Los aminocidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por s mismo.

Esto implica que la nica fuente de estos aminocidos en esos organismos es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de los aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. Cuando un alimento contiene protenas con todos los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminocidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las protenas de legumbres con protenas de cereales para conseguir todos los aminocidos esenciales en nuestra nutricin diaria, sin que l real de esta nutricin disminuya. Algunos de los alimentos con todos los aminocidos esenciales son: la carne, los huevos, los lcteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa. Combinaciones de alimentos que suman los aminocidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maz y lentejas, arroz y man (cacahuetes), etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero sin necesidad de que sea en la misma comida.
Se llama aminocidos no esenciales a todos los aminocidos que el cuerpo los puede sintetizar, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta. En humanos se han descrito estos aminocidos no esenciales para la nutricin: La alanina es un aminocido no esencial para el ser humano pero es de gran importancia. Existe en dos distintos enantimeros - L-alanina y D-alanina. La L-alanina es uno de los 20 aminocidos ms ampliamente usados en biosntesis de protena, detrs de la leucina, encontrndose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una muestra de 1.150 protenas.1 La D-alanina est en las paredes celulares bacteriales y en algunos pptidos antibiticos. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las protenas globulares.

La cistena ( abreviada como Cys o C) es un -aminocido con la frmula qumica HO2CCH(NH2)CH2SH. Se trata de un aminocido no esencial, lo que significa que puede ser sintetizado por los humanos. Los codones que codifican a la cistena son UGU y UGC. La parte de la cadena donde se encuentra la cistena es el tiol que es no polar y por esto la cistena se clasifica normalmente como un aminocido hidrofbico. La parte tiol de la cadena suele participar en reacciones enzimticas, actuando como nuclefilo. El tiol es susceptible a la oxidacin para dar lugar a puentes disulfuros derivados de las cistena que tienen un importante papel estructural en muchas protenas. La cistena tambin es llamada cistina, pero esta ltima se trata de un dmero de dos cistenas a travs de un puente disulfuro.

La glicina o glicocola (Gly, G) es uno de los aminocidos que forman las protenas de los seres vivos. En el cdigo gentico est codificada como GGT, GGC, GGA o GGG. Es el aminocido ms pequeo y el nico no quiral de los 20 aminocidos presentes en la clula. Su frmula qumica es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminocido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola. La glicina acta como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Fue propuesta como neurotransmisor en 1965. La glicina se utiliza -in vitro- como medio gstrico, en disolucin 0,4 M, amortiguada al pH estomacal para determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente txicos (metales pesados) como indicador de biodisponibilidad.

Clasificacin de los aminocidos

Hay 22 aminocidos conocidos que se clasifican del siguiente modo.

Aminocidos esenciales: son 9 y se llaman as porque no pueden ser fabricados por nuestro cuerpo (el resto si) y deben obtenerse a travs de la alimentacin. Los aminocidos esenciales son la Leucina, Isoleucina, Valina, Triptfano, Fenilalanina, Metionina, Treonina, Lisina e Histidina.

Aminocidos no esenciales: son as mismos importantes pero si no se encuentran en las cantidades adecuadas, pueden sintetizarse a partir de los aminocidos esenciales o directamente por el propio organismo. Estos aminocidos son cido Glutmico, Alanina, Aspartato y Glutamina.

Aminocidos condicionalmente esenciales: seran esenciales slo en ciertos estados clnicos. As la Taurina, Cistena y la Tirosina suelen ser esenciales en prematuros. La Arginina puede ser tambin esencial en casos de desnutricin o en la recuperacin de lesiones o ciruga. La Prolina, la Serina y la Glicina tambin seran, puntualmente, esenciales.

Por ltimo tenemos a la Carnitina que muchos autores tambin incluyen como aminocido aunque es una sustancia sintetizada en nuestro cuerpo a partir de otros aminocidos.

Cuales son las funciones bsicas de los aminocidos?

Todos los aminocidos participan en la sntesis de las protenas pero a la vez cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

cido Glutmico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y ayuda a absorber el exceso de amonaco (afecta a las funciones cerebrales) Alanina: es uno de los aminocidos no esenciales que interviene en el metabolismo de la glucosa. Arginina: interviene en los procesos de detoxificacin del organismo, en el ciclo de la urea y en la sntesis de creatinina. Estimula la produccin y liberacin de la hormona de crecimiento. Asparagina: este tipo de aminocidos se forma a partir del cido asprtico. Ayuda tambin a eliminar el amonaco del organismo acta (protegiendo as el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga. Carnitina: este aminocido colabora en disminuir niveles altos de colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardacas y tambin es til en algunos casos de sangrado de encas y piorreas. Cistena: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los aminocidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y tambin forma parte del factor de tolerancia a la glucosa. Citrulina: participa en el ciclo de la urea y sntesis de creatinina Fenilalanina: pertenece al grupo de aminocidos que ayudan a nuestro organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son responsables de la sensacin de bienestar. Este aminocido reduce el apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor.

