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TEMA 4 PROTENAS
1. PROTENAS 1.1.CONCEPTO. 1.2. CLASIFICACIN. 1.3. FUNCIONES 1.3.1. ESTRUCTURAL. 1.3.2. ENZIMTICA. 1.3.3. HORMONAL. 1.3.4. TRANSPORTE. 1.3.5. CONTRACTIL. 1.3.6. DEFENSA. 1.3.7. RESERVA 1.3.8. HOMEOSTTICA 2. AMINOCIDOS. 2.1. PROPIEDADES FSICAS Y QUMICAS. 2.1.1. ACTIVIDAD OPTICA 2.1.2. COMPORTAMIENTO QUMICO ANFTERO. 2.1.3. PUNTO ISOELCTRICO 3. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS. 4. EL ENLACE PEPTIDICO. 4.1. CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO 5. PPTIDOS, POLIPPTIDOS y PROTENAS. 5.1. NIVELES ESTRUCTURALES. 5.1.1. NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA 5.1.2. NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA. 5.1.2.1. Estructura en hlice 5.1.2.2. Conformacin -laminar 5.1.3. NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA 5.1.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA. 5.2. PROPIEDADES. 5.3.DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS 5.4.RELACIN ENTRE LA CONFORMACIN Y LA ACTIVIDAD DE LAS PROTENAS. 5.5.CLASIFICACIN DE PROTEINAS. 1. PROTENAS. 1.1. CONCEPTO. Se pueden definir como polmeros formados por la unin, mediante enlaces peptdicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminocidos. Tema 4: Protenas 1

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Son molculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente est comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromolculas. Algunas protenas estn constituidas por la unin de varios polmeros proteicos que en ocasiones pueden tambin contener otras molculas orgnicas (lpidos, glcidos, etc). En este ltimo caso reciben el nombre genrico de prtidos. Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas, ms del 50% del peso seco de la clula son protenas. Estn constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen tambin azufre. Algunas tienen, adems, otros elementos qumicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento ms caracterstico de las protenas es el nitrgeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos. Las protenas son molculas especficas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son adems de una gran importancia porque a travs de ellas se va a expresar la informacin gentica, de hecho el dogma central de la gentica molecular nos dice: DNA RNA Protena

1.2. CLASIFICACIN. Haloprotenas: solo formadas por aminocidos. Segn la configuracin tridimensional pueden ser fibrosas (colgeno, miosina, queratina, fibrina y elastina) o globulares (actina, albumina, globulina e histona). Heteroprotenas: formadas por una parte proteica y otra parte no proteica llamada grupo prosttico, segn sea el grupo prosttico se clasifican en: Cromoprotenas: Fe (hemoglobina o mioglobina). Sin Fe hemocianina. Glucoprotenas: Inmunoglobulinas y fibrinogeno Lipoprotenas: LDL (lipoprotenas de densidad baja) y HDL (lipoprotenas de densidad elevada) Nucleoprotenas: forman parte de la unin de cidos nucleicos e histonas. Fosfoprotenas: Casena y vitelina. 1.3. FUNCIONES. (Pag 80 y 81) Las protenas estn entre las sustancias que realizan las funciones ms importantes en los seres vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes: 1.3.1. ESTRUCTURAL. Las protenas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen protenas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartlago, hueso- estn formadas, entre otras sustancias, por protenas.

