UNIVERSITATEA POLITEHNICA DIN BUCURETI FACULTATEA DE CHIMIE APLICAT I TIINA MATERIALELOR MASTER TIINELE VIEII I ECOLOGIE

REFERAT

DISCIPLINA: BIOPOLIMERI Titlul: Proteinele

din soia

MASTERAND ANUL I: BUCUR FLORICAFELICIA

An universitar 2012-2013

Proteinele din soia

1. Importanta, istoricul si originea culturii de soia Soia (Glycine hispida) este una dintre cele mai vechi plante de cultur, cunoscut si utilizat ca aliment n hrana uman nc de acum 5000de ani, originar din China. Chiar numele provine de la cuvntul chinezesc schiongyu care indic sosul de soia. Denumirea a fost preluat de japonezi de la numele de shoyu, care treptat s-a modificat n so-ya, denumire acceptat de toate rile care au introdus n cultur aceast plant. Primele meniuni referitoare la soia se gsesc n lucrarea de botanic Pen Tsao Kong Hu care dateaz din anul 2838 . e. n. scris de mpratul chinez Sheng-Hung. Soia, n limba chinez, nseamn... cele mai bune semine (tautau).

n America si Europa este cultivat mult mai trziu, n anii 1829 i, respectiv, 1840 (Frana). n ara noastr, soia se cunoate din anul 1876, n Transilvania, cnd se cultiva n grdini ca plant rar. Din 1913 este cultivat n cmpurile experimentale ale colii superioare de agricultur din Bucureti i abia din 1930 este inclus n temele de cercetare ale Institutului de Cercetri Agronomice.

2. Ce sunt proteinele? Proteinele sunt, din punct de vedere chimic, compui macromoleculari naturali cu structura polipeptidic care, prin hidroliz, formeaz a-amino acizi. Denumirea de proteine vine din limba greac, proteias nsemnnd primar. Proteinele reprezint una din cele mai importante clase de polimeri i biopolimeri naturali. Ele sunt constituite din aproximativ 20 25 de resturi de aminoacizi cu catene liniare i ciclice. Legturile specifice ale structurii primare a macromoleculelor de proteine sunt de tipul peptidic reprezentate prin: - CO NH Sub aspectul compoziiei chimice, proteinele sunt substane formate din C, H, O si N, uneori conin S, P i unele metale (Fe, Mg, Cu, Mn, Zn, Co,etc). Proporia elementelor chimice de baz este urmtoarea: C ~ 50%, H ~ 7%, O ~23%, N ~ 16%, S ~ 1-3%. Elementul principal i caracteristic pentru proteine este azotul, care se gsete n proporie medie de 16%. Prin dozarea azotului organic total (N), se poate d e t e r m i n a , i n di r e c t , c a n t i t a t e a d e pr o t e i n b r u t d i n m a t er i a l u l d e a n a l i z a t , f ol o s i n d formula: Proteina brut (%) = N (%) x 100/16 = N (%) x 6,25. Deoarece coninutul n azot al proteinelor este constant (16 % N ), ori de cte ori se cere a se face trecerea de la procentul n azot la procentul n proteine, se nmulete coninutul n azot cu 6,25 ( ntruct, potrivit procentului, 16 este a 6,25-a parte din 100). Deci, proteine %=6,25 N. Proporia diferitelor elemente chimice n compoziia proteinelor v a r i a z n t r e a n u m i t e l i m i t e . E l e m e n t u l c h i m i c c e l m a i c o n s t a n t i c e l m a i u or d e determinat este azotul; el reprezint, n medie, 16%; fiecare gram de azot va exprima, prin urmare, 6,25 g substan proteic. Deci, multiplicand valoarea care exprim cantitatea procentual de azot dintr-o materie organic cu factorul 6,25 se stabilete coninutul aproximativ n substane proteice totale al acelei materii organice. Substanele proteice vegetale, cum sunt proteinele cerealelor, au un coninut n azot mai mare de 16 %; din aceasta cauz, factorul de multiplicare nu trebuie s fie 6,25, ci numai 5,7. n organismul animal, proporia substanelor proteice este mai mare dect n cel vegetal. Aceast proporie difer ns de la organ la organ i de la o specie la alta specie.

