Los glcidos:

Son biomolculas compuestas por carbono, hidrgeno y oxgeno. La glucosa, el glucgeno y el almidn son las formas biolgicas primarias de almacenamiento y consumo de energa; la celulosa forma la pared celular de las clulas vegetales y la quitina es el principal constituyente del exoesqueleto de los artrpodos.

Funcin:

Clasificacin:
Los glcidos estn compuestos por carbono, hidrgeno y oxgeno, por ello tambin se les llama carbohidratos o hidratos de carbono. Los glcidos se pueden clasificar en dos grandes grupos: 1. Los glcidos simples. Tambin llamados monosacridos, azcares simples u osas simples. 2. Los glcidos compuestos. Tambin llamados azcares complejos u osas complejas. Son estructuras compuestas de varias osas simples. Disacridos, cuando son dos osas. Trisacridos, cuando son tres osas. Polisacridos cuando son ms de tres osas o monosacridos. Las estructuras de glcidos que nuestro organismo es capaz de aprovechar son los glcidos que contienen el monosacrido llamado glucosa. Los monosacridos. Los principales monosacridos que se encuentran en los alimentos son: la glucosa, la manosa, la fructosa y la galactosa. Tienen 6 tomos de carbono por lo que se les llama hexosas. A los que contienen 3 tomos de carbono se les llama triosas, a los de 4 tomos tetrosas, y a los de 5 tomos pentosas. stas osas no se pueden descomponer ms y, por lo tanto, son absorbidos directamente por el organismo. En el caso de la glucosa se suele encontrar aparejada con otras osas. Excepto en la miel, que suele ir por libre. La fructosa la encontraremos sobretodo en la fruta. Y la manosa y la galactosa van aparejadas con otras osas para formar azcares complejos. En los alimentos tambin podemos encontrar osas de 5 tomos de carbono, pero su presencia en los alimentos es mnima, seran la xilosa, la ribosa y la arabinosa. Segn las reacciones qumicas que sufran las osas derivarn en otros componentes. Por ejemplo, con la oxidacin de la glucosa se deriva al componente del cido glucnico. Los derivados que se pueden lograr con stos azcares simples son: el cido glucnico, el cido glucornico, el cido galacturnico, el glicerol y la galactosamina.

Monosacridos de 6 tomos de carbono

1. La glucosa. Es un monosacrido que se puede encontrar libre, sin estar aparejada a otras molculas, en las frutas y, sobretodo, en la miel. Aunque en la fruta lo normal es encontrarla unda al monosacrido llamado fructosa. La glucosa al sufrir oxidacin catablica es la energa de las clulas de nuestro organismo. 2. La manosa. Es otro de los principales monosacridos de 6 tomos de carbono. Produce energa. Forma parte en enlaces de polisacridos de las plantas y en glucoprotenas de animales. 3. La fructosa. Tambin denominada levulosa. Se encuentra en las frutas y en la miel. El hgado la guarda en transformndola en glucgeno heptico y lo utiliza para evitar que el organismo entre en hipoglucemia. La fructosa apenas repercute en el nivel de glucosa en el organismo y, por lo tanto, no estimula al pncreas para que segrege insulina, por lo que puede ser utilizado en dosis controladas por los diabticos como edulcorante. Existen personas con intolerancia a la fructosa. 4. La galactosa. Otro monosacrido de 6 tomos de carbono o hexosa. El hgado lo metaboliza convirtindolo en glucosa. La leche es la principal portadora de galactosa. 5. Otros. La alosa, la altrosa, la gulosa, la ilosa y la talosa, forman parte de los monosacridos con 6 tomos de carbono. Son poco frecuentes, y en el caso de la gulosa es artificial, por ello no los vamos a tratar.

Monosacridos de 5 tomos de carbono

1. La arabinosa. Se encuentra en la goma arbiga. Se utiliza para cultivos de bacterias, entre otros. 2. La ribosa. Forma parte del cido ribonucleico y otras sustancias como los nucletidos y en el ATP. Se encuentra en la ribolosa. 3. La xilosa. Se encuentra en el pncreas y en el hgado, procedente de los vegetales. Los disacridos y los trisacridos. stos son los azcares complejos y estn formados por las osas simples. Los disacridos que podemos hallar en los alimentos son: la lactosa, la sacarosa y la maltosa. La lactosa que esta contenida en la leche est formada por glucosa y galactosa. La sacarosa esta formada por glucosa y fructosa, se halla en el azcar extrado de la caa de azcar y de la remolacha. La maltosa esta formada por dos unidades de glucosa, se encuentra en la cebada germinada y durante el proceso de digestin del almidn. Los trisacridos son una historia aparte porque la mayora de ellos pasan por nuestro organismo con ms pena que gloria, es decir, no los aprovechamos y son fermentados en el intestino grueso por la flora intestinal. Son tan poco frecuentes y tan poco utilizados que no los vamos considerar, pero existir existen. Los polisacridos. La mayora de polisacridos que podemos usar para nutrirnos son los que contienen la osa glucosa. Por ejemplo, la celulosa es un polisacridos que va muy bien para el sistema digestivo de los hervboros pero no para el ser humano. Los principales polisacridos que si podemos usar son los almidones y las fculas. Los almidones se pueden encontrar en la legumbres, los cereales, los tubrculos, las races y en los bulbos. El almidn es una reserva energtica de la planta en forma de grano, tubrculo, raz o bulbo. Cuando ingerimos los almidones, las amilasas de la saliva y de algunos jugos gstricos, descomponen el polisacrido o almidn, extrayendo la glucosa. Otros polisacridos son la inulina, de donde se extrae la fructosa y que se halla en la alcachofa; el glucgeno que se encuentra en los tejidos animales, principalmente en los msculos y en el hgado, siendo una reserva de glucosa. La glucosa en el organismo humano. Si los coches funcionan con gasolina, los cuerpos humanos lo hacen con glucosa. Esta afirmacin es casi cierta, la realidad es que la mayora de nuestras clulas y rganos pueden funcionar con otros combustibles, pero existen en nuestro organismo una serie de clulas que solamente funcionan con glucosa. Son los glbulos rojos y las clulas del tejido nervioso. La hipoglucemia es un estado de baja glucosidad en la sangre. Cuando sucede, los rganos dejan de utilizar la glucosa en detrimento de otros combustibles, grasas y aminocidos, para que el cerebro continue recibiendo su glucosa, pero nosotros este estado lo sentiremos con un sudor fro, mareo, temblores e incluso la prdida del conocimiento. El organismo trabaja sin cesar para mantener ciertos niveles de glucosa y que no caigamos en la hipoglucemia. Pero tambin podemos caer en el sentido contrario, es decir, en la hiperglucemia, es la situacin que pueden padecer los diabticos, y no es otra cosa, que unos niveles demasiado elevados de glucosa. Pero cmo acta el organismo tras la ingesta de la glucosa? El pncreas segrega la insulina para que las clulas pueden recoger la glucosa. La insulina es un hormona que aparece inmediatamente despus de que el intestino comience a liberar glucosa para que las clulas la recogan. Si no se ingiere alimentos, entonces el hgado libera el glucgeno heptico para alcanzar el nivel adecuado de glucosa en el organismo para los tejidos nerviosos y glbulos rojos, a la vez, que se empiezan a consumir otras fuentes de energa alternativa, principalmente las grasas acumuladas, pero tambin los aminocidos. La cantidad necesaria de glucosa. Esta recomendado que el 55% de nuestra dieta diaria sea a base de glcidos, pero lo que no se suele decir, es que a mayor cantidad de glcidos mayor cantidad de vitamina B1 se necesita para metabolizar los glcidos. Las legumbres, los cereales, la patata, tiene o tendran que formar parte de nuestra dieta diaria, pues aportan una gran cantidad de glcidos. Y si los mezclamos entre s, mejor que mejor, porque los aminocidos esenciales que no tiene uno de ellos lo contiene el otro. Por ejemplo, comer 100 g de pan con las legumbres o cocer las legumbres con patatas y despus comer un poco de pan. Como la olla de la abuela no hay nada.

