Sunteți pe pagina 1din 22

Recapitulare

Bioelemente. Biomolecule

Bioelemente
Macroelemente: sunt ntr-o concentraie n organism de
cel puin 50 mg/kg greutate corporal (H, O, C, N, Ca, Mg, P, Na, K, S) si au, de obicei, rol structural. Ex: Na intra in componenta lichidului intracelular si a celui extracelular, sub forma ionizata fiind foarte important pentru transmisia nervoasa si pt contracta musculara. Microelemente: sunt in concentratie mica in organism (Fe, F, I, Cu, Zn, Cr, Co, Mn, etc) si au rol catalitic, respectiv participa la numeroase procese fizico-chimice din organism. Ex: Fe - are rol in transportul oxigenului prin atasarea sa la hemul prezent in hemoglobina si mioglobina, respectiv are rol catalitic pentru enzimele redox.

Biomolecule
1) biomolecule anorganice: apa si sarurile minerale, cu rol structural si fizico-chimic. 2) Biomolecule organice: - glucide, cu rol predominant energetic - lipide , cu rol predominant structural dar si energetic - proteine, cu rol structural si fizico-chimic - acizi nucleici, cu rol de transmitere a informatiei genetice.

Lipide
-substanele organice grase, insolubile n ap, solubile n substane organice. - funcii:
energetic structural regulatorie (hormoni) transport al unor molecule mici protectie mecanica si radioactiva Clasificare lipide simple (- esteri ai acizilor grasi cu alcooli neazotati): C, O, H - lipide complexe (esteri ai acizilor grasi cu alcooli azotati si alti componenti): C, O, H si alte elemente P, S, N, etc.

Lipide simple

Acizi grasi nestaurati : una (mononesaturati) sau mai multe (polinesaturati esentiali) legaturi duble C=C, acid oleic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH (18:1) - saturati (fara legaturi duble C=C)

Lipide complexe
formate din acizi grasi, alcooli si alte grupari: resturi de acid fosforic, compusi azotati, zaharuri. Ex: fosfolipidele - din esteri ai glicerinei si ai altor alcooli, cu acizi grasi si acid fosforic. Ex: POPC

Lipidele - component al membranelor celulare


Lipid = cap hidrofil si 2-4 cozi hidrocarbonate hidrofobe.

Proteinele
Unitatea functionala aminoacidul 20 aa. Formarea policondensarea aminoacizilor cu formarea legaturii peptidice=cuplarea grupei carboxil cu o grup amino Legtura peptidic are dou forme de rezonan: dublei legturi care asigur rigiditatea i nu permite rotaia n jurul axei sale; a doua este dat de unghiurile diedre (planul atomilor C-N-C-C), (planul atomilor N-C-C-N), (planul atomilor C-C-N-C)

Denumirea (Residue) Alanin Arginin Asparagin Aspartat Cistein Acid glutamic Glutamin Glicin Histidin Isoleucin Leucin Lizin Metionin Fenilalanin Prolin Serin Treonin Triptofan Tirosin Valin

cod 3-litere ALA ARG ASN ASP CYS GLU GLN GLY HIS ILE LEU LYS MET PHE PRO SER THR TRP TYR VAL

cod 1 liter code A R N D C E Q G H I L K M F P S T W Y V

Abunden />(%) E.C. 13.0 5.3 9.9 9.9 1.8 10.8 10.8 7.8 0.7 4.4 7.8 7.0 3.8 3.3 4.6 6.0 4.6 1.0 2.2 6.0

Proteine structura primara


numarul, natura si succesiunea resturilor de aminoacizi n catenele polipeptidice ce intra n structura acestora
AMKREPG.. ALA MET LIS ARG GLU PRO GLU ..

Proteine structura secundara


forma i la lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti induse de legturile de hidrogen. alpha helixul MALEK lanurile beta

Proteine structura spatiala


Orientarea n spatiu a catenelor polipeptidice componente - conformatie. Structura spatiala biologic functionala.

Proteine structrura cuaternara


Lanurile polipeptidice identice sau diferite pot s se lege ntre ele i s formeze complexe multiproteice.

Asamblarea structurii spatiale a proteinelor


-Paradoxul Levinthal: Levinthal a calculat,c o protein care conine un numr mediu de aminoacizi ar avea nevoie de 1017 secunde pentru a-i asambla structura spaial dac ar trebui s ncerce toate conformaiile posibile ale lanului su peptidic, timp care este comparabil cu vrsta universului. -Experimentul arat ns c asamblarea structurii teriare a unei proteine n vitro dureaz ntre 10-2 secunde i 102 secunde. -procesul de asamblare a structurii spaiale a unei proteine (mpachetarea proteinei) nu este aleatoriu, ci are la baz un mecanism unic sau mai multe mecanisme privilegiate.

