Ligao peptdica: unindo aminocidos Do mesmo modo que em um trem cada vago est engatado ao seguinte, em uma protena

cada aminocido est ligado a outro por uma ligao peptdica. Por meio dessa ligao, o grupo amina de um aminocido une-se ao grupo carboxila do outro, havendo a liberao de uma molcula de gua. Os dois aminocidos unidos formam um dipeptdio. A ligao de um terceiro aminocido ao dipeptdeo origina um tripeptdeo que ento, contm duas ligaes peptdicas. Se um quarto aminocido se ligar aos trs anteriores, teremos um tetrapeptdeo, com trs ligaes peptdicas. Com o aumento do nmero de aminocidos na cadeia, forma-se um polipetdio, denominao utilizada at o nmero de 70 aminocidos. A partir desse nmero considera-se que o composto formado uma protena.

Aminocidos essenciais e naturais Todos os seres vivos produzem protenas. No entanto, nem todos produzem os vinte tipos de aminocidos necessrios para a construo das protenas. O homem, por exemplo, capaz de sintetizar no fgado apenas onze dos vinte tipos de aminocidos. Esses onze aminocidos so considerados naturais para a nossa espcie. So eles:alanina, asparagina,cistena, glicina, glutamina, histidina, prolina, tiroxina, cido asprtico, cido glutmico. Os outros nove tipos, os que no sintetizamos, so os essenciais e devem ser obtidos de quem os produz (plantas ou animais). So eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina. preciso lembrar que um determinado aminocido pode ser essencial para uma espcie e ser natural para outra.

Uma viso espacial da protena Uma molcula de protena tem, a grosso modo, formato de um colar de contas. O fio fundamental da protena, formado como uma seqncia de aminocidos (cuja seqncia determinada geneticamente), constitui a chamada estrutura primria da protena. Ocorre, porm, que o papel biolgico da maioria das protenas depende de uma forma espacial muito mais elaborada. Assim, o fio fundamental capaz de se enrolar sobre si mesmo, resultando um filamento espiralado que conduz estrutura secundria, mantida estvel por ligaes que surgem entre os aminocidos. Novos dobramentos da espiral conduzem a uma nova forma, globosa, mantida estvel graas a novas ligaes que ocorrem entre os aminocidos. Essa forma globosa representa a estrutura terciria.

Em certas protenas , cadeias polipeptdicas em estruturas tercirias globosa unem-se, originando uma forma espacial muito complexa, determinante do papel bioqumico da protena. Essa nova forma constitui a estrutura quaternria dessas protenas. A figura abaixo mostra as quatro estruturas da hemoglobina juntas. Q hemoglobina esta presente dentro os glbulos vermelhos do sangue e seu papel biolgico ligar-se a molculas de oxignio, transportando-as a nossos tecidos.

O fio do telefone pode ser um bom modelo das estruturas proteicas:

Forma e funo: um binmio inseparvel Logo mais voc compreender de que modo a estrutura espacial de uma protena est relacionado funo biolgica que ela exerce. Por enquanto, lembre-se que, a manuteno das estruturas secundrias e tercirias devese a ligaes que ocorrem entre os aminocidos no interior da molcula protica, determinando os diferentes aspectos espaciais observados.

O aquecimento de uma protena a determinadas temperaturas promove a ruptura das ligaes internas entre os aminocidos, responsveis pela manuteno das estruturas secundria e terciria. Os aminocidos no se separam, so se rompem as ligaes peptdicas, porm a protena fica desmantelada, perde a sua estrutura original. Dizemos que ocorreu uma desnaturao protica, com perda da sua forma origina. Dessa maneira a funo biolgica da protena prejudicada. Nem sempre, porm, a temperatura ou a alterao da acidez do meio que provoca a mudana da forma da protena. Muitas vezes, a substituio de um simples aminocido pode provocar alterao da forma da protena.

Um exemplo importante a substituio, na molcula de hemoglobina, do aminocido cido glutmico pelo aminocido valina. Essa simples troca provoca uma profunda alterao na forma da molcula inteira de hemoglobina, interferindo diretamente na sua capacidade de transportar oxignio. Hemcias contendo a hemoglobina alterada adquirem o formato de foice, quando submetidas a certas condies, o que deu nome a essa anomalia: anemia falciforme.