GLCIDOS CONCEPTO, FUNCIN Y CLASIFICACIN -Los glcidos son molculas orgnicas ternarias, formadas bsicamente por C, H y O, en una proporcin aproximada de CnH2nOn. Se pueden definir tambin como un grupo de sustancias que comprende a los azcares reductores y no hidrolizables (osas) y a las sustancias que por hidrlisis dan uno o varios de estos azcares reductores. -La funcin de los glcidos puede desarrollarse en dos direcciones: 1)Energtica: Son los principales almacenes de energa qumica potencial; esta energa es liberada tras los procesos de oxidacin y es necesaria para mantener las actividades vitales de las clulas. Algunos glcidos (almidn y glucgeno) representan la forma ms frecuente de almacenar materia y energa (son glcidos de 'reserva energtica'). 2)Estructural: Hay glcidos que intervienen en la conformacin de determinadas estructuras celulares (como las membranas), y otros son constituyentes vitales de algunas molculas esenciales (cidos nucleicos). -La clasificacin ms sencilla establece dos grupos: 1) Osas (monosacridos): son los monmeros que integran los glcidos. 2)sidos (polmeros), que pueden ser: a)Holsidos: por hidrlisis slo originan osas (los ms importantes son los disacridos y homopolisacridos). b)Hetersidos: por hidrlisis dan osas y agluconas o geninas (restos no glucdicos).

MONOSACRIDOS (OSAS) -Las osas son pequeas molculas, con un nmero de tomos de C que oscila entre 3 y 7 (treosas, tetrosas, pentosas, etc.). Qumicamente, son polioles con un grupo carbonilo; se originan por deshidrogenacin del poliol correspondiente y, segn a qu C afecte la oxidacin se obtiene una aldosa o una cetosa. -Todas las osas son cristalizables, de color blanco, sabor dulce, solubles en agua, poco solubles en alcohol, insolubles en los disolventes orgnicos y no hidrolizables. Tambin tienen carcter reductor, es decir, capacidad para oxidar su grupo carbonilo a cido. -En estado cristalino tienen una estructura lineal, sin ramificar. Excepto la dioxicetona, todos tienen C asimtricos y por tanto presentan compuestos estereoismeros. Los distintos ismeros se dividen en dos series, segn dnde est dispuesto el radical hidroxilo (-OH) del C*

ms alejado del grupo carbonilo: a)serie o configuracin D: -OH a la derecha. b)serie o configuracin L: -OH a la izquierda. (La inmensa mayora de las osas naturales pertenecen a la serie D) -En la materia viva, las osas se encuentran en solucin y presentan una estructura cclica (a excepcin de triosas y tetrosas); en realidad coexisten ambas formas: 95% en forma cclica y 5% en forma lineal.

-La formacin de la estructura cclica (ciclacin) lleva consigo la reordenacin interna de los tomos, con la aparicin de un C* ms. (La aparicin de un nuevo C* determina asimismo el origen de dos nuevas configuraciones posibles para dicho C*, que son llamadas anmeros alfa y beta). La ciclacin implica la formacin de un enlace hemiacetal entre el C carbonilo (el C1 en las aldosas y el C2 en las cetosas) y un radical hidroxilo (-OH) de un C* de la misma molcula. Los nicos anillo que se forman son: a)furanosas: constituidos por cuatro tomos de C. (Ejemplificar). b)piranosas: constituidos por cinco tomos de C. (Ejemplificar). -Para expresar la disposicin espacial de estas estructuras cclicas se utilizan las frmulas o proyecciones de Haworth. En ellas, se considera que los tomos de C y O que forman el anillo estn en un mismo plano y que los radicales que se dirigen hacia arriba estn por encima de este plano, y los restantes por debajo del mismo. Nomenclatura de estas proyecciones: a)si forman un anillo hexagonal, al nombre de la osa se le aade la terminacin piranosa. b)si forman un anillo pentagonal, al nombre de la osa se le aade la terminacin furanosa. c)si el radical -OH hemiacetlico est 'arriba' es una forma anomrica beta, y si est 'abajo' es una forma alfa. -La importancia biolgica de las osas en las clulas estriba en que la mayora de ellas tiene una misin energtica, y algunas otras son estructurales. -A partir de un monosacrido, cuando un radical hidroxilo se sustituye por otro diferente, aparecen una serie de compuestos derivados a los que tambin se les conoce como azcares anormales, algunos de los cuales tienen gran inters biolgico. Por ejemplo: 1)La vitamina C (c. asprtico): a)es una coenzima de algunas peptidasas. b)interviene en la sntesis del colgeno. c)regula el funcionamiento de las hormonas antiestrs de las glndulas suprarrenales. d)estimula la produccin de defensas.

2)La desoxirribosa: a)se localiza en el ADN de eucariotas, en el genforo y en algunos virus con ADN. b)su funcin es estructural. 3)Glucosa-6-P: a)este ster fosfrico de la glucosa se halla en el citoplasma celular. b)activa molculas para su intervencin en el metabolismo. 4)Ribulosa-1-5-diP: a)se localiza en el estroma de los cloroplastos. b)tiene la funcin de fijar el CO2 en la fotosntesis.

DISACRIDOS -En teora, podran formarse por unin de dos osas cualquiera, pero en realidad, en la materia viva, slo se forman por unin de dos o tres tipos de monosacridos. -La unin de las osas se realiza por un enlace O-glucosdico. Tal enlace se establece por reaccin entre el grupo hidroxilo hemiacetlico de una de las osas, con un radical hidroxilo de la otra osa, y con desprendimiento de una molcula de agua. Se distinguen dos clases de enlaces O-glucosdicos: 1)Monocarbonlico: Cuando se realiza entre el -OH del C anomrico de una osa y un -OH de un C no anomrico de otra osa. A su vez, puede ser de dos tipos: a)tipo alfa: si la osa que aporta el -OH hemiacetlico es de la forma alfa (maltosa). b)tipo beta: si la osa que aporta el -OH hemiacetlico es de la forma beta (lactosa). 2)Dicarbonlico: Cuando la unin de las osas se realiza a travs de los -OH hemiacetlicos de cada una de ellas (sacarosa). Este tipo de unin conlleva una prdida del carcter reductor de la molcula. -Nomenclatura qumica (ejemplos):

Maltosa: alfa-D-glucopiranosil-(1-4)-D-glucopiranosa. Lactosa: beta-D-galactopiranosil-(1-4)-D-glucopiranosa. Sacarosa: alfa-D-glucopiranosil-(1-2)-D-fructofuransido. -Los disacridos conservan las mismas propiedades fsicas que las osas, con dos salvedades: a)la ya citada en relacin al carcter reductor (en los dicarbonlicos). b)los disacriodos son hidrolizbles. -Se llaman oligosacridos superiores a las molculas formadas por unin de varias osas pero que no llegan a tener el suficiente peso molecular como para calificarlas de polisacridos. Pues bien, su importancia biolgica radica en el hecho de que muchas de estas molculas se encuentran presentes en las envueltas celulares ligadas a fosfolpidos y protenas, y son las responsables de la capacidad de reconocimiento de las clulas respecto a otras clulas, a hormonas, toxinas, bacterias, virus, etc. (La diversidad estructural de estos oligosacridos es enorme, si tenemos en cuenta que las osas que los constituyen presentan distintas posibilidades de unin entre s; cuatro monmeros distintos podran configurar hasta 35.560 tetrasacridos diferentes...).

