Tema VI

PROTENAS

Contenidos de la Unidad

Aminocidos. Estructura. Clasificacin. Estado natural.

Propiedades fsicas y qumicas.

Pptidos. Formacin. Enlace peptdico. Protenas. Niveles de estructuracin. Clasificacin.

Propiedades fsicas y qumicas. Importancia biolgica.

 - aminocidos
Son cidos orgnicos que contienen un grupo amino en C-

Un grupo carboxilo Un grupo amino Un tomo de hidrgeno Una cadena lateral R

-L-aminocidos
Estereoqumica
El agrupamiento tetradrico de 4 grupos diferentes alrededor del C confiere actividad ptica. Las dos formas especulares objeto-imagen se llaman ismeros L y D. nicamente los aminocidos L son constituyentes de las protenas. Los enantimeros L y D rotan el plano de la luz polarizada en posiciones opuestas (ismeros pticos).

-L-aminocidos

R NH2 C H C

O OH

Cuntos tipos de aminocidos existen en los seres vivos?

AMINOACIDOS

PROTEICOS
L-AA

NO PROTEICOS
AA

NO CODIFICADOS POR EL ADN

CODIFICADOS POR EL ADN

20

Aminocidos alifticos - no polares

Glicina, Gly, G

Alanina, Ala, A

Valina, Val, V

Leucina, Leu, L Isoleucina, Ile, I

Aminocidos aromticos

Fenilalanina, Phe, F

Tirosina, Tyr, Y

Triptfano, Trp, W

Aminocido heterocclico

Prolina, Pro, P

Aminocidos azufrados

Cistena, Cys, C

Metionina, Met, M

Aminocidos hidroxilados

Serina, Ser, S

Treonina, Thr, T

Aminocidos bsicos

Lisina, Lys, K

Arginina, Arg, R

Histidina, His, H

Aminocidos cidos y sus amidas

cido asprtico, Asp, D

Asparagina, Asn, N

cido glutmico, Glu, E

Glutamina, Gln, Q

Propiedades de los aminocidos

pH

Los AA en disolucin y pH ~7, son predominantemente iones bipolares (Zwitteriones) en vez de molculas no inicas. El grupo amino est protonizado (N+H3) y el carboxilo est disociado como ion carboxilato (COO-). La posicin de equilibrio depende del pH de la solucin y de la naturaleza del AA.

El punto isoelctrico es el pH al cual un aminocido tiene carga neta cero.

Propiedades de los aminocidos

Formacin de enlaces disulfuros

Aminocidos esenciales (10)

En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales: fenilalanina isoleucina leucina lisina metionina treonina triptfano valina y solo los nios: arginina histidina

Contenidos de la Unidad

Aminocidos. Estructura. Clasificacin. Estado natural.

Propiedades fsicas y qumicas.

Pptidos. Formacin. Enlace peptdico. Protenas. Niveles de estructuracin. Clasificacin.

Propiedades fsicas y qumicas. Importancia biolgica.

Reacciones qumicas imprescindibles de los seres vivos Condensacin Remocin de H y OH de dos molculas independientes formando agua y conectando ambas molculas. Puede proseguir adhiriendo infinitos polmeros monmeros Hidrlisis utiliza el agua para escindir la molcula.

Pptidos

Resultan de la unin de 2 mas aminocidos a travs de un enlace peptdico.

R1 NH 2 C H C OH O
+

R2 NH 2 C H
H20

O C OH

R1 O NH2 H

R2 O C OH H H

C C N C

Enlace peptdico = Enlace amida

Pptidos

Resultan de la unin de 2 mas aminocidos a travs de un enlace peptdico.

Una cadena peptdica consta de una parte regularmente repetida, llamada cadena principal y una parte variable constituida por las diferentes cadenas laterales (R).

Enlace peptdico
es ms corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carcter (60 %) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia:

Por esa razn no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilizacin obliga a que los 4 tomos que forman en enlace peptdico ms los dos carbonos que se localizan en posicin a (en la ilustracin), se encuentren en un mismo plano:

Por lo tanto, las posibilidades conformacionales de los pptidos son limitadas.

Enlace peptdico

Los pptidos se clasifican en: Oligopptidos (menos de 10 AA) Polipptidos (ms de 10 AA) Protenas (polipptidos de mas de 50 AA)

Escritura y nombre de un oligopptido

Extremo Amino terminal

6 Extremo Carboxilo terminal

Contenidos de la Unidad

Aminocidos. Estructura. Clasificacin. Estado natural.

Propiedades fsicas y qumicas.

Pptidos. Formacin. Enlace peptdico. Protenas. Niveles de organizacin estructural.

Clasificacin. Propiedades fsicas y qumicas. Importancia biolgica.

Protenas Son polmeros lineales de -L-aminocidos Son polipptidos formados por 50 mas aminocidos

Una cadena polipeptdica consta de una parte regularmente repetida, llamada cadena principal y una parte variable constituida por las diferentes cadenas laterales (R).

Clasificaciones
La variedad de protenas es elevadsima, y para su clasificacin se suele recurrir a:

Criterios qumicos Criterios estructurales Criterios funcionales

Clasificacin segn criterio qumico

PROTENAS SIMPLES. -Aminocidos (AA) PROTENAS CONJUGADAS. -AA + grupo prosttico

HOLOPROTENA (protena funcional) GRUPO PROSTTICO (parte no proteica) azcar lpido cido nucleico in inorgnico etc Cadena polipeptdica APOPROTENA (parte proteica)

Clasificacin segn su forma

protenas globulares: la cadena polipeptdica aparece enrollada sobre s misma dando lugar a una estructura ms o menos esfrica y compacta. protenas fibrosas: una dimensin predomina sobre las dems. Las protenas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales.