Proteinele din soia sunt izolate din boabele de soia, reprezentnd peste 40% din acestea. Proteinele din soia sunt globulare, reactive i, spre deosebire de cele mai multe proteine din plante, adesea solubile n ap. Proprietile chimice, fizico-chimice i funcionale ale proteinelor depind de structura macromoleculelor: Structura primar determin numrul de resturi deaminoacizi n catena polipeptidic, care sunt aranjate consecutiv prin intermediul legturilor peptidice. Macromoleculele sunt formate din aminoacizii neeseniali i eseniali, cu radicali polari i nepolari. Structura secundar reprezint lungimea i forma a dou lanuri polipeptidice, aranjate sub form de spiral, stabilizate prin legturi de hidrogen. Catenele polipeptidice pot fi lungi sau foarte lungi, cu fragmente rsucite sau pliate. Legturile de hidrogen intramoleculare se stabilesc ntre gruprile carbonil (CO =) i gruprile amino ( NH 2 ). Structura secundar este asigurat de legturile de hidrogen i de alte tipuri de legturi slabe. Structura secundar a fost determinat prin difracie de raze X pe proteine cristalizate de ctre L. Pauling, care a studiat cele dou tipuri de proteine fibroase naturale: - cheratina i cheratina. Astfel, au fost identificate dou tipuri de structuri secundare care apar n toate tipurile de proteine: Structura sau structura pliat (care apare n cazul - cheratinei)

Structura sau elicea (spirala ) : este structura cheratinei i a proteinelor globulare, n care lanul polipeptidic nu este coplanar,

unghiul dintre legturile Csp 3 CO NH i HN CO Csp 3 este diferit de 0 sau 1800 (este, de obicei, de 300 ) astfel nc atomii din caten sunt aranjai pe spiralele unei elice. Datorit configuraiei S (L) a aminoacizilor naturali, elicea este dreapt sau ( n sensul acelor ceasornicului)

n cazul proteinelor globulare, care prezint predominant structuri de elice , aceste elice devin ncolcite n structuri supramoleculare (superelice ) care sunt definite ca structuri teriare ale proteinelor globulare. Structura teriar reprezint modul de unire a mai multor lanurilor polipeptidice cu formarea fibrelor sau particulelor proteice. Aceste structuri complexe proteice sunt stabilizate prin diferite legturi ntre resturile R ale aminoacizilor. Structura teriar se realizeaz prin legturi covalente i prin mai multe legturi relativ slabe (legturi de hidrogen, ionice, legturi hidrofobe). Legturile slabe joac un rol deosebit n formarea structurii teriare a proteinelor. Structurile cuaternare caracterizeaz mai ales proteinele complexe formate din mai multe lanuri polipeptidice i grupe prostetice. Lanurile acestei structuri polimoleculare proteice sunt unite ntre ele prin multiple legturi s l a b e n e c o v a l e n t e , a s i g u r n d s t a b i l i t a t e a m a c r o m o l e c u l e l o r policatenare. Schema legturilor relativ slabe n formarea structurii teriare a proteinelor Legturi de hidrogen (1, 2, 3): 1 - legturi ntre gruprile peptidice; 2 i 3 ntre gruprile polare; Legturi ionice (electrostatice): 4 - ntre resturi de aminoacizi Uzina, cu sarcin pozitiv i acid aspartic, cu sarcin negativ. Legturi hidrofobe: 5- leucina i alanina, 6 - fenilalanina fenilalanina.Structurile complexe proteice conin un numr extrem de mare de legturi de hidrogen, legturi ionice i hidrofobe. n general, proteinele produselor alimentare sunt extrem de v a r i a b i l e n ceea ce privete structura primar, coninutul n