POLISACRIDOS -Son polmeros de elevado peso molecular que, generalmente, son insolubles en agua (celulosa) o bien forman soluciones coloidales (almidn). -Son glcidos que pierden el carcter reductor, tambin el sabor dulce y que tienen la posibilidad de hidrolizarse; se hallan distribuidos en todos los organismos, donde llevan a cabo funciones estructurales o de reserva energtica. -Distinguimos dos grupos, dependiendo de que estn formados por un solo tipo de monmero o por diferentes tipos de osas o sus derivados: homopolisacridos yheteropolisacridos, respectivamente. A continuacin veremos los ms importantes: ALMIDN -Se encuentra en los amiloplastos vegetales formando grnulos y es un polmero de reserva energtica. -Constituye una forma eficaz de almacenar glucosa, pues al no ser soluble en agua no est disuelto en el protoplasma celular, no aumenta la concentracin del mismo y, por tanto, no contribuye al incremento de la presin osmtica. -Qumicamente, es un polmero de alfa-D-glucopiranosa (1-4) (1-6), y de l pueden obtenerse dos fracciones con configuracin distinta: 1)Amilosa: Formada por alrededor de 250 molculas que se disponen en forma de cadenas lineales (1-4) y helicoidalmente, sin ramificar.

Mediente amilasa puede hidrolizarse a maltosa, pero si la hidrlisis tiene lugar en medio cido origina alfaD-glucosa. 2)Amilopectina: Tambin presenta cadenas lineales (1-4), pero con ramificaciones (1-6). Su hidrlisis con amilasa se detiene cuando slo la mitad se ha convertido en maltosa; la fraccin restante no hidrolizable constituye un polmero llamado dextrina lmite. -Segn la procedencia del almidn, la proporcin de amilosa y amilopectina es diferente; en general, hay un 20% de amilosa, aunque, por ejemplo, el almidn del sorgo es todo amilopectina. GLUCGENO -Polisacrido homlogo del almidn que se encuentra como material de reserva energtica en animales (clulas musculares y hepticas). -Qumicamente, tambin es un polmero de la alfa-D-glucopiranosa (1-4) (1-6). -Posee una estructura similar a la de la amilopectina, pero con presencia de un mayor nmero de ramificaciones. -Puede hidrolizarse con amilasa para dar un 30% de maltosa y, el resto, dextrina. Si la hidrlisis es cida origina alfa-D-glucosa. CELULOSA -Es un polisacrido vegetal, con funcin estructural, al ser el constituyente principal de las paredes celulares de las clulas vegetales. -Qumicamente, es un polmero de la beta-D-glucopiranosa (1-4). -Constituye cadenas lineales sin ramificar, que se disponen paralelas en un mismo plano, unindose unas con otras mediante enlaces de H y originando un conjunto de fibras ms o menos gruesas. La importancia biolgica de tal disposicin radica en su resistencia, que permite desarrollar dos funciones: a)constituye estructuras de sostenimiento. b)limita la turgencia osmtica. -La celulosa es un compuesto relativamente inerte (falta de reactividad qumica), por lo que slo puede hidrolizarse mediante enzimas especficas de determinados microorganismos (en ese caso, origina celobiosa y, finalmente, beta-D-glucosa). QUITINA -Hetersido complejo que forma las paredes celulares de los hongos y se halla en los exoesqueletos de artrpodos. Tiene, por tanto, una funcin estructural. MUCOPOLISACRIDOS

-Hetersidos muy complejos que forman parte de la matriz intercelular de los tejidos conectivos. Son compuestos muy heterogneos: a)condroitina: da consistencia a la crnea y tejido cartilaginoso. b)heparina: se halla en distintos rganos y es un anticoagulante. c)c.hialurnico: se encuentra en diversos lquidos biolgicos, con un papel lubricante o, a veces, cementante. PECTINAS -Hetersidos integrantes de la pared celular como elementos cementantes y, por tanto, con funcin estructural. PEPTIDOGLICANOS -Forman parte de las paredes bacterianas, y en las bacterias gram positivas se asocian tambin a cidos teicoicos, siendo responsables de la actividad antignica de estos microorganismos. C. TEICOICOS -Hetersidos muy complejos que forman parte de la pared bacetriana (bacterias gram +).

Los lpidos
Los lpidos son el componente de grasa de los alimentos, lo cual quiere decir que forman parte de nuestra alimentacin. Las funciones que desempean desde este punto de vista nutricional, es tanto el de suministrar energa como el estructural. Los lpidos los podemos encontrar tanto en los vegetales como en la carne o pescado que nos alimenta. Los lpidos se pueden agrupar en los siguientes grupos: 1. 2. 3. 4. 5. Los triacilgliceroles. Tambin llamados triglicridos o grasas. Los cidos grasos. Se subdivide en dos tipos, los saturados y los insaturados. Los fosfolpidos. Los esteroles. El colesterol forma parte de este grupo. Otros. No los mencionaremos porque no tienen relevancia nutricional. Los triacilgliceroles o triglicridos. Lo forman un alcohol de 3 carbonos y el glicerol, unidos tres cidos grasos. Cuando se el glicerol se une con dos cidos grasos, se forman los diacilgliceroles o diglicridos. Cuando el glicerol solamente se une a un cido graso, se forman los monoacilgliceroles o monoglicridos. Para que se rompa el enlace entre el glicerol y los tres cidos grasos, es necesario que las enzimas digestivas lo realicen, este proceso tambin lo pueden realizar otro tipo de enzimas, por ejemplo, las celulares. El organismo humano metaboliza los nutrientes para convertirlos en cidos grasos ya construidos con anterioridad. Principalmente cuando la ingesta de glucosa es excesiva, el organismo lo metaboliza convirtindolo en cido oleico con 14 carbonos o en cido palmtico con 16 carbonos. Los triglicridos o grasas son, por lo explicado hasta ahora, las reservas energticas de nuestro organismo. Su valor energtico supera al valor del glucgeno, bsicamente porque el glucgeno lleva hasta un 50% de agua y el triglicrido solamente un 20%. As tenemos que el glucgeno pesa ms que el triglicrido cuando tienen el mismo valor energtico. Un dato interesante para los que hacen dietas, es que cuando el organismo sintetiza la glucosa para convertirla en grasa gasta ms energa, que si incorpora la grasa ingerida. Incorporar la grasa ingerida a nuestras reservas representa un gasto energtico de un 3% de lo ingerido, mientras que metabolizar los glcidos para transformarlos en grasas representa un 25% de gasto energtico. La cuestin esta en saber que tipo de grasa tenemos incorporada, lo podemos saber conociendo los alimentos que ingerimos, para dejar de ingerir dicha grasa y sustituirla por glcidos, pues en lugar de sumar restaremos (en el supuesto que estemos haciendo dieta, claro). Los cidos grasos.

Como ya hemos apuntado ms arriba, este grupo se subdivide en dos tipos diferentes, los cidos grasos saturados y los cidos grasos insaturados. Los cidos grasos estn constituidos por oxgeno, carbono e hidrgeno. Siendo el nmero de tomos de carbono casi siempre un nmero par y va desde el 4 al 26.

cidos grasos saturados.

Este tipo de cido graso solamente tiene enlaces simples. Y nicamente realizan una funcin, la carboxlica. Los principales cidos grasos saturados son: el butrico, el caprlico, el caproico, el lurico, el esterico, el palmtico, el mirstico y el cprico.

cidos grasos insaturados.

Los cidos grasos insaturados, si que poseen enlaces dobles, entre uno o varios,y que suelen ser inestables. Dependiendo como se site el hidrgeno en el doble enlace podemos tener dos configuraciones: Los cis tienen el tomo de hidrgeno en el mismo lado que el carbono. Los trans tienen un tomo de hidrgeno en cada lado del enlace. Los principales cidos grasos insaturados son: el oleico, el brasdico, el cetoleico, el lignocrico, el nervnico, el ercico, el linoleico, el -linolnico, el -linolnico, el linolnico, el araquidnico y el dihomo-. Dentro de los cidos grasos insaturados, se encuentran los monoinsaturados y los poliinsaturados. El cido oleico es el monoinsaturado. Se encuentra tanto en vegetales como en los animales. Y en los cidos grasos poliinsaturados tenemos a: 1. El linoleico. Solamente est en los vegetales. Es indispensable que sea suministrado con la alimentacin. Se encuentra en la soja, en la nuez, en el girasol, el maz, entre otros. 2. El linolnico. Solamente lo contienen los vegetales. Es abundante en los aceites vegetales. Es indispensable para el ser humano. 3. El araquidnico. Su funcin biolgica lo convierte en necesario para las prostaglandinas y otros mediadores lipdicos celulares. El organismo es capaz de sintetizarlo a partir del cido graso linoleico. Se encuentra en el cacahuete. 4. El eicosapentaenoico. Se encuentra principalmente en el pescado azul o graso. Los esteroles. Tienen una gran importancia biolgica. Se clasifican en: 1. Esteroles. Los fitisteroles son los ms importantes, como los sitosteroles y el ergosterol. 2. Colesterol. El organismo fabrica colesterol.

