Los aminocidos son las unidades ms simples que componen las protenas.

Algunos de ellos son esenciales, es decir, han de ser aportados diariamente a travs de los alimentos porque el organismo no es capaz de producirlos por s mismo, mientras que otros no son esenciales, puesto que el organismo s es capaz de sintetizarlos a partir de otros compuestos qumicos. En el grupo de los aminocidos esenciales se encuentra la metionina (un aminocido azufrado), mientras que la cistena es un aminocido no esencial, ya que se puede formar a partir del anterior. Los aminocidos azufrados se diferencian del resto en que contienen azufre en su composicin, de ah su nombre. Tanto es as que la mayor parte del azufre que se consume en la dieta se encuentra en los aminocidos azufrados. Los alimentos de origen animal como la carne, el pescado, los huevos y los productos lcteos son los alimentos ms abundantes en estos nutrientes.

Funciones del azufre

El azufre es un componente de los aminocidos azufrados. Es un mineral necesario para la formacin del colgeno y otros componentes proteicos que forman parte del tejido conectivo, como la queratina que forma parte de la piel, y otros mucopolisacridos que componen los huesos, los cartlagos, los tendones y los ligamentos. Por ello, un aporte adecuado de azufre a travs de aminocidos azufrados es esencial para el buen mantenimiento de la piel, el cabello, as como los ligamentos y los tendones. La formacin de estos compuestos es mayor en las pocas de crecimiento y desarrollo corporal (infancia, adolescencia, embarazo), y en situaciones de recuperacin de los tejidos despus de sufrir lesiones o heridas. Entonces el metabolismo del tejido conectivo se vuelve especialmente activo con el fin de reparar la lesin corporal.

Existen 20 aminocidos diferentes de que forman parte de las protenas. Todos ellos son -aminocidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrgeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado carbono-. El carbono- recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminocidos (R) se denomina cadena lateral.

Estructura general de un aminocido

La estructura general de un aminocido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrgeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, especfica para cada aminocido. Tcnicamente hablando, se los denomina alfa-aminocidos, debido a que el grupo amino (NH2) se encuentra a un tomo de distancia del grupo carboxilo (COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras qumicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la clula prcticamente ningn aminocido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminocidos a pH bajo (cido) se encuentran mayoritariamente en su forma catinica (con carga positiva), y a pH alto (bsico) se encuentran en su forma aninica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especfico para cada aminocido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molcula es elctricamente neutro. En este estado se dice que el aminocido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterin.

Clasificacin
Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos formas que se presentan a continuacin son las ms comunes.
Segn las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y). Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Cistena (Cys, C), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W). Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E). Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).

Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

[editar] Segn su obtencin

A los aminocidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se los llama esenciales; la carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptfano (Trp) Histidina (His) * Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) * Metionina (Met)

A los aminocidos que pueden ser sintetizados o producidos mediante la sntesis de aminocidos por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:

Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cistena (Cys) ** Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) ** cido asprtico (Asp) cido glutmico (Glu)

Estas clasificaciones varan segn la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminocido. Los datos actuales en cuanto a nmero de aminocidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminocidos distintos que intervienen en la composicin de las cadenas polipeptdicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminocido. El aminocido nmero 21 es la Selenocistena que aparece en eucariotas y procariotas y el nmero 22 la Pirrolisina, que aparece slo en arqueas (o arqueobacterias).

1.1.6 Prueba de los grupos SH: Es una prueba para identificar aminocidos azufrados y las protenas que los contiene, se reconocen por la formacin de una coloracin negra o gris. La figura siguiente muestra dicha reaccin.