Glicina: facilita al cuerpo la creacin de masa muscular (til para la distrofia muscular) til para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gstrica.

Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos problemas mentales (desnimo, principios de demencia senil, etc.) De entre los aminocidos destaca por ser de ayuda para combatir la adiccin al alcohol.

Histidina: es un aminocido precursor de la histamina. Puede ayudar a mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, sntomas alrgicos y lceras. Isoleucina: interviene en la sntesis de hemoglobina y mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la produccin de energa y reparacin del tejido muscular. Leucina: junto a otros aminocidos como la Isoleucina interviene en la formacin y reparacin del tejido muscular. Colabora en la curacin de la piel y huesos Lisina: participa junto con la metionina en la sntesis del aminocido carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina, la produccin de la hormona de crecimiento. Metionina: su dficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol y prdida de cabello. Ornitina: colabora, como otros aminocidos, en el metabolismo de la glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberacin de insulina. Tambin puede ayudar a fabricar masa muscular. Prolina: como otros aminocidos interviene en la sntesis de neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresin temporal y colabora tambin en la sntesis de colgeno. Serina: interviene en el metabolismo de grasas y cidos grasos as como tambin hace de recursor de los fosfolpidos (nutren el sistema nervioso) Taurina: es uno de los aminocidos condicionalmente esenciales y destaca su funcin de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneracin grasa del hgado. Tirosina: destaca entre los aminocidos por su funcin de neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresin. Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicacin junto a los aminocidos Metionina y cido Asprtico. Tambin participa en la sntesis del colgeno y de la elastina. Triptfano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminocido tambin acta como antidepresivo natural, favorece el sueo y tambin puede mejorar los casos de ansiedad. til en terapias contra el alcoholismo.

Valina: favorece el crecimiento y reparacin de los tejidos musculares. Puede ser, dentro de los aminocidos, muy til para reducir el apetito y la bulimia.

Las protenas son biomolculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El nombre protena proviene de la palabra griega ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar. Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples (holoproteidos), que por hidrlisis dan solo aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrlisis dan aminocidos acompaados de sustancias diversas, y protenas derivadas, sustancias formadas por desnaturalizacin y desdoblamiento de las anteriores. Las protenas son indispensables para la vida, sobre todo por su funcin plstica (constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son protenas).1 Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural. Esta es la funcin ms importante de una protena (Ej: colgeno), Inmunolgica (anticuerpos), Enzimtica (Ej: sacarasa y pepsina), Contrctil (actina y miosina). Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actan como un tampn qumico), Transduccin de seales (Ej: rodopsina) Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibringeno)