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1.3.2. ENZIMATICA. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por molculas orgnicas. Las enzimas son las molculas que realizan esta funcin en los seres vivos. Todas las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son protenas. 1.3.3. HORMONAL. Las hormonas son sustancias qumicas que regulan procesos vitales. Algunas protenas actan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentracin de la glucosa en la sangre (glucemia). 1.3.4. TRANSPORTE. De gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lpidos, como la seroalbmina. Ambas protenas se encuentran en la sangre. Las permeasas son molculas que realizan los intercambios entre la clula y el exterior, y son tambin protenas. 1.3.5. CONTRACTIL. Actan como elementos esenciales en el movimiento. As, la actina y la miosina, protenas de las clulas musculares, son las responsables de la contraccin de la fibra muscular. 1.3.6. DEFENSA. Inmunolgica. Los anticuerpos son sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a los agentes patgenos, y son protenas 1.3.7. RESERVA En general las protenas no tienen funcin de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbmina del huevo, casena de la leche y gliadina del trigo. 1.3.8. HOMEOSTTICA Ciertas protenas mantienen el equilibrio osmtico del medio celular y extracelular. Tambin tiene la funcin de transduccin de seales y del reconocimiento de seales qumicas. 2. AMINOCIDOS. (Pag 71) Son las unidades estructurales que constituyen las protenas. Todos los aminocidos que se encuentran en las protenas, salvo la prolina, responden a la frmula general que se observa en la figura. Tema 4: Protenas 3

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A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminocidos presentes en las protenas de los seres vivos. Estos, como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales caractersticos: el grupo carboxilo o grupo cido (-COOH), y el grupo amino (-NH2). La cadena hidrocarbonada de los aminocidos se numera comenzando por el grupo cido, siendo el carbono que tiene esta funcin el carbono nmero 1, el grupo amino se encuentra siempre en el carbono 2 o carbono . Por lo tanto, los aminocidos tienen en comn los carbonos 1 (grupo carboxilo) y 2 (el del grupo amino) diferencindose en el resto (R) de la molcula. En la frmula general, R representa el resto de la molcula que puede ser desde un simple H- , como en el aminocido glicocola, a una cadena carbonada ms o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o carboxilo y tambin otras funciones (alcohol, tiol, etc.). Las protenas de los seres vivos slo tienen unos 20 aminocidos diferentes, por lo que habr nicamente 20 restos distintos. Es de destacar el hecho de que en todos los seres vivos slo se encuentren los mismos 20 aminocidos. En ciertos casos muy raros, por ejemplo en los venenos de algunas serpientes, podemos encontrar otros aminocidos diferentes de estos 20 e incluso aminocidos que no siguen la frmula general. La mayora de los aminocidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminocidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Los aminocidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminocidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp. 2.1. PROPIEDADES FSICAS Y QUMICAS Son compuestos slidos, cristalinos, de elevado punto de fusin, solubles en agua, bipolares, con actividad ptica y comportamiento qumico anftero. 2.1.1. LA ACTIVIDAD PTICA. Excepto en la glicocola, en el resto de los aminocidos el carbono (el carbono que lleva la funcin amino) es asimtrico. La molcula ser pticamente activa y existirn dos configuraciones: D y L. Normalmente en los seres vivos slo encontramos uno de los ismeros pticos. Por convenio se considera que los aminocidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibiticos generados por bacterias) existen aminocidos no proteicos pertenecientes a la serie D. Las funciones (+) o (-) no tienen nada que ver con que aminocido sea D o L.

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2.1.2. COMPORTAMIENTO QUMICO ANFTERO. (Pag 72) cido-base de los aminocidos. En disolucin los aminocidos son electrolizados anfteros, es decir, dependiendo del pH de la disolucin se pueden comportar como cidos o como bases. El grupo NH2 puede captar protones y el grupo COOH puede cederlos. - COOH COO- + H+ - NH2 + H+ NH3+ Pueden comportarse como cidos o bases a la vez dando una estructura doblemente ionizada llamada ZWITTERION (hermafrodita). Ejemplo:

En medios cidos los aminocidos se comportan como bases captando protones. En un medio bsico hay pocos protones entonces lo que hacen el aminocido es liberar protones.

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Los aminocidos son pues buenos amortiguadores del pH, tienen efecto tampn.

