MEMBRANA CELULAR Es la que rodea a la clula y la protege del mundo exterior, consiste en una bicapa de fosfolpidos que rodea

a la clula. Representa el lmite entre el medio extracelular y el intracelular. En las clulas vegetales, se sita bajo otra capa, denominada pared celular. COMPONENTES MOLECULARES DE LAS CLULAS Est compuesta por protenas, lpidos e hidratos de carbono. La membrana plasmtica tiene un grosor de unos 75 (angstrom), vista al microscopio electrnico presenta entre dos capas oscuras una central ms clara. Los lpidos suponen aproximadamente el 50 % de la composicin de la membrana plasmtica en una gran mayora de los seres vivos. Los ms importantes son los fosfolpidos, que se encuentran en todas las clulas, le siguen los glucolpidos, as como esteroides. Estos ltimos no existen o son escassimos en las membranas plasmticas de las clulas procariotas. Las protenas de la membrana realizan funciones especficas (transporte, comunicacin, uniones con otras clulas, etc.). Los carbohidratos al igual que los lpidos, su distribucin en la membrana es asimtrica, ya que los glucolpidos y glucoprotenas slo se encuentran en la capa externa de la membrana. As, las clulas estn cubiertas por una capa de carbohidratos, que suele llamarse glucoclix, el cual es muy evidente en la superficie de las clulas que conforman el epitelio del intestino. Los oligosacridos del glucoclix tienen doble funcin: por un lado sirven de proteccin a las clulas y, por otro lado, desempean

funciones de reconocimiento celular,

como por ejemplo, los leucocitos

(glbulos blancos) en ocasiones deben abandonar los vasos sanguneos, las clulas de los vasos llamadas clulas endoteliales deben reconocer a los leucocitos para dejarlos atravesar la pared de los vasos. COMPONENTES BSICOS DE UN ANFOLITO Alminas: es el xido de aluminio (Al2O3). Junto con la slice, es el componente ms importante en la constitucin de las arcillas y los esmaltes, confirindoles resistencia y aumentando su temperatura de maduracin. El xido de aluminio existe en la naturaleza en forma de corindn y de esmeril. Tiene la particularidad de ser ms duro que el aluminio y el punto de fusin de la almina son 2 072 C (2 345,15 K) frente a los 660 C (933,15 K) del aluminio, por lo que su soldadura debe hacerse a corriente continua. AMINOCIDOS Es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos a un carbono central. Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural en los ribosomas. PORQUE SE LE NOMBRA AMINOCIDOS Porque son elementos constituyentes de las protenas y stas a su vez son las estructuras que componen cualquier tejido vivo.

COMO SE CLASIFICAN LOS AMINOCIDOS Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos formas que se presentan a continuacin son las ms comunes. Segn las propiedades de su cadena
Neutros polares, polares o hidrfilos : serina (Ser, S), treonina

(Thr, T), cistena (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A),

valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptfano (Trp, W). Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E). Con carga positiva, o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). Aromticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares). Segn su obtencin A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se les llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:
Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Treonina (Thr, T)

 Lisina (Lys, K) Triptfano (Trp, W) Histidina (His, H) * Fenilalanina (Phe, F) Isoleucina (Ile, I) Arginina (Arg, R) * Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse o producirse mediante la sntesis de aminocidos en el organismo se los conoce como no esenciales y son:
Alanina (Ala, A) Prolina (Pro, P) Glicina (Gly, G) Serina (Ser, S) Cistena (Cys, C) ** Asparagina (Asn, N) Glutamina (Gln, Q) Tirosina (Tyr, Y) ** cido asprtico (Asp, D) cido glutmico (Glu, E)

Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido. Segn la ubicacin del grupo amino Alfa-Aminocidos: El grupo amino esta ubicado en el carbono N 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo. Este carbono se denomina carbono alfa.

La gran mayora de las protenas estn compuestas por restos de alfa-aminocidos enlazados por enlaces amida.
Beta-Aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono

N 3 de la cadena, es decir el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Gama-Aminocidos: El grupo amino est ubicado en el

carbono N 4 de la cadena, es decir el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo. DISPONIBILIDAD DE AMINOCIDOS Las ltimas investigaciones ha demostrado que la recuperacin y desarrollo muscular luego del ejercicio dependen esencialmente de la disponibilidad de aminocidos en la clula ya que estos atenan el catabolismo proteico y especialmente estimulan el inicio y desarrollo de los procesos de sntesis proteica EXISTEN 20 AMINOCIDOS En las protenas hay 20 aminocidos diferentes comunes a todos los seres vivos existentes en la tierra, que son los que estn codificados en los cidos nucleicos; no obstante, en las clulas se encuentran otros que resultan transformaciones de uno o ms de los 20 aminocidos que se presentan comnmente. Asprtico (Asp) D Cisterna Cys) C cido (Glu)E Alanina (Ala) A Arginina (Arg) R F Glicina (Gly) G Lisina (Lys) K Treonina (Thr) T Isoleucina (IIe) I Serina (Ser) S Tirosina (Tyr) Y

