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Madrid, martes 1 de octubre de 2013

Identificado el taln de Aquiles del estafilococo dorado

Investigadores del CSIC caracterizan una protena de este estafilococo que controla la resistencia a antibiticos mediante un nuevo mecanismo Este patgeno, responsable de enfermedades infecciosas muy graves, es resistente a la mayor parte de los antibiticos convencionales
Una investigacin del Consejo Superior de Investigaciones Cientficas (CSIC) y la Universidad de Notre Dame, en Indiana (Estados Unidos), ha caracterizado el mecanismo por el que el patgeno multirresistente Staphylococcus aureus, tambin conocido como estafilococo dorado o MRSA, por sus siglas en ingls, desarrolla resistencia a la mayor parte de los antibiticos convencionales. El estudio ha sido publicadoenlarevistaProceedingsoftheNationalAcademyofSciences(PNAS). Este patgeno es el responsable de un gran nmero de enfermedades que van desde afecciones en la piel e infecciones en heridas, hasta neumonas y septicemias que pueden provocar la muerte. Las infecciones relacionadas con MRSA son de las ms importantes entre los patgenos multirresistentes debido a la alta mortalidad que causa anualmente. Segn datos recogidos en Estados Unidos, el estafilococo dorado causamsdede80.000infeccionescadaao,delascualesmsde11.000acabancon el fallecimiento del paciente, explica el investigador del CSIC Juan Hermoso, del InstitutodeQumicaFsicaRocasolano. Segn este estudio, la clave de la resistencia de MRSA a los antibiticos beta lactmicos (como los derivados de la penicilina) es la protena PBP2a, que est implicada en la biosntesis de la pared bacteriana del patgeno. En bacterias susceptibles a estos antibiticos las protenas encargadas de la construccin de dicha pared se ven bloqueadas por los agentes y dejan de reproducirse. Sin embargo, en el caso del Staphylococcus aureus, PBP2a es insensible a ese bloqueo y permite al patgenocontinuarconsuciclocelularanenpresenciadeantibiticos. El mecanismo que permite a PBP2a resistir a la mayora de los antibiticos est relacionado con un sitio alsterico, es decir, un sitio muy lejano al sitio activo de la enzima pero capaz de controlar su activacin. Mediante cristalografa de rayos X los

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investigadores han determinado la estructura tridimensional de PBP2a en complejo conceftarolina,unodelospocosantibiticosquesonhoyefectivosfrentealMRSA. Esta estructura ha revelado que la unin de la ceftarolina con el sitio alostrico producetodaunaseriedecambiosenlaprotenaquelaactivanyladejansensibleala inactivacinpor parte del antibitico. Es como un interruptor que activa la enzima: los antibiticos convencionales no pueden encender ese interruptor, por lo que son inocuos para el patgeno. Este estudio describe cmo se produce este encendido y abreunanuevavaparaeldesarrollodenuevosantibiticos,aadeHermoso.

Un problema de salud mundial

La resistencia antimicrobiana supone uno de los problemas ms serios para la salud a nivel mundial en la actualidad. La falta de eficacia de los antibiticos incapacita nuestra manera de luchar contra las enfermedades infecciosas y de hacer frente a las complicaciones comunes en pacientes sometidos a quimioterapia en tratamientos de cncer, en dilisis y en operaciones quirrgicas, especialmente en aquellas de trasplante de rganos para las cuales la capacidad de tratar estas infecciones secundariasesvital,resaltaelinvestigadordelCSIC.
Lisandro H. Oteroa, Alzoray RojasAltuvea, Leticia I. Llarrull, Cesar CarrascoLpez, Malika Kumarasiri, Elena Lastochkin, Jennifer Fishovitz, Matthew Dawley, Dusan Hesek, Mijoon Lee, Jarrod W. Johnson, Jed F. Fisher, Mayland Chang, Shahriar Mobashery, Juan A. Hermoso. How allosteric control of Staphylococcus aureus penicillin binding protein 2a enables methicillin resistance and physiologicalfunction.PNAS.DOI:10.1073/pnas.1300118110

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