2.1.3. PUNTO ISOELCTRICO. Es el pH en el cual el aminocido es elctricamente neutro, es decir, tiene el mismo nmero de cargas positivas que de cargas negativas y no tiene porque ser 7. Adems de los grupos amino y carboxilo unidos al carbono alfa algunos aminocidos poseen en sus cadenas laterales grupos amino o carboxilo, que tambin se ionizan y generan cargas positivas o negativas respectivamente que contribuyen a la carga neutra del aminocido y de la protena que lo contiene.

pI = (2.2 + 9.1)/2 = 5.7 3. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS. En funcin de sus caractersticas qumicas, los aminocidos se clasifican en: 1. Grupo I: Aminocidos apolares. Aminocidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee cargas elctricas en R al tener en l largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminocidos, si estn en gran abundancia en una protena, la hacen insoluble en agua.

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2. Grupo II: Aminocidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una protena los tiene en abundancia ser soluble en agua.

3. Grupo III: Aminocidos polares cidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminocidos que tienen ms de un grupo carboxilo. En las protenas, si el pH es bsico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.

4. Grupo IV: Aminocidos polares bsicos. Son aquellos aminocidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las protenas, estos grupos amino, si el pH es cido o neutro, estn cargados positivamente.

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4. EL ENLACE PEPTIDICO. (Pag 73) Cuando reacciona el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro, ambos aminocidos quedan unidos mediante un enlace peptdico. Se trata de Tema 4: Protenas 9

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una reaccin de condensacin en la que se produce una amida y una molcula de agua. La sustancia que resulta de la unin es un dipptido.

4.1. CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre un tomo de carbono y un tomo de nitrgeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamao y estabilidad de las molculas proteicas.

Los estudios de Rayos X de las protenas han llevado a la conclusin de que el enlace C-N del enlace peptdico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de l. Todos los tomos que estn unidos al carbono y al nitrgeno del enlace peptdico mantienen unas distancias y ngulos caractersticos, y estn todos ellos en un mismo plano.

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5. PPTIDOS, POLIPPTIDOS y PROTENAS. Cuando se unen dos aminocidos mediante un enlace peptdico se forma un dipptido. A cada uno de los aminocidos que forman el dipptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podr unir otro aminocido formndose un tripptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formar un polipptido. Cuando el nmero de aminocidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una protena.

Toda cadena polipeptdica tendr en uno de sus extremos un aminocido con el grupo amino libre. Este ser el aminocido amino terminal (H-). En el otro extremo quedar libre el grupo carboxilo del ltimo aminocido, aminocido carboxilo terminal (-OH). Toda cadena proteica tendr por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo: H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-SerOH. Muchas sustancias naturales de gran importancia son pptidos; por ejemplo: ciertas hormonas, como la insulina, que regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que est formada por dos cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por puentes disulfuro; la encefalina (5 aminocidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensacin de dolor. O las hormonas del lbulo posterior de la hipfisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del tero durante el parto; tambin son pptidos algunos antibiticos como la gramicidina. http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/cristalografia%20de%20rayos %20x.html 5.1. NIVELES ESTRUCTURALES La conformacin de una protena es la disposicin espacial que adopta la molcula proteica. Las cadenas peptdicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una conformacin y sta es la responsable de las importantes funciones que realizan. La compleja estructura de las protenas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber: primario, secundario, terciario y cuaternario 5.1.1. NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA. (Pag 73) Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminocidos de una protena. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que Tema 4: Protenas 11

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2 Bachiller determina el resto de los niveles y como consecuencia la funcin de la protena. La alteracin de la estructura primaria por eliminacin, adicin o intercambio de los aminocidos puede cambiar la configuracin general de una protena y dar lugar a una protena diferente. Como, adems, la funcin de la protena depende de su estructura, un cambio en la estructura primaria podr determinar que la protena no pueda realizar su funcin. Veamos, a continuacin, un ejemplo de estructura primaria:
H-Ala-Gly-Ser-Lys-Asp-Asn-Cys-Leu-Met-Ala-Ile-Trp-Gly-......-Pro-AsnGlu-OH

