UNIVERSIDAD AUTNOMA DE ZACATECAS UNIDAD ACADMICA DE CIENCIAS QUMICAS REPASO ENZIMAS 1. Un inhibidor no competitivo a.

Disminuye la velocidad inicial de reaccin b. Disminuye la velocidad mxima de la reaccin c. No afecta el valor de la Km d. Todas las respuestas son correctas El efecto de un inhibidor no competitivo a. Se revierte aumentando a concentracin de sustrato frente a la de inhibidor b. No afecta a la [S] que se requiera para que la enzima alcance una vi =1/2 Vmax c. Disminuye el valor de la Vmax d. Es independiente de la [S] Una enzima alostrica a. No presenta estructura cuaternaria b. Es una enzima reguladora c. Presenta cintica hiperblica d. Todas las respuestas son correctas La inhibicin por retroalimentacin o feedback: a. Es una forma de regular las vas metablicas b. El ltimo producto es el inhibidor de la va c. Se suele inhibir la primera enzima de la va metablica d. Todas son correctas Si quiero valorar el efecto que tiene la concentracin de la enzima en la velocidad de degradacin de un sustrato: a. A la misma cantidad de sustrato le aadira diferentes cantidades de enzima y calculara la velocidad de degradacin b. A distintas cantidades de sustrato le aadara diferentes cantidades de enzima y calculara la velocidad de degradacin c. A distintas cantidades de sustrato le aadira la misma cantidad de enzima y calcularia la velocidad de degradacin d. A) y C) son correctas Si una enzima tiene dos sustratos por lo que presenta los siguientes valores Km Sustrato S1 5 x 10-6 M Sustrato S2 5 x 10-5 M a. Presenta mayor afinidad por el S1 b. Presenta mayor afinidad por el S2 c. Presenta la misma afinidad por los dos sustratos d. Los valores de Km no dan idea de la afinidad de la enzima por el sustrato

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Si una enzima tiene dos sustratos por lo que presenta los siguientes valores Kcat Sustrato S1 8 x 102 s-1 Sustrato S2 8 x 103 s-1 a. La reaccin alcanza mayor velocidad mxima en el S1 b. La reaccin alcanza mayor velocidad mxima en el S2 c. Ambas reacciones alcanzarn la misma velocidad mxima d. Los valores de Kcat no dan idea de la velociad mxima de la reaccin 8. Teniendo en cuenta los valores indicados en la pregunta 6 y 7 con cul de los dos sustratos la enzima es ms eficiente? a. Con S1 b. Con S2 c. Es igual de eficiente con los dos sustratos d. No se puede averiguar la eficiencia con estos datos 9. Para estudiar la actividad enzimtica de una enzima se decide crear versiones mutantes de dicha enzima y medir la constantes cinticas que se muestran a continuacin: Km (M) Vmax (M s-1) Enzima Normal (salvaje) 3.5 x 10-4 860 MUT 1 Ser 140 Thr 3.2 x 10-4 790 -4 MUT 2 Ser 140 - Gly 2.2 x 10 0.04 a. El cambio de la Ser por una Gly no afecta la velocidad mxima b. El cambio de una Ser por una Thr disminuye la afinidad por el sustrato c. La enzima MUT 2 disminuye la Vmax de la reaccin d. La enzima MUT 1 disminuye la Km de la reaccin 10. Continuando con los valores indicados en a pregunta 9 a. El cambio de Ser por Gly provoca una gran disminucin de la Vmax debido a la prdida del grupo OH b. El cambio de Ser por Thr afecta mucho a la catlisis debido a la presencia del un grupo OH c. La Ser es muy importante para la afinidad de la enzima normal por el sustrato d. La Thr es fundamental para la actividad cataltica de la enzima normal 11. Un valor de Km pequeo indica: a. Que la enzima tiene gran afinidad por el sustrato b. Que la enzima tiene poca afinidad por el sustrato c. Que la reaccin tiene una eficiencia nula d. El tipo de mecanismo que utiliza la enzima

M. en C. Juan Armando Flores de la Torre Metabolismo Q.F.B. U.A.Z.

Ref: Fundamentos de Bioqumica, Feduchi, Ed. Medicapanamericana,2011