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TRANSPORTE DE OXIGENO Bases Fisiolgicas

Cul es el objetivo primordial de la RESPIRACION?

entregar O2 a las clulas

Cmo asegurar que el proceso se realiz de manera adecuada y EFECTIVA?


se requiere de INDICADORES que sealen y permitan evaluar: Efectividad en la TOMA o CAPTACION del O2 Efectividad en su TRANSPORTE de O2 Efectividad en la ENTREGA o LIBERACION del O2 a los tejidos Efectividad en el CONSUMO a nivel tisular

Aire ambiente

Indicador: PO2
CAPTACION de O2

TRANSPORTE

Indicadores: Hbtot SO2

Indicadores

ENTREGA de O2

P50 Hb fetal Dishemoglobinas

CONSUMO de O2

Indicador:Lactato

O2 en el interior de la sangre
PLASMA
~ 1% se DISUELVE

ERITROCITO
99% se COMBINA

(= PO2 sangunea)

con la Hb

O2Hb

OXGENO
PO2 arterial 60 104 mmHg por cada mmHg de PO2, se disuelven 0.003 ml de O2/100 ml de plasma
O2 disuelto 0.18 0.31 vols%

Cantidad Insuficiente

Recuerde que un sujeto sano en reposo consume:

250 mL/min

En el sujeto sano en reposo aproximadamente el 99% del O2 es entregado a los tejidos a travs de la HEMOGLOBINA:

CARGA, TRANSPORTE
y

ENTREGA
son algunas de las funciones fisiolgicas

de la Hemoglobina

Eritrocito como transportador de Oxgeno


disminucin en su concentracin (anemias)
modificaciones en su estructura En el interior del eritrocito se encuentra la HEMOGLOBINA, protena que interacta de MANERA REVERSIBLE con el OXIGENO (drepanocitosis, anisocitocis) modificaciones en sus componentes (hemoglobinopatas) pueden ser causa de: HIPOXEMIA HIPOXIA ANOXIA TISULAR MUERTE

Que es la HEMOGLOBINA?
- Es una PROTENA
COOH

- Tetrmero = 4 cadenas polipeptdicas que se enlazan entre s, creando una estructura globular (GLOBINA) - Como protena, participa como un componente importante de los Sistemas amortiguadores fisiolgicos en el Equilibrio cido- base. - Cada subunidad contiene un grupo HEMO en donde est colocado un tomo de Fe++.

NH2

GRUPO HEMO
Constituye la UNIDAD FUNCIONAL o SITIO ACTIVO de la Hb donde se une el O2 o bien otros ligandos.

HIST

Fe++ N
LIGANDOS

Un tomo de Fe se combina con 1 molcula de O2 La molcula de Hb contiene 4 tomos de Fe

La Hb reacciona REVERSIBLEMENTE con 4 molculas de O2

Hb + 4 O2
La Hb entrega el O2 La Hb tomael O2, para TRANSPORTARLO

O2Hb
OXIHEMOGLOBINA

La Hb tiene cierta afinidad por el Oxgeno Dependiendo de la PO2, la Hb se va combinando paulatinamente con el O2. Es decir se va "saturando La SATURACION COMPLETA ocurre a una PO2 = 150 mmHg Esta relacin de combinacin Hb - Oxgeno est expresada en la CURVA DE DISOCIACION DE OXIGENO ( CDO)

CURVA NORMAL DE DISOCIACION DE OXIGENO (CDO)


Esta curva representa la INTEGRACION de todos los mecanismos de TRANSPORTE de OXIGENO
pH= 7.400 PCO2= 40 mmHg Temp = 37oC Conc. Iones= normal Conc. 2,3 DPG = normal

P50= PO2 requerida


para saturar la Hb al 50%
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Curva de Disociacin De la Hemoglobina Fetal

Aumenta la afinidad Entrega de O2 DISMINUYE

Disminuye afinidad Entrega de O2 AUMENTA

% SATURACION

Depende de: Valor de la PO2 arterial Integridad estructural de la Hb Hb de adulto o fetal Presencia de Hb glicosilada (diabetes) Condiciones del medio interno La concentracin de Hb funcional

(sO2%)
es el parmetro que seala la EFECTIVIDAD en el TRANSPORTE y representa la CANTIDAD DE 0XIGENO UNIDO A LA HEMOGLOBINA

Que NO existan otros ligandos en la Hb en concentraciones por encima de las cantidades normales

Curva de Disociacin: Desviaciones

Existen varios factores adicionales que modulan la afinidad de la Hemoglobina por el O2 y consecuentemente afectan la CDO y la P50

