Aminocidos y Protenas

1. 2. 3. 4. 5. Introduccin Aminocidos Pptidos Protenas Bibliografa

Introduccin
Las plantas ejercen gran influencia en todos los procesos que transcurren en nuestro planeta. Al realizar la nutricin auttrofa, bajo la accin de la energa solar, transforman el dixido de carbono (CO2(g)), aguas y sales minerales en complejos compuestos orgnicos. Todo el ciclo complejo de la sntesis de compuestos orgnicos nitrogenados en las plantas comienza con el amoniaco (NH3) y su degradacin termina tambin con la formacin de amoniaco. La sntesis de aminocidos y protenas en las plantas se realiza a cuenta del nitrgeno que se absorbe del ambiente exterior. La absorcin ms intensa de las plantas y su utilizacin para la produccin de aminocidos y protenas tiene lugar en el perodo de mximo crecimiento y formacin de los rganos vegetativos como tallos y hojas. En los rganos crecientes ms jvenes predominan los procesos de sntesis de protenas, y en los ms viejos los procesos de degradacin.

Aminocidos
Los aminocidos pueden existir libres en el tejido vegetal y animal o formando parte de los pptidos y las protenas. Tienen diversas funciones biolgicas, forman parte de importantes compuestos biolgicos como vitaminas, hormonas y algunos son intermediarios de ciclos metablicos. Independientemente de las importantes funciones que tiene los aminocidos la fundamental es ser las unidades estructurales que conforman los pptidos y las protenas. Se considera que los aminocidos son los productos iniciales de la asimilacin del nitrgeno. Experimentalmente se ha demostrado que siguiendo la asimilacin de nutrientes inorgnicos que contienen N15 se ha puesto de manifiesto que en la mayora de los compuestos receptores iniciales del nitrgeno son los ( cetocidos libres del citoplasma. 1.1 Estructura. Los aminocidos constituyen una importante clase de compuestos orgnicos que contienen al menos un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte de estos

compuestos son los constituyentes de las protenas y se los conoce como ?aminocidos (aaminocidos). Todos ellos responden a la siguiente frmula general:

Como muestra dicha frmula, los grupos amino y carboxilo se encuentran unidos al mismo tomo de carbono, llamado tomo de carbono alfa. Ligado a l se encuentra un grupo variable (R). Es en dichos grupos R donde las molculas de los veinte ?aminocidos se diferencian unas de otras. En la glicina, el ms simple de los aminocidos, el grupo R se compone de un nico tomo de hidrgeno. En otros aminocidos el grupo R es ms complejo, conteniendo carbono e hidrgeno, as como oxgeno, nitrgeno y azufre.

Numerosas investigaciones que se han realizado han demostrado que los aminocidos que se encuentran en las protenas vegetales son los siguientes. Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Serina, Treonina, Fenilalanina, Tirosina, Triptfano, Cistina, Cistena, Metionina, Prolina, Hidroxiprolina, cido Asprtico, cido Glutmico, Histidina, Arginina y Lisina. Tabla No.1 Estructura de los aminocidos.

Nombre

Estructura

Abreviatura

Glicina

Gli

Alanina

Ala

Valina

Val

Leucina

Leu

Isoleucina

Ile

Serina

Ser

Treonina

Tre

Fenilalanina

Phe

Tirosina

Tir

Triptfano

Trp

Cistena

Cis-Cis

Metionina

Met

Prolina

Pro

Hidrxiprolina

Hip

cido Asprtico

Asp

cido Glutmico

Glu

Histidina

His

Arginina

Arg

Lisina

Lis

Cistena Cis

Los ( cetocidos son parecidos a los aminocidos, diferencindose por tener un oxgeno unido al carbono alfa ((), en lugar de tener un grupo amino (NH2). Se puede decir tambin que los aminocidos son cidos aminados ya que tienen el grupo carboxlico (-COOH) y el grupo amino (- NH2). 1.3 Clasificacin de los Aminocidos.

Existen diversas formas de clasificar los aminocidos:

Atendiendo a su composicin qumica se clasifican en neutros, cidos y bsicos. Los aminocidos neutros son los que tienen un grupo carboxlico (- COOH) y un grupo amino (-NH2). Los aminocidos cidos son los que presentan dos o mas grupos carboxlico (COOH) y un grupo amino (-NH2). Los aminocidos bsicos son los que tienen un grupo carboxlico (- COOH) y dos o mas grupos aminos (-NH2).

Atendiendo a la polaridad de la molcula se clasifican en aminocidos polares y no polares.