aminoacizi, proprietile fizico-chimice, funcionale i valoarea nutritiv.P r o t e i n e l e p r o d u s e l o r a l i m e n t ar e p o t f i d i v i z a t e n d o u grupe: - proteine de origine animal; -proteine de origine vegetal. Dup proprietile funcionale, proteinele se mpart n dou grupe din punct de vedere al solubilitii: proteine solubile i proteine insolubile. Albuminele sunt proteine globulare care se gsesc n toate esuturile animale i vegetale. Sunt substane cu caracter slab acid sau neutru, solubile in ap i n soluii diluate de electrolii. Cu apa formeaza soluii coloidale, din c a r e a l b u m i n e l e pr e c i p i t s u b a c i u n e a u n or s o l u i i c o n c e n t r a t e d e s u l f a t d e a m o n i u , c l or u r d e s o d i u , s u l f a t d e m a g n e z i u , e t c . , i ar p r i n nc l z i r e ( 60 700 C ) coaguleaz. S p u m a a l b c a r e a p a r e l a f i e r b e r e a l e g u m e l o r i f r u c t e l o r s a u c a r e s e f o r m e a z l a suprafaa laptelui fiert sunt albumine coagulate datorit temperaturii ridicate. Reprezentanii albuminelor vegetale sunt leucozina,care se gseste n seminele cerealelor (grau, orz , ovaz, etc.), legumelina din seminele leguminoaselor (mazare., linte, soia, etc.), ricina din seminele de ricin, etc. Globulinele sunt cele mai rspndite proteine globulare din organismele vegetale i animale. Sunt insolubile n ap , dar se dizolv cu usurin n solu ii diluate de s ruri (NaCl, Na2 SO4 , etc.). Pentru separarea lor din solu ia salina n care s-au dizolvat, se adaug sulfat de amoniu (concentra ie 50%) sau se adaug mult ap sau se dializeaz folosind o membran semipermeabil. Se cunosc numeroase globuline vegetale: faseolina n seminele de fasole alb; legumina n mazre, linte; glicina n soia; vicilina n bob; edestina n cnep; amandina n migdale; excelsina n nuca de cocos; conglutina n lupin.

Aminoacizii sunt compui chimici monomoleculari bifuncionali, cu proprieti amfotere. Formula general a aminoacizilor naturali de tip alfa () poate fi prezentat astfel:

unde R este un radical organic. Prezena n moleculele aminoacizilor a celor dou grupe funcionale -COOH i - NH 2 , determin caracterul acid i bazic,n funcie de valoarea pH a mediului :
H 3 N + R COOH H 3 N + R COOH H 2 N R COO

forma cation forma amfion forma anion pH 1,0 pH 7,0 pH 11,0 Aminoacizii n stare solid se afl sub form de amfion. n stare solubil, n funcie de valoarea pH-ului, aminoacizii pot fi sub form de anioni (pH 10,0...11,0) sau de cationi (pH 1,0...2,0). Exist o valoare intermediar a pH ului la care concentraia anionilor i cationilor devine egal i predomin forma amfin sau bipolar. Proprietile fizico-chimice i funcionale ale aminoacizilor liberi depind de natura radicalului organic R. Aminoacizii, n funcie de polaritatea radicalilor organici, se clasific

n: - aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi); - aminoacizi cu radicali polari neutri (nencrcai); - aminoacizi cu radicali polari i sarcini pozitive; - aminoacizi cu radicali polari i sarcini negative. Clasificarea aminoacizilor dup polaritatea radicalilor organici permite identificarea nu numai a activitii chimice a radicalului R, dar i a proprietilor fizico-chimice a macromoleculelor proteice Proprietile specifice ale aminoacizilor cu radicali nepolari (R) (hidrofobi) sunt apreciate prin solubilitatea redus n ap. Din numrul total al aminoacizilor nepolari - alanina manifest cel mai mic grad de activitate hidrofob. A m i n o a c i z i i c a r e c o n i n r a d i c a l i p o l a r i n e u t r i s a u r a d i c a l i polari cu sarcini, manifest solubilitate mai mare comparativ cu aminoacizii nepolari, datorit faptului c gruprile lor polare, prin l e g t u r i d e h i d r o g e n i i n t e r a c i u n i d e t i p u l d i p o l - d i p o l , s e hidrateaz. 3. Compoziia chimic a boabelor de soia Compoziia boabelor poate varia n funcie de varietatea de soia i de condiiile de cultivare. Prin selecie s-au obinut varieti cu coninut proteic de 40 45% i un coninut n ulei ntre 18 20%. Dar, o cretere de 1% n coninut proteic, duce la o scdere cu 0,5% a coninutului de ulei, iar din cauza acestei corelaii negative exist o lips de interes pentru varietile cu coninut ridicat de proteine.Compoziia aproximativ a boabelor de soia este prezentat n tabelul urmtor :