5.1.2. NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA. (Pag 73 y 74) Las caractersticas de los enlaces peptdicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las protenas adopten una determinada estructura secundaria. sta puede ser en hlice , hlice de colgeno o en conformacin . Es de destacar que las tres son configuraciones en hlice diferenciandose en el nmero de aminocidos por vuelta (n) y en el dimetro de la hlice. En la hlice , n=4; en la hlice de colgeno, n=3 y en la conformacin , n=2. A continuacin estudiaremos solo la hlice y la conformacin por ser las configuraciones ms frecuentes. 5.1.2.1. Estructura en hlice . Se trata de la forma ms simple y comn. En este tipo de estructura la molcula adopta una disposicin helicoidal, los restos (R) de los aminocidos se sitan hacia el exterior de la hlice y cada 3,6 aminocidos sta da una vuelta completa. Este tipo de organizacin es muy estable, porque permite la formacin de puentes de hidrgeno entre el grupo C=O de un aminocido y el grupo N-H del cuarto aminocido situado por debajo de l en la hlice. 12

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5.1.2.2.

Conformacin -laminar. Se origina cuando la molcula proteica, o una parte de la molcula, adoptan una disposicin en zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposicin en paralelo de varias cadenas con esta conformacin, cadenas que pueden pertenecer a protenas diferentes o ser partes de una misma molcula. De esta manera pueden establecerse puentes de hidrgeno entre grupos C=O y -NH. Los restos van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. No obstante, si la molcula presenta prximos entre s restos muy voluminosos o con las mismas cargas elctricas se desestabilizar. Una molcula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformacin. Lo normal es que las molculas proteicas presenten porciones con hlices , otras partes con conformaciones y partes que no tienen una conformacin definida y que se llaman zonas irregulares.

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5.1.3. NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA. (Pag 76) Las protenas no se disponen linealmente en el espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molcula adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminocidos, como: la prolina, la serina y la isoleucina, que distorsionan la hlice generando una curvatura. La estructura terciaria se va a estabilizar por la formacin de las siguientes interacciones: 1) Enlaces o puentes de hidrgeno. 2) Interacciones cido base. 3) Puentes disulfuro. Estos ltimos se forman entre grupos SH pertenecientes a dos molculas de cistena que reaccionan entre s para dar cistina. -Cis-SH + HS-Cis- -Cis-S-S-CisEn la estructura terciaria los restos se van a disponer en funcin de su afinidad con el medio. En medio acuoso, los restos Tema 4: Protenas 15

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2 Bachiller hidrfobos se sitan hacia el interior de la molcula mientras que los restos hidrfilos lo hacen hacia el exterior. Bsicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular, aunque muchos autores consideran que las protenas filamentosas son protenas que carecen de estructura terciaria. Las protenas con conformacin filamentosa suelen tener funcin estructural, de proteccin o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformacin: la - queratina, el colgeno y la elastina. Las protenas con conformacin globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las protenas de membrana y muchas protenas con funcin transportadora. Las protenas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hlices y conformaciones beta, pero las conformaciones beta suelen disponerse en el centro de la molcula y las hlices alfa en la periferia. Adems, las protenas globulares se doblan de tal manera que, en solucin acuosa, sus restos hidrfilos quedan hacia el exterior y los hidrfobos en el interior y, por el contrario, en un ambiente lipdico, los restos hidrfilos quedan en el interior y los hidrfobos en el exterior.

http://blanco.biomol.uci.edu/Membrane_Proteins_xtal.html 5.1.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA. (Pag 76) Cuando varias cadenas de aminocidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen Tema 4: Protenas 16

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2 Bachiller segn lo que llamamos estructura cuaternaria. Tambin se considera estructura cuaternaria la unin de una o varias protenas a otras molculas no proteicas para formar edificios macromoleculares complejos. Esto es frecuente en protenas con masas moleculares superiores a 50.000 da. Cada polipptido que interviene en la formacin de este complejo proteico es un protmero y segn el nmero de protmeros tendremos: dmeros, tetrmeros, pentmeros, etc. La asociacin o unin de las molculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante puentes de hidrgeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostticas y algn que otro puente disulfuro. Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por la parte proteica que seran las globinas constituidas cada una de ellas por dos cadenas alfa y dos cadenas beta (con un total de 146 aminocidos), ms la parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados tambin por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.

