TRABAJO DE BIOQUIMICA

ENZIMAS Y AMINOACIDOS

CAMILA CRDENAS SASTIA LOZANO DANY MONTES KAREN TRUCO YAJAIRA UPARELA

RINA MARTNEZ QUIMICA FARMACEUTICA

UNIVERSIDAD DE SUCRE FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD PROGRAMA DE ENFERMERIA 2012

TALLER DE BIOQUIMICA 1. Preguntas de seleccin mltiple con nica respuesta: Con respecto a las enzimas es correcto: c. Pueden tener una fraccin no proteica en la molcula. Aunque algn tipo de ARN posee actividad cataltica, la gran mayora de las enzimas estn constituidas de protenas como material principal o exclusivo, pudiendo poseer o no otros grupos qumicos diferentes. Para una enzima con un numero de cdigo1.3.7.10, significa que es: b.oxidorreductasa. A las oxidorreductasas que catalizan la transferencia electrnica en las reacciones de oxido-reduccin les corresponde el primer nmero de la clasificacin de enzimas. La especificidad de enlace entre una enzima y un sustrato especfico depende de: d. la disposicin exactamente definida de los tomos del centro activo El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es siempre correcto. En algunos casos, el centro activo adopta la conformacin idnea slo en presencia del sustrato. La unin del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formacin del producto. Este es el modelo del ajuste inducido. Con respecto a las enzimasalostericos indique la opcin falsa. . c. En presencia de un inhibidor alostrico, la enzima aumenta su afinidad con el sustrato La unin de un inhibidor alostrico provoca que la enzima adopte la conformacin inactiva y promueve la unin cooperativa de la segunda molcula de inhibidor. Un exceso de sustrato puede revertir el efecto inhibidor. La unin del sustrato promueve que la enzima asuma la conformacin activa y se favorezca la unin cooperativa de sustrato adicional, induciendo la formacin del producto.

El modelopropuesto para las enzimasalostericas sugiere: b. Un sitio activo para el inhibidor y uno alostrico para el sustrato.

Las enzimas alostricas son aquellos enzimas (protenas globulares que catalizan reacciones qumicas) que presentan centros alostricos, activadores e inhibidores, adems del habitual centro activo. Durante una captados por: b.NAD o coenzima Las deshidrogenasas son enzimas capaces de catalizar la oxidacin o reduccin de un sustrato por sustraccin o adicin de dos tomos de hidrgeno (deshidrogenacin), empleando un par de coenzimas que actan como aceptores o como donadores de electrones y protones; los principales coenzimas implicados en estas reacciones redox son los pares NAD+/NADH, NADP+/NADPH, FAD/FADH2 y FMN/FMNH2; en cada par, la primera es la forma oxidada y la segunda la forma reducida del coenzima. En todos los enzimas, el centro activo e. Contiene las cadenas involucrados en la catlisis de la reaccin. laterales de los aminocidos

reaccin

catalizada

por

una deshidrogenasa, los W fiberados son

El centro activo contiene toda la maquinaria, incluidas las cadenas laterales de los aminocidos, involucradas en la catlisis de la reaccin. Todo lo siguiente puede aislarse qumicamente excepto d. Los estados de transicin El estado de transicin no es un intermedio de la reaccin y no puede aislarse. Por el contrario, ha de entenderse como un estado en el cual los enlaces inciales estn parcialmente rotos y los nuevos parcialmente formados. En las condiciones experimentales adecuadas, pueden aislarse todas las especies. Los enzimas pueden ser especficos respecto a todo lo siguiente, EXCEPTO: b. La masa atmica de los elementos del grupo reactivo Las enzimas no distinguen entre diferentes nuclidos de un elemento, aunque la velocidad de la reaccin de un nuclido mas pesado puede ser menos que la de uno mas ligero, las enzimas presentan especificidad de sustrato y de tipo de reaccin. La inhibicin por retroalimentacin o feedback: b. El ltimo producto es el inhibidor de las vas metablicas