4. Calitatea proteinelor Evaluarea calitii proteinelor se face cu ajutorul unor metode standardizate i aprobate de Comitetul internaional FAO/OMS.Valoarea biologic a proteinelor are un rol deosebit n aprecierea calitii produselor alimentare. Un indice de baz al calitii se consider echilibrul aminoacizilor din structura proteinelor, mai ales coninutul de aminoacizi eseniali.Cele mai importante i utilizate sisteme de referin pentru aprecierea valorii proteinelor sunt: Protein etalon sau standard (RP Reference Protein) este o protein de nalt calitate nutriional, care are o compoziie echilibrat n aminoacizi eseniali asigurnd, n cantiti mici, o activitate normal a organismului uman. n s c o p u r i p r a c t i c e c a etalon se folosesc proteinele din ou sau din lapte. Pentru un om m a t u r s e

folosete lista aminoacizilor

propus de Comitetul

Internaional FAO /OMS n funcie de proteina etalon (vezi tabelul de mai jos).

\Lista aminoacizilor etalon pentru determinarea scorului chimic al aminoacizilor eseniali ai proteinelor

Indicele chimic (CS Chemical Score) reprezint raportul d i n t r e c o n i n u t u l f i e c r u i a m i n o a c i d e s e n i a l d i n t r - o p r o t e i n examinat fa de coninutul aceluiai aminoacid ntr-o cantitate egal de protein etalon. Proteinele vegetale se caracterizeaz prin coninut inferior al unor aminoacizi eseniali, n special coninutul n Uzin, triptofan, treonin. Dup calitate, ele corespund clasei a IlI-a.

Valoarea pH a proteinelor. U n a d i n c a r a c t e r i s t i c i l e importante ale proteinelor este valoarea pH-ului. n funcie de pH, m a c r o m ol e c u l e l e p r ot e i c e p o t f i n c r c a t e p o z i t i v s a u n e g a t i v . Sarcina electric a macromoleculei depinde de coninutul resturilor de aminoacizi cu grupri libere. Raportul dintre sarcina sumar electronegativ a gruprilor carboxil disociate (-COO ) i sarcina s u m a r e l e c t r o p o z i t i v a a m i n o g r u p r i l or ( - N H 3 + ) d e t e r m i n valoarea pH a proteinelor. A t u n c i cnd predomin

g r u p r i l e c a r b o x i l ( - C O O ) , macromolecula are sarcin negativ cu pH < 7,0. Cnd predomin c o n i n u t u l a m i n o gruprilor (NH3+) macromolecula va fi electropozitiv, avnd valoarea pH>7,0. Sarcina e l e c t r i c a proteinelor depinde i de valoarea pH-ului mediului. n medii acide (pH < 7,0), macromoleculele de proteine se ncarc pozitiv, iar n medii alcaline (pH>7,0), macromoleculele proteice sunt ncrcate negativ. P r a c t i c t o a t e pr o t e i n e l e s o l u b i l e l a o a n u m i t v a l o ar e a pH-ului devin neutre, atunci cnd sarcina sumar electropozitiv i s a r c i n a s u m a r e l e c t r o n e g a t i v a m a c r o m o l e c u l e i pr o t e i c e e s t e egal. Valoare pH-ului la care se realizeaz egalitatea sarcinilor pozitive i a celor negative se numete punct izoelectric (pi). n punctul izoelectric sarcina electric complet a moleculei devine zero. De regul, pi variaz n regiunea pH-lui de 4,4 .... 5,3. Este important c n punctul pi proprietile fizico-chimice a l e p r o t e i n e l o r s e m o d i f i c . S o l u b i l i t a t e a p r o t e i n e l o r d e v i n e minim. E g a l i t a t e a s a r c i n i l or p o z i t i v e i n e g a t i v e c o n d u c e l a interaciuni ntre moleculele de proteine de tip protein protein, urmat de precipitarea lor n medii lichide i reducerea esenial aactivitii chimice. Lista aminoacizilor eseniali

Cisteina i tirozina reprezint aminoacizi eseniali nlocuibili. Evaluarea

calitii nutriionale a proteinelor se efectueaz n baza coninutului sumar al aminoacizilor cu sulf (metionina + cisteina) i aromatici (fenilalanina + tirozina).