Adems, cuando las protenas no se pliegan correctamente (es decir, cuando se mal pliegan), pueden producirse consecuencias graves, incluyendo enfermedades muy conocidas, como el Alzheimer, el mal de las vacas locas (Encefalopata Espongiforme Bovina), la enfermedad de Creutzfeldt-Jacob, la Esclerosis Lateral Amiotrfica, las enfermedades de Huntington o Parkinson, y muchos tipos de cncer y sndromes relacionados con el cncer. http://www2.uah.es/bioquimica/q-bp/10_contenidos.pdf 5.2. PROPIEDADES. (Pag 77) Tema 4: Protenas 17

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Las propiedades de una protena, incluso su carga elctrica, dependen de los restos o radicales de los aminocidos que quedan en su superficie y que podrn interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras molculas. A continuacin veremos las propiedades ms importantes: Solubilidad. Las protenas solubles en agua, al ser macromolculas, no forman verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolcula proteica queda rodeada de molculas de agua y no contacta con otras macromolculas gemelas con lo que no puede producirse la precipitacin. Especificidad. La especificidad de las protenas puede entenderse de dos maneras. Por una parte, existe una especificidad de funcin. Esto es, cada protena tiene una funcin concreta, diferente, normalmente, de la del resto de las molculas proticas. Esta es la razn de que tengamos tantas protenas distintas, unas 100 000. Ahora bien, ciertas protenas que realizan funciones similares en los seres vivos, por ejemplo: la hemoglobina de la sangre, presentan diferencias entre las distintas especies. Estas diferencias se han producido como consecuencia del proceso evolutivo y cada especie o incluso cada individuo, puede tener sus propias protenas especficas. No obstante, estas diferencias se producen en ciertas regiones de la protena llamadas sectores variables de las que no depende directamente su funcin. Mientras que otros sectores, de los que si depende la funcin de la protena, tienen siempre la misma secuencia de aminocidos. La especificidad de las protenas depender por lo tanto de los sectores variables y a ellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los transplantes de rganos. Por ejemplo: La insulina consta de 51 aminocidos en todos los mamferos, que estn distribuidos en dos cadenas, de 21 y 30 aminocidos respectivamente, unidas mediante dos enlaces disulfuro; de stos 51 aminocidos, la mayora son los mismos en todas las especies, pero unos pocos (tres de la cadena corta) varan de unas a otras. Los diferentes papeles biolgicos de estas molculas van a depender de la forma que adopten en su conformacin espacial. http://www.iqb.es/d_mellitus/historia/historia06.htm Capacidad amortiguadora: puesto que las protenas estn formadas por aminocidos tiene un comportamiento anftero. 5.3. DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS. (Pag 77) Las alteraciones de la concentracin, del grado de acidez, de la temperatura (calor); pueden provocar la desnaturalizacin de las protenas. La desnaturalizacin es una prdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al Tema 4: Protenas 18

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2 Bachiller primario y se debe a la desaparicin de los enlaces dbiles tipo puente de hidrgeno, Van der Waals, etc. Y en realidad no afecta a los enlaces peptdicos y por tanto a la estructura primaria. Sin embargo al alterarse su conformacin espacial, la protena perder su funcionalidad biolgica. En las protenas globulares, solubles en agua, la desnaturalizacin est acompaada de una prdida de la solubilidad y la consiguiente precipitacin de la disolucin. Puede existir una renaturalizacin casi siempre, excepto cuando el agente causante de la desnaturalizacin es el calor (coagulacin de la leche, huevos fritos, "permanente" del cabello, etc.).