1.4 Nomenclatura. Si se tiene en cuenta el sistema oficial de nomenclatura (UIQPA) los aminocidos son considerados como un cido orgnico con un hidrgeno de la cadena carbonada sustituido por un grupo amino (-NH2) y al nombrarlos se considera el nmero del tomo de carbono donde se encuentra unido el grupo amino en la cadena principal del cido, por ejemplo:

No obstante lo sealado anteriormente se debe considerar que para estos compuestos se utiliza generalmente la nomenclatura comn. 1.5 Propiedades Fsicas. Se ha demostrado experimentalmente que los aminocidos son sustancias cristalinas. Por lo general solubles en agua y en soluciones acdicas o bsicas diludas. Son insolubles o muy poco solubles en alcohol, son insolubles en ter, aunque algunos tienen un comportamiento contrario. Por ejemplo: La cistena es poco soluble en agua, la prolina es soluble en ter y alcohol. Los aminocidos tienen un punto de fusin alto que sobrepasa los 2000 C y algunos los 3000 C. Aunque a temperaturas por encima se descomponen, siendo muy difcil separarlos por destilacin fraccionada.

Propiedades pticas de los aminocidos.

Todos los aminocidos presentan actividad ptica. Esto se debe a que estos compuestos tienen la propiedad de desviar el plano de vibracin de la luz polarizada a favor o en contra de las manecillas del reloj es decir a la derecha o a la izquierda, ello se determina experimentalmente en un polarmetro. La actividad ptica de los aminocidos se debe a que el carbono alfa de los mismos constituye un centro estereognico, con la excepcin de la glicina. Cuando se determina experimentalmente que un aminocido es dextrgiro, ello quiere decir que desva el plano de vibracin de la luz polarizada hacia la derecha y se representa por el signo ms (+). Si la desviacin se produce hacia la izquierda se denomina levgiro y se representa por el signo menos (-), conceptos estudiados en el Captulo No I. Se puede afirmar que los aminocidos que pertenecen a la serie L son aquellos que el grupo alfa amino (-NH2) est orientado hacia el mismo lado que el OH del L Gliceraldehdo, es decir hacia la izquierda y los que pertenecen a la serie D tienen la configuracin similar al D Gliceraldehdo, hacia la derecha. Se debe tener presente que el poder rotatorio del aminocido dextrgiro (+) o levgiro (-) que se determina en el polarmetro no tiene que coincidir con la serie D o L a la que pertenezca el aminocido. Por ejemplo el a.a. L (+) cido Glutmico, es dextrgiro con un poder rotatorio especfico de 12,00 y pertenece a la serie L, sin embargo la L (-) Leucina pertenece a la serie L y tiene un poder rotatorio especfico de 11,0O es decir es levgiro.

Punto Isoelctrico de un Aminocido.

Se puede plantear que el punto isoelctrico es un valor del pH en el cual el aminocido presenta carga neta cero y en un campo elctrico no migra ni hacia el nodo ni hacia el ctodo. El punto isoelctrico es una caracterstica particular de cada aminocido. Por ejemplo para la glicina es de 6,0, para la fenilalanina 5,5, para el cido glutmico 3,2 etc. En este punto isoelctrico el aminocido se encuentra fundamentalmente es su forma de in dipolar o Zwitterin. De acuerdo a la relacin entre los valores de pH del medio y del P.I. de los aminocidos, predominar una u otra forma de sus posibles especies inicas. Y por tanto, la carga neta variar tambin en funcin de esta relacin. La misma puede considerarse para fines prcticos como se seala a continuacin. S El amino cido. presenta pH ( PI Carga neta positiva pH = PI Carga neta cero pH ( PI Carga neta negativa

Para los aminocidos neutros el P.I. ( 6 Para los aminocidos cidos el P.I. ( 6 Para los aminocidos bsicos P.I. ( 6

1.6 Propiedades qumicas de los aminocidos. Los aminocidos manifiestan muchas de las reacciones caractersticas de los cidos carboxlicos y de las aminas alifticas, tambin se ha demostrado que el grupo amino participa en diversas reacciones importantes en la determinacin cualitativa y cuantitativa de los aminocidos.

Reacciones por los grupos carboxilo.

El grupo carboxilo de los aminocidos experimenta reacciones de descarboxilacin, formacin de sales, formacin de aminas por descarboxilacin.

Descarboxilacin.

En los aminocidos al reaccionar con el hidrxido de Bario Ba(OH)2 en presencia de calor, se produce la descarboxilacin y se forman las aminas bigenas, sustancias de gran

importancia biolgica. En el organismo esta reaccin ocurre por la accin cataltica de la enzima descarboxilasa.