Diferencias entre el pH plasmtico y eritrocitario Hb fetal Hb glicosilada Hb anormales

Resumiendo: hLa Hb se une con el O2 de manera reversible hLa Hb puede tener otros ligandos diferentes al O2 (DISHEMOGLOBINAS) hLa Hb puede permanecer sin ningn ligando ( Hb DESOXIGENADA = HHb)

DISHEMOGLOBINAS
Hemoglobinas NORMALES, que temporal o permanentemente han perdido su capacidad de unirse con el O2 de manera reversible.
(con valores de PO2 dentro de los lmites fisiolgicos)

Derivados Ferrosos (Fe++) de la Hemoglobina

LIGANDO Oxgeno

COMPUESTO O2Hb

NOMBRE OXIHEMOGLOBINA

DISHEMOGLOBINAS Monxido de Carbono Radical Sulfuro (S++) COHb SulfHb CARBOXIHEMOGLOBINA SULFAHEMOGLOBINA

Dishemoglobinas: CARBOXIHEMOGLOBINA

La Hb se combina con el Monxido de Carbono (CO) con una afinidad 210 veces mayor que la del O2 La formacin de COHb inhibe la ENTREGA de O2 hacia los tejidos En intoxicaciones graves, causa ANOXIA (disminucin importante de O2 tisular)

Casos en las que hay incrementos en las concentraciones de COHb: Fumadores intensos (y hasta en fumadores pasivos) Inhalacin de gases emitidos por motores de gasolina, gas de iluminacin, calentadores de gas, hornos defectuosos, durante incendios Sntomas: dolor de cabeza, vrtigo, debilidad muscular, nusea, y la falta de O2 conduce a Hipoxia HipoxemiaAnoxia Muerte

Dishemoglobinas: SULFAHEMOGLOBINA
Son el resultado de la unin de la Hb con radicales sulfuro Hb + SH2 HbS Se produce en pacientes tratados con medicamentos derivados de las SULFAS: P.ej: Sulfamidas P.ej: Aminas aromticas (p.ej: Fenacetina, antibitico usado en bacteremias graves de Clotridium welchii) Las sulfahemoglobinas NO transportan O2 En concentraciones mayores al 10% (de la Hb total) resultan ya un riesgo para el Estado de Oxigenacin del ser humano.

Al oxidarse el tomo de Fierro:

Fe++

oxidacin

Fe+++

la Hb pierde su capacidad transportadora de O2

DISHEMOGLOBINAS: METAHEMOGLOBINAS

Derivados Frricos (Fe+++) de la Hemoglobina


Ligando

Compuesto

Nombre
METAHEMOGLOBINA (cida) METAHEMOGLOBINA (alcalina)

Agua
(H2O)

HbH2O

OH

HbOH

Dishemoglobinas: METAHEMOGLOBINA (MetHb)


Existen Metahemoglobinemias congnitas (hereditarias) y adquiridas (intoxicaciones) Concentraciones anormales causan: aumento de la afinidad de la Hb por el O2 entorpeciendo el proceso de entrega desde la sangre hacia los tejidos. Ocasionan una anemia funcional con presencia de cianosis (mucosas y piel azulosa )

De manera fisiolgica siempre se forman pequeas cantidades de MetHb. Existen sistemas enzimticos intraeritrocitarios encargados de reducir la MetHb a Hb funcional: En el tratamiento de algunas metahemoglobinemias se emplea el azul de metileno

Dishemoglobinas: METAHEMOGLOBINA (MetHb)


METAHEMOGLOBINEMIAS HEREDITARIAS

1:Aumento en la Produccin de MetHb:

2: Disminucin de la actividad de los sistemas enzimticos que reducen la MetHb.

EN AMBOS CASOS DE TRATA DE UN PADECIMIENTO CONGNITO

Dishemoglobinas: METAHEMOGLOBINA METAHEMOGLOBINEMIAS ADQUIRIDAS


1: INTOXICACIONES con drogas o productos qumicos que causan aumento en la formacin de MetHb:
nitrados - Grupos amnicos -.Sulfamidas - Sulfato ferroso en Tx con dosis elevadas
- Grupos

2: INFECCIONES BACTERIANAS
Bacilo de Grtner Bacterias nitritgenas Neumococo Nitrosobacilo Streptococo viridans vibrin clera

TX: administracin de substancias reductoras: Ac. Ascrbico, glutation, cistena. Azul de Metileno.

