Proteinele!!!

Profesor: Lazar Jenea

Clasa a XI-a B

Elevi : Badea Sinziana Racovita George Chirachina Veronica Balaban Constantin

Proteinele

Proteinele sunt substane organice macromoleculare formate din lanuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente n celulele tuturor organismelor vii n proporie de peste 50% din greutatea uscat. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, n care secvena acestora este codificat de ctre o gen. Fiecare protein are secvena ei unic de aminoacizi, determinat de secvena nucleotidic a genei.

Sinteza proteinelor

Biosinteza La nivelul ribozomilor se realizeaz translaia informaiei genetice de la ARNm n lanul polipeptidic.n nucleu ARN m copiaz informaia genetic de la ADN nuclear iar apoi migreaz n citoplasm.Fiecare molecul de ARNt posed la mijlocul lanului su un anticodon a cror 3 baze consecutive se pot asocia prin legturi de hidrogen cu 3 baze complementare de un codon ARNm.Pe baza acestui anticodon aminoacizii vor fi poziionai conform mesajului genetic din ARNm. Aceast poziionare a aminoacil-ARNt se realizeaz la suprafaa ribozomului la nivelul a 2 locusuri stereospecifice:locul"P"(peptidil) i locul "A" (aminoacil), situate la suprafaa subunitilor.

Rolul proteinelor! Datorit compoziiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se ntlnesc alturi de ali compui importani de tipul polizaharidelor, lipidelor i acizilor nucleici ncepnd cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote i terminnd cu omul.

Denumirea proteinei
Lactalbumin Gliadina Insulina

Sursa proteinei/Izolat din

lapte gru pancreas

Masa molecular
17000 27.500 12,000

Hordeina
Hemoglobina Hemocianina

orz
globule roii molute(snge) , artropode(snge)

27.500
68.000 2.800.00

Miozina Pepsin
Peroxidaza Virusul mozaicului tutunului (capsida)

muchi stomac
rinichi tutun

850.000 36.000
44.000 17.000.000

Structura proteinelor
Structura substanelor proteice este nc insuficient cunoscut datorit dinamicitii structurii proteinelor, deoarece ele sunt n permanen supuse unor procese de sintez i de degradare.Pentru evidenierea succesiunii aminoacizilor n structura proteinelor se folosesc 2 metode: Degradarea Edman Prin degradarea Edman se poate identifica o secven de pn la 30 aminoacizi, cu o eficien de 98%/aminoacid.Un alt avantaj ar fi cantitatea de numai 10-100 picomoli de peptid necesari pentru determinare.

 Degradarea Sanger are la baz tratarea polipetidei cu fluoro-2,4dinitrobenzen, avind loc atacul reactivului asupra gruprii amino a aminoacidului Nterminal.Metoda Sanger are dezavantajul degradrii complete a polipeptidei.

Structura tridimensionala!

Structura primar Structura primar este dat de aminoacizii care intr n lantul proteic prin formarea legturilor pepetidice.

Structura secundar
Structura secundar se refer la forma i la lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti induse de legturile de hidrogen. Cele mai ntlnite tipuri de structura secundar sunt alpha helixul i lanurile beta.

Structura cuaternara
Structura cuaternar se refer la modul cum se unesc subunitile proteice.Enzimele care catalizeaz asamblarea acestor subuniti poart denumirea de holoenzime, n care o parte poart denumirea de subuniti reglatoare i subuniti catalitice.

Sfarsit!