Formacin de Amidas.

Los aminocidos forman amidas al reaccionar sus steres con el amonio o con aminas.

En el segundo caso se formar una amida. Este es el tipo de enlace que une a los aminocidos entre s para formar los pptidos y protenas.

Formacin de Sales.

Los aminocidos forman sales debido a las reacciones tanto del grupo carboxilo como del grupo amino, cuando se les adicionan bases o cidos respectivamente.

a) Reacciones por grupo amino. b) Reaccin con el cido nitroso.

El cido nitroso reacciona con el grupo amino de los a.a. formando los cidos hidroxilados correspondientes, liberando nitrgeno gaseoso.

Esta es la reaccin que se utiliza para determinar el nitrgeno del grupo amino, se conoce como procedimiento de Von Slyke y sirve para estimar los grupos aminos libres de los pptidos y las protenas midiendo la cantidad de nitrgeno liberado.

c) Reaccin con el 1- Flor-2,4 dinitrobenceno (FDNB).

Los grupos aminos de los a.a. reaccionan con el FDNB (reactivo de Sanger) en solucin bsica y se forman dinitrobenceno aminocidos de color amarillo brillante. Esta reaccin se emplea para la determinacin de los aminocidos N-terminales de pptidos y protenas.

Esta reaccin se conoce como mtodo de Sanger por haber sido descubierta por Frederick Sanger (1945-1950) trabajo que lo hizo acreedor del premio Nobel y que culmin en la determinacin de la estructura completa de la Insulina.

d) Desaminacin Oxidativa.

El grupo amino puede ser liberado de los aminocidos por oxidacin. Los sistemas enzimticos de algunos tejidos catalizan la desaminacin oxidativa de los aminocidos, convirtindolos en sus ceto-cidos correspondientes con eliminacin del amoniaco. Esta reaccin ocurre en dos etapas.

e) Reaccin con la ninhidrina.

La reaccin de la ninhidrina es una de las reacciones ms utilizadas para la identificacin de los aminocidos. En esta reaccin que transcurre a altas temperaturas, intervienen dos molculas de ninhidrina por cada molcula de aminocido, se produce la liberacin de CO2 (g), NH3 y se forma un complejo de color violeta conocido como Prpura de Ruhemann.

Cuando la ninhidrina reacciona con el aminocido este se oxida a aldehdo y la ninhidrina se reduce a hidridantina. Esta ltima reacciona con otra molcula de ninhidrina y con el amoniaco producido en la primera reaccin, formndose un producto coloreado azul. Esta reaccin es muy importante ya que es la base de un mtodo colorimtrico de valoracin de aminocidos. 1.7 Importancia. Los ?-aminocidos son la base estructural de las protenas y sirven de materia prima en la obtencin de otros productos celulares, como hormonas y pigmentos. Adems, varios de estos aminocidos son intermediarios fundamentales en el metabolismo celular. La mayora de las plantas y microorganismos son capaces de utilizar compuestos inorgnicos para obtener todos los aminocidos necesarios en su crecimiento, pero los animales necesitan conseguir algunos de los ?-aminocidos a travs de su dieta. A estos aminocidos se les llama esenciales, y en el ser humano son: lisina, triptfano, valina, histidina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treotina, metionina y arginina. Todos ellos se encuentran en cantidades adecuadas en los alimentos de origen animal ricos en protenas, y en ciertas combinaciones de protenas de plantas. Aparte de los aminocidos de las protenas, se han encontrado en la naturaleza ms de 150 tipos diferentes de aminocidos, incluidos algunos que contienen los grupos amino y carboxilo ligados a tomos de carbono separados. Estos aminocidos de estructura poco usual se encuentran sobre todo en hongos y plantas superiores.

Pptidos
Los pptidos son polmeros de aminocidos de menor masa que las protenas. Cuando contienen menos de diez aminocidos se denominan oligopptidos, y los que tienen ms de diez, polipptidos. Los pptidos se pueden definir a como aquellos compuestos que se forman por la unin de dos o ms aminocidos mediante enlaces peptdicos liberando una o ms molculas de agua. 2.1 Estructura. En los pptidos los aminocidos se hallan unidos por los llamados enlaces peptdicos entre sus grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2) Experimentalmente se han demostrado las caractersticas de este enlace como se puede observar en la siguiente figura.