5. Coninutul n proteine al unor produse alimentare

6. Obinere i utilizri Proteinele din soia au utilizri att in industria alimentar, ct i la obinerea de produse industriale, aa-numitele materiale plastice pe baz de proteine din soia. Exemple de utilizri industriale nealimentare: - agenti de umplutur pentru scderea preului de cost al materialelor plastice pe baz de petrol; - strat de acoperire pentru hrtie datorit propriettilor adezive remarcabile; - materiale plastice biodegradabile containere i ustensile de unic folosin, jucrii, obiecte sportive; - materiale pentru ambalaje filmele din proteine din soia au permeabilitate redus la oxigen si blocheaz radiaiile UV. - materiale plastice celulare (spume). Materialele pe baz de proteine de soia conin de regul plastifiani att pentru mbuntirea proprietilor de prelucrare, ct i pentru reducerea strlucirii. Una din direciile importante n tehnologia alimentar este obinerea produselor alimentare cu utilizarea izolatelor proteice. Izolate (sau concentrate) proteice se obin din materii prime bogate n proteine. Principiul obinerii izolatelor proteice c o n s t n extracia proteinelor din materii prime, eliminarea din extracte a s u b s t a n e l o r n e p r o t e i c e , c o n c e n t r a r e a i u s c a r e a p r o t e i n e l o r izolate. Cele mai utilizate izolate proteice se obin din soia, gru,lapte. Izolatele proteice din soia prezint compoziii cu un coninut de proteine peste 90 % din coninutul total al substanelor uscate.

I z ol a t e l e p r o t e i c e s e f o l o s e s c p e n t r u a m e l i o r a r e a v a l or i i nutritive a alimentelor, prin lrgirea sortimentului de produse cu c o n i n u t d e pr o t e i n e , n s p e c i a l a pr o d u s e l o r f u n c i o n a l e , pr i n ameliorarea tehnologiei de fabricare a alimentelor. Ameliorarea valorii nutritive a unor alimente cu utilizarea izolatelor proteice se face n scopul majorrii coninutul limitat al unor a m i n o a c i z i eseniali. Majorarea scorului c h i m i c ( C S ) d e aminoacizi eseniali limitai n a l i m e n t e c u a d a o s d e i z o l a t e proteice, de regul, trebuie s fie egal sau mai mare fa de a m i n o a c i z i i r e s p e c t i v i a i p r o t e i n e i d e e t a l o n ( C S = 1 , 0 ) . D e exemplu, este cunoscut c proteinele alimentelor din cereale (gru, porumb, sorg), au un coninut limitat de aminoacizi eseniali: Uzin, treonin, triptofan. Ameliorarea valorii nutritive a acestor alimente se face cu adaos de izolate proteice din lapte, care conin n c a n t i t i s u f i c i e n t e a m i n o a c i z i e s e n i a l i : U z i n , t r e o n i n i triptofan. P e n t r u obinerea izolatelor proteice cu p r o p r i e t i funcionale determinate au fost elaborate metode chimice, fizico-c h i m i c e , bi o c h i m i c e . C e l e m a i f r e c v e n t c o r e c t a t e p r o pr i e t i funcionale a izolatelor proteice sunt: - m a j o r a r e a gr a d u l u i d e h i d r a t a r e i s o l u b i l i t a t e a i z o l a t e l o r proteice; -sporirea capacitii de formare a c o m p o z i i i l or gelificate; -sporirea capacitii de emulsionare i reinere a l i p i d e l or ; -sporirea capacitii de spumare a izolatelor proteice;c a p a c i t a t e a d e f o r m a r e a c o m p o z i i i l or c o m p l e x e c u poliglucide. Corectarea proprietilor funcionale a i z o l a t e l o r proteinelor se face prin metode speciale de extragere a proteinelor, prin utilizarea parametrilor optimizai ai procesului de uscare, prin tratament fizico-chimic i biochimic cu utilizarea enzimelor, prin modificri chimice a structurii proteinelor. De regul majorarea sarcinii electrice pozitive sau negativea proteinelor determin obinerea izolatelor proteice cu capacitate sporit de hidratare, solubilizare i gelificare. Astfel de proprieti funcionale au fost obinute la o gam mare de izolate proteice din soia, inclusiv din soia genetic modificat. Izolatele se folosesc n tehnologia fabricrii produselor din carne, n panificaie, pentru o b i n er e a a l i m e n t e l or c o m b i n a t e d i n m a t er i i p r i m e d e o r i g i n e vegetal i animal. Datorit proprietilor sale f u n c i o n a l e , izolatele, proteice joac un rol semnificativ

