Sunteți pe pagina 1din 6

C. Csunderlik

Amino-acizi, Peptide şi Proteine

1

PROTEINE

Proteinele sunt compuşi macromoleculari alcătuite din amino-acizii naturali care sunt legaţi prin legături peptidice CO – NH; sunt polipeptide cu masă moleculară mai mare de 10.000D şi cu structură şi funcţii mai complexe decât peptidele.

Clasificare:

Proteinele se clasifică în două clase mari:

- proteine simple formate din lanţuri polipeptidice alcătuite din 23 de amino- acizi proteinogeni (cei 20 codificaţi în ADN şi încă 2 sau 3 care sunt derivaţi);

- proteine conjugate sau proteide, care conţin pe lângă proteine simple şi alte molecule denumite grupe prostetice;

Există diverse tipuri de proteine conjugate care conţin alături de proteine simple şi alţi compuşi naturali principali sau secundari şi care îndeplinesc funcţii importante în organismele vii. Câteva exemple sunt prezentate mai jos:

- nucleoproteine, sunt alcătutie din proteine legate de acizi nucleici (acizi ribonucleici, ARN) ca grupă prostetică. Se găsesc în ribozomi, viruşi;

- glicoproteine, în care proteinele sunt legate de mono- sau oligozaharide; se găsesc în

globulinele din sânge (γ-globuline); - fosfoproteine, în care grupa prostetică este acidul fosforic sub formă de ester al grupei hidroxil din serină (exemplu: cazeina din lapte);

- lipoproteine, în care grupa prostetică este formată din lipide neutre, fosfolipide sau

colesterol (se găsesc în plasma sangvină şi au rol de transport al lipidelor în organism);

- hemoproteine, în care grupa prostetică este un complex al ferului bivalent cu un colorant porfirinic (hemul); se găseşte în hemoglobină şi citocromi şi are rolul de a transporta oxigenul de la plămâni la ţesuturi;

- metaloproteine, în care grupa prostetică este un metal (Fe, Ca, Zn, Mo) care este

cofactor pentru multe enzime (alcool dehidrogenaza, citocrom oxidaza, etc). În funcţie de conformaţia lor (determinată de geometria legăturii peptidice, vezi mai sus), proteinele se împart în două clase mari:

- proteine fibroase formate din lanţuri polipeptidice liniare în care atomii din catenă (C sp3 – CO –N - C sp3 ) sunt coplanari; lanţurile macromoleculelor de polipetidă sunt paralele, legate prin numeroase legături de hidrogen şi formează filamente lungi sau foi. Ca urmare a acestei structuri, proteinele fibroase sunt insolubile în apă sau în soluţii de săruri şi rezistente la agenţi chimici. Rolul lor principal este de elemente de structură pentru ţesuturile conjunctive. Exemple de astfel de proteine cu rol de elemente de structură sunt:

- ββββ-cheratina, se găseşte în piele, păr, unghii, coarne, lână;

- colagenul, se găseşte în tendoane şi în oase;

- elastina, se găseşte în ţesutul conjunctiv elastic (ligamente);

- fibroina, în mătasea naturală şi în pânza de păianjen;

- proteine globulare formate din lanţuri polipeptidice în care atomii din catenă nu sunt

toţi coplanari ceea ce determină o aşezare spaţială în care lanţurile sunt încolăcite având o

formă globulară compactă, aproximativ sferică. Sunt solubile în apă sau în soluţii apoase de săruri şi formează soluţii coloidale. Proteinele globulare au funcţii importante în organism:

C. Csunderlik

Amino-acizi, Peptide şi Proteine

2

- enzimele care sunt biocatalizatori;

- metabolice;

- anticorpii (imunoglobulinele), au rol de protecţie în sânge împotriva unor

proteine străine organismului;

- hemoglobina, albumina serică, mioglobina,etc) sunt proteine de transport

pentru oxigen, lipide, acizi graşi;

- toxinele (toxina botulinică, toxina difteriei, ricinul, veninul) sunt proteine cu rol de protecţie pentru bacterii sau alte organisme; În funcţie de solubilitatea proteinele globulare se clasifică în două categorii mari:

- albuminele, solubile în apă, formând soluţii coloidale; - globulinele, solubile în soluţii de săruri.

procesele

hormoni

(insulina,

tiroglobulina,etc),

reglează

şi

controlează

Denaturarea proteinelor Proteinele îşi păstrează funcţiile specifice în condiţiile normale din organism (temperatură, pH, concentraţia de săruri). La schimbarea acestor condiţii are loc şi o modificare substanţială a activităţii lor. Această modificare este datorată de obicei unor schimbări în structura lor (mai ales a geometriei datorată structurilor secundare sau terţiare). Astfel proteinele globulare cu lanţul lor polipeptidic încolăcit în formă sferică devine dezordonat cu o formă nesferică şi care îşi pierde proprietăţile fizice ş I activitatea biologică. Fenomenul se numeşte denaturarea proteinelor şi are loc la încălzire (60- 70 0 C), tratarea cu acizi sau baze sau cu soluţii concentrate de săruri. De cele mai multe ori denaturarea este ireversibilă (de exemplu coagularea albuminei din albuşul de ou prin fierbere). Uneori proteinele globulare îşi revin la forma iniţială şi devine din nou activă biologic (denaaturarea reversibilă).

Structura proteinelor Structura proteinelor este complexă şi depinde atât de mărimei macromoleculelor de polipeptide, de tipul şi secvenţa amino-acizilor, de configuraţia amino-acizilor naturali, de conformaţia lanţurilor de polipeptide, de legăturile de hidrogen intra- şi intermoleculare, de prezenţa mai multor lanţuri polipetidice ca şi de prezenţa unor grupe prostetice din proteinele complexe. Există mai multe nivele de cunoaştere şi caracterizare a structurii: structura primară, structura secundară, structura terţiară şi structura cuaternară.