http://folding.stanford.edu/Spanish/Main 5.4. RELACIN ENTRE LA CONFORMACIN Y LA ACTIVIDAD DE LAS PROTENAS. La funcin de las protenas depende de su conformacin. Algunas protenas, particularmente las enzimas, tienen una o varias zonas en su molcula de las que depende su funcin llamada: centro activo o locus. El centro activo de la protena acta unindose a la molcula sobre la que se va a realizar la transformacin, molcula que llamaremos ligando, que debe encajar en el centro activo. El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas qumicas. Estas interacciones se deben a que ciertos radicales de los aminocidos de la protena, que estn en el centro activo de la molcula, tienen afinidad qumica por determinados grupos funcionales presentes en el ligando. Algunas veces la unin protena-ligando es irreversible como ocurre con las reacciones antgeno-anticuerpo. Otras veces es perfectamente reversible. Los aminocidos cuyos restos constituyen el centro activo pueden estar muy distantes unos de otros en la secuencia primaria de la protena, pero que debido a los pliegues y repliegues de la estructura terciaria, quedan localizados, espacialmente, muy prximos unos de otros y, sobre todo, formando una especie de hueco donde encajar el ligando.

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2 Bachiller El resto de los aminocidos de la protena tienen como misin mantener la forma y la estructura que se precisa para que el centro activo se encuentre en la posicin correcta. Para que una protena y un ligando se unan o se reconozcan deben establecerse entre ambas molculas varios puntos de interaccin del tipo enlaces dbiles, especialmente fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrgeno, etc. La conformacin de una protena y por lo tanto su centro activo y su funcin pueden alterarse si se producen cambios en las estructura primaria. As, por ejemplo, en la anemia falciforme, el 61 aminocido de una de las cadenas proteicas que forman la hemoglobina, el glutmico, ha sido sustituido por valina. Como consecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y no puede transportar convenientemente el oxgeno y los eritrocitos (glbulos rojos) adquieren forma de hoz. Como ya hemos visto, la conformacin puede tambin alterarse si la protena se desnaturaliza por la accin de agentes como el calor y los cidos y las bases fuertes. La desnaturalizacin irreversible destruye el centro activo y la protena no puede ya realizar su funcin.

5.5. CLASIFICACIN DE PROTEINAS. Las protenas se clasifican en haloprotenas y heteroprotenas. Haloprotenas: solo formadas por aminocidos Segn la configuracin tridimensional pueden ser filamentosas o escleroprotenas y globulares o esferoproteinas. (Pag 78) Globulares: son las que tienen una forma ms o menos esfrica, son solubles en agua y es disoluciones salinas. Las protaminas del pM del orden de 5000, se encuentran asociadas al ADN en los espermatozoides. Las histonas que son protenas bsicas de Pm de entre 10000 y 20000 y se encuentran en el ncleo celular asociado al ADN. Las albuminas tienen un Pm mayor entre 30000 y 100000, y dentro de las albuminas tenemos la seroalbumina que se encuentra en la sangre donde transporta sustancias y la globina que se encuentra asociada a la hemoglobina, la ovoalbumina que es la que forma la clara de huevo y tiene una funcin de reserva, etc Las globulinas de orden del entre 100000 a 1000000 las seroglobulinas son protenas sanguneas y dentro estn la alfa globulina, las ganma globulinas, las que forman los anticuerpos. Tema 4: Protenas 20

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Filamentosas: son insolubles en agua aparecen generalmente en los animales donde desempean funciones estructurales. El colgeno con un PM de 70000 que se encuentra en el tejido conjuntivo, cartilaginoso, seo, etc La queratina que se encuentra en formaciones lequimentarias derivadas de la piel, cabello, uas, lana, caparazn de reptiles, etc La elastina (arterias) en los vasos sanguneos y en los tendones. Fibroina: en la seda. 5.5.1. Heteroprotenas: formadas por una parte proteica y otra parte no proteica llamada grupo prosttico, segn sea el grupo prosttico se clasifican en: (Pag 79) Cromoprotenas: El grupo prosttico es coloreados por lo que se conocen como pigmentos. Pueden ser porfirinicos y no porfirinicos. Porfirinas: son aquellos cuyo grupo prosttico es un anillo tetrapironico, llamados porfirina y dentro de estos estn la hemoglobina, mioglobina que transporta el oxgeno y lleva el catin ferroso (Fe2+) Hay otros que llevan el catin frrico (Fe3+) por ejemplo los peroxidasas, catalasas, citocromo. El catin puede ser Co2+ como ene caso de la vitamina B12.