La distancia entre el nitrgeno y el carbono en el enlace peptdico es de 0.132nm en vez de 0.147nm que posee el enlace simple C-N. Este acortamiento del enlace peptdico se debe a que el mismo posee cierto carcter de doble enlace (aproximadamente un 5.0%). Este carcter de doble enlace determina que el mismo no puede girar libremente lo que da lugar a dos consecuencias importantes para la estructura del pptido.

Los tomos del enlace peptdico se encuentra en el mismo plano. Debido a la rigidez dada por este enlace, son posibles dos configuraciones (CIS Y TRANS) de las cuales solo la TRANS se ha observado en los pptidos y protenas.

2.2 Clasificacin. Los pptidos se clasifican de acuerdo a la cantidad de aminocidos que lo forman en:

Dipptidos, si contienen dos aminocidos. Triptidos, si contienen tres aminocidos.

Tetrapptidos, si contienen cuatro aminocidos, etc.

2.3 Nomenclatura. Para nombrar los pptidos se comienza por el aminocido que tenga el grupo amino libre, aadindole al nombre del aminocido la terminacin IL, se contina nombrando de igual forma todos los aminocidos que le siguen y el ltimo mantiene el nombre completo. Por ejemplo el pptido formado por glicina, tirosina y alanina recibe el nombre de valilalanilglicina.

Tambin para representar la estructura de los pptidos en forma simplificada se acostumbra a utilizar las abreviaturas de los aminocidos constituyentes unidos por un guin cuando el orden sea conocido, o por una coma cuando solo se conozca su composicin, en el caso representado Val-Ala-Gli. Propiedades qumicas Hidrlisis Se ha demostrado que el enlace peptdico es un enlace fuerte en determinadas condiciones. Pero si se aade una molcula de agua a un dipptido, se logra la ruptura de los enlaces peptdicos y la consecuente separacin de los aminocidos contenidos en el pptido, por ejemplo. Hidrlisis de la alanilglicina

La hidrlisis tambin se produce adicionando cidos, bases o determinadas enzimas. Cuando la hidrlisis es cida, se utilizan, cidos fuertes. Uno de los ms utilizados es el cido clorhdrico HCl a C(x/zx) = 6 mol.l-1 y temperatura de 1100C que acta durante varias horas. De esta forma los pptidos se hidrolizan completamente dando una mezcla de aminocidos. Es bueno aclarar que en estas condiciones el triptfano se destruye totalmente y adems hay pequeas prdidas de serina y treonina.

Para la hidrlisis bsica se emplea generalmente el hidrxido de sodio NaOH caliente, con esta hidrlisis se destruyen la arginina, treonina, serina, cistina y cisteina y adems racemizan todos los aminocidos, por ello su utilidad fundamental es la determinacin del Triptfano. Cuando la hidrlisis se efectan en condiciones ms suaves, no se destruyen todos los enlaces peptdicos y se producen las mismas parcialmente, dando lugar a la formacin de pptidos de cadenas ms pequeas. En cuanto a la hidrlisis enzimtica se utilizan distintas enzimas proteolticas como la Tripsina, Quimotripsina, la Pepsina, etc. Se ha demostrado experimentalmente que estas enzimas, catalizan el rompimiento de determinados enlaces peptdico. Por ejemplo la Tripsina rompe aquellos enlaces peptdico cuyo grupo carboxlico pertenece a la Lisina o a la Arginina, mientras que la Quimotripsina solo ataca los enlaces cuyo grupo carboxilo pertenece al Triptfano, la Tirosina o la Fenilalanina. La hidrlisis enzimtica se lleva a cabo en condiciones no drsticas y a temperaturas aproximadamente de 370C para que no se destruyan los aminocidos, pero se necesita un tiempo bastante prolongado, no se rompen todos los enlaces y las propias enzimas por ser protenas, constituyen contaminantes medios. Este procedimiento es de gran utilidad cuando lo que se necesita es una hidrlisis parcial, contribuyendo de esta forma a determinar la estructura de un polipptido o de una protena. 2.5 Importancia. Los pptidos tienen gran significacin como constituyentes de las protenas, son compuestos orgnicos que se encuentran en la mayora de los tejidos vivos, con mltiples funciones biolgicas.

Protenas
El trmino protena se introdujo por Mulder (1839) como la derivacin de la palabra griega Protelos (que significa primero). Las protenas como los pptidos son sustancias formadas por la unin de muchos aminocidos. Son sustancias nitrogenadas que se encuentran en el protoplasma de todas las clulas animales y vegetales. Su composicin varia de acuerdo a su origen, aproximadamente contiene carbono de 46 a 55%; hidrgeno de 6 a 9%, oxgeno de 12 a 30%; nitrgeno de 10 a 32%; azufre de 0,2 a 0,3% Tambin pueden tener otros elementos por ejemplo fsforo las nucleoprotenas, hierro la Hemoglobina, etc.