Clasificacin funcional
protenas monomricas: constan de una sola cadena polipeptdica protenas oligomricas: constan de varias cadenas polipeptdicas. Las distintas cadenas polipeptdicas que componen una protena oligomrica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre s.

Niveles de organizacin estructural de las protenas

Estructura 1ria.: Secuencia de AA, es decir, el nmero de AA presentes y el orden en que estn enlazados. Tambin define la posicin de los puentes disulfuro. Estructura 2ria.: Plegamiento regular que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Estructura 3ria.: Disposicin tridimensional de todos los tomos que componen la protena. Estructura 4ria.: La presentan las protenas oligomricas, es decir, aquellas que poseen ms de una cadena polipeptdica (subunidad) y hace referencia al ordenamiento espacial de las subunidades y a la naturaleza de sus contactos mutuos.

Factores que determinan los diferentes niveles de estructuracin

1o Secuencia lineal 2o Uniones puente de H 3o Interacciones entre grupos R 4o Interacciones entre subunidades

Estructuracin de las protenas

Estructura primaria
Est determinada por la secuencia de AA. Una determinada protena tiene una secuencia de AA especfica genticamente codificada. La secuencia de AA es la coneccin entre el mensaje gentico escrito en el ADN y la configuracin tridimensional que perfila la funcin biolgica de la protena.

Estructuracin de las protenas

Estructura secundaria
Se deriva de las formas en las cuales la cadena polipeptdica puede interactuar consigo misma, o eventualmente con alguna/s adyacente/s, por formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico.

hlice-; estructura laminar plegada lmina-.

Puede adoptar dos formas:

Estructura secundaria

-hlice
La cadena polipeptdica se enrolla a lo largo de un eje en forma dextrgira. Hlice con 3,6 residuos de AA/vuelta. Los grupos R se extienden hacia afuera del eje de la -hlice. Puentes de H entre tomos (del enlace peptdico) de la cadena (intracatenarios) estabilizan la -hlice. Grupos R externos, pueden interactuar con otras partes de la protena.

Estructura secundaria

-hlice

una vuelta completa de la hlice representa una distancia de 0,54 nm y contiene 3,6 residuos de AA.

Estructura secundaria

Lmina
Las uniones de H ocurren entre tomos de cadenas de pptidos adyacentes (intercatenarios), o en otros casos pueden ser intracatenarios. Los grupos R alternan por encima y por debajo de la lmina. Las cadenas adyacentes pueden orientarse en una misma direccin (paralela) o en direcciones opuestas (antiparalela).

La cadena polipeptdica, totalmente extendida, se alinea con otras cadenas lateralmente.

Estructura secundaria
Lmina antiparalela

Estructura secundaria
Lmina paralela

Estructura secundaria
Lmina

Las protenas fibrosas tienen estructura secundaria tpica (hlice- lmina-).

Protena globular

Diagrama de una protena (enzima) cuya estructura secundaria incluye hojas beta plegadas (azul) y alfa hlices (roja).

Estructura terciaria

Plegamiento tridimensional final de un determinado polipptido. La forma que adopte la protena, determinar su funcin biolgica.

Estructura terciaria
Plegamiento tridimensional final de un determinado polipptido. Interacciones de grupos R mantienen dicha estructura. Determinan una figura o forma globular (protenas globulares). La formacin de los pliegues depende de la secuencia de AA. La forma que adopte la protena, determinar su funcin biolgica.

Estructura terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria de una cadena polipeptdica:

puentes disulfuro puentes de hidrgeno interacciones electrostticas interacciones de van der Waals interacciones hifrofbicas

Estructura cuaternaria
Muchas protenas estn compuestas de mltiples polipptidos (subunidades). La estructura cuaternaria est constituda por la interaccin de diferentes subunidades. Ej.: La hemoglobina tiene 2 cadenas y 2 cadenas .

Hemo: molcula de protoporfirina IX complejada con un Fe2+.

Estructura cuaternaria
Las distintas subunidades de una protena oligomrica se unen mediante interacciones del mismo tipo que se dan en la estructura terciaria.

Niveles de estructuracin

Plegamiento y desnaturalizacin de las protenas

Debido a que la estructura plegada es estabilizada por interacciones no covalentes (dbiles), condiciones (, alto o bajo pH) que interrumpen dichas interacciones, causan el desplegamiento o desnaturalizacin de la protena. Se llama desnaturalizacin de las protenas a la prdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Desnaturalizacin
La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena:
una drstica disminucin de su solubilidad (no siempre), ya que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en la superficie. prdida de las propiedades biolgicas.

Las protenas se sintetizan a partir de los 20 aminocidos codificados por el ADN, participando del hecho no slo el ADN sino tambin diferentes ARNs

Flujo de la informacin en los seres vivos

transcripcin traduccin

ADN

ARN

Protena

El cdigo gentico es la relacin entre la secuencia de bases del ADN (o de su transcripto ARNm) y la secuencia de aminocidos de la protena.

Funciones de las protenas 1. Catlisis enzimtica. 2. Transporte y almacenamiento (O2: mioglobina, hemoglobina) 3. Movimientos coordinados (actina y miosina). 4. Soporte mecnico (colgeno). 5. Proteccin inmune (anticuerpos). 6. Generacin y transmisin de los impulsos nerviosos (receptores proteicos). 7. Control del crecimiento y la diferenciacin (protenas represoras que silencian genes, factores de crecimiento, hormonas: insulina, estimulante de la tiroides).