 n formarea texturii alimentelor, manifest capacitatea s p o r i t d e reinere a apei.U n n u m r d e i z o l a t e p r o t e i c e p r e z i n t c o m p l e x e d e proteine i substane din clasa lipidelor (lecitina, mono- i d i g l i c er i d e ) . C o m p l e x a r e a pr o t e i n e l o r c u s u b s t a n e h i d r o f o b e conduce la formarea compozitelor de izolate proteice cu proprieti de spumare, de emulsionare i stabilizare a emulsiilor de tip A/U,sau U/A. Produse din soia

O protein este ca un lan, aminoacizii fiind elementele acestui lan, iar lanul nu este mai puternic dect cel mai slab elemental su. Chiar dac proteinele sunt prezente n cantitate suficient, valoarea lor nutritiv poate filimitat de absena unui anumit aminoacid esenial n structura proteinei respective. n cazul grului, valoarea nutritiv a proteinelor este limitat de lizin, iar n cazul soiei, aminoacidul limitativ este metionina. Din fericire, proteinele din diverse alimente sunt complementare i prin combinarea lor, valoarea nutritiv a alimentelor este sensibil mbuntit. Astfel este cazul combinrii proteinelor din soia cu proteinele din gru la fabricarea produselor de panificaie. Raportul de eficien a proteinelor (REP) compar valoarea nutritiv a sistemului cu valoarea nutritiv a cazeinei de 2,5. Prin comparaie, REP pentru fina de soia tratat termic uor este 2,03 -2,3. REP pentru pinea alb este 0,7, iar pentru pinea cu adaos de 3% fin de soia - circa 0,83.Dac fina de soia se folosete pn la 6%, REP crete la 1,3, iar pentru un adaos de 12% crete la1,95. n plus, fa de ameliorarea calitii proteinelor, coninutul proteic crete cu 50%. n cadrul experimentelor nutriioniste fcute pe obolani, s-a observat c viteza de cretere este de 3 - 4 ori mai mare la obolanii hrnii cu pine fortifiat, comparativ cu cei hrnii cu pine alb nefortifiat.Totodat, s-a pus n eviden faptul c o cretere prea mare a adaosului de fin de soia ducela reducerea volumului i la obinerea unei pini cu caracteristici nesatisfctoare. S-a observat c adaosul de stearoil-2-lactilat de sodiu, stearoil-2-lactilat de calciu sau monogliceride etoxilate duce la crearea unui sistem n care este posibil adugarea unor cantiti mai mari de fin de soia fr a influena negativ calitile produselor respective.Biscuiii fortifiai se pot obine prin folosirea unui amestec de 88 pri fin de pine, 12 pri fin de soia degresat i 0,5 pri stearoil-2-lactilat de sodiu.

Bibliografie Mircea Teodorescu- Biopolimeri- Note de Curs Giosan N. Si colab, 1986.Soia, editura Academiei, Bucuresti http-voifidoctor.files.wordpress.com-2012-02-curs 48905137-Chimia-Produselor-Alimentare