Vitamina B1 o tiamina

Estructura qumica: Consiste en una pirimidina sustituida enlazada a un tiazol a travs de un puente metileno

Forma coenzimatica: Pirofosfato de tiamina

Sitio activo de la coenzima: anillo de tiazol

Mecanismo por el cual se activa la vitamina : transferencia de un grupo pirofosfato desde el ATP a la tiamina (enzima: tiaminadifosotransferasa)

Reacciones metablicas en las que participa: Descarboxilacion de alfa-cetoacidos como el piruvato (metabolismo energtico de los glcidos, en sistema nervioso tras la gluclisis) y el alfa-cetoglutarato . Reacciones de transcetolacion

Requerimiento minimo diario: 1mg

Fuentes: levadura, germen de trigo, alfalfa germinada, hgado

Estado carencial: "beri-beri" (enfermedad que afecta el sistema nervioso caracterizado por poli neuritis)

Vitamina B2 o riboflavina. Estructura qumica: Constituida por un anillo isoaloxacina heterociclico unido al alcohol ribitol

Formas coenzimatica: el FMN (mononucleotido de flavina) y el FAD (flavin adenin dinucleotido)

Sitio activo de la coenzima: tanto el FMN y el FAD es el anillo de isoaloxacina

Mecanismo por el cual se activa la vitamina : el FMN se forma de la riboflavina a partir de una fosforilacion dependiente del ATP , en tanto que el FAD se sintetiza a travs de una reaccin adicional en la cual el ATP dona una fraccin AMP que es transferida al FMN .

Reacciones metablicas en las que participa: Coenzimas de oxido-reduccin. (Aceptan dos pares completos de hidrogeno) El FMN es utilizado para la conversin de la piridoxina (vitamina B6) en su forma activa fosfato de piridoxal. El FAD es necesario para la biosntesis de la vitamina B3 (Niacina) a partir del aminocido TRIPTOFANO Requerimiento mnimo diario: 1,2 mg adultos. Mujeres embarazadas 5,6 mg

Fuentes: levaduras, harinas integrales , queso ,leche , hongos, espinaca , huevos e hgado

Estado carencial: escoriacin de la piel dermatitis, agrietamiento de la comisura de los labios , escasos crecimiento, fotofobia.

Vitamina B3 (nicotinamida, acido nicotinico, niacina)

Estructura qumica: Derivado del ncleo piridina Forma coenzimatica: NAD+ y NADP+ Sitio activo de la coenzima: nicotinamida Mecanismo por el cual se activa la vitamina: El nicotinato se convierte a desamido-NAD+ al reaccionar primero con 1-pirofosfato de 5-fosforribosilo (PRPP) y luego por adenilacion con ATP. El grupo amino de Glutamina contribuye para formar la coenzima NAD+. Este puede ser fosforilado en el carbono 2 correspondiente al nucletido de adenina para dar NADP+.

Reacciones metablicas en las que participa: Sistemas enzimticos involucrados en la respiracin celular Aceptores o dadores de hidrogenos en numerosas reacciones de oxido-reduccion El NAD participa como dador de ADP-Ribosa en ADP-ribosilaciones Generan NAADP y NAD-Ribosa cclico (Agentes movilizadores de calcio (Ca2+) de depsitos intracelulares)

Fuentes: levaduras, cereales, integrales, legumbres. Y algas marinas.

Estado carencial: Pelegra (dermatitis, eczema, mala cicatrizacin) depresin , insomnio, poca tolerancia al frio.

Vitamina B5 o Acido Pantoteico Estructura Qumica: Beta-alanina y acido pantoico unidos por un enlace amidico. Forma Coenzimatica: CoA Sitio Activo de la Coenzima: Mecanismo por el cual se activa: El acido Pantoteico es fosforilado a acido 4-fosfopantoteico y luego se combina con cistena para formar 4-fosfo-pantotenil-cisteina, que al ser descarboxilada forma 4-fosfo-pantoteina y que luego es adenilada a expensas del ATP para rendir defosfocoenzima-A- Finalmente mediante una nueva fosforilacion dependiente de ATP se produce coenzima A (CoA) Reacciones en las que participa: Rutas metabolicas centrales: Biosintesis de Acidos grasos Biosintesis de Colesterol = Biosintesis de Hormonas esteroideas Cuerpos cetonicos Procesos de detoxicacion Ciclo del acido ctrico

Fuentes: Hgado, huevo, carne, leche, arvejas, repollo, man, levadura Requerimiento minimo diario: 10 mg Estado carencial: Trastornos gastrointestinales, alteraciones de la piel, alopecia, anemia, compromiso de glndulas suprarrenales.

Vitamina B6 (piridoxina, piridoxal, piridoxamina) Estructura qumica: Derivados del ncleo bsico de piridina.

Forma coenzimatica: Fosfato de piridoxal aunque el fosfato de piridoxamina tambin se ha comprobado que acta como coenzima.

Sitio activo de la coenzima :

Mecanismo por el cual se activa la vitamina: la piridoxal cinasa es capaz de catalizar la fosforilacion de este grupo de compuesto a expensas del ATP, para formar as los esteres de fosfato de cada una de ellas.

Reaccin metablica en las que participa: Transaminasion, es decir la transferencia del grupo alfa-amino de un aminoacido al carbono de un alfa-cetoacido, sus enzimas son transaminasas o aminotransferasas. Descarboxilacion y racemizaciones de alfa-aminocidos

Requerimiento minimo diario: 2 mg adultos. 6,7 mg embarazada Fuentes: Hgado, pescado, aguacate, platano, carne, verduras y huevo.

