Sunteți pe pagina 1din 2

Canalele de transport pentru apa ( AQUAPORINELE )

Au fost identificate 13 tipuri de aquaporine n membranele celulelor umane, membri ai unei familii de proteine majore intrinseci de membrana, care transporta apa n si din celula, prevenind trecerea ionilor si altor substante. Prima aquaporina descoperita a fost AQP1 din membrana eritrocitului, a carei existenta a fost raportata de profesor dr. Gheorghe Benga de la Universitatea de Medicina si Farmacie ,,Iuliu Hatieganu" din Cluj-Napoca, n 1986. ncercarile de izolare ale antigenului Rh, evidentiau constant o proteina asociata de 28 kDa, necunoscuta, cu functie nedeterminata, dar cu prezenta constanta n membrana hematiilor si n membranele celulelor tubilor renali. Peter Agre este cel care izoleaza si caracterizeaza aceasta proteina cu functie de transport al apei, dupa ce mult timp a fost suspectat un mecanism aditional de transport al apei care ar explica permeabilitatea mare pentru apa a membranelor unor tipuri de celule, permeabilitate care nu poate fi explicata prin simpla osmoza. Pentru activitatea sa de caracterizare si demonstarare a existentei aquaporinelor, Peter Agre primeste premiul Nobel n 2003. Aquaporinele sunt formate din 6 domenii helix transmembranare care determina 5 bucle interhelicale (A-E) care formeaza domeniile extracelulare si citosolice ale proteinei. Buclele B si E sunt bucle hidrofobe care contin un motiv nalt conservat Asn-Pro-Ala (NPA) care prin suprapunere n portiunea centrala hidrofoba a bistratului lipidic, formeaza una din cele doua constrictii ale aquaporinei n forma de clepsidra. Cealalta constrictie, mai ngusta, este filtrul selectiv ar/R (aromatic/Arg), care slabeste legaturile de H dintre moleculele de apa, permitnd acestora sa traverseze porul ngust al aquaporinelor si sa interactioneze cu resturile de arginina ncarcate pozitiv, care n acelasi timp opresc trecerea protonilor prin aceasta proteinacanal. AQP1 se gaseste n membrana bazolaterala si apicala a celulelor epiteliale din tubii contorti proximali, ansa lui Henle si vasa recta, n membranele hematiilor, endoteliilor vasculare si tractului gastrointestinal. AQP2 se gaseste n ductul colector principal al rinichilor si este controlata de vasopresina, mutatii n gena AQP2 determina diabetul insipid. AQP2 apare n membrane intracelulare. Tipurile 3 si 4 sunt raspunzatoare de reabsorbtia apei la nivelul ductelor colectoare medulare din rinichi. Tipurile 3, 7, 9 si 10 sunt aquagliceroporine, canale care transporta glicerol si apa. Daca aquaporinele au un rol crucial n mentinerea homeostaziei apei, rolul lor fiziologic si patologic ca transportori ai glicerolului nu este elucidat deplin. Adipocitele sunt sursa majora de glicerol, substrat pentru gluconeogeneza hepatica. Aquaporinele 7 si 9 (AQP7, AQP9) sunt canale pentru glicerol n adipocite si hepatocite, care mentin balanta optima ntre eliberarea glicerolului din adipocite si preluarea acestuia n hepatocite. Aquaporin-1 Red blood cells Osmotic protection Kidney: proximal tubule Concentration of urine Production of aqueous humor Brain: choriod plexus Production of cerebrospinal fluid Lung: alveolar epithelial cells

Alveolar hydration state Aquaporin-2 Kidney: collecting ducts Mediates antidiuretic hormone activity Aquaporin-3 Kidney: collecting ducts Reabsorbtion of water into blood Trachea: epithelial cells Secretion of water into trachea Aquaporin-4 Kidney: collecting ducts Reabsorbtion of water Brain: ependymal cells CSF fluid balance Brain: hypothalamus Lung: bronchial epithelium Bronchial fluid secretion Aquaporin-5 Salivary glands Production of saliva Lacrimal glands Production of tears Aquaporin-6 Kidney Very low water permeability; function Aquaporin-7 Fat cells Transports glycerol out of adipocytes Testis and sperm Aquaporin-8 Testis, pancreas, liver, others Aquaporin-9 Leukocytes