Glutmico Fenilalanina (Phe)Leucina (Leu) L

Glutamina (Glu) Q Metionina (Met) M Triptfano (Trp) W Prolina (Pro) P Valina (Val) V

Asparagina (Asn) Histidina (His) H

N ESTRUCTURA GENERAL DE LOS AMINOCIDOS La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente hablando, se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Ambos grupos funcionales son susceptibles a los cambios de pH, por eso ningn aminocido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especfico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin. FUNCIONES GENERALES DE LOS AMINOCIDOS Son necesarios para todos los procesos fsicos que afecta el cuerpo humano, entre ellos: Crecimiento muscular y recuperacin, Produccin de energa, Produccin de hormonas y Buen funcionamiento del sistema nervioso.

QUE BENEFICIOS LE DAN ORGANISMO Pptido: son un tipo de molculas formadas por la unin de varios aminocidos mediante enlaces peptdicos. Los pptidos, al igual que las protenas, estn presentes en la naturaleza y son responsables por un gran nmero de funciones, muchas de las cuales todava no se conocen. Protenas: proporcionan la estructura a todos los seres vivos. Despus del agua, las protenas constituyen la porcin ms grande de nuestro peso, ya que forman los msculos, ligamentos, tendones, rganos, glndulas, uas, cabellos, fludos corporales y son indispensables para la formacin del hueso. Enzimas: Casi todas las reacciones qumicas de las clulas son catalizadas por enzimas, con la particularidad de que cada enzima solo cataliza una reaccin, por lo que existiran tantas enzimas como reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no biolgicos son inespecficos. Vitaminas: son compuestos heterogneos imprescindibles para la vida, que al ingerirlos de forma equilibrada y en dosis esenciales promueven el correcto funcionamiento fisiolgico. La mayora de las vitaminas esenciales no pueden ser sintetizadas (elaboradas) por el organismo, por lo que ste no puede obtenerlas ms que a travs de la ingesta equilibrada de vitaminas contenidas en los alimentos naturales. Las vitaminas son nutrientes que junto con otros elementos nutricionales actan como catalizadoras de todos los procesos fisiolgicos (directa e indirectamente).

FORMACIN DEL ENLACE PPTIDO Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminocido y el grupo amina (-NH2) del segundo aminocido. La caracterstica principal de este enlace radica en que no permite el giro de los elementos unidos por l, por lo que es un enlace rgido. La rigidez de este enlace se debe a que los electrones del doble enlace, que posee el carbono del grupo carboxilo con el oxgeno, se movilizan hacia la unin entre el carbono carboxilo y el nitrgeno del grupo amina. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de aminocidos., es decir, la combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus caractersticas ms importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de niveles de organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la informacin del material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se obtiene el orden de aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la conforman. ESQUELETO DE LAS PROTENAS La estructura de las protenas puede entonces verse como una hilera de tomos en la que se repite el motivo N-C-C, llamado esqueleto de la protena, del que salen lateralmente las distintas cadenas R de cada residuo, y que van a ser las que den la funcionalidad a la molcula

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS SEGN SU FORMA, SEGN SU ESTRUCTURA SEGN SU FUNCIN Segn su forma Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos). Segn su estructura
Estructura

Primaria: Tiene

Se forma

refiere lineal.

la

secuencia posee

de

aminocidos. peptdicos.

Slo

enlaces

Secundaria: Puede ser una hlice "alfa" o una lmina plegada

"beta". Se forma cuando la secuencia de aminocidos se "pliega" gracias a puentes de hidrgeno, que se forman entre ellos. Es decir tiene tanto enlaces peptdicos como de puentes de hidrgeno.
Terciaria: Tiene forma tridimensional globular. Se forma

cuando las hlices y lminas plegadas se "pliegan", gracias a

enlaces de disulfuro, que se forman entre los Azufre de dos amninocidos llamados cistenas; estos enlaces hacen que la protena se pliegue en sectores que normalmente estaran distantes.
Cuaternaria: Se refiere a la forma ms compleja y completa.

Se forma por la unin de varias protenas terciarias, o por la unin de prtoenas terciarias ms algn otro elemento, llamado in protsttico como el Fierro (Fe) en el caso de la hemoglobina, o el Magnesio (Mg) en el caso de la clorofila. Generalmente a las proteinas 4rias se les unen o transportan elementos (como la hemoglobina que transporta oxgeno ). Tambin se le llaman Hteroprotenas. A las estructuras 1ria, 2ria y 3ria se le llaman Holoprotenas, formadas slo por aminocidos. Segn su funcin
De accin enzimtica: Las enzimas son protenas que

catalizan las reacciones qumicas en los seres vivos, acelerndolas generalmente.