Proceso por el que la acumulacin del producto final de una ruta bioqumica detiene la sntesis del propio producto. La razn es que el ltimo metabolito de la ruta sinttica regula la sntesis en una etapa anterior

 Cul de los siguientes fenmenos tiene tugar necesariamente cuando se forma un intermedio enzima-sustrato? d. Catlisis covalente Solo en la catlisis covalente esta implicado un enlace covalente entre la enzima y una parte del sustrato. Todas las reacciones catalizadas enzimticamente implican un complejo enzimasustrato, pero este es diferente de un intermedio, el cual requiere la formacin de un enlace covalente, siempre hay como mnimo un estado de transicin. 2. Explique el mecanismo de los siguientes procesos bioqumicos: a. regulacin por zimgenos b. inhibicin a competitiva. a) Regulacin por zimgenos: Un zimgeno o proenzima es un precursor enzimtico inactivo, es decir, no cataliza ninguna reaccin como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioqumico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catlisis. En ese momento, el zimgeno pasa a ser una enzima activa. Los zimgenos son utilizados en muchas reacciones biolgicas, como en la digestin o en la coagulacin sangunea. Son un brillante ejemplo de regulacin endgena de las enzimas, de cmo controlar su funcin. La sntesis de los zimgenos en forma inactiva permite almacenarlos de forma segura hasta que son requeridos y evitar as que las protenas ejerzan una actividad peligrosa en un lugar y momento equivocado. b) Inhibicin acompetitiva: Es una forma de inhibicin mixta donde la unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato.Los inhibidores no competitivos tienen afinidades idnticas. La inhibicin no competitiva no cambia la Km (es decir, no afecta a la unin del sustrato) pero disminuye la Vmax (es decir, la unin del inhibidor obstaculiza la catlisis). 3.a. establezca las diferencias fundamentales entre el mecanismo concertado y el secuencial. Modelo concertado El modelo concertado (Monod, Wyman y Changeux), supone que el enzima existe en dos formas, una de baja afinidad por el sustrato, la forma T (tensa) y otra con alta afinidad por el sustrato, la forma R (relajada). -El cambio de conformacin de T a R tiene lugar simultneamente en todas las subunidades, ninguna protena tiene subunidades con conformaciones diferentes. - Ambas formas, T y R, se encuentran en equilibrio. - Los sustratos favorecen el estado R y la unin del sustrato desplaza el equilibrio preexistente hacia dicho estado. - Este modelo no permite explicar la cooperatividad negativa.

Modelo secuencial El modelo secuencial (Koshland), sugiere que la unin de un ligando a una subunidad individual puede producir el cambio conformacional en dicha subunidad, que pasa de la forma T a la forma R. Este cambio altera la afinidad de las subunidades adyacentes por el sustrato. El modelo secuencial permite ms estados intermedios que el modelo concertado. Pueden aparecer conformaciones hbridas en las que algunas subunidades se encuentran en el estado T y otras en el R. Este modelo explica la cooperatividad negativa: el cambio de conformacin inducido por el sustrato en una subunidad puede producir cambios en las subunidades vecinas que hagan desfavorable la unin de sucesivas molculas de sustrato.

b.Describa de qu manera se ve afectada una reaccin catalizada por enzimas por factores como Temperatura y Aumento de la concentracin de sustrato. Temperatura:El efecto negativo del aumento de la temperatura sobre la actividad enzimtica se debe a la rotura de los enlaces dbiles que mantienen la estabilidad de las estructuras terciaria y secundaria de las protenas. De este modo, las altas temperaturas desorganizan la estructura final del enzima y decimos que ste se ha desnaturalizado. Aumento de laconcentracin de sustrato: Podemos decir que al aumentar la concentracin de sustrato en el medio, la velocidad de reaccin de un enzima aumenta; por tanto, la influencia de la concentracin de sustrato tiene un efecto positivo en la catlisis enzimtica. Esto es debido, simplemente, a que al aumentar el nmero de sustratos en el medio, ser mayor la cantidad de producto producido por la reaccin enzimtica. c. Mencione algunas aplicaciones clnicas de los enzimas.