Las protenas estn formadas por aminocidos los cuales a su vez estn formados por enlaces peptdicos para formar esfingocinas. Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo. Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Protena Es el nombre que recibe cualquiera de los numerosos compuestos orgnicos constituidos por aminocidos unidos por enlaces peptdicos; forman los organismos vivientes y son esenciales para su funcionamiento. Las protenas se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los ingredientes principales de las clulas y suponen ms del 50% del peso seco de los animales. El trmino `protena' deriva del griego proteios, que significa primero. Las molculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo hasta los glbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metablicas. Son siempre grandes, de peso molecular comprendido entre unos miles de unidades y ms de un milln, y especficas de cada especie y de cada uno de sus rganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 protenas distintas, de las que slo un 2% se han descrito en profundidad. Las protenas de la dieta sirven sobre todo para construir y mantener las clulas, aunque su descomposicin qumica tambin proporciona energa, con un rendimiento de 4 kilocaloras por gramo, similar al de los hidratos de carbono. Adems de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, las protenas son responsables de la contraccin muscular. Las enzimas digestivas son protenas, al igual que la insulina y casi todas las dems hormonas, los anticuerpos del sistema inmunolgico y la hemoglobina, que transporta oxgeno en la sangre. Los cromosomas, que transmiten los caracteres hereditarios en forma de genes, estn compuestos por cidos nucleicos y protenas. Estn integradas por los elementos C, H, O, N, P y S y tal vez un metal. El contenido en N oscila de 14 a 19%. Sus molculas son gigantes y tienen un peso que oscila entre 15000 y un nmero indefinidamente grande. Las protenas por Hidrlisis sufren un fraccionamiento que se puede resumir de la siguiente manera: H2O H2O H2O H2O Protenas ---------- proteosa ------------- peptona ----------- polipptido ------- pptido H2O ms sencillo --------- aminocidos Nutricin Las protenas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el resultado de las distintas combinaciones entre veinte aminocidos distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y, a veces, azufre. En la molcula proteica, estos aminocidos se unen en largas hileras (cadenas polipeptdicas) mantenidas por enlaces peptdicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El nmero casi infinito de combinaciones en que se unen los cidos y las formas helicoidales y globulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptdicas, ayudan a explicar la gran diversidad de funciones que las protenas desempean en la materia viva. Para sintetizar sus protenas esenciales, cada especie necesita disponer de los veinte aminocidos en ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus aminocidos a partir de nitrgeno, dixido de carbono y otros compuestos por medio de la fotosntesis, casi todos los dems organismos slo pueden sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminocidos esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita ocho aminocidos esenciales para mantenerse sano: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina. Todos ellos se encuentran en las protenas de las semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y triptfano, los especialistas en nutricin humana aconsejan complementar la dieta vegetal con protenas animales de carne, huevos y leche, que contienen todos los aminocidos esenciales.

Casi todas las dietas, en especial en los pases desarrollados donde se consume un exceso de protenas animales, contienen todos los aminocidos esenciales. El kwashiorkor, una enfermedad debilitante que afecta a los nios del frica tropical, se debe a la deficiencia en uno de los aminocidos esenciales. La ingesta de protenas recomendada para adultos es de 0,79 g por kg de peso corporal al da; para los nios y lactantes que se encuentran en fase de crecimiento rpido, este valor debe multiplicarse por dos y por tres, respectivamente. Interacciones entre protenas Las cadenas de polipptidos se organizan en secuencia y se arrollan de forma que los aminocidos hidrfobos suelen mirar hacia el interior, para dar estabilidad a la molcula, y los hidrfilos hacia el exterior, para poder interaccionar con otros compuestos y, en particular, con otras protenas. Las enzimas son protenas; en algunos casos necesitan para llevar a cabo su funcin un componente no proteico llamado cofactor, ste puede ser inorgnico (ion metlico) o una molcula orgnica; en este caso el cofactor se denomina coenzima. En otras ocasiones unas protenas se unen a otras para formar un conjunto de protenas necesario en la qumica o la estructura celulares. Qumicamentes las protenas son polmeros de masa molar elevada (104 hasta 107) cuyos monmeros son cidos a - aminocarboxlicos. H3NCHCO------ --- (NHCHCO)n --- NHCHCOO RRR Como observamos, la molcula de protenas contiene ciertos y an miles de unidades de aminocidos, unidos por enlaces peptdicos. Las protenas de los seres vivos se construyen con algo ms de 20 aminocidos los que combinados forman protenas tan diferentes como la queratina de las uas, la fibra muscular o la albmina del huevo. En un dipptido existen dos posibilidades de unin entre los aminocidos, dependiendo de cual sea el grupo de carboxilo y aminos que formen el enlace peptdico. Si se trata de un tripptido se pueden encontrar 6 estructuras diferentes y, si es un tetrapptido, puede tener 24 estructuras diferentes; un hexapptido 720; un decapptido sobrepasa los 3.6 millones de ordenamientos diferentes. An ms, una protena tpica contiene entre 100 y 300 unidades de aminocidos, unidos entre s en una secuencia definida, y se estima que el organismo humano contiene alrededor de 100 mil protenas diferentes. La complejidad en el potencial aumenta con rapidez fantstica a medida que se incorporan ms y ms aminocidos a un polipptido. complejidad que se complica an ms al determinar la disposicin espacial de la cadena protenica. Estructura primaria: Corresponde a la secuencia especfica de los aminocidos en la cadena proteica.

Estructura secundaria: Dice relacin con la manera cmo estas cadenas se disponen en el espacio para formar espigas, lminas o esferas compactas. Existen dos tipos de estructura secundaria: la a(alfa)-hlice la conformacin beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona. Estructuras terciarias: Se refiere a la forma en que se disponen las unidades estructurales secundarias en la protena natural que est plegada y replegada.

Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno los puentes elctricos las interacciones hifrfobas. Estructura Cuaternaria : Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas. Las protenas se pueden clasificar segn su forma, composicin y funcin fisiolgica. Segn su forma: Protenas fibrosas: Tienen forma de hilos largos. las cadenas de pptidos se mantienen juntas mediante puentes de H intermoleculares. Son insoluble en agua. Se encuentran en tejidos animales. A continuacin se describen las principales protenas fibrosas: colgeno, queratina, fibringeno y protenas musculares. Colgeno El colgeno, que forma parte de huesos, piel, tendones y cartlagos, es la protena ms abundante en los vertebrados. La molcula contiene por lo general tres cadenas polipeptdicas muy largas, cada una formada por unos mil aminocidos, trenzadas en una triple hlice siguiendo una secuencia regular que confiere a los tendones y la piel su elevada resistencia a la tensin. Cuando las largas fibrillas de colgeno se desnaturalizan por calor, las cadenas se acortan y se forma gelatina. Queratina La queratina, que constituye la capa externa de la piel, el pelo y las uas en el ser humano y las escamas, pezuas y plumas en los animales, se retuerce o arrolla en una estructura helicoidal regular llamada hlice a. La queratina protege el cuerpo del medio externo y es por ello insoluble en agua. Sus numerosos enlaces disulfuro le confieren una estabilidad extremada que resiste a la accin de las enzimas proteolticas (que hidrolizan a las protenas). Fibringeno El fibringeno es la protena plasmtica de la sangre responsable de la coagulacin. Bajo la accin cataltica de la trombina, el fibringeno se transforma en la protena insoluble fibrina, que se unen entre s para formar trombos o cogulos de sangre.

Protenas musculares La miosina, que es la principal protena responsable de la contraccin muscular, se combina con la actina, y ambas actan en la accin contrctil del msculo esqueltico y en distintos tipos de movimiento celular. Protenas globulares A diferencia de las fibrosas, las protenas globulares son esfricas y muy solubles en agua o soluciones salinas. Las cadenas de pptidos estn plegadas y las cadenas se estabilizan a travs de puentes de H. Desempean una funcin dinmica en el metabolismo corporal. Son ejemplos la albmina, la globulina, la casena, la hemoglobina, y las hormonas proteicas. Albminas y globulinas son protenas solubles abundantes en las clulas animales, el suero sanguneo, la leche y los huevos. La hemoglobina es una protena respiratoria que transporta oxgeno por el cuerpo; a ella se debe el color rojo intenso de los eritrocitos. Se han descubierto ms de cien hemoglobinas humanas distintas, entre ellas la hemoglobina S, causante de la anemia de clulas falciformes. Enzimas Todas las enzimas son protenas globulares que se combinan con otras sustancias, llamadas sustratos para catalizar las numerosas reacciones qumicas del organismo. Estas molculas, principales responsables del metabolismo y de su regulacin, tienen puntos catalticos a los cuales se acopla el sustrato igual que una mano a un guante para iniciar y controlar el metabolismo en todo el cuerpo. Hormonas proteicas Estas protenas, segregadas por las glndulas endocrinas, no actan como las enzimas, sino que estimulan a ciertos rganos fundamentales que a su vez inician y controlan actividades importantes, como el ritmo metablico o la produccin de enzimas digestivas y leche. La insulina, segregada por los islotes de Langerhans en el pncreas, regula el metabolismo de los hidratos de carbono mediante el control de la concentracin de glucosa. La tiroglobulina, segregada por la glndula tiroidea, regula el metabolismo global; la calcitonina, tambin producida en el tiroides, reduce la concentracin de calcio en sangre. Anticuerpos Los anticuerpos, tambin llamados inmunoglobulinas, agrupan los miles de protenas distintas que se producen en el suero sanguneo como respuesta a los antgenos (sustancias u organismos que invaden el cuerpo). Un solo antgeno puede inducir la produccin de numerosos anticuerpos, que se combinan con diversos puntos de la molcula antignica, la neutralizan y la precipitan en la sangre. Microtbulos Las protenas globulares pueden tambin agruparse en diminutos tbulos huecos que actan como entramado estructural de las clulas y, al mismo tiempo, transportan sustancias de una parte de la clula a otra. Cada uno de estos microtbulos est formado por dos tipos de molculas proteicas casi esfricas que se disponen por parejas y se unen en el extremo creciente del microtbulo y aumentan su longitud en funcin de las necesidades. Los microtbulos constituyen tambin la estructura interna de los cilios y flagelos, apndices de la membrana de los que se sirven algunos microorganismos para moverse. b) Segn su composicin: Encontramos protenas sencillas debido a que por hidrlisis proporcionan slo aminocidos. En cambio las protenas conjugadas dan, por hidrlisis, aminocidos y otros productos como azcares, cido fosfrico, fosfolpidos y cidos nucleicos.