Estructurales: Forman parte de la piel, los huesos, el cabello y

los tejidos conectivos, brindndoles soporte; ejemplos de este tipo son el colgeno y la queratina.
Contrctiles: Afectan el movimiento de los seres vivos. Los

msculos estn formado por protenas contrctiles como la miosina, la actina y la tubulina.
De accin hormonal: Son protenas de comunicacin qumica

que permiten que en los organismos las clulas, los rganos o los sistemas funcionen de manera precisa, por ejemplo la

insulina, que regula la oxidacin de glucosa e los tejidos y tambin el nivel de ese azcar en la sangre.
De transporte: Llevan sustancias de un lugar a otro, por

ejemplo la hemoglobina, que transporta oxgeno y bixido de carbono.

Inmunoglobulinas: Son protenas de defensa que utiliza el

cuerpo para eliminar o neutralizar sustancias extraas. ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hlices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada Los motivos ms comunes son la hlice alfa y la beta lmina (Hoja plegada beta). FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTENAS Son el componente nitrogenado mayoritario de la dieta y el organismo, tienen una funcin meramente estructural o plstica, esto quiere decir que nos ayudan a construir y regenerar nuestros tejidos, no pudiendo ser reemplazadas por los carbohidratos o las grasas por no contener nitrgeno.

ENZIMAS Son molculas de protenas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones qumicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la "energa de activacin" propia de la reaccin. Se entiende por "energa de activacin" al valor de la energa que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiacin) para que dos molculas determinadas colisionen y se produzca una reaccin qumica entre ellas. Generalmente, las enzimas se nombran aadiendo la terminacin "asa" a la raz del nombre de la sustancia sobre la que actan. Las enzimas son protenas altamente especializadas que tienen como funcin la catlisis o regulacin de la velocidad de las reacciones qumicas que se llevan a cabo en los seres vivos. CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS En funcin de su accin cataltica especfica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Clase 2: TRANSFERASAS Clase 3: HIDROLASAS Clase 4: LIASAS Clase 5: ISOMERASAS Clase 6: LIGASAS COMO AFECTA LA CONCENTRACIN DEL SUSTRATO A LA

ACTIVIDAD ENZIMTICA A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en la

velocidad de la reaccin. Al aumentar la concentracin de sustrato la enzima se saturara por lo que en un grfico donde en las abscisas pones la concentracin y en las ordenadas la velocidad obtendrs una hiprbola que en un momento sera una linea horizontal y paralela a la abscisa. Esto es porque la velocidad se vuelve constante ya que aunque agreguemos sustrato las enzimas tienen todos sus centros activos ocupados. QUE EFECTO TIENE EL PH EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la actividad cataltica (Figura de la derecha). Este es el llamado pH ptimo. La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la protena, los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos. COMO SE PRODUCE LA CATLISIS La catlisis es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reaccin qumica, debido a la participacin de una sustancia llamada catalizador y las que desactivan la catlisis son denominados venenos catalticos. Un concepto importante es que el catalizador no se modifica

durante la reaccin qumica, lo que lo diferencia de un reactivo. En la sntesis de muchos de los productos qumicos industriales ms importantes hay una catlisis. El envenenamiento de los catalizadores, que generalmente es un proceso no deseado, tambin es utilizado en la industria qumica. Por ejemplo, en la reduccin del etino a eteno, el catalizador paladio (Pd) es "envenenado" parcialmente con acetato de plomo (II), Pb(CH3COO)2. Sin la desactivacin del catalizador, el eteno producido se reducira posteriormente a etano MECANISMO DE ACCIN DE CMO SE PRODUCE LA CATLISIS Los catalizadores generalmente reaccionan con uno o ms de los reactivos para formar productos intermedios que, posteriormente, conducen al producto final de reaccin. En el proceso se regenera el catalizador. El siguiente esquema es tpico de una reaccin cataltica, donde C representa el catalizador, X e Y son los reactivos, y Z es el producto de la reaccin de X e Y: X + C XC (1) Y + XC XYC (2) XYC CZ (3) CZ C + Z (4) Aunque el catalizador es consumido por la reaccin 1, posteriormente es producido por la reaccin 4, por lo que la reaccin global es: X+YZ Como el catalizador se regenera en una reaccin, a menudo bastan pequeas cantidades del catalizador para incrementar la velocidad de una reaccin. Sin embargo, en la prctica los catalizadores son algunas veces consumidos en procesos secundarios.