El colesterol.
El hgado sintetiza el colesterol a partir del cido actico. Se encuentra en el cerebro, el hgado, en la sangre, etc. Podemos adquirirla ingeriendo leche, mantequilla, yema de huevo, etc. Al poder ingerirlos y al sintetizarlo el hgado, el organismo tiene que mantener un equilibrio entre la ingesta y la sintetizacin para que no se eleve demasiado el nivel. El colesterol forma parte de las membranas celulares, formando parte de los lpidos de los tejidos. El citoplasma celular almacena el colesterol en forma de linoleato de colesterol. Tambin es necesario para la hormona de las glndulas sexuales y la hormona de la glndula crtico-suprarrenal. Como el catabolismo no es completo, se producen cidos y sales biliares que sirven para la digestin de los lpidos.

El sitosterol.
Es anlogo al colesterol. Se encuentra en los vegetales ricos en grasas en pequeas cantidades. Esta dotado de propiedades hipocolesterolemiantes.

Las protenas.
El organismo humano necesita las protenas a todos los niveles, desde el nivel celular hasta el nivel orgnico, pasando por los diferentes tejidos, los huesos, los tendones y los rganos. Esto nos da la visin de que la vida

no existira si no hubiesen protenas. La composicin de la protena consta de nitrgeno, carbono, oxgeno e hidrgeno. Algunas circunstancias deterioran la protena, e incluso, la destruyen. Estas circunstancias son el calor excesivo, las variaciones del ph, los cidos, los metales pesados, etc. Pero Qu son las protenas? Las protenas estn formadas por cadenas estructuradas de aminocidos, llegando a contener desde decenas a centenares de stos aminocidos. As tenemos, que las diferentes combinaciones de aminocidos y otros elementos en la cadena estructural, da lugar a una enorme diversidad de protenas. Por citar dos ejemplos, las fosfoprotenas y las glucoprotenas. Las fosfoprotenas contienen en su cadena estructural aminocidos y cido fosfrico. En cambio, las glucoprotenas estn formadas por aminocidos y glucdicos. Conociendo esto, podemos iniciar una clasificacin de las protenas: 1. Las protenas simples. Son aquellas que solamente contienen en su estructura molecular aminocidos. 2. Las protenas compuestas o complejas. Son aquellas protenas que adems de contener aminocidos en su estructura molecular, tambin contienen otros elementos adheridos a su estructura molecular. Esta adhesin se realiza mediante enlaces qumicos. El azufre, el fsforo y los glucdicos, son elementos que se pueden encontrar en algunas protenas complejas. Las protenas simples. Tambin llamadas holoprotenas. Como hemos indicado, solamente estn formadas por cadenas de aminocidos. Dentro de las holoprotenas destacan: Prolaminas. Son las protenas zena (maz) y la gliacina (trigo). Albminas. La ovoalbmina (clara del huevo), la lactalbmina (leche), la mioalbmina (msculo) y la seroalbmina (sangre). Globulinas. La ovoglobulina (huevo), la lactoglobulina (leche), el fibringeno (sangre), la miosina (msculo), la legumina (legumbres) y la tuberina (patatas). Glutelinas. La gliadina y la glutenina (trigo). Escleroprotenas. El colgeno (hueso, tendones, raspas de pescado,etc) y la queratina (cabello, uas). Las protenas complejas o compuestas. Tambin llamadas heteroprotenas. Como hemos indicado, estn formadas en su estructura molecular por enlaces de aminocidos y otros elementos. Dentro de las heteroprotenas citaremos: Glucoprotenas. Compuestas por aminocidos y glcidos. Destaca la ovomucina (huevo). Fosfoprotenas. Compuestas por aminocidos y fsforo. Destacan la casena (leche) y la ovovitelina (yema del huevo). Cromoprotenas. Compuestas por aminocidos y un metal. Destaca la hemoglobina (sangre). Nucleoprotenas. Compuestas por aminocidos y cido nuclico. Los cidos nuclicos estn formados por azcares, bases con nitrgeno y cido fosfrico. Las nucleoprotenas forman parte de las clulas, el ncleo y el citoplasma de las clulas, por concretar ms. Qu hacen las protenas? Las protenas forman parte de toda materia viva. Tanto es as, que sin las protenas la vida no existira. Las tres funciones llamadas vitales de la vida estn intimamente relacionadas con la protena. Estas funciones son: el crecimiento, la nutricin y la reproduccin. Muchas hormonas son esencialmente protenas. Los anticuerpos, que nuestro organismo utiliza para combatir las bacterias y los microorganismos que nos atacan, son protenas. Las enzimas que utiliza nuestro organismo para sintetizar las grasas y los glcidos, estn formadas por protenas. Las fibras musculares de todos nuestros msculos son protenas, as como los tendones. La piel, el cabello, las uas, estn formados por protenas. Podemos decir que las protenas sirven para combatir nuestras enfermedades, construir nuestro cuerpo, para poder provocar las reacciones qumicas que necesita nuestro organismo para poder sobrevivir y reproducirse. El organismo aprovecha al mximo el material proteico, es decir, sustituye el cabello, las uas, la piel por protenas nuevas. Sucede exactamente igual con los rganos internos y los tejidos de nuestro interior. Pero lo curioso, es que nuestro organismo no desecha las protenas viejas, si no que las utiliza para sintetizarlas y fabricar nuevas protenas, e incluso, para elaborar grasas. Qu alimentos contienen protenas?

En casi todos los alimentos podemos encontrar protenas. Las carnes, los pescados, los huevos, las legumbres, los quesos, los cereales, son los alimentos que ms protenas nos pueden aportar. La leche, las frutas y las verduras, tambin contienen protenas, pero al contener mucha agua se les considera alimentos poco proteicos. No podemos olvidar los frutos secos. Para poder aprovechar las protenas de los frutos secos, se tienen que tostar ligeramente, de otra forma, nuestro organismo no es capaz de aprovechar al mximo el valor proteico que tienen los frutos secos. Aunque hay que aadir, que al tostar los frutos secos se eliminan gran cantidad (o todas) de vitaminas

Las protenas constituyen el grupo molecular ms abundante en la naturaleza, lo cual dificulta su clasificacin.

FUNCIONES. Entre las funciones de las protenas que se podran denominar estticas destacan las siguientes:

Estructural. Muchas protenas forman estructuras celulares, como las membranas, las fibras contrctiles, los orgnulos vibrtiles, la sustancia intercelular y las estructuras cutneas, entre otras. Almacn de aminocidos. Algunas protenas constituyen una fuente de reserva de aminocidos, lo que permite la sntesis de protenas fundamentalmente durante los procesos embrionarios. Son abundantes, por tanto, en las semillas de vegetales y en los huevos de los animales.

Las protenas activas, que componen el grupo ms numeroso y complejo, realizan mltiples funciones: Fisiolgica. Este grupo comprende las protenas que intervienen en los movimientos, los procesos homeostticos (incluido el mantenimiento del pH), el transporte de otras molculas, hormonas, etc. Regulacin gentica. Algunas protenas participan en los procesos de activacin e inactivacin de la informacin gentica. Catalizadora. Las protenas que se incluyen en este grupo reciben el nombre de enzimas. Actan como biocatalizadores favoreciendo las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos. Inmunitaria. Ciertas protenas proporcionan la identidad molecular de los organismos vivos (antgenos), mientras que otras (anticuerpos) rechazan cualquier molcula extraa que se introduzca en ellos.

