PROTENAS

CONCEITO GERAL

As protenas so as molculas orgnicas mais abundantes e importantes nas clulas e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. So encontradas em todas as partes de todas as clulas, uma vez que so fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e funo celulares. Existem muitas espcies diferentes de protenas, cada uma especializada para uma funo biolgica diversa. Alm disso, a maior parte da informao gentica expressa pelas protenas. Pertencem classe dos peptdeos, pois so formadas por aminocidos ligados entre si por ligaes peptdicas. Uma ligao peptdica a unio do grupo amino (-NH 2 ) de um aminocido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminocido, atravs da formao de uma amida.

So os constituintes bsicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as protenas correspondem a cerca de 80% do peso dos msculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as protenas esto presentes. A importncia das protenas, entretanto, est relacionada com suas funes no organismo, e no com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, so protenas; muitas vezes, as enzimas existem em pores muito pequenas. Mesmo assim, estas substncias catalisam todas as reaes

metablicas e capacitam aos organismos a construo de outras molculas - protenas, cidos nuclicos, carboidratos e lipdios que so necessrias para a vida.

COMPOSIO

Todas contm carbono, hidrognio, nitrognio e oxignio, e quase todas contm enxofre. Algumas protenas contm elementos adicionais, particularmente fsforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular extremamente elevado. Todas as protenas, independentemente de sua funo ou espcie de origem, so construdas a partir de um conjunto bsico de vinte aminocidos, arranjados em vrias seqncias especficas.

FUNO

Elas exercem funes diversas, como: - Catalisadores; - Elementos estruturais (colgeno) e sistemas contrteis; - Armazenamento(ferritina); - Veculos de transporte (hemoglobina); - Hormnios; - Anti-infecciosas (imunoglobulina);

- Enzimticas (lipases); - Nutricional (casena); - Agentes protetores.

Devido as protenas exercerem uma grande variedade de funes na clula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos: - Dinmicas - Transporte, defesa, catlise de reaes, controle do metabolismo e contrao, por exemplo; - Estruturais - Protenas como o colgeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentao estrutural da clula e dos tecidos.

CLASSIFICAO DAS PROTENAS

Quanto a Composio: - Protenas Simples - Por hidrlise liberam apenas aminocidos. - Protenas Conjugadas - Por hidrlise liberam aminocidos mais um radical no peptdico, denominado grupo prosttico. Ex: metaloprotenas, hemeprotenas, lipoprotenas, glicoprotenas, etc.

Quanto ao Nmero de Cadeias Polipeptdicas: - Protenas Monomricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptdica.

- Protenas Oligomricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptdica; So as protenas de estrutura e funo mais complexas.

Quanto Forma: - Protenas Fibrosas - Na sua maioria, as protenas fibrosas so insolveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. So formadas geralmente por longas molculas mais ou menos retilneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as protenas de estrutura, como colgeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrpodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguneo ou a miosina dos msculos. Algumas protenas fibrosas, porm, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que so formadas por mltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente. - Protenas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, so mais ou menos esfricas. So geralmente solveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vrios milhes. Nesta categoria situam-se as protenas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Esquemas de protenas globulares e fibrosas

PROTENAS HOMLOGAS

So protenas que desempenham a mesma funo em tecidos ou em espcies diferentes. Estas protenas possuem pequenas diferenas estruturais, reconhecveis imunologicamente. Os segmentos com seqncias diferentes de aminocidos em protenas homlogas so chamados "segmentos variveis", e geralmente no participam diretamente da atividade da protena. Os segmentos idnticos das protenas homlogas so chamados "segmentos fixos", e so fundamentais para o funcionamento bioqumico da protena.

ORGANIZAO ESTRUTURAL DAS PROTENAS

As protenas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro nveis, crescentes em complexidade:

1 - Estrutura Primria - Dada pela seqncia de aminocidos e ligaes peptdicas da molcula. - o nvel estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molcula. - A estrutura primria da protena resulta em uma longa cadeia de aminocidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". - A estrutura primria de uma protena destruda por hidrlise qumica ou enzimtica das ligaes peptdicas, com liberao de peptdeos menores e aminocidos livres. - Sua estrutura somente a seqncia dos aminocidos, sem se preocupar com a orientao espacial da molcula.

Frmulas estruturais de amino cidos

alanina

glutamina

cido amino butrico serina

arginina asparagina

fenilalanina cido asprtico

cido glutmico cistena

glicina leucina

histidina

lisina

homocistena serina

valina

tirosina

metionina

triptofano

norvalina

2 - Estrutura Secundria - dada pelo arranjo espacial de aminocidos prximos entre si na seqncia primria da protena. - o ltimo nvel de organizao das protenas fibrosas, mais simples estruturalmente. - Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos a dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila.

- O arranjo secundrio de um polipeptdeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ngulos das ligaes entre carbonos a e seus ligantes so iguais e se repetem ao longo de um segmento da molcula.