Como ejemplo de este proceso, en 2008, investigadores daneses revelaron por primera vez la secuencia de sucesos cuando el oxgeno y el hidrgeno se combinan en la superficie del dixido de titanio (TiO2, o titania) para producir agua. Con una serie de imgenes de microscopa de efecto tnel a intervalos, determinaron que las molculas sufren adsorcin, disociacin y difusin antes de reaccionar. Los estados intermedios de reaccin fueron: HO2, H2O2, luego H3O2 y el producto final de la reaccin (dmeros de la molcula de agua), tras lo cual la molcula de agua se desorbe de la superficie del catalizador.

INGLES LECTURA 1 QUEMADURAS Las quemaduras son lesiones trmicas de los tegumentos, en todas sus diversas formas. Las llamas desnudas, lquidos calientes, radiaciones solares, radioactivas salidas de otoo, as como las quemaduras provocadas por sustancias qumicas (sulfrico, actico y ntrico todos estos pueden perjudicar gravemente la piel y afectar a la superficie y los tejidos ms profundos del organismo. Por el contrario, la exposicin a severos vientos fros y las temperaturas bajo cero que pican pueden provocar la congelacin y la fase terminal de la gangrena. Las quemaduras provocan cambios en y lesiones en los vasos sanguneos que resulta en la prdida de plasma de la sangre conocido como plasmorrhagia causada por el aumento en el volumen del fluido intersticial. Esto significa que hay una gran cantidad de agua MARQUE EN LAS CASILLAS DE VERDADERO O FALSO
1. Radiacin solar, cada radioactiva son slo unas pocas de las

causas de las lesiones trmicas 2. Fro intenso nunca realmente afecta a la piel? 3. Los vasos sanguneos a menudo son afectados? 4. Si los vasos sanguneos estn afectados, entonces hay una prdida de plasma sanguneo 5. Prdida de plasma sanguneo que se conoce como una hemorragia 6. Plasmorrhagia significa que hay un aumento en el volumen de fluido intersticial

7. El trmino mdico para el aumento en el lquido intersticial es

el edema
8. Los glbulos rojos son conocidos tambin como leucocitos

9. La prdida de glbulos rojos a la anemia Lectura 2 QUEMADURAS DE PRIMERO, SEGUNDO Y TERCERO GRADO Las quemaduras se pueden dividir en tres tipos: grado primero, segundo y tercero (1) sobre quemaduras de primer grado, que se caracteriza por eritema de abrasin de la piel que es el resultado de la vasodilatacin causada por repentinos cambios trmicos. La exposicin prolongada de la piel a los rayos solares es un ejemplo tpico de este tipo de quemadura. (1) Estos tres tipos de quemaduras se clasifican a menudo como superficial, medio y profundo. sobre las quemaduras de segundo grado, trastornos vasomotores y la extirpacin de la dermis y la epidermis dar lugar a ampollas causadas por acumulaciones serosas. Estos son dolorosas y la epidermis afectada deja la dermis y una capa sensible inervado muy bien de la piel expuesta. Este tipo de lesiones son causadas por agentes trmicos, tales como lquidos calientes y el contacto directo con sustancias custicas (cidos, lcalis, etc) Las quemaduras de tercer grado son mucho ms graves donde no slo la epidermis y la dermis subyacente, sino tambin el tejido subcutneo y los msculos se ven afectados. Tpico de este tipo de quemadura es la sarna, una masa de tejido necrosado orgnica que cae y deja tras de s un tejido granular que se cae y deja una superficie granular que forma una cicatriz. Estas quemaduras son de mayor intensidad y con agentes de

contacto trmico, por lo tanto, es de una duracin mucho mayor. Sin embargo, son menos dolorosas que las ramas nerviosas son destruidas QUEMADURAS RELACIONES En cuanto a las quemaduras, hay tres cosas a tener en cuenta extensin, profundidad y sitio. La extensin de una quemaduras se mide normalmente por la relacin de Tha de la zona de la piel quemadura compar el rea de superficie corporal total. La siguiente es la distribucin usando mltiplos de aproximadamente 9 cada extremidad superior 9 cada extremidad inferior 18 las zonas anterior y posterior del tronco 18 16 la cabeza PRIMEROS AUXILIOS Cuando la extensin de las lesiones por quemaduras es ms de 20% de la superficie total del cuerpo, el paciente debe ser trasladado a un hospital o una unidad de emergencia de inmediato. All, l se desnud y se envuelve en hojas empapadas en agua terrn y dado suero fisiolgico. Si las quemaduras son muy graves, el mtodo de exposicin dejando la herida al descubierto y la aplicacin de una crema analgsica de acetato de Sulfamylon o maphebide es ahora prctica habitual Total 18 36 36 10