Las masas moleculares de las protenas son muy altas y presentan valores que median entre 1500 y 20 000 000 para las diferentes protenas. Las protenas son de naturaleza coloidal, con puntos de fusin caractersticos, aunque algunas se han obtenido en forma cristalina. Todas son pticamente activas (levgiros). 3.1Estructura. Las protenas son una familia muy heterognea debido a la alta masa molecular que presentan las molculas proteicas y estn constituidas por una cantidad determinada de diversos aminocidos. El estudio de las estructuras de las protenas, es fundamental para poder comprender la biognesis de las mismas, su funcin biolgica y sus relaciones con otros componentes de la clula, independientemente de tipo de protena, con el objetivo de analizar ms detalladamente su estructura, es conveniente establecer determinados niveles de organizacin o estructuras. 3.2 Niveles de organizacin estructural: los niveles de organizacin estructural de las protenas son estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

Estructura Primaria.

Llamada tambin nivel de organizacin primario se caracteriza por el ordenamiento en que se encuentran los aminocidos en la cadena peptdica, organizada por la repeticin de las molculas de aminocidos. Solo un grupo de tomos integra la cadena peptdica, por ejemplo el nitrgeno amdico, el carbono alfa y el carbono carbonlico. El resto de las molculas de los aminocidos se proyectan hacia fuera de la cadena y constituyen los grupos R. Como el enlace peptdico es un enlace covalente, toda la estructura de la cadena la forma un esqueleto covalente, lo cual explica la estabilidad y resistencia de esta estructura.

Estructura primaria de una protena La estructura primaria de una protena es su secuencia de aminocidos, formada cuando un enlace peptdico une el grupo carboxilo (un tomo de carbono (C), dos tomos de oxgeno (O) y un tomo de hidrgeno (H)) de un aminocido al grupo amino (un tomo de nitrgeno (N) y dos tomos de hidrgeno (H)) de otro. As se forma una cadena larga de varios aminocidos, desprendindose una molcula de agua en la formacin de cada enlace peptdico. La cantidad de diferentes aminocidos encontrados en las protenas es de 20, aunque en algunas protenas pueden encontrarse ms de 20. Independientemente de su composicin aminoacidica, cada protena est caracterizada por una determinada secuencia, es decir, el orden en que se encuentran situados los aminocidos es la cadena. Esta secuencia est determinada genticamente. Se ha determinado que la cantidad de posibles secuencias es muy grande. Por ejemplo: Si una cadena peptdica tiene 100 aminocidos, podr dar lugar tericamente a 20100 secuencias posibles, valor extremadamente grande. Si se tiene en cuenta que existen diversas protenas con ms de 100 residuos, se puede concluir la gran cantidad de molculas proteicas posibles. Para determinar la secuencia de los aminocidos en las protenas se utilizan mtodos qumicos y fsicos. Entre los mtodos qumicos se incluye la determinacin del grupo aminoterminal utilizando 1- Flor 2,4 dinitro benceno (FDNB) o con el cloruro de bencilo, y la determinacin secuencial de los aminocidos a partir del grupo amino libre, mediante el reactivo de Edman o fenil Isotiocianato.

Para el fraccionamiento parcial de las cadenas peptdicas se utilizan enzimas proteolticas como la tripsina, pepsina y otras. Tambin se utiliza como reactivo qumico el bromuro de ciangeno. Existen mtodos fsicos utilizados para determinar la masa molecular de las protenas como la ultracentrifugacin analtica, la medida de la presin osmtica o la filtracin de geles. Adems para la separacin de aminocidos y pptidos se emplean los mtodos cromatogrficos de la capa fina, papel y columna as como la electrofloresis. La primera secuencia completa de una protena, la hormona Insulina, fue obtenida en 1953 por Frederik Sanger y colaboradores. A partir de ese momento se han determinado las secuencias de numerosas protenas como la Ribonucleasa, la lisozima, la hormona ACTH etc. Estudios realizados de las diferentes secuencias que se conocen hasta este momento han permitido llegar a algunas conclusiones generales.

Las protenas estn constituidas por L aminocidos unidos por enlaces peptdicos. Otros enlaces covalentes son raros. La composicin y el orden de los aminocidos es muy variable. Las secuencias repetidas en una protena no son comunes. Cada protena particular tiene una secuencia nica.