El de los pigmentos no porfiricos que no llevan porfirina y entre ellos se encuentran la hemonocianina que contiene cobre y aparecen en algunos invertebrados como los crustceos y moluscos y otro seria la henatrina que contiene hierro y es propio de anlidos y braquipodos. La hemoglobina es una heteroprotena de la sangre, de peso molecular 68.000 (68 kD), de color rojo caracterstico, que transporta el oxgeno desde los rganos respiratorios hasta los tejidos, en mamferos, ovparos y otros Tema 4: Protenas 21

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2 Bachiller animales. La forman cuatro cadenas polipeptdicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo tomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxgeno. El grupo hemo se forma por:

Unin de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del acido ctrico) a un aminocido glicina formando un grupo pirrol. Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX. La protoporfirina IX se une a una molcula de hierro ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo. Cuando la hemoglobina est unida al oxgeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso caracterstico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxgeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro o bord de la sangre venosa (se manifiesta clnicamente por cianosis). Reaccin paso a paso:

Reaccin total:

El citocromo es una protena de color oscuro que desempea una funcin vital en el transporte de energa qumica en todas las clulas vivas. Las clulas animales obtienen la energa de los alimentos mediante un proceso llamado respiracin; las plantas capturan la energa de la luz solar por medio de la fotosntesis. Los citocromos intervienen en los dos procesos. Tienen un anillo nitrogenado llamado porfirina que encierra un tomo metlico (de hierro o cobre, por ejemplo). El tomo metlico es el que da al citocromo el color oscuro caracterstico. Hay tres grandes tipos de citocromos llamados a, b y c. Citocromo a, contiene cobre. Citocromos b y c, contienen hierro Los citocromos estn incorporados en la membrana celular de las bacterias y en las membranas internas de las mitocondrias (orgnulos presentes en las clulas animales y vegetales) y de los cloroplastos (que slo se encuentran en las clulas vegetales). Durante la respiracin y la fotosntesis, las Tema 4: Protenas 22

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2 Bachiller molculas de citocromo aceptan y liberan alternativamente un electrn, que pasan a otro citocromo en una cadena de reacciones qumicas llamada transferencia de electrones, que funciona con liberacin de energa. Esta energa se almacena en forma de adenosn trifosfato (ATP). Cuando la clula necesita energa, la toma de sus reservas de ATP. Glucoproteinas: El grupo prosttico es un glcido que puede ser la glucosa, la galactosa, un oligosacarido, que se une covalentemente a la protena. Ejemplo los anticuerpos formados por las cadenas polipeptdicas iguales 2 a 2 y llevan unido un glcido las mucoprotenas presentes en la mucina funcin protectora y antibacteriana, las proteglucanos presentes en la matriz celular, algunas hormonas, la hormona gonadotropa, la enzima ribonucleosa, etc Lipoprotenas: el grupo prosttico es un lpido. Ejemplo las lipoprotenas de la membrana plasmtica. Las lipoprotenas del plasma sangunea, su fundn es el transporte de lpidos desde el intestino hasta otros lugares del ser vivo, son los mismo que las lipoprotenas del tema de los lpidos. Nucleoprotenas: cuyo grupo prosttico es un cido nucleico y la parte proteica son histonas o protamina. Fosfoproteinas: es este el grupo prosttico es el cido ortofosfrico. Ejemplo casena de la leche cuya funcin es energtica.

Ejercicios paginas 84-85: 4, 6, 8, 10, 13, 16, 19, 27

Tema 4: Protenas

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