c) Segn su funcin en los seres vivos: Protenas Estructurales: Estn presentes en la piel, huesos, cartlagos, etc. Protenas Contractiles: Se encuentran en los msculos por ejemplo la miosina y la actina. Protenas Hormonas: Operan como mensajeras humorales entre rganos y tejidos. Ej: insulina. Protenas Enzimas: Sirven de catalizadores en las mltiples reacciones qumicas. Ej: pepsina, tripsina. Protenas anticuerpos: Eliminan las especies invasoras en el cuerpo. Ej: Gammaglobulina de la sangre. Protenas de la sangre: Mantienen la presin osmtica, transporte de oxgeno, coagulacin. Ej: Fibringeno, albmina y hemoglobina. Propiedades de las protenas: Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de los radicales R libres y de que stos sobresalgan de la molcula y tengan la posibilidad de reaccionar con otras molculas. El conjunto de aminocidos de una protena cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras molculas y de reaccionar con stas se denomina centro activo de la protena. - Solubilidad : La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales R, que, al ionizarse, establecen puentes de hidrgeno con las molculas de agua. - Especificidad : En su secuencia de aminocidos, las protenas presentan sectores estables y sectores variables, en los que algunos aminocidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molcula. Ello ha dado lugar, durante el proceso evolutivo, a una gran variabilidad de molculas proteicas, lo que permite que cada especie tenga sus protenas especficas. - Hidrlisis : Al tratar los pptidos y protenas con un cido mineral en caliente ocurre su hidrlisis, obtenindose los aminocidos constituyentes. H2O Protenas -------------- aminocidos H+ La hidrlisis alcalina ocasiona racemizacin de los aminocidos resultantes. - Desnaturalizacin : Consiste en la precipitacin irreversible de las protenas. esta accin puede ser ocasionada por la calefaccin, irradiacin de luz ultravioleta, o por tratamiento con diversos solventes o radiactivos: alcohol, acetona, yoduro de potasio diluido. Los polipptidos no sufren desnaturalizacin, quizs porque sus molculas son ms pequeas que las de protenas.

Un ejemplo clsico de desnaturalizacin se tiene en los cambios que ocurren al calentar ovoalbumina. Compuestos qumicos y condiciones que causan desnaturalizacin : Agente desnaturalizante Cmo puede operar el agente Rompe puentes de hidrgeno y salinos, haciendo que las molculas vibren demasiado violentamente. Produce coagulacin, como cuando su fre un huevo Rompen puentes de hidrgeno. Puesto que es semejante a una amida, la urea puede formar puentes de hidrgeno compitiendo con los existentes en la protena. Parece operar en la misma forma que el calor (quemaduras del sol) Pueden interferir con los puentes de Hidrgeno de las protenas, ya que las molculas de alcohol pueden formarlos. Desnaturaliza rpidamente a las protenas de las bacterias, y las mata (la accin desinfectante del alcohol etlico, solucin al 70%) pueden romper puentes de Hidrgeno y salinos cidos o bases fuertes La accin prolongada de cidos o bases acuosos lleva a la hidrlisis propiamente dicha de las protenas Pueden afectar los puentes salinos (formando otros, ellos mismos) o pueden afectar a los puentes de Hidrgeno

Calor

Soluciones de urea O (NH2 - C -- NH2) Radiacin ultravioleta

Solventes orgnicos (alcohol etlico, acetona, alcohol isoproplico)

detergentes

pueden romper puentes salinos (formando Sales de metales pesados (sales de los iones ellas mismas otros distintos). Estos iones Hg2+, Ag+, Pb2+ precipitan casi siempre a las protenas (coagulacin) reactivos de los alcaloides (cidos tnico, pcrico y fosfomolbdico Puede afectar tanto a los puentes salinos como a los de hidrgeno. Estos reactivos precipitan las protenas. En las soluciones de protenas pueden formar pelculas superficiales de protena desnaturalizada (como al batir claras de huevo