Los estudios realizados en cuanto a que las protenas particulares presentan una secuencia nica, demuestran el hecho de que esta secuencia se establece genticamente, es decir, que son los genes los que portan la informacin de la misma y la trasmiten de una generacin a otra. Si se produce una diferencia en este mecanismo, que determine cambios en la secuencia de aminocidos y de variantes anormales en la protena, se producirn anormalidades y enfermedades en los organismos vivos.

Estructura secundaria.

Se conoce tambin por nivel de organizacin secundaria y est dado por nivel de ordenamiento que presenta la cadena peptdica a lo largo del eje, producido por la interaccin de grupos carbonilo y amdico por interacciones por puentes de hidrgeno. Se ha determinado que las interacciones por puentes de hidrgeno que se establecen cuando este elemento se encuentra entre dos elementos ligeros y ms electronegativos. Se consideran enlaces relativamente dbiles, aproximadamente de 9,3 a 19 kJ/mole. Gran nmero de estas interacciones pueden integrarse a expensas de los grupos amdicos y cabonlios posibilitando la formacin de estructuras con gran estabilidad.

Las estructuras que se pueden formar se reducen a unos pocos tipos, ya que existen diversos factores que condicionan o limitan las posibilidades existentes. El conocimiento de esto se inici debido a los trabajos de Linus Pauling y Robert Corey al utilizar la tcnica de difraccin de rayos x con amidas sustituidas y pequeos pptidos. Estos logran medir las distancias y ngulo del enlace peptdico. Los siguientes requisitos, postulados inicialmente por Pauling y Corey han sido demostrados experimentalmente.

Todos los aminocidos pertenecen a la serie L. Todos los tomos anexos al enlace peptdico estn en el mismo plano y en la configuracin "TRANS" Estos planos solo pueden girar en cierta medida unos con relacin a otros en sus puntos de unin constituidos por los carbonos alfa (() Los residuos de los aminocidos no contribuyen a la estructura. La formacin de los puentes de hidrgeno, solo se verificar cuando la distancia entre el hidrgeno y el oxgeno no sea mayor de 0,28 nm y los tomos del enlace formen aproximadamente una lnea recta.

Tipos de estructuras secundarias. Las interacciones por puentes de hidrgeno pueden lograrse entre varias cadenas peptdicas que corran paralelas unas con otras.

Estas cadenas pueden correr en el mismo sentido o en sentidos opuestos dando lugar a ordenamientos paralelos o antiparalelos. En esta estructura las cadenas peptdicas adoptan una forma plegada donde los sucesivos planos que contienen las cadenas peptdicas formarn ngulos entre s al nivel del carbono alfa (??, que adopta una estructura en Zig Zag que Pauling nombr hoja plegada o conformacin beta ((). En esta conformacin los grupos R se proyectan por encima y por debajo de la hoja y son paralelos entre s, lo cual favorece la estabilidad de la estructura. La hoja plegada se presenta en algunas protenas fibrosas como la fibrona de la seda y las ( -queratinas presentes en escamas, picos y garras de aves y reptiles. La estructura en hoja plegada de las protenas, presenta una estructura en zig zag, los puentes de hidrgeno se establecen entre el C = 0 y el N- H de cadenas vecinas, los radicales R se proyectan por encima y por debajo de la hoja, las cadenas corren en sentido opuesto. Otra conformacin de la cadena favorecida energticamente es aquella donde los puentes de hidrgeno se producen dentro de la misma cadena peptdica. Esta estructura fue denominada por Linus Pauling, Helice ( y se caracteriza porque la cadena peptdica se dobla formando un arrollamiento helicoidal donde los puentes de hidrgeno se forman entre una esfera y la siguiente y son paralelas al eje de la hlice. Entre las caractersticas de la hlice alfa est la de poseer 3,6 aminocidos por vuelta, la que de encontrarse el arrollamiento hacia la derecha y la de existir una distancia entre esferas (perodo de identidad aminocidos se proyectan hacia fuera de la hlice. Estructura terciaria. La estructura terciaria de una protena es su forma tridimensional producida por los dobleces de sus cadenas de polipptidos. Estos dobleces no se presentan al azar, bajo las condiciones ambientales adecuadas slo se producen en una forma especfica, caracterstica de una protena en particular y que a menudo es sumamente importante para su funcionamiento. Partes: 1, 2 Leer ms: http://www.monografias.com/trabajos96/aminoacidos-y-proteinas/aminoacidosy-proteinas.shtml#ixzz2WJB1wyfy En el proceso de plegado intervienen diversas fuerzas incluyendo los enlaces disulfuro de la estructura primaria. Uno que es caracterstico de la mayora de las protenas es el plegamiento que se lleva a cabo de forma tal que expone el nmero mximo de grupos polares (hidroflicos) al medio acuoso y encierra el nmero mximo de grupos no polares (hidrofbicos) en su interior.

