Sunteți pe pagina 1din 1

Structura IgG IgG sunt tetrameri LANTURILE GRELE ale IgG au urmatoarele proprietati fizico-chimice: contin 450 aminoacizi

n secventa; lungimea lanturilor este de circa 130 angstromi masa moleculara are o valoare cuprinsa ntre 45-50 kDa De la aceste caracteristici face exceptie subclasa IgG3 ale carei lanturi grele (H) sunt mult mai lungi. Caracteristica fundamentala a lanturilor grele este org anizarea multidomeniala (neliniara) impusa de prezenta unor punti disulfurice in tracatenare (4 domenii; 4 punti disulfurice). Domeniile(buclele) aminoterminale sunt constituite din secvente peptidice variab ile si hipervariabile. Celelalte 3 domenii sunt constante si se noteaza CH1-CH3 (Constant Heavy). ntre CH1 si CH3 exista zona-balama (engl. hinge) notata ZB. ZB este portiunea din lanturile H (grele) dotata cu maximum de flexibilitate, ce ea ce favorizeaza contactul cu determinantii antigenici ZB mai este importanta si datorita faptului ca la nivelul ei cele doua lanturi g rele se asociaza prin punti disulfurice intermoleculare. n functie de numarul si pozitia acestor punti disulfurice, IgG se pot diferentia n subclase (subizotipuri) IgG: IgG1, cu doua punti disulfurice localizate ntre punctul de intersectie si domeniu l CH2; IgG2, cu 4 punti situate doua cte doua de o parte si de alta a punctului de inter sectie; IgG3, cu 15 punti disulfurice situate ntre punctul de intersectie si domeniul CH2 ; lanturile grele ale acestui subizotip au masa moleculara mai mare si sunt mai l ungi; IgG4 cu 2 punti disulfurice, fiecare dintre ele fiind situata de cte o parte a pu nctului de intersectie. Exista o relatie de proportionalitate inversa ntre numarul de punti disulfurice a le unui subizotip si durata de viata a subizotipului respectiv: IgG3 are viata c ea mai scurta. Pe masura ce creste numarul de punti creste si susceptibilitatea IgG de a fi alt erate sub actiunea enzimelor si a radicalilor liberi de oxigen eliberati n cursul reactiilor inflamatorii acute ce nsotesc RIU LANTURILE USOARE au urmatoarele caracteristici fizico-chimice: 210 aminoacizi; lungime de 60 angstromi; masa moleculara de circa 22 kDa. Particularitati ale lanturilor usoare L: sunt organizate multidomenial, cu cte doua bucle pe fiecare lant usor. Domeniile aminoterminale sunt variabile sau hipervariabile. n functie de structura domeniilor CL (Constant Light), lanturile usoare prezinta doua varietati: CL k cu o frecventa de 2/3 din totalul IgG; CL lambda Diferentele de structura primara ntre cele doua varietati sunt minime (2-3 aminoa cizi). Din punct de vedere functional IgG prezinta doua fragmente: A.Fab (Fragment antigen-binding) este responsabil de legarea antigenului; B.Fc (Fragment constant) este responsabil de functiile biologice ale Ig.