3 - Estrutura Terciria - Dada pelo arranjo espacial de aminocidos distantes entre si na seqncia polipeptdica. - a forma tridimensional como a protena se "enrola". - Ocorre nas protenas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. - Cadeias polipeptdicas muito longas podem se organizar em domnios, regies com estruturas tercirias semiindependentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptdica. - Os domnios so considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma protena.

4 - Estrutura Quaternria - Surge apenas nas protenas oligomricas. - Dada pela distribuio espacial de mais de uma cadeia polipeptdica no espao, as subunidades da molcula. - Estas subunidades se mantm unidas por foras covalentes, como pontes dissulfeto, e ligaes no covalentes, como pontes de hidrognio, interaes hidrofbicas, etc. - As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da funo bioqumica da protena.

AMINOCIDOS

CARACTERSTICAS GERAIS

- So as unidades fundamentais das protenas. - Todas as protenas so formadas a partir da ligao em seqncia de apenas 20 aminocidos. - Existem, alm destes 20 aminocidos principais, alguns aminocidos especiais, que s aparecem em alguns tipos de protenas. Os aminocidos que intervm na composio das protenas (existem outros) so nmero de 20 e obedecem estrutura geral representada na figura abaixo:

ESTRUTURA QUMICA GERAL - Os 20 aminocidos possuem caractersticas estruturais em comum, tais como: A presena de um carbono central, quase sempre assimtrico. Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um tomo de hidrognio. O quarto ligante um radical chamado genericamente de "R", responsvel pela diferenciao entre os 20 aminocidos. a cadeia lateral dos aminocidos. o radical "R" quem define uma srie de caractersticas dos aminocidos, tais como polaridade e grau de ionizao em soluo aquosa.
=============================================================================

Composio Qumica da Clula - Protenas

1. As estruturas das protenas As protenas diferem entre si pelo nmero, tipo e seqncia dos aminocidos em suas estruturas. A seqncia linear de aminocidos de uma protena define sua estrutura primria.

O nmero de aminocidos muito varivel de uma protena para outra: Insulina bovina: 51 aminocidos Hemoglobina humana: 574 aminocidos Desidrogenase glutmica: 8 300 aminocidos O filamento de aminocidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma escada helicoidal chamada alfa-hlice. uma estrutura estvel, cujas voltas so mantidas por pontes de hidrognio. Tal estrutura helicoidal a estrutura secundria da protena.

As protenas estabelecem outros tipos de ligaes entre suas partes. Com isto, dobram sobre si mesmas, adquirindo uma configurao espacial tridimensional chamada estrutura terciria. Essa configurao pode ser filamentar como no colgeno, ou globular, como nas enzimas.

Tanto o estabelecimento de pontes de hidrognio como o de outros tipos de ligaes dependem da seqncia de aminocidos que compem a protena. Uma alterao na seqncia de aminocidos (estrutura primria) implica em alteraes nas estruturas secundria e terciria daprotena. Como a funo de uma protena se relaciona com sua forma espacial, tambm ser alterada. Um exemplo clssico a anemia falciforme. Nessa doena hereditria, h uma troca na cadeia de aminocidos da hemoglobina (substituio de um cido glutmico por uma valina). Isto acaba por determinar mudanas na hemcia, clula que contm a hemoglobina, que assume o formato de foice quando submetida a baixas concentraes de oxignio.

Muitas protenas so formadas pela associao de dois ou mais polipeptdeos (cadeias de aminocidos). A maneira como estas cadeias se associam constitui a estrutura quaternria dessas protenas. A hemoglobina, citada anteriormente, formada pela unio de duas cadeias "alfa" e duas cadeias "beta". Embora o termo ponte de hidrognio no seja adequado, ele comumente empregado na bioqumica de protenas. Quimicamente, este tipo de interao deveria ser chamado de ligao de hidrognio, ao invs de ponte de hidrognio.

2. Desnaturao das Protenas Quando as protenas so submetidas elevao de temperatura, a variaes de pH ou a certos solutos como a uria, sofrem alteraes na sua configurao espacial, e sua atividade biolgica perdida. Este processo se chamadesnaturao. Ao romper as ligaes originais, a protena sofre novas dobras ao acaso. Geralmente, as protenas se tornam insolveis quando se desnaturam. o que ocorre com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna slida.

Na desnaturao, a seqncia de aminocidos no se altera e nenhuma ligao peptdica rompida. Isto demonstra que a atividade biolgica de uma protena no depende apenas da sua estrutura primria, embora esta seja o determinante da sua configurao espacial. Algumas protenas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem recobrar sua configurao espacial natural. Todavia, na maioria dos casos, nos processos de desnaturao por altas temperaturas ou por variaes extremas de pH, as modificaes so irreversveis. A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas no se liquefaz quando esfria.