Enfermedad carencial: Rara en el hombre. Alteraciones cutneas, trastornos gastrointestinales, confusion, depresin

Vitamina H, B7, B8 o Biotina Estructura Quimica: Derivado imidazolico. Forma coenzimatica: Biotina Sitio Activo de la Coenzima: Mecanismo por el cual se activa: Reacciones en las que participa: Reacciones de carboxilacion (fijacin de Co2) y transcarboxilacion (transferencia de grupo carboxilato) Conversion de Piruvato a Oxalacetato catalizada por piruvato carboxilasa, enzima dependiente de la biotina ( Ciclo de Krebs, involucrada tambin en la gluconeogenesis) La biotina se une a la lisina (un aminocido) formando la biocitina. La biocitina (una coenzima) acta en la transferencia (aceptor y donador) de dixido de carbono en numerosas carboxilasas: Acetil-CoA carboxilasa alfa y beta Metilcrotonil-CoA carboxilasa Propionil-CoA carboxilasa Piruvato carboxilasa

Fuentes: Higado, leche, yema de huevo, tomate, levadura. Sintetizada por flora bacteriana. Requerimiento diario: 150 a 300 ug Estado carencial: Es muy poco probable. Sin embargo puede causar alteraciones drmicas, color plido terroso, fina descamacin. Anemia, anorexia, somnolencia, dolores musculares.

Vitamina B9 o Acido Folico. Estructura Quimica: Una pteridina unida al acido para-amino-benzoico (PABA) por un puente metileno que a su vez esta unido al acido glutamico por un enlace amida. Forma Coenzimatica: Acido tetrahidrofolico Sitio activo de la Coenzima: Mecanismo por el cual se activa: Una enzima llamada pteroril-gamma-glutamil carboxipeptidasa hidroliza las formas hepta y pentaglutamicas a la forma monoglutamica. (Necesaria su reduccin para que se absorba en el hgado) El acido flico en su forma inactiva es captado por clulas del epitelio intestinal y activado a tetrahidrofolato (FH4) por la enzima folato reductasa. Reacciones en las que participa: Conversion de homocisteina en metionina. El metiltetrahidrofolato dona su grupo metil y utiliza a la B12 como cofactor Conversion de serina a glicina. El tetrahidrofolato es el aceptor del grupo metileno proveniente de la serina y utiliza fosfato de piridoxal como coenzima formando el N5N10 metiltetrahidrofolato, coenzima que sintetiza timidilato (compuesto esencial para la sntesis de ADN) Sintesis de purinas

Fuentes: Legumbres, hgado, levaduras. Dosis minima: 150 ug Enfermedad carencial: Anemia megaloblastica, el aumento de homocisteina puede producir daos cardiovasculares. La deficiencia en mujeres embarazadas trae problemas del cierre del tubo neural en el feto.

Vitamina B12 o Cobalamina Estructura Quimica: Anillo tetrapirrolico con un cobalto en su centro. Forma coenzimatica: Coenzima B12 (nucleosido 5- desoxiadenosilcobalamina) y la Metilcobalamina es otra coenzima Sitio activo de la coenzima: Mecanismo por el cual se activa: En hgado y otros tejidos, la vitamina B12 es convertida en: Metilcobalamina generada en el citoplasma por transferencia de metilo desde N5metiltetrahidrofolato a 5desoxiadenosilcobalamina formada en mitocondrias por una reaccin en la cual el ATP cede su porcin adenosina. (Para su absorcin requiere de factor intrnseco, glucoproteina secretado por mucosa gstrico) Reacciones en las que participa: Desoxiadenosilcobalamina es la Coenzima para la conversin de Metilmalonil-CoA a Succinil-CoA (mecanismo de accin por Metionina sintasa) Metilcobalamina es la coenzima en la conversin combinada de Homocisteina a Metionina y metiltetrahidrofolato a tetrahidrofolato; en esta reaccin el grupo metilo unido a la Cobalamina se transfiere a Homocisteina para formar Metionina, luego la Cobalamina remueve el grupo metilo de metiltetrahidrofolato para dejar tetrahidrofolato. (Mecanismo de accin por Metilmalonil-CoA mutasa) Fuentes: Alimentos solo de origen animal: Higado, carnes, leche, huevo, pescados. Inexistente en vegetales. Dosis minima: 1 mg diario Enfermedad carencial: Anemia Perniciosa por falta de factor intrnseco (Anemia megaloblastica, aclorhidria, lesiones del sistema nervioso)

Vitamina C o Acido Ascorbico Estructura Quimica: Cetolactona de seis carbonos que tiene relacin estructural con las hexosas y la glucosa. Forma Coenzimatica: Vitamina C Sitio activo de la coenzima: Mecanismo por el cual se activa: Reacciones en las que participa: Reacciones de oxido-reduccion (capacidad de captar o liberar hidrogeno) Reductor de Fe(+3) a Fe (+2), a su vez facilita la liberacin de hierro de la transferrina y ferritina. Participa en la formacin de colgeno ya que junto con el O2 y el Fe (+2) forman hidroxiprolina e hidroxilisina (componentes del colgeno) Participa en la formacin de neurotransmisores como la serotonina y en la conversin de dopamina a noradrenalina Reacciones de hidroxilacion que incluyen aminocidos aromaticos y corticoides Mecanismo de Defensa antioxidativos al regenerar la vitamina E y el Glutation a sus formas reducidas, las cuales son las que poseen actividad antioxidante Funcion inmunitaria

Fuentes: Frutas ctricas, tomates, vegetales verdes, repollo, papa Dosis minima: 10 mg Enfermedad Carencial: Escorbuto (Falta de cicatrizacin, rotura de los capilares, deformacin de los dientes)