Las protenas globulares solubles tienden a estar mucho ms plegadas que las protenas fibrosas. Las protenas fibrosas tambin tienen estructura terciaria; por ejemplo, los filamentos helicoidales ???de la ?? queratina est unidos entre s en una superhlice. Aun las superhlices pueden enlazarse entre s para formar una estructura similar a una cuerda de siete filamentos.

Estructura cuaternaria. Muchas protenas globulares de masa molecular superior a 50 000 poseen ms de una cadena y se conocen como oligmeros. El modo caracterstico en que las cadenas individuales encajan unas con otras en la conformacin nativa es precisamente su estructura cuaternaria. En la hemoglobina las cuatro cadenas se acoplan estrechamente formando un conjunto globular de gran estabilidad, a pesar que no existe enlace covalente alguno entre ellas, sino que son fuerzas inicas o polares. En muchas protenas oligmeras las cadenas individuales estn tan unidas que la partcula completa suele comportarse en disolucin como una sola molcula. Todas estas cadenas componentes de las protenas oligmeras son generalmente necesarias para su funcin.

3.1 Clasificacin. Actualmente se conocen un nmero grande de estructuras y funciones que presentan las protenas, por ello no es fcil clasificarlas a todas convenientemente. Con el objetivo de organizar el estudio de las protenas se pueden clasificar atendiendo a:

Composicin qumica se clasifican en protenas simples y protenas conjugadas

Protenas simples son aquellas que se encuentran formadas solamente por aminocidos. Actualmente es correcto dividirlas en dos grupos de acuerdo a su estructura. Protenas conjugadas. Son el grupo de protenas que estn constituidas por aminocidos y otros compuestos orgnicos o inorgnicos.

Caractersticas estructurales o conformacionales se clasifican en protenas fibrosas y protenas globulares.

Esfricas o Globulares: Son protenas que presentan una forma helicoidal o esfrica. Se ha determinado que generalmente son solubles en soluciones acuosas y que realizan diversidad de funciones. Este grupo constituye el ms heterogneo y abundante de las protenas, incluyendo a las hormonas, enzimas, anticuerpos, etc. Fibrosas: son las que estn constituidas por cadenas peptdicas ordenadas a lo largo de un eje formando lminas o fibras. Son solubles en soluciones acuosas y realizan funciones de proteccin y sostn fundamentalmente. En este grupo encontramos las queratininas, y otras. Tambin existen algunas protenas como el fibringeno y la miosina que presentan caractersticas a ambos grupos.

3.3 Propiedades de las protenas. Las protenas presentan algunas propiedades comunes con las soluciones polidispersas, soluciones coloidales de sustancias orgnicas e inorgnicas. Al igual que los pptidos y los aminocidos poseen valores caractersticos de punto isoelctrico, en este valor de pH se conducen como iones hbridos y no transportan carga elctrica neta alguna. Muchas molculas proteicas solo tienen actividad biolgica dentro de un intervalo muy limitado de temperatura y pH. La exposicin de molculas de protenas a pH o temperaturas extremas los hace experimentar un cambio conocido por desnaturalizacin. 3.3 Desnaturalizacin. La desnaturalizacin puede ser causada por factores fsicos como el calor, la congelacin, el ultrasonido, las irradiaciones, etc.; y por factores qumicos como la accin de cidos, lcalis, sales y compuestos orgnicos e inorgnicos neutros. La mayor parte de las protenas se desnaturalizan cuando se calientan entre 50 600 C, otras se desnaturalizan tambin cuando se enfran por debajo de 10 150 C. Las protenas son ms reactivas en estado desnaturalizado por lo que sus reacciones coloreadas son ms intensas y se pueden digerir ms fcilmente por la accin de enzimas proteolticas. Realmente la desnaturalizacin es un fenmeno de modificacin de la estructura fsica, pero no implica cambios en la estructura qumica puesto que no se rompen los enlaces peptdico. De acuerdo a lo anterior se ha llegado a la conclusin de que este fenmeno se debe al desplegamiento de la estructura plegada de la cadena polipeptdica (estructura conformacional). Se han observado muchos casos en que una molcula desplegada recupera su forma nativa en el tuvo de ensayo, en un proceso denominado renaturalizacin o repliegue, el cual puede restaurar la actividad biolgica original, sin embargo este proceso, aunque es espontneo, es en la mayora de los casos muy lento, por lo que casi siempre la desnaturalizacin constituye un proceso irreversible. 3.4 Importancia de las protenas. Las protenas pueden realizar diversas funciones en los organismos vivos, entre las ms importantes se encuentran las siguientes.