Avisos Google

CLASIFICACIN. Aunque en ocasiones se emplea una clasificacin basada en las funciones de las protenas, con frecuencia se

recurre a otros criterios, como su composicin y complejidad, que permiten dividirlas en dos grandes grupos:

Holoprotenas o protenas simples. Estn formadas nicamente por cadenas polipeptdicas, ya que en su hidrlisis (descomposicin en subunidades) slo se obtienen aminocidos. Dicho de otra forma: estn formadas exclusivamente por aminocidos.

Heteroprotenas, protenas complejas o conjugadas. Adems de las cadenas polipeptdicas, estn compuestas tambin por una parte no proteica que se denomina grupo prosttico.

Holoprotenas. Segn su estructura tridimensional, las holoprotenas se subdividen en protenas globulares (redondeadas, con un alto grado de plegamiento y normalmente solubles) yfibrilares (lineales, con una estructura terciaria menos compleja e insolubles). Algunas protenas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y hacerse insolubles. ste es el caso de la transformacin de fibringeno en fibrina durante el proceso de la coagulacin sangunea. Los filamentos de fibrina crean una red donde los glbulos rojos quedan atrapados y forman el cogulo. Entre las protenas globulares destacan las siguientes:

Albminas. Constituyen un grupo de protenas grandes, que desempean funciones de transporte de otras molculas o de reserva de aminocidos. Se pueden diferenciar a su vez en lactoalbminas, ovoalbminas y sero-albminas, segn se localicen en la leche, en la clara de huevo o en el plasma sanguneo,

respectivamente. Son las protenas ms grandes, pudiendo llegar a alcanzar masas moleculares de 1000 000. Como su nombre indica, su forma globular es muy perfecta. Se incluyen en este grupo algunas heteroprotenas, como la hemoglobina.

Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporcin de aminocidos bsicos. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina y desempean un papel muy importante en los procesos de regulacin gnica,

Las protenas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Se incluyen en este grupo algunas protenas muy conocidas:

Queratina. Presente en las clulas de la epidermis de la piel y en estructuras cutneas como pelos, plumas, uas y escamas, es una protena rica en el aminocido cistena. Colgeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo. Posee una estructura secundaria caracterstica compuesta por tres cadenas trenzadas. Miosina. Esta protena participa activamente en la contraccin de los msculos. Elastina. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras la aplicacin de una fuerza. Debido a esta propiedad, la elastina se encuentra en rganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la dermis de la piel.

Heteroprotenas. Segn la naturaleza del grupo prosttico, las heteroprotenas se clasifican en fosfoprotenas, glucoprotenas, lipoprotenas, cromoprotenas y nucleoprotenas.

Fosfoprotenas. Su grupo prosttico es el cido ortofosfrico. Ejemplos de fosfoprotenas son la vitelina, presente en la yema de huevo, y la casena, abundante en la leche y protena principal del queso. Glucoprotenas. Su grupo prosttico est formado por un glcido. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempean una funcin antignica. Las gammaglobulinas con funcin de anticuerpos son, as mismo, glucoprotenas. Tambin se incluyen en este grupo el mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el lquido sinovial presente en las articulaciones.

Lipoprotenas. Su grupo prosttico es un lpido. Aparecen en las paredes bacterianas y en el plasma sanguneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol. Cromoprotenas. Tienen como grupo prosttico una molcula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color. Hemoglobina, porfirina, hemocianina, citocromos pertenecen a este grupo.

Nucleoprotenas. Su grupo prosttico est formado por cidos nucledos. Las nucleoprotenas constituyen la cromatina y los cromosomas. 1. Las Protenas Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas; constituyen ms de el 50 % de su peso seco. Cada protena tiene funciones diferentes dentro de la clula. Adems la mayor parte dela informacin gentica transmitida por las protenas. Las protenas son verdaderas macromolculas que alcanzan dimensiones de las micelas en el estado coloidal. La estructura de tamao micelar con cargas elctricas en su superficie les confiere propiedades de absorcin. Las macromolculas protenicas en ocasiones estn compuestas por una sola cadena polipeptdica; en tal caso reciben el nombre de monomricas. Cuando la protena esta formada por varias cadenas polipeptdicas que pueden o no ser idnticas entre s, reciben el nombre de oligomricas.

Las protenas son macromolculas por lo cual poseen pesos moleculares elevados. Todas producen por hidrolisis -aminocidos. Existen 20 -aminocidos, como sillares para la formacin de protenas, enlazados por uniones cabeza-cola , llamadas : Enlace Polipeptdico. Composicin de las protenas Todas las protenas contienen :

Carbono Hidrgeno Nitrgeno Oxgeno Y otros elementos tales como :

Azufre Hierro Fsforo Cinc Clasificacin de las protenas Las protenas pueden clasificarse, basndose en su :

Composicin Conformacin Segn su composicin, las protenas se clasifican en :

Protenas Simples : Son aquellas que por hidrolisis, producen solamente -aminocidos. Protenas Conjugadas : Son aquellas que por hidrolisis, producen -amino-cidos y adems una serie de compuestos orgnicos e inorgnicos llamados : Grupo Prosttico. Las protenas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prosttico :

Nucleoprotenas (Ac. Nucleco) Metaloprotenas (Metal) Fosfoprotenas (Fosfato) Glucoprotenas (Glucosa) Segn su conformacin, las protenas pueden clasificarse en :

Protenas Fibrosas : Son aquellas que se hayan constitudas por cadenas polipeptdicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formandoestructuras compactas ( fibras o lminas). Son materiales fsicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diludas. Ej : (colgeno, queratina, elastina).

Protenas Globulares : Estn constitudas por cadenas polipeptdicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esfricas o globulares compactas. Son solubles en sistemas acuosos, su funcin dentro de la clula es mvil y dinmica. Ej : (enzimas, anticuerpos, hormonas) Existen protenas que se encuentra entre las fibrosas por sus largas estructuras y las globulares por su solubilidad en las soluciones salinas. Ej : (miosina,fibringeno). Estructura de las protenas Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptdica, y establece la secuencia de aminocidos. Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptdico. Estructura Secundaria : Ordenacin regular y peridica de la cadena polopeptdica en el espacio. Rige el arreglo espacial de la cadena polipeptdica en el espacio. Arreglos : Hlice-a , Hlice-b , Hlice Colgeno.

Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptdica se curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las protenas globulares. Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atracciones intermoleculares. (Fuerzas de Van der Walls, Puentes de Hidrgeno, Puentes disulfuro, etc) Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades de una protenas, para conformar la estructura global. Es el acompaamiento paralelo de las cadenas polipeptdicas, responsable de las funciones de las protenas. Estructuras Supramoleculares : En ocasiones las protenas asociadas a otras molculas se ensamblan formando estructuras ms complejas denominadas supramoleculares y que ofrecen ventajas de una unidad funcional, teniendo en cuenta una complejidad intermedia entre la conformacin cuaternaria de las protenas oligomricas por un lado y los lisosomas o las mitocondrias por otro. Es la orientacin a la que se ven obligadas en el espacio para ejercer su carcter ptimo. Desnaturalizacin de las protenas La desnaturalizacin de las protenas implica modificaciones en la estructura de la protena que traen como resultado una alteracin o desaparicin de sus funciones. Este fenmeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean fsicos cmo : el calor, las radiaciones ultravioleta, las altas presiones; o qumicos cmo : cidos, bases, sustancias con actividad detergente. Este fenmeno genera la ruptura de los enlaces disulfuro y los puentes de hidrgeno, generando la exposicin de estos. Cuando la protena es desnaturalizada pierde sus funciones cmo : viscocidad, velocidad de difusin y la facilidad con que se cristalizan. La reversibilidad de la desnaturalizacin, depende que tan fuertes sean los agentes que desnaturalizaron la protena. Todo depende de el grado de ruptura generado en los enlaces. Funciones de las protenas - Funciones Especficas : - Catlisis : Las enzimas catalizan diferentes reacciones. La hexoquinasa cataliza la transferencia del grupo fosfato desde el ATP a la glucosa. - Almacenamiento de aminocidos, cmo elementos nutritivos : Ovoalbmina, Casena, Glidina. - Transporte de molculas especficas : Seroalbmina, Lipoprotenas, Hemogloibina. - Proteccin : Los anticuerpos protegen el organismo de agentes extraos que puedan daarlo. - Estructuracin : Forman la masa principal de los tejidos. - Funciones no Especficas (por ser generales) :

Amortiguadora Energtica Onctica Funciones Hereditarias Hidrlisis de las protenas La hidrolisis de las protenas termina por fragmentarlas en a -aminocidos. Existen 3 tipos de hidrolisis :

Hidrolisis cida : Se basa en la ebullicin prolongada de la protena con soluciones cida fuertes (HCl y H2SO4). Este mtodo destruye completamente el triptfano y parte de la serina y la treonina. Hidrolisis bsica : Respeta los aminocidos que se destruyen por la hidrolisis anterior, pero con gran facilidad, forma racematos. Normalmente se utiliza (NaOH e BaOH). Hidrolisis enzimtica : Se utilizan enzimas proteolticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemizacin y no se destruyen los aminocidos; por lo tanto es muy especfica.

