Sunteți pe pagina 1din 17

LES PROTIDES

Introduction Le terme protide regroupe AA + peptides + protines Les AA sont les molcules de base des protines 200 AA connus mais seulement 20 constituent nos protines

Peptides : association covalente de plusieurs AA relis les uns aux autres par des liaisons peptidiques Oligopeptides : 2 10 AA Polypeptides : plus de 10 AA Protines : Plus de 100 AA

On distingue dans les protines : Les Holoprotines : que des AA Les Htroprotines : AA + glycane

Chapitre 1 : Les acides amins


I Nomenclature et classification des acides amins

Parmi les 20 AA, 19 ont la structure suivante :

En fonction du pH : La fonction carboxyle peut se ioniser COO La fonction NH2 peut se ioniser NH3+ Certains AA sont ioniss car ils possdent un groupement ionisable dans la chane latrale Si R diffrent de H C*, on peut avoir alors des stroisomres :

La srie de l'AA dpend de la position de la fonction amine : A gauche Srie L A droite Srie D La plupart des AA naturels sont de la srie L mais dans des peptides bactriens, on peut trouver des srie D Nomenclature grec :

Classification : Selon la nature chimique du groupement de la chane latrale AA aliphatiques : R = chane carbone plus ou moins longue, linaire ou branche qui correspond aux AA suivants Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine AA hydroxyls (OH) : Srine et Thronine AA soufrs : Mthionine et Cystine AA acides : COOH COO- (ionisable) qui correspond aux AA suivants Acide glutamique et l'Acide aspartique AA basiques : Lysine, Arginine (groupement guanidyl) et l'Histidine (ionisables) AA de type amide : groupement CO -NH2 Glutamine et Asparagine AA aromatiques et htrocyclique : Noyau phnyl Phnylalanine. Noyau indol Tryptophane. Noyau phnol Tyrosine. Noyau imidazole Histidine

Selon leur caractre hydrophile (polaire) ou hydrophobe (apolaire) Hydrophile : Groupements accepteur d'lectrons (groupement hydroxyles) Ionisables Hydrophobe : Chane carbons plus ou moins longue Noyaux aromatiques La nomenclature : *Code 3 lettres En gnrale, il fait rfrence aux 3 premire lettres Alanine Ala Glutamine Gln Acide glutamique Glu Asparagine Asn *Code 1 lettre Il fait rfrence soit par la premire lettre ou la phontique Certains AA doivent tre apports par l'alimentation La Valine, Leucine Isoleucine, Thronine, Mthionine, Lysine, Phnylalanine et le Triptophane sont indispensable. L'histidine et l'Arginine sont indispensable aux enfants en bas ges Glycine

R = H Le plus simple Alanine

R = CH3 Cystine

R = CH2 SH. Ce groupement SH peut former des liaisons covalentes de type pontdisulfure. Cystine 2 Cystines relies par un pont disulfure

Les principaux acides amins ( connaitre)

II Proprits physico-chimiques A Proprits physiques 1 Pouvoir rotatoire A l'exception de la glycine, les autres AA vont prsenter des activits optiques car ils possdent des isomres dviation de la lumire polaris dextrogyre, levogyre 2 Absorption d'UV Tous les AA absorbe une longueur d'onde infrieur 230 nm sauf 3 AA qui vont avoir la particularit d'absorber des longueur d'onde entre 250 et 300 nm. Trp et Tyr 280 nm et Phe 260 nm B Proprits chimiques 1 Ionisation des AA Tous les AA possdent 2 fonctions ionisables : R COOH R COO- + H+ (acide faible) R NH2 + H+ R NH3+ (base faible) Du fait de ces 2 fonctions, ont dis que les AA sont amphotres pKa = -log Ka Plus le pKa diminue, plus l'acidit augmente AA neutre : Glycine R = H

pHi (pH isolectrique) : pH pour lequel la migration de votre AA est nul lorsque l'on place cet AA dans un champ lectrique (l'AA correspond au zwitterion) pi (point isoionique) : pH o la charge nette de la molcule est nulle pHi = pi = ( pKa1 + pKa2 ) ~ 6

AA acide : Acide aspartique

pHi = pi = ( pKa1 + pKa2 ) ~ 3 AA basique

pHi = pi = ( pKa1 + pKa2 ) ~ 9,6 Dans une protine COOH et NH2 ragissent pour former la liaison peptidique donc il ne peuvent plus tre ioniss alors la charge de la protine dpendra de la chane latral 2 Proprits dues la fonction COOH a Dcarboxylation

srine : produit de dcarboxylation : thanolamine (prcurseur des phospholipides membranires histidine : produit de dcarboxylation : histamine (vasodilatateur) acide glutamique : produit de dcarboxylation : GABA (neurotransmetteur) b Estrification par des alcools

c Rduction

3 Proprits dues la fonction NH2 a Dsamination (enlve la fonction amine) *Dsamination oxydative aminoacide oxydase *Dsamination par une deshydrogenase

Le produit NH3 est limin grce au cycle de l'ure b Transamination Transfert d'un groupe amine d'un AA un cto-acide par une AMINOTRANSFERASE

AA 1 + ctoacide 2 AA 2 + ctoacide 1 c Raction de Maillard (vu dans les glucides) d Raction d'Edman (Carbamylation) Cette raction permet d'identifier un AA en premire position N Terminal e Raction de Sanger (Amylation) Cette raction permet d'identifier un AA en premire position N Terminal

4 Proprits due la fonction amine et acide carboxylique TP pour dtecter les AA

5 Proprits due la chane latrale R *Phosphorylation Srine ou thronine phosphoryl grce a des kinases et de l'ATP

Enzyme faiblement active Enzyme phosphoryl 100 % active Le contraire est possible Ex : Glycogne phosphorylase dgrade le glycogne pour liberer le glucose *Glycosylation Transfrer une partie glucidique sur une protine