Agitaciones o sacudimientos violentos

para hacer merengue) - Punto isoelctrico: En las cadenas pptidas existen cadenas laterales que tienen grupos cidos (-COOH, cido asprtico, cido glutmico) o grupos bsicos (-NH2 lisina, histidina). a causa de estas cadenas laterales se tendrn grupos cargados positiva y negativamente a lo largo de la cadena peptdica. En consecuencia, el comportamiento de una protena en un campo elctrico quedar determinado por el nmero relativo de estas cargas positivas o negativas, las que a su vez son afectadas por la acidez de la solucin (pH). En el punto isoelctrico (pl) se equilibran exactamente las cargas opuestas, por lo tanto, la protena no demuestra migracin neta; generalmente, su solubilidad es mnima en este punto. Por debajo del punto isoelctrico las cargas positivas exceden a las negativas, por lo que la protena se dirige hacia el ctodo, por encina de l, las negativas predominan sobre las positivas y las protenas se mueven hacia el nodo. esta diferencia en el comportamiento de las protenas en un campo elctrico es la base de un mtodo de separacin de ellas, conocido como electroforesis. Capacidad amortiguadora. Las protenas, al estar constituidas por aminocidos, tienen un comportamiento anftero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio. Reacciones que caracterizan a las protenas: En el laboratorio se emplean pruebas de caracterizacin que se basan en la formacin de compuestos coloreados entre ciertos reactivos y los aminocidos de las protenas. Las principales reacciones de reconocimiento son: reaccin de Bioret: Consiste en el agregado de solucin de sulfato cprico a una solucin alcalina de una protena. aparece una coloracin azul-violeta o rosada. Reaccin de Millon : Esta reaccin es positiva si la protena contiene el aminocido tirosina. El reactivo se compone de una mezcla de nitratos mercricos y mercurioso. Al calentarlo con una protena, se forma un precipitado blanco que, al ser nuevamente calentando, vira al rojo. Reaccin de Xantoproteica : Esta prueba resulta positiva si la protena contiene aminocidos aromticos. El reactivo es cido ntrico concentrado y aparece una coloracin amarilla; al agregar un hidrxido , el color cambia a anaranjado.SIGUE ABAJO SIGUE ABAJO SIGUE ABAJO SIGUE ABAJO SIGUE ABAJO Sntesis de protenas enlace peptdico CH3 O CH2OH O CH3 O CH2OH O H2N ---- CH --- C --- OH + H2N --- CH --- C --- OH H2N --- CH --- C --- NH ----- CH ------ C --OH + H20 dipptido El grupo amino de un aminocido puede combinarse con el grupo carboxilo de otro aminocido, como vemos en la figura. Se obtiene un compuesto llamado dipptido. El nuevo enlace formado recibe el nombre de unin o enlace peptdico. Desde el punto de vista qumico la unin peptdica corresponde a un grupo amido. El enlace peptdico es un enlace de tipo

amida secundaria, que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del otro, liberndose una molcula de agua y formndose un dipptido Se puede observar que el dipptido formado sigue poseyendo los grupos reactivos -NH2 y COOH, por lo que el proceso de adicin de aminocidos puede continuar por ambos extremos formndose tripptidos, tetrapptidos, etc. Cuando se unen ms de 10 aminocidos, la cadena formada se denomina polipptido. Si el nmero de aminocidos enlazados es mayor a 100 entonces se habla de una protena. La Formacin de amidas es la reaccin tpica de condensacin enzimtica por deshidratacin, en la que el grupo carboxilo de un aminocido se combina con el grupo amino del siguiente. Este enlace se llama tambin peptdico porque el polmero que se genera, es decir, la protena, tambin puede llamarse polipptido o pptido a secas. En otras palabras, el grupo amino (NH2 ) y el grupo Carboxilo (COOH) se incorporan, formando - en este caso - NH, CO y liberando H2O. Grupo amino : Cada uno de los compuestos orgnicos que se forman por sustitucin de uno o ms hidrgenos del amonaco por radicales alquilo. Grupo Carboxilo : radical orgnico monovalente, combinacin de un grupo carbonilo y otro hidroxilo, caracteratico de los cidos orgnicos, de frmula - COOH.CONCLUSIN : Las protenas constituyen el grupo de molculas ms grande de la materia viva; son sumamente importantes en la estructura y funcionamiento de las organismos. La clave para comprender su papel es entender la estructura de la molcula. La secuencia de los aminocidos en la molcula es de importancia fundamental. Los dobleces y rizos de la cadena de aminocidos son ocasionados por los grupo R o ramificaciones en cada aminocido. Actualmente, las protenas son de gran inters en las investigaciones de ingeniera gentica con la produccin de hormonas a nivel industrial que tienen gran uso en la medicina. mapa conceptual de las protenas.