Clasificacion de las Proteinas

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Las proteinas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes. Debido a la complejidad de las proteinas, existen formas muy complejas tambien de clasificarlas (http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/).

Felizmente, en los libros de texto comunes en Biomedicina se utilizan clasificaciones mas sencillas, acorde a los objetivos de ensenhanza a ese nivel:

1.- Basada en la forma de las proteinas:

a) Proteinas globulares (esferoproteinas):

Estas proteinas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidico incluyen la helice, las laminas y los giros. Estas proteinas tienen funcion metabolica: catalisis, transporte, regulacion, proteccionEstas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de celulas y tejidos. Todas las proteinas globulares estan constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los aminoacidos hidrofobicos estan usualmente en el interior de la proteina globular, mientras que los hidrofilicos estan en el exterior, interactuando con el agua. Ejemplos de estas proteinas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.

b) Proteinas fibrosas (escleroproteinas) :

Estas proteinas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas. Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempenan un papel estructural y/o mecanico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoacidos modificados. Ejemplos de estas proteinas son la queratina y el colageno.

2.- Basada en la composicion:

a) Proteinas Simples: Formadas solamente por aminoacidos que forman cadenas peptidicas.

b) Proteinas conjugadas: Formadas por aminoacidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteinas, la porcion polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostetico.

De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteinas conjugados pueden clasificarse a su vez en: - nucleoproteinas - glycoproteinas - flavoproteinas - hemoproteinas, - etc.

Cadenas peptidicas en rojo y azul. Grupos prosteticos (Hem) en verde.

3.- De acuerdo a su valor nutricional, las proteinas pueden clasificarse en:

a) Completas: Proteinas que contienen todos los aminoacidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.

b) Incompletas: Proteinas que carecen de uno o mas de los amino acidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.

Un error comun es suponer que una proteina completa debe tener todos los amino acidos: la falta de un amino acido no esencial no es significativa desde el punto de vista nutricional, ya que podemos sintetizar los amino acidos no esenciales).

Es posible seguir una dieta vegetariana y obtener en la dieta todos los amino acidos esenciales?

Si, es posible. Para aquellos que siguen una dieta ovo-lacto-vegetariana, ello no es ningun problema, ya que las proteinas contenidas en el huevo y en la leche son proteinas completas.

Para los que siguen una dieta vegetariana estricta, sin alimentos de origen animal, la solucion consiste en utilizar las pocas proteinas completas de origen no animal que se conocen (como proteinas de la soya) o combinar proteinas de diferente origen vegetal en la dieta para compensar la falta de aminoacidos especificos en alguna de ellas. Se conoce que si se combinan dos proteinas de bajo valor nutricional (proteinas que carecen de algun aminoacido esencial), podemos obtener una mezcla con un valor superior al de las dos proteinas originales. Esto se conoce como accion suplementaria de las proteinas.

En otras palabras, si la Proteina A carece de Lysina y la Proteina B carece de Metionina, la combinacion de Proteinas A+B tendra un valor nutricional superior al de las dos proteinas por separado. Hoy en dia se considera que no es necesario combinar a las dos proteinas incompletas en la misma comida para aprovechar el valor suplementario de la mezcla.

Protenas. Son las sustancias que componen las estructuras celulares y las herramientas que hacen posible las reacciones qumicas del metabolismo celular. En la mayora de los seres vivos (a excepcin de las plantas que tienen ms celulosa) representan ms de un 50% de su peso en seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000 protenas diferentes, en una clula humana puede haber 10.000 clases de protenas distintas. Qumicamente son macromolculas, polmeros de aminocidos (ms de 100) dispuestos en una secuencia lineal, sin ramificaciones. Una secuencia de menos de 100 aminocidos se considera pptido.

Clasificacin de las protenas.

Clasificacin de protenas II
1)Holoprotenas. Segn su estructura tridimensional, las holoprotenas se subdividen

en A) protenas globulares(redondeadas, con un alto grado de plegamiento y normalmente solubles) y B) fibrilares (lineales, con una estructura terciaria menos compleja e insolubles). Algunas protenas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y hacerse insolubles. ste es el caso de la transformacin de fibringeno en fibrina durante el proceso de la coagulacin sangunea. Los filamentos de fibrina crean una red donde los glbulos rojos quedan atrapados y forman el cogulo. A) Entre las protenas globulares destacan las siguientes:

Albminas. Constituyen un grupo de protenas grandes, que desempean funciones de transporte de otras molculas o de reserva de aminocidos. Se pueden diferenciar a su vez en lactoalbminas, ovoalbminas y seroalbminas, segn se localicen en la leche, en la clara de huevo o en el plasma sanguneo, respectivamente. Son las protenas ms grandes, pudiendo llegar a alcanzar masas moleculares de 1000 000. Como su nombre indica, su forma globular es muy perfecta. Se incluyen en este grupo algunas heteroprotenas, como la hemoglobina. Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporcin de aminocidos bsicos. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina y desempean un papel muy importante en los procesos de regulacin gnica,

Estructura cuaternaria de una protena globular

B) Las protenas fibrilares realizan generalmente funciones

estructurales. Se incluyen en este grupo algunas protenas muy conocidas:

Queratina. Presente en las clulas de la epidermis de la piel y en estructuras cutneas como pelos, plumas, uas y escamas, es una protena rica en el aminocido cistena. Colgeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo. Posee una estructura secundaria caracterstica compuesta por tres cadenas trenzadas. Miosina. Esta protena participa activamente en la contraccin de los msculos. Elastina. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras la aplicacin de una fuerza. Debido a esta propiedad, la elastina se encuentra en rganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la dermis de la piel

2) Heteroprotenas.
Segn la naturaleza del grupo prosttico, las heteroprotenas se clasifican en fosfoprotenas, glucoprotenas, lipoprotenas, cromoprotenas y nucleoprotenas.

Fosfoprotenas. Su grupo prosttico es el cido ortofosfrico. Ejemplos de fosfoprotenas son la vitelina, presente en la yema de huevo, y la casena, abundante en la leche y protena principal del queso. Glucoprotenas. Su grupo prosttico est formado por un glcido. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempean una funcin antignica. Las gammaglobulinas con funcin de anticuerpos son, as mismo, glucoprotenas. Tambin se incluyen en este grupo el mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el lquido sinovial presente en las articulaciones. Lipoprotenas. Su grupo prosttico es un lpido. Aparecen en las paredes bacterianas y en el plasma sanguneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol. Cromoprotenas. Tienen como grupo prosttico una molcula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color. Hemoglobina, porfirina, hemocianina, citocromos pertenecen a este grupo.

Nucleoprotenas. Su grupo prosttico est formado por cidos nucledos. Las nucleoprotenas constituyen la cromatina y los cromosoma

Clasificacin de las protenas

Las protenas constituyen el grupo molecular ms abundante en la naturaleza, lo cual dificulta su clasificacin.