Proteine - clasificare
- proteine globulare cu o structur oarecum sferic i solubile n ap (mioglobina) - proteine fibrilare cu o structur fibrilar i insolubile n ap (colagenul) - proteine membranare asociate membranelor celulare sau ale organitelor celulare i pot servi ca receptori sau canale pentru transportul moleculelor prin membrane (pompa de sodiu-potasiu)

Proprieti conformaionale ale macromoleculelor proteice


Flexibilitatea conformaional a proteinei i asigur acesteia posibilitatea unei interaciuni specifice cu diferite substane, ca de exemplu legarea oxigenului molecular la hemoglobin sau mioglobin, respectiv cataliza enzimatic. Factorii care determin flexibilitatea macromoleculelor proteice pot fi grupai n mai multe categorii astfel: Factori intrinseci, reprezentai prin compoziia n aminoacizi a proteinei, modul de aranjare al acestora n structura primar i proprietile lor; Factori extrinseci, care, la rndul lor, sunt de dou feluri: factori stabilizatori, reprezentai de ionii metalici, hema, inhibitori, substrai, alte proteine sau acizi nucleici cu care proteina considerat intr n interaciune; Factori destabilizatori, reprezentai de temperatur, pH, fora ionic, radicali. Flexibilitatea conformaional a proteinelor este datorat interaciunilor slabe dintre elementele lanului polipeptidic. Este necesar s cunoatem natura fluctuaiilor care apar n structura macromoleculei proteice, amplitudinea acestora, respectiv scara lor temporal deoarece aceste fluctuaii joac un rol deosebit de important n realizarea funciei biologice a proteinei.

Miscari posibilie in proteine


Micri locale, care implic micri ale atomilor individuali sau ale grupurilor de atomi (fluctuaiile atomilor, oscilaii ale lanurilor laterale, deplasri ale diferitelor poriuni de lan); Micri ale corpurilor rigide, care implic micri ale unei pri a proteinei faa de alta ntr-o manier aproximativ rigid (micri ale unei elice faa de alta, ale unui domeniu faa de altul, ale unei subuniti faa de alta); Micri pe scar larg, care implic micri ce apar la mpachetarea sau despachetarea proteinei; Micri colective, care implic moduri de vibraie elastice, fluctuaii ale atomilor cuplai, solitoni, sau alte contribuii neliniare.

Caracterizarea miscarilor posibile in proteine


Amplitudine: 0.01 100 Timp: 10-14 103 s Energie: 0.1 100 kcal Ar fi de ateptat ca odat cu creterea amplitudinii micrii s creasc i valorea energiei asociate, respectiv scara temporal. Acest lucru se ntmpl n cele mai multe cazuri, dar nu ntotdeauna. Exist micri care sunt foarte lente deoarece sunt foarte complexe implicnd deplasri corelate ale unui numr mare de atomi, micri pentru care amplitudinile i energiile asociate au valori mari. Exist i micri locale care, dei implic deplasri mici ale ctorva atomi, se desfoar ntr-un timp lung deoarece necesit o energie de activare mare.

Acizi nucleici
Contin informatia genetica a celulei. Unitatea structurala nucleotida. Nucleotida = baza azotata, pentoza si un radical fosforic. Bazele azotate purinice (adenina A, guanina G) - pirimidinice (citozina C, timina T, uracilul U)

ADN : A, G, C, T ARN: A, G, C, U Secvena bazelor ntr-un acid nucleic determin, n cazul unei gene, secvena de aminoacizi n polipeptidul (sau proteina) codificat() de aceast gen codul genetic.

ADN
ADN conine zone numite gene, zone fr funcie, precum i zone cu un rol nc necunoscut; AND are o structur de dublu helix, doua lanturi ce sunt conectate prin legturile de hidrogen (legaturi Watson Crick). Legaturile sunt doar de patru feluri, unind perechi de baze azotate, A, C, T i G nu se pot combina dect ntr-un anumit mod, i anume: adenina doar cu timina (A + T sau T + A), i citozina doar cu guanina (G + C sau C + G). La om ADN-ul conine circa 3,27 miliarde de perechi de baze Mutaiile genetice sunt practic o alterare a unei pri din informaia din molecula ADN.

ARN
Molecula de ARN este monocatenar Compoziia nucleotidic definete structura primar a moleculei de ARN. ARN poate capta, formnd o bucl, o structur parial bicatenar structur secundar. Structura tertiara ARNt trefla. Trei tipuri de molecule de ARN: ARNr (80-90%), ARNt (10-15%) i ARNm (<5%).

Complexe de macromolecule
Complexe proteice Lipoproteine Glicoproteine Complexe proteine-acizi nucleici

S-ar putea să vă placă și