Glycoprotine : N-glycoprotine (Asn) O-glycoprotine (Ser, Thronine) *Iodination Fixation de molcule d'iode sur la tyrosine *Actylation Sur des lysine *Mthylation Sur la lysine peut favoriser l'intraction avec l'ADN et modifie l'expression de certains gnes

Chapitre 2 : Les peptides


I Liaison peptidique C'est une liaison de type amide :

La liaison peptidique :

Les AA peuvent porter le suffixe -yl sauf pour le dernier AA (exemple : Glycyl-AlanylValine) Absorbe 214 nm II La gomtrie de la liaison peptidique

Cette liaison implique que la liaison est rigide et plane, il n'y a pas de rotation entre le carbone et l'azote, en revanche, on va pouvoir avoir des rotations autour du carbone , on va pouvoir avoir ds arrangement dans l'espace qui donne des structures hlice a ou feuillet pliss

III Dtermination de la structure d'un peptide Composition totale en AA Il faut casser la liaison peptidique Technique cinmatographique Squence Je cherche l'AA en N ter Ractif d'Edman ou ractif de Sanger Exopeptidase : L'aminopeptidase qui part de l'extrmit N terminal du peptide et casse les liaisons au fur et mesure Carboxypeptidases

Endopeptidase : Trypsine (tombe souvent l'examen), elle coupe la liaison peptidique engageant les AA basiques, elle coupe ct C terminal (Lys, Arg) Chymotrypsine : Phe, Trp, Tyr Pepsine : Tyr, Trp, Phe, Leu Thermolysine IV Les peptides d'intrts Glucathion ( connatre, tombe souvent l'examen) action antioxydante, protge la cellule, constitu de 3 AA : acide glutamique cystine glycine

Aspartame Ce n'est pas un sucre mais il a un pouvoir sucrant 200 fois plus grand que le sucre. Acide aspartique li a la phnylalamylmthylester

Chapitre 3 : Les protines


I Introduction et classification Protos : premier car important dans le domaine biologique Prote : personnage de la mythologie qui changeait de forme

On peut classer les protines selon :


Leur forme : Protines fibreuses Protines globulaires Leur solubilit : Protines insolubles dans des conditions physiologiques (protines du cheveu) Protines solubles dans des conditions physiologiques (protines du lait) Leur fonctions biologiques : Protines de transports (hmoglobine) Protines qui sont des catalyseurs biologiques (les enzymes) Protines de structures (collagne pour le tissu conjonctif) Protines de dfenses immunitaires Protines de mouvements ou contractions (actine, myosine) Protines de rgulation des mcanismes cellulaires

Leur composition chimique : Holoprotines Htroprotines

II Les 4 niveaux de structure d'une protines La structure primaire

C'est l'ordre d'enchainement des AA donc la squence en AA. Cet ordre est tablie par le code gntique La structure secondaire

C'est le repliement structur et rgulier dans l'espace de segment de la chane polypeptitique soit : En hlices En feuillets plisses Les liaisons hydrognes jouent un rle extrmement important dans l'tablissement de ces structures La structure tertiaire (folding)

Repliement de toute la chane polypeptidique dans l'espace. Les protines chaperonnes aident mettre en conformation les protines La structure quaternaire

Form de l'association d'au moins 2 chanes polypeptidiques et concerne les protines oligomriques. Chacune de ces chanes est appele protomre (ou sous-unit)

III Les diffrents types de liaison 1 Liaisons covalentes ( haute nergie ) liaison peptidique

formation de ponts disulfures *entre AA (cystine cystine)

*interchane

2 Liaison non covalentes A Liaisons hydrognes Il faut un donneur d'hydrognes : H est port par un atome lectrongatif (oxygne ou azote) Il faut un accepteur (atome lectrongatif portant un doublet lectronique libre comme l'oxygne et l'azote B Liaisons hydrophobes A savoir mais pas de dtail pour ce type de liaison C Liaison ioniques Entre AA chargs mais de charges opposes AA acides (-) comme (Glu, Asp) AA basiques (+) comme (lysine et l'arginine) D Force de Van der Waals Quand 2 atomes sont proches les uns des autres leurs noyaux et nuages lectroniques vont s'attirer

IV Les structures secondaires 1 Hlices 3,6 AA par tour d'une distance de 5,4 angstrm = 0,54 nm Les chane latrale ont tendance se mettre l'extrieur pour viter l'encombrement strique La proline dstabilise l'hlice et bloque cette rotation en revanche l'alanine et l'acide glutamique favorise la spiralisation

2 Feuillets plisss

Certaines protines constitues : Uniquement d'hlice Uniquement feuillets plisss De Feuillets plisss et d'hlice 3 Coudes 4 AA engags dans ce type de coude et la proline favorise la formation de coudes

4 Pelote statistique ou boucle Structure non ordonne V Protines fibreuses Sclroprotines (insoluble dans l'eau) forme des fibres ou fibrilles essentiellement constitues d'hlices Kratines : dures protection ou surface (ongle, cheveux, poils, sabot...) moles (cellules pithliales) Kratines pour les cheveux Collagne dans la matrice extracellulaire tissus conjonctifs (ex : cartilage) synthtis par les fibroblaste, chondroblaste et ostoblaste La glatine collagne bouilli Fibroine plein de feuillets plisss une sorte de mille feuilles Spidroine tole d'araigne VI Protines globulaires Protines sphroides enzymes, anticorps, albumine V Htroprotines Hmoglobine possde une structure quaternaire constitus de 4 protomres (2 , 2 ) Globine = partie protine (96 % ) Protines porphyrique (transporteurs d'oxygne ou cofacteur) et non porphyrique