CLASIFICACIN.

Holoprotenas o protenas sencillas. Estn formadas nicamente por

cadenas polipeptdicas, ya que en su hidrlisis (descomposicin en subunidades) slo se obtienen aminocidos. Dicho de otra forma: estn formadas exclusivamente por aminocidos.

Heteroprotenas, protenas complejas o conjugadas. Adems de las cadenas

polipeptdicas, estn compuestas tambin por una parte no proteica que se denomina grupo prosttico.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio. Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a(alfa)-hlice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

2.- La conformacin beta En esta disposicin los aminocidos no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte, enzimticas, hormonales, etc.

Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales Rde los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tienen azufre. 2.- los puentes de hidrgeno. 3.- los puentes elctricos. 4.las interacciones hidrfobas.

Estructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. El nmero de protmeros vara desde dos,como en la hexoquinasa; cuatro, como en lahemoglobina, o muchos, como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.

CONCEPTO DE PROTENA

Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos medianteenlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n: de aa. que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llamapolipptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de protena.
Inicio de protenas

LOS AMINOCIDOS

Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (-NH2).

Las otras dos valencias del carbono se saturan con un tomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Segn ste se distinguen 20 tipos de aminocidos.
Inicio de protenas

COMPORTAMIENTO QUMICO

En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica llamada zwitterion

Inicio de protenas

EL ENLACE PEPTDICO

Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que lo forman. Si pinchas aqupodrs ver en animacin la formacin del enlace peptdico.
Inicio de protenas

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.
Inicio de protenas

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la protena. Nos indica qu aas. componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Inicio de protenas

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. la a(alfa)-hlice 2. la conformacin beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgenoentre el C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

En esta disposicin los aas. no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibrona.

Inicio de protenas

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria..

Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc.

Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1. el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. 2. los puentes de hidrgeno 3. los puentes elctricos 4. las interacciones hifrfobas.
Inicio de protenas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

El nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades protecas.
Inicio de protena

PROPIEDADES DE PROTEINAS

1. Especificidad. La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin. Adems, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles filogenticos" 2. Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.
Principio de protenas

CLASIFICACIN DE PROTENAS

Se clasifican en :

1. HOLOPROTENAS Formadas solamente por aminocidos 2. HETEROPROTENAS Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico
HOLOPROTENAS Prolaminas:Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Globulares Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina

(leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Fibrosas

Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

HETEROPROTENAS Ribonucleasa Glucoprotenas Mucoprotenas Anticuerpos

 Hormona luteinizante De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre. Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

Lipoprotenas

Nucleoprotenas

Cromoprotenas

Principio de protenas

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS

Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas Estructural El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis.

Son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores Enzimatica de las reacciones qumicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aqu.

Hormonal

Insulina y glucagn Hormona del crecimiento

 Calcitonina Hormonas tropas

Defensiva

Inmunoglobulina Trombina y fibringeno

Hemoglobina Transporte Hemocianina Citocromos

Ovoalbmina, de la clara de huevo Reserva Gliadina, del grano de trigo Lactoalbmina, de la leche

Principio de protenas

COMPOSICIN QUMICA Y CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS. Las protenas son los materiales que desempean un mayor numero de funciones en las clulas de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.) y, por otro, desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos o peligrosos, etc.). Tambin son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del cdigo gentico (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraos en el sistema inmunitario. Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo

(P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc... Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados AMINOCIDOS, a los cuales podramos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas segn estn formadas respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos ms otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos. LOS AMINOCIDOS. QUE SON LOS AMINOCIDOS? Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce. Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas consumidas por la sola accin de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde all, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las protenas, consumidas durante el ciclo vital.

Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10 aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, con ms razn, en los momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los aminocidos esenciales ms problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la alimentacin. Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos. Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminocido esenciales) no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido limitante. Pulsando aqu puedes ver una detallada lista de Aminocidos (esenciales y no esenciales) y funcin de cada una de ellos: En esta imagen puede verse la frmula de los 20 aminocidos ms importantes , en color negro la parte comn, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminocidos distinto comportamiento.

LOS PPTIDOS Y EL ENLACE PEPTDICO. Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor de 10. Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.

Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.

etc... Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor de 10.

Cada pptido o polipptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del pptido, formado por una unidad de seis tomos (-NH-CH-CO-), es idntico a todos ellos. Lo que vara de unos pptidos a otros, y por extensin, de unas protenas a otras, es el nmero, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminocidos. Si la hidrlisis de una protena produce nicamente aminocidos, la protena se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgnicos o inorgnicos, denominados grupo prosttico, la protena se llama conjugada.
ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio.

Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

Estructura Secundaria. La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La a(alfa)-hlice 2. La conformacin beta

esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno. los puentes elctricos. las interacciones hifrfobas.

Estructura Cuaternaria Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

PROPIEDADES DE PROTENAS

Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin. VALOR BIOLGICO DE LAS PROTENAS El conjunto de los aminocidos esenciales slo est presente en las protenas de origen animal. En la mayora de los vegetales siempre hay alguno que no est presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biolgica de una determinada protena por su capacidad de aportar todos los aminocidos necesarios para los seres humanos. La calidad biolgica de una protena ser mayor cuanto ms similar sea su composicin a la de las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrn con el que se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta. Por otro lado, no todas las protenas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilizacin neta de una determinada protena, o aporte proteico neto, es la relacin entre el nitrgeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay protenas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biolgico que otras protenas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.

NECESIDADES DIARIAS DE PROTENAS La cantidad de protenas que se requieren cada da es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el perodo de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riones, que pueden hacer variar el grado de asimilacin o las prdidas de nitrgeno por las heces y la orina. Tambin depende del valor biolgico de las protenas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones

siempre se refieren a protenas de alto valor biolgico. Si no lo son, las necesidades sern an mayores. En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de protenas al da para un adulto sano. La Organizacin Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y da. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan. El mximo de protenas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema an ms delicado. Las protenas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las clulas para producir energa. A pesar de que tienen un rendimiento energtico igual al de los glcidos, (unas 4 Kilocaloras por gramo) su combustin es ms compleja y dejan residuos metablicos, como el amoniaco, que son txicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminacin, pero todo exceso de protenas supone cierto grado de intoxicacin que provoca la destruccin de tejidos y, en ltima instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer ms protenas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades. Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los ltimos aos por el doctor alemn Lothar Wendt, han demostrado que los aminocidos se acumulan en las membranas basales de los capilares sanguneos para ser utilizados rpidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de protenas en la dieta, los aminocidos resultantes siguen acumulndose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las clulas (microangiopata). Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a travs de la alimentacin de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generaliz el consumo indiscriminado de carne. PROTENAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL? Puesto que slo asimilamos aminocidos y no protenas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminocidos provienen de protenas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de protenas podemos sealar:

Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminocidos. En general, su valor biolgico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son ms difciles de digerir, puesto que hay mayor nmero de enlaces entre aminocidos por romper. Combinando adecuadamente las protenas vegetales (legumbres con cereales o lcteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminocidos equilibrado. Por ejemplo, las protenas del arroz contienen todos los aminocidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biolgica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayora de los productos de origen animal. Al tomar protenas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos tambin todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, cido rico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actan como txicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no estn presentes estos derivados nitrogenados. Los txicos de la carne se pueden evitar consumiendo las protenas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre sern preferibles los huevos y los lcteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, tambin preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo. La protena animal suele ir acompaada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de cidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecerenfermedades cardiovasculares. En general, se recomienda que una tercera parte de las protenas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido slo con protenas vegetales. Eso s, teniendo la precaucin de combinar estos alimentos en funcin de sus aminocidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar ms bien en el dficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro.

