PEPSINA

La pepsina es una enzima digestiva que se segrega en el estmago y que hidroliza las protenas en elestmago; las otras enzimas digestivas importantes son la tripsina y la quimotripsina. Fue la primera enzimaanimal en ser descubierta, por Theodor Schwann en1836. La pepsina es producida por las clulas principales de las glndulas gstricas como una proenzima el pepsingeno, quien por efecto del pH cido se hidroliza y adquiere su capacidad enzimtica. Acta principalmente sobre enlaces peptdicos de naturaleza hidrfoba, preferentemente aromticos. La pepsina es ms activa con un pH de entre 2 y 3. Se desactiva permanentemente con un pH superior a 5. Al pepsingeno exponerse al cido clorhdrico en el estmago, se despliega y se descompone en la pepsina. La pepsina descompone las protenas en porciones ms reducidas (polipptidos) y aminocidos, sin degradarla por cumpleto, funcin que realizan otras enzimas en el intestino. la pepsina es segregada por las clulas de la mucosa gstrica. Requiere de un bajo pH o pH cido para funcionar; el ph adecuada oscila entre 1,5 y 2,5. Los minocidos que se liberan gracias a la pepsina son la fenilalanina, el triptofano y la tirosina principalmente. La funcin del cido clorhdrico es desnaturalizar a las proteinas; activar el cambio de pepsingeno a pepsina y as comenzar la hidrlisis de las protenas. El pepsingeno es la forma inactiva de la pepsina. La pepsina hidroliza preferentemente los enlaces peptdicos, que su grupo amino pertenece a aminocidos aromticos, aunque realiza este proceso de forma lenta en otros enlaces.

Interacta con las uniones Phe-Phe y Phe-Tyr.

AMILASA

La amilasa, denominada tambin sacarasa o ptialina, es unenzima hidrolasa que tiene la funcin de catalizar la reaccin de hidrlisis de los enlaces 1-4 del componente Amilasa al digerir el glucgeno y el almidn para formar azcaressimples, se produce principalmente en las glndulas salivales(sobre todo en las glndulas partidas) y en el pncreas. Tiene actividad enzimtica a un pH de 7. Cuando una de estas glndulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la produccin de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre(amilasemia). Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien la bautiz en un principio con el nombre de "diastasa".

Clasificacin
-Amilasa (Nombre alternativos: 1,4--D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa) Las amilasas son enzimas dependientes de cloruro, completamente afuncionales en ausencia de iones de cloruro. Actan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponindolos en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es ms rpida que la -amylasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH ptimo est entre 6.7 y 7.2. -Amilasa (Nombres alternativos: 1,4--D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarognica)

Otra forma de amilasa, la -amilasa es tambin sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Acta desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrlisis del segundo enlace -1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduracin de la fruta la -amilasa rompe elalmidn en azcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la produccin de malta. Muchos microorganismos tambin producen amilasa para degradar el almidn extracelular. Los tejidos animales no contienen -amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprfitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH ptimo de 4 - 5. -Amilasa (Nombres alternativos: Glucano 1,4--glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-glucosidasa; glucoamilasa; -glucosidasa lisosmica; 1,4--D-glucano glucohidrolasa) Adems de romper el ltimo enlace (1-4)glicosdico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la -amilasa puede romper los enlaces glicosdicos (1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es ms eficaz en medios cidos y su pH ptimo es de 3.

Usos
Sirve en el diagnstico de enfermedades determinando sus niveles en plasma para saber si se puede producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un dao a las clulas productoras de la enzima en el pncreas, o bien, por una deficiencia renal (excrecin reducida) o tambin por paperas.1 Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricacin de pan para romper azcares complejos como el almidn (presente en la harina) en azcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azcares simples y convertirlos en productos de fermentacin alcohlica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las clulas de la levadura contienen amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidn. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentacin (especialmente para determinadas masas). Las tcnicas modernas de elaboracin de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.2 Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales. En la maduracin de frutas la amilasa es sintetizada en la maduracin, degradando el almidn de las frutas en azcar, y volvindolas ms dulces.

Tripsina

La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptdicos de las protenas mediante hidrlisispara formar pptidos de menor tamao y aminocidos. La tripsina es producida en el pncreas y secretada en elduodeno (parte del intestino), donde es esencial para ladigestin. El pH ptimo es 8 y la temperatura ptima es 37 C. Es una enzima especfica ya que liga al pptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminocidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al pptido inicial. La tripsina es producida por el pncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva), y luego es activado en el duodeno por la enteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa) mediante corte proteoltico.

Qumica y funcin
La tripsina es secretada en el pncreas, donde acta hidrolizando pptidos en sus componentes estructurales bsicos conocidos como aminocidos (stos pptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada protenas en el estmago). Esto es necesario para el proceso de absorcin de las protenas presentes en la comida, ya que a pesar de que los pptidos son mucho ms pequeos con respecto a las protenas, son an demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana del intestino . La tripsina realiza la hidrlisis de los enlaces peptdicos. El mecanismo enzimtico es igual al de las otras Sern proteasas: una trada cataltica convierte a la serina del sitio activo en nucleoflica. Esto se logra modificando el ambiente

electrosttico de la serina. La reaccin enzimtica catalizada por las tripsinas es termodinmicamente favorable pero tiene una alta energa de activacin (es cinticamente desfavorable). Las tripsinas tienen un pH ptimo de operacin de 8 y una temperatura ptima de operacin de 37 C. El residuo de aspartato (Asp 189) localizado en la regin cataltica (S1) de las tripsinas tiene la funcin de atraer y estabilizar lisinas y argininas (ambas cargadas positivamente) y por ello es responsable de la especificidad de la enzima. Esto significa que las tripsinas predominantemente cortan protenas en el extremo carboxlico ( extremo C-terminal) de sus residuos de lisinas y argininas, excepto cuando el residuo siguiente es una prolina. Las tripsinas son endopeptidasas, esto es, el corte se lleva a cabo en medio de la cadena peptdica y no en los residuos terminales de la misma. Las tripsinas activadas a su vez activan ms tripsingeno (autocatlisis) y al resto en enzimas, de manera que slo una pequea cantidad de enteropeptidasa (enteroquinasa) es necesaria para comenzar la reaccin. Este mecanismo de activcin es muy comn entre las Sern proteasas, y sirve para prevenir la autodigestin en el pncreas. La actividad de las tripsinas no es afectada por el inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK), quien desactiva la quimiotripsina. Esto es importante porque, en algunas aplicaciones, como en la espectrometra de masas, la especificidad del corte es importante.