La lisozima se utiliza como antibacterial La tripsina suele usarse como agente antiinflamatorio y como agente limpiador en heridas. La glucosa oxidasa se utiliza en pruebas clnicas de deteccin de niveles de glucosa, hacindose la prueba ya sea en sangre o en orina. La hialuronidasa se usa como un facilitador digestivo. La estreptokinasa es empleada como agente antiinflamatorio. La asparaginasa se considera un agente anticancergeno.

4. Defina los siguientes conceptos y de ejemplos: a) Coofactor: Es un componente no proteico, necesario para la accin de una enzima. Entre los coofactores mencionables se encuentran: iones metlicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros) y molculas orgnicas, denominadas coenzimas.Las coenzimas, por lo general son vitaminas (vitaminas B, vitamina C, por ejemplo)

b) Holoenzima: Es una enzima que est formada por una protena (apoenzima) y un coofactor, que puede ser un ion o una molcula orgnica compleja unida (grupo prosttico) o no (una coenzima). c) inhibidor:Es una molcula que se une a una enzima y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patgeno o corregir un desequilibrio metablico, muchos medicamentos actan como inhibidores enzimticos. Ejemplos: ritonavir, tipranavir, El diisopropilfluorofosfato (DFP). d)Energa libre: La Energa libre (designada con la letra G) o energa libre de Gibbs de un sistema, es la parte de la energa total del sistema que esta disponible para realizar trabajo til y esta dada por la siguiente relacin G = H TS 17. calcule el pH isoelctrico para cada uno de los siguientes aminocidos Aminocidos Pka1 Pka2 pkaR pH isoelctrico 6.015 36.86 5.955 5.98 5.97 10.7 5.565

Alanina Acidoaspartico Leucina Glicina Glutamina

2.34 2.09 2.36 2.34 2.18

9.69 9.82 9.6 9.6 8.95

El punto isoelctrico es el pH al que una sustancia anftera tiene carga neta cero. El concepto es particularmente interesante en los aminocidos y tambin en las protenas. a este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los pka.

5 .Relaciona las columnas A y B , colocando correspondiente 1.Hemoglobina 2. D-glucosa 3. lactosa 4.cistenia 5. acidolinolenico

en el paracentesis

en numero

(8) protena simple (5) acido graso insaturado (6) esterol (3) disacrido (10) Homopolisacrido ramificado

6. vitamina D 7. acido palmtico 8. insulina 9. ribosa 10. glucgeno

(1) protena conjugada 9) monosacarido de tipo pentosa ( 7) acido graso saturado ( 2) aldohexosa (4) aminocido

La hemoglobina: Son protenas conjugadas, molculas que presentan una parte proteica y parte no proteica menor llamada grupo prosttico.

La glucosa: Es una La aldohexosa por que posee dos enantimeros, si bien la Dglucosa es predominante en la naturaleza. La lactosa:Esun disacrido formado por la unin de una molcula de glucosa y otra de galactosa La cistena: Se trata de un aminocido no esencial, lo que significa que puede ser sintetizado por los humanos. El cido linolenico: Es un cido graso poliinsaturado, con dos dobles enlaces. CH3 (CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH La vitamina D: calciferol o antirraqutica es un heterolpido insaponificable del grupo de los esteroides. Mediante la ingestin de alimentos que contengan esta vitamina, por ejemplo: la leche y el huevo.1 El cido palmtico: Es un cido graso saturado de cadena larga, formado por diecisis tomos de carbono. La insulina: Es una hormona polipeptdica formada por 51 aminocidos, producida y secretada por las clulas beta de los islotes de Langerhans del pncreas. Estas son protenas simples La ribosa : Es un monosacridos de tipo cinco tomos de carbono compuesta porcido ribonucleico y ATP. pentosa de

El glucgeno :Es un polisacrido de reserva energtica de los animales, formado por cadenas ramificadas de glucosa; es insoluble en agua, en la que forma dispersiones coloidales.