FUNCIONES Las protenas desempean distintas funciones en los seres vivos, como se observa en la tabla siguiente: Tipos Enzimas Reserva Transportadoras Protectoras en la sangre Hormonas Estructurales Contrctiles Ejemplos cido-grasosintetosa Ovoalbmina Hemoglobina Anticuerpos Insulina Colgeno Miosina Localizacin o funcin Cataliza la sntesis de cidos grasos. Clara de huevo. Transporta el oxgeno en la sangre. Bloquean a sustancias extraas. Regula el metabolismo de la glucosa. Tendones, cartlagos, pelos. Constituyente de las fibras musculares

El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los procesos qumicos que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran mayora, son especficas para cada reaccin, de ah su gran nmero. Como son catalizadores, actan disminuyendo la energa de activacin, combinndose con los reaccionantes para producir un estado intermedio con menor energa de activacin que el estado de transicin de la reaccin no catalizada. Una vez formados los productos de la reaccin, la enzima se recupera. Ampliemos que son las enzimas y como actan: LAS ENZIMAS En todos los organismos es preciso sintetizar macromolculas a partir de molculas sencillas, y para establecer los enlaces entre stas se necesita energa. Esta energa se consigue rompiendo los enlaces qumicos internos de otras macromolculas, sustancias de reserva o alimentos. Todo ello comporta una serie de reacciones coordinadas cuyo conjunto se denomina metabolismo.

Dado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente, muy estables, se requerira una gran cantidad de energa para que reaccionaran entre s, ya que, si no, la velocidad de reaccin sera nula o demasiado lenta. Para acelerar la reaccin en un laboratorio bastara con aumentar la temperatura o bien con aadir un catalizador, es decir, una sustancia que aumente la velocidad de la reaccin. En los seres vivos, un aumento de temperatura puede provocar la muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, el concurso de catalizadores biolgicos o biocatalizadores. Las molculas que desempean esta funcin son las enzimas. Las enzimas son, protenas globulares capaces de catalizar las reacciones metablicas. Son solubles en agua y se difunden bien en los lquidos orgnicos. Pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en el interior de la clula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan. Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores: la primera es que durante la reaccin no se alteran, y la segunda es que no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga ms producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo. Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, presentan una gran especificidad, actan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reaccin de un milln a un trilln de veces. ACTIVIDAD ENZIMTICA. En toda reaccin qumica se produce una transformacin de unas sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S), en unas sustancias finales o productos (P). Esta transformacin no se verifica directamente, ya que es necesario un paso intermedio en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de complejo activado y requiere un aporte

de energa, generalmente en forma de calor, que se conoce como energa de activacin

Las enzimas pueden actuar de dos formas: unas, fijndose mediante enlaces fuertes (covalentes) al sustrato, de modo que se debiliten sus enlaces y que no haga falta tanta energa para romperlos; y otras, atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y que la reaccin se produzca ms fcilmente. Las enzimas, una vez que han realizado la transformacin del sustrato o sustratos en productos, se liberan rpidamente de ellos para permitir el acceso a otros sustratos.

Los lpidos son biomolculas orgnicas formadas bsicamente por carbono e hidrgeno y generalmente, en menor proporcin, tambin oxgeno. Adems ocasionalmente pueden contener tambin fsforo, nitrgeno y azufre . Es un grupo de sustancias muy heterogneas que slo tienen en comn estas dos caractersticas: Son insolubles en agua etc. Son solubles en disolventes orgnicos, como ter, cloroformo, benceno,

CLASIFICACIN DE LOS LPIDOS Si nos basamos en su composicin qumica se clasifican en:

FUNCIONES DE LOS LPIDOS. Los lpidos desempean cuatro tipos de funciones: Funcin de reserva. Son la principal reserva energtica del organismo. Un gramo de grasa produce 9'4 kilocaloras en las reacciones metablicas de oxidacin, mientras que protenas y glcidosslo producen 4'1 kilocalora/gr. Funcin estructural. Forman las bicapas lipdicas de las membranas. Recubren rganos y le dan consistencia, o protegen mecnicamente como el tejido adiposo de pies y manos.

Funcin biocatalizadora. En este papel los lpidos favorecen o facilitan las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos. Funcin transportadora. El transporte de lpidos desde el intestino hasta su lugar de destino se realiza mediante su emulsin gracias a los cidos biliares y a los proteolpidos, asociaciones deprotenas especficas con triacilglicridos, colesterol, fosfolpidos, etc., que permiten su transporte por sangre y linfa. CIDOS GRASOS. Los cidos grasos son los componentes caractersticos de muchos lpidos y rara vez se encuentran libres en las clulas. Son molculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal, y con un nmero par de tomos de carbono. Tienen en un

extremo de la cadena un grupo carboxilo (-COOH).

Los cidos grasos se pueden clasificar en dos grupos :

Los cidos grasos saturados slo tienen enlaces simples entre los tomos de carbono. Son ejemplos de este tipo de cidos el palmtico (16 tomos de C) y el esterico (18 tomos de C) suelen ser SLIDOS a temperatura ambiente.

Los cidos grasos insaturados tienen uno o varios enlaces dobles . Son ejemplos el olico (18 tomos de C y un doble enlace) y el linoleco (18 tomos de C y dos dobles enlaces) suelen ser LQUIDOS a temperatura ambiente. Los lpidos tambin pueden clasificarse segn su consistencia a temperatura ambiente: Aceite: cuando la grasa es lquida (aceite de oliva) Grasa: cuando la grasa es slida (manteca de cerdo) Dentro del grupo de las grasas, mencin aparte merecen las margarinas. Este alimento se fabrica mediante la mezcla de un aceite (maz, girasol) con agua. El producto final es una grasa de consistencia slida, que a pesar de estar elaborado con aceite vegetal, acta como una grasa animal, ya que la adicin de agua cambia la estructura qumica del aceite y ste se comporta como una grasa animal aumentando los niveles de colesterol.

TRIACILGLICRIDOS O GRASAS Una de las reacciones caractersticas de los cidos grasos es la llamada reaccin de esterificacin mediante la cual un cido graso se une a un alcohol mediante un enlace covalente, formando un ster y liberndose una molcula de agua como se ilustra en la figura.

un esquema que ilustra la formacin de un triglicrido se muestra a continuacin

En los alimentos que normalmente consumimos siempre nos encontramos con una combinacin de cidos grasos saturados e insaturados. Los cidos grasos saturados son ms difciles de utilizar por el organismo, ya que sus posibilidades de combinarse con otras molculas estn limitadas por estar todos sus posibles puntos de enlace ya utilizados o "saturados". Esta dificultad para combinarse con otros compuestos hace que sea difcil romper sus molculas en otras ms pequeas que atraviesen las paredes de los capilares sanguneos y las membranas celulares. Por eso, en determinadas condiciones pueden acumularse y formar placas en el interior de las arterias (arteriosclerosis). Dependiendo del tipo de cido graso mayoritario las grasas pueden ser de tres tipos: Dependiendo del tipo de cido graso mayoritario las grasas pueden ser de tres tipos: Monoinsaturadas (con presencia mayoritaria de cidos grasos monoinsaturados)

aceite de oliva y frutos secos Poliinsaturadas (con presencia mayoritaria de cidos grasos poliinsaturados)

aceite de girasol y pescados azules Saturadas (con presencia mayoritaria de cidos grasos saturados)

grasas animales y aceite de palma FOSFOGLICRIDOS O FOSFOLPIDOS. Siguiendo en importancia nutricional se encuentran los fosfolpidos, que incluyen fsforo en sus molculas. Entre otras cosas, forman las membranas de nuestras clulas y actan como detergentes biolgicos. ESTEROIDES Son derivados del anillo del ciclopentanoperhidrofenantreno. A estos compuestos se los conoce con el nombre de esteroides. En este grupo destaca el colesterol, que es el compuesto causante de laarteriosclerosis. El colesterol cuya frmula se muestra en la figura consta del ciclopentanoperhidrofenantreno con un grupo OH en el carbono 3 y una cadena hidrocarbonada en el carbono 17.

Dentro de este grupo se encuentran tambin las hormonas sexuales, las suprarrenales y la vitamina D.

El colesterol se encuentra exclusivamente en los tejidos animales y es necesario para: formar las membranas celulares fabricar compuestos imprescindibles (hormonas, bilis y vitamina D).
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