Structura primară:

Structura primară se referă la tipul numărul şi secvanţa amino-acizilor din lanţurile polipeptidice din proteine. Pentru determinarea structurii primare se parcurg următoarele etape:

- separarea proteinelor de grupele prostetice;

- separarea lanţurilor de polipetide prin scindarea legăturilor covalente care pot să existe între lanţuri (de exemplu legăturile disulfidice –S-S- care apar între grupele –SH din resturile de cisteină)

- hidroliza parţială şi totală a proteinelor pentru analiza compoziţiei proteinei sau a fragmentelor rezultate rpin hidroliza parţială;

- analiza secvenţială a polipeptidelor prin analiza grupelor N- şi C- terminale;

C. Csunderlik

Amino-acizi, Peptide şi Proteine

3

În final structura primară arată alcătuirea lanţurilor polipeptidice din proteine şi legăturile covalente (punţile disulfidice) sau alte tipuri de legături dintre lanţurile de polipeptide şi chiar şi legăturile posibile cu grupele prostetice);

Structura secundară:

Structura secundară se referă la aşezarea spaţială a macromoleculelor de proteine sau a unor fragmente de polipeptide. Aşezarea spaţială este determinată atât de configuraţia S

(L, după convenţia E. Fischer) cât şi de posibilitatea formării legăturilor de hidrogen între

grupele C=O şi N-H din legătura peptidică ( N-H…

forma intramolecular atunci când catena –C sp3 -NH-CO-Csp 3 - nu este coplanară, sau intermolecular atunci când este coplanară. Structura secundară a fost determinată prin difracţie de raze X pe proteine cristalizate de către L. Pauling care a studiat care a studiat cele două tipuri de proteine fibroase naturale (β-cheratina şi α-cheratina). Au fost astfel identificate două tipuri de structuri secundare care apar în toate tipurile de proteine:

Structura ββββ sau structura pliată care apare în cazul ββββ-cheratinei:

Astfel de legături se pot

O=C).

În acest caz lanţurile polipeptidice sunt liniare (unghiul diedru este de 0 0 ) şi legăturile de hidrogen NH…OC sunt intermoleculare, între lanţurile liniare paralele. Legăturile de hidrogen sunt liniare astfel încât două lanţuri polipeptidice legate prin legături de hidrogen sunt coplanare. Pe de altă parte între aceste planuri sunt unghiuri diedre astfel încât structura în ansamblu este pliată:

Pe de alt ă parte între aceste planuri sunt unghiuri diedre astfel încât structura în ansamblu
Pe de alt ă parte între aceste planuri sunt unghiuri diedre astfel încât structura în ansamblu
Pe de alt ă parte între aceste planuri sunt unghiuri diedre astfel încât structura în ansamblu
Pe de alt ă parte între aceste planuri sunt unghiuri diedre astfel încât structura în ansamblu

C. Csunderlik

Amino-acizi, Peptide şi Proteine

4

C. Csunderlik Amino-acizi, Peptide ş i Proteine 4 Structura α α α α sau elicea (spirala
C. Csunderlik Amino-acizi, Peptide ş i Proteine 4 Structura α α α α sau elicea (spirala

Structura αααα sau elicea (spirala αααα)

Este structara α-cheratinei şi a proteinelor globulare, în care lanţul polipeptidic nu este

este diferit de 0

sau 180 0 (este de obicei de 30 0 ) astfel incât atomii din catenă sunt aranjaţi pe spiralele

coplanar, unghiul diedru dintre legăturile C

sp3

-CO-NH şi HN-CO-C

sp3

C. Csunderlik

Amino-acizi, Peptide şi Proteine

5

unei elice. Datorită configuraţiei S (L) a amino-acizilor naturali elicea este dreaptă sau αααα (în sensul acelor ceasornicului):

sau α α α α (în sensul acelor ceasornicului): Spirele elicei sunt stabilizte de leg ă
sau α α α α (în sensul acelor ceasornicului): Spirele elicei sunt stabilizte de leg ă
sau α α α α (în sensul acelor ceasornicului): Spirele elicei sunt stabilizte de leg ă
sau α α α α (în sensul acelor ceasornicului): Spirele elicei sunt stabilizte de leg ă

Spirele elicei sunt stabilizte de legăturile de hidrogen care se formează între grupele NH….OC. Într-o astfel de elice legăturile de hidrogen sunt intramoleculare spre deosebire de legăturile intermoleculare din sturctura β.

de leg ă turile intermoleculare din sturctura β . În cazul α -cheratinei ş i a
de leg ă turile intermoleculare din sturctura β . În cazul α -cheratinei ş i a

În cazul α-cheratinei şi a altor proteine fibroase aceste lanţuri de polipeptide sub formă de elice α sunt paralele şi legate între ele şi prin legături de hidrogen intermoleculare formând structuri împletite filiforme. În cazul proteinelor globulare care prezintă predominant structuri de elice α, aceste elice devin încolăcite în structuri supramoleculare (superelice α) care sunt definite ca structuri terţiare ale proteinelor globulare.

C. Csunderlik

Amino-acizi, Peptide şi Proteine

6

Structurile cuaternare caracterizează mai ales propeinele complexe formate din mai multe lanţuri polipeptidice şi grupe prostetice. Astfel sunt cunoscute în prezent structurile complete (inclusiv cele cuaternare) ale unor enzime, ale hemoglobinei, citocromilor etc.