DISHEMOGLOBINAS de INTERS CLNICO


CARBOXIHEMOGLOBINA METAHEMOGLOBINA SULFAHEMOGLOBINA
(la COHb y la MetHb se encuentran presentes en la sangre de manera fisiolgica, en muy pequeas proporciones)

Concentraciones fisiolgicas de los derivados de la Hemoglobina


OxiHb
HbDesox

Carboxi

MetaHb

SulfaHb

O2Hb
NO fumadores

HHb <3% <3%

COHb < 2% >10%

MetHb < 2% < 2%

SulHb < 0.3% < 0.3%

95 %

Fumadores

83%

Porqu clnicamente es importante su medicin?


Se define como Hemoglobina Funcional: aquella que tiene la capacidad de transportar O2 activa o potencialmente: Oxihemoglobina (O2Hb) y la Deoxihemoglobina (HHb) Cuando la Hb tiene un ligando diferente del O2,(P.ej: DISHEMOGLOBINAS) DISMINUYE LA CONCENTRACIN DE Hb FUNCIONAL Porque en determinadas condiciones patolgicas, la concentracin de estos derivados de la Hb aumenta: Esta situacin podra comprometer de manera significativa la OXIGENACIN del paciente.

CO-OXIMETROS sistemas de medicin externos, basados en mtodos espectrofotomtricos que miden y calculan una serie de parmetros relacionados a la oxigenacin del paciente.

Proceso de medicin - OMNI


Fuente de luz Luz policromtica Hemoliz. Sangre Trampa burbuj. Cubeta Residuos

Sensores CCD
Computador

(anl. multi.
Componente)

Resultados

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Por qu se necesitan los Co-Ox ?


Los AGS hacen un clculo de SO2 que puede ser errneo, porque: Asumen que toda la Hb es Oxi o Deoxi Hb. En presencia de DISHEMOGLOBINAS este concepto es errneo y las DISHEMOGLOBINEMIAS son frecuentes.

EJEMPLO
Cuando NO se cuenta con COOXIMETRO, convencionalmente, el clculo de la Saturacin es el siguiente: se considera el resultado de la PO2 en el AGS. = 80 mmHg se interpola en la CDO y se calcula O2Hb = 96% de se asume que la concentracin de HHb = 4% Al sumar la HHb + O2Hb = HEMOGLOBINA FUNCIONAL

96 % de Sat = O2Hb = 96 + 4 Clsica O2Hb+ HHb


funcional

= 0.96x100= 96

Valor correcto para persona sana

Utilidad del COOXIMETRO


Tenemos dos sujetos:
NO FUMADOR FUMADOR intenso

(%) O2Hb (%) HHb (%) COHb (%) MetHb (%) SulfHb

94 4 1.5 0.5 0.0

84 4 11.5 0.5 0.0

Datos: Sujeto NO FUMADOR:


SO2 funcional
=

PO2 = 78 mmHg

O2Hb O2Hb + HHb

SO2 funcional

94 94 +4

0.96 = 96% Correcto en persona sana

COOXIMETRO
SO2 fraccional

O2Hb
O2Hb + HHb + COHb + MetHb + SulfHb

94 94 + 4 + 1.5 + 0.5 + 0.0

= 0.94 =

94%

Correcto, es un valor real

Datos: Sujeto FUMADOR

AGS: PO2 = 50 mmHg

SO2 funcional

84 = 0.954 x 100 = 95.4 % 84 + 4

FALSO

COOXIMETRO
SO2 fraccional 84 = 0.84 =

84

% Correcto,
es el valor real

84 + 4 + 11.5 + 0.5 + 0 .

Conclusin: es IMPRESCINDIBLE tener una cuantificacin exacta de las concentraciones de dishemoglobinas para evaluar de manera acertada las variables que participan en el proceso de TRANSPORTE Y ENTREGA de O2 a nivel tisular.

Recordatorio y Sugerencia
El Analizador de Gases en Sangre Roche OMNI en versiones que tienen instalado mdulo de Co-ox, solicitan como informacin que debe ser programada por el analista, el tipo de Hb que tiene la muestra que va a ser analizada: Hb de adulto? o bien Hb fetal? Informe con precisin al instrumento este dato, recuerde que las estructuras y comportamientos en relacin al Transporte de O2 y las CDO son diferentes para ambas Hemoglobinas

AGS

+
CO-OXIMETRIA = INDICADORES CLINICOS que permiten evaluar el ESTADO DE OXIGENACION del paciente de manera integral.

Gracias

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