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Cintica enzimtica: ecuacin de MichaelisMenten. Ecuacin de los dobles recprocos. Inhibicin enzimtica. Tipos de inhibicin. Mecanismos de regulacin de la actividad enzimtica: alosterismo, modificacin covalente, proenzimas. Isoenzimas
ENZIMAS
Catalizadores de las reacciones biolgicas. La mayora son protenas aunque hay molculas de RNA con actividad cataltica (ribozimas) Gran poder cataltico Alto grado de especificidad Actan en soluciones acuosas a 37C y pH neutro Su actividad puede regularse El 25% de los genes humanos codifican enzimas que catalizan reacciones metablicas.
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( Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) TEMA 6
TEMA 6
TEMA 6
Enzimas. Definiciones: - Cofactor: necesario para la actividad enzimtica. Pueden ser iones metlicos o una molcula orgnica, denominada coenzima. Si el cofactor est unido fuertemente al enzima se denomina grupo prosttico. - Apoenzima: parte proteica del enzima (no activa) - Holoenzima: apoenzima + cofactor Nomenclatura de los enzimas: SUSTRATO + TIPO DE REACCION + ASA
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( Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)33 TEMA 6
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( Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) TEMA 6
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CLASES DE ENZIMAS
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E + S = ES = E + P
( Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.) TEMA 6
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Los enzimas son estereoespecficas porque forman varias interacciones entre aminocidos del centro activo y los distintos grupos del sustrato
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Progreso de la reaccin
TEMA 6 ( Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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Encaje inducido
Cambio conformacional inducido por glucosa en la hexoquinasa (Hexoquinasa = ATP:glucosa fosfotransferasa = 2.7.1.1 )
D-Glucosa
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15 ( Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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La Vmax se alcanza cuando todos los centros activos estn ocupados con sustrato
1/2 Vmax
Velocidad inicial
Vmax (S)
Km + (S)
Km
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=Vo
[E]
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La velocidad inicial es funcin lineal de la concentracin de enzima siempre que la concentracin de sustrato sea alta
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Ecuacin de Michaelis-Menten
Vo =
E+S
K-1
ES
Km =
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K2 + K-1 K1
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La Vmax se alcanza cuando todos los centros activos estn ocupados con sustrato
1/2 Vmax
Velocidad inicial
Km
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("Biochemistry" 2nd ed. Garrett, R.H. and Grisham, C.M. Saunders College Publishing. 1999.) 20
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("Biochemistry" 2nd ed. Garrett, R.H. and Grisham, C.M. Saunders College Publishing. 1999.)
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Parmetros enzimticos
1. Km (constante para cada enzima) = concentracin de S a la que la Vo es 1/2 Vmax. Es una medida de la afinidad del enzima por S. Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad del enzima por S 2. Kcat (constante para cada enzima) = nmero de recambio = nmero de molculas de sustrato convertidas en producto por molcula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones de saturacin de sustrato. 3. Vmax = velocidad mxima terica = la velocidad cuando todos los centros activos estn ocupados con sustrato (nunca alcanzada en la realidad) 4. Unidad de enzima = cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por min = una forma comn de expresar la velocidad 5. Actividad especfica = unidades por mg de protena total de la preparacin enzimtica. En el caso de enzimas en suero: unidades/L
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23 ( Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
Sustrato
Inhibidor competitivo
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(Adaptado de: Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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Inhibicin no competitiva
+ Inhibidor
Unin del Inhibidor a un sitio del enzima distinto del centro activo: no compite con S No cambia Km Disminuye Vmax
Sustrato
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(Adaptado de: Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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Sustrato
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(Adaptado de: Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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Sustrato
Inhibidor competitivo
Sustrato
Inhibidor acompetitivo
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27 ("Biochemistry" 5th ed. Berg, Tymoczko and Stryer. Freeman and Co. 2002)
INHIBICION COMPETITIVA
INHIBICION NO COMPETITIVA
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31 ( Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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( Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. 32 Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)
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33 ("Biochemistry" 2nd ed. Garrett, R.H. and Grisham, C.M. Saunders College Publishing. 1999.)
Auto-activacin de quimotripsina
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34 ( Lehninger Principles of Biochemistry 3th.ed. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers, 2000.)