Catlisis Enzimtica: la inmensa mayora de las reacciones qumicas que se producen en los organismos vivos son catalizadas por las enzimas. Todas las

enzimas conocidas hasta hoy son protenas y constituyen la clase ms abundante de protenas. Estos son los catalizadores ms potentes y especficos que existen y sin ellos no se puede concebir el metabolismo y por tanto la vida. Por ejemplo los rboles de hevea producen millones de toneladas de caucho natural, aprovechando para ello la energa solar y utilizando las sustancias formadas en el proceso de fotosntesis. Todo ello es posible debido a la presencia en sus tejidos de protenas catalizadoras.

Funcin estructural: constituyen elementos estructurales que protegen los organismos de agentes externos y sostienen a los diferentes rganos y tejidos.

Adems las protenas contribuyen a la formacin de las membranas celulares, forman los cilios o flagelos, integran numerosos organismos celulares y forman parte del medio interno de las clulas.

Funcin de reserva: algunas protenas actan como reserva de aminocidos

Las protenas en los organismos vivos tanto animales como vegetales se encuentran formando biomolculas con un alto grado de complejidad que cumplen funciones de gran importancia desde el punto de vista funcional y estructural, tales como: Las glucoprotenas son aquellas que contienen cantidades variables de diferentes carbohidratos como (galactosa, glucosa, etc) que se encuentran unidas a restos de la cadena peptdica por ejemplo: hormonas, gonadotropina etc. Las lipoprotenas son las protenas que contienen en su molcula diferentes tipos de lpidos, entre ellos los fofolpidos, el colesterol, las grasas neutras, en este grupo tambin se encuentran el alfa y la beta liprotenas. Las fosfoprotenas en su constitucin presentan molculas de cido fosfrico, unidos a algunos restos de aminocidos. Las metaloprotenas son las protenas que tienen metales unidos a la protena por ejemplo el Fe, Cu, Zn etc. Las nucleoprotenas que resultan de la unin de cidos nucleicos y protenas, abundan mucho en los ncleos de las clulas. Precisamente hasta aqu se han estudiado los lpidos, los carbohidratos y las protenas. En otros cursos de Qumica se han estudiado los metales y el cido fosfrico, esto posibilita la comprensin de la estructura de las biomolculas anteriores excepto las nucleoprotenas, por lo que a continuacin se dedicar un espacio al estudio de la estructura e importancia de los cidos nucleicos, precursores de la vida tanto animal como vegetal.

Bibliografa

Fessenden Ralf j., Fessenden Joan. S, Organic Marshall W. Logue. An International Thomson Publishing. Company, 1998. HasBrisebacm: Brosynthesis of flavonoides. En: Brosynthesis and Bioegradation of ood component, Cap 12 pg. 291. Marye Anne Fox, James K.Whitesell. Organic, Janes and Bartlett Publisher Chemestry. 1997. Mc. Murry John. Organuc chemistry JTP. An International Thomson Publisking Compary 1984. Melcer, I.et.al: Analytick Chmia Dieva, SNTL Alfa. Bratislava, 1976. Millis, W,E: Wood Extractives and Their significance to the and paper Industries, New York, Academie Press, 1962, pg. 51. Pashin, A.J, de Zecus, N: Textbook of wood. Technology, Mc.Graw H Book Qumica Orgnica: Facultad de Qumica U.H, 1987. Cap. V. Pag 183 248. Solomons, G."Qumica Orgnica" University of South Florida 1997. Takayosmi Miguchi: Biosynthesis of Legnin in. Biosynthesis and Degradation. Cap 7 pg. 141. Veiga, S. Fundamentos de Qumica Orgnica. Editorial Pueblo y Educacin.1987. W.A. Smit, A.F. Bochkoo, R.Caple: Organic Synthesis. "The Science behind the art". Royal Society of Chemistiy, 1998.

Leer ms: http://www.monografias.com/trabajos96/aminoacidos-y-proteinas/aminoacidosy-proteinas2.shtml#ixzz2WJBTB5lh