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Protenas
Macromolculas orgnicas formadas pela sequncia de vrios aminocidos, unidos por ligaes peptdicas (cadeia polipeptdica). Desempenha diversas funes no organismo, sendo:
Estrutural, Hormonal, Enzimtica, Imunolgica, Nutritiva, Transporte citoplasmtico. Dependendo da capacidade metablica, alguns seres vivos, como por exemplo, os vegetais (seres autotrficos), conseguem sintetizar todos os polipeptdeos necessrios ao equilibrado funcionamento do organismo. No entanto, os animais (seres heterotrficos), requerem os nutrientes essenciais atravs do hbito alimentar, suprindo restries metablicas.
Protenas
Do grego protos = primeiro
Molculas mais complexas e
funcionalmente sofisticadas. Macromolculas resultantes da condensao de molculas aminocidos atravs da ligao peptdica. Polipeptdios que resultam na condensao de milhares de molculas de -aminocidos. As sua macromolculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares at vrios milhes.
Protenas
Hormnios e receptores
Ex. insulina
Enzimas
Ex. pepsina
Protenas de proteo
Ex. imunoglobulinas
Protenas estruturais
Ex. Colgeno e elastina
Protenas contrteis
Ex. actina
Protenas motoras
Ex. miosina
Protenas transportadoras
Ex. hemoglobina
Protenas - Funo
Funo plstica e construtora:
As protenas so utilizadas na reparao e construo de tecidos no
organismo e esto presentes em todas as clulas. Cabelos, unhas, pele, msculo, tendes e ligamentos so formas de protenas estruturais.
Funo reguladora:
As protenas esto presentes nos hormnios e enzimas que atuam na
Funo energtica:
As protenas fornecem energia quando os carboidratos e os lipdios so
insuficientes para satisfazer as necessidades energticas. Em exerccios prolongados, com mais de uma hora de durao, as protenas contribuem com 5 a 10% do total de energia necessria.
Estrutura primria
Resduos de aminocidos Est relacionada com todas as ligaes covalentes (principalmente ligaes peptdicas e pontes dissulfeto) ligando os resduos de aminocidos em uma cadeia polipeptdica.
Estrutura primria
Estrutura secundria
Resduos de aminocidos
-hlice
Refere-se a arranjos particularmente estveis dos resduos de aminocidos dando origem a certos padres estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrognio.
Estrutura primria
Estrutura secundria
Estrutura terciria
Resduos de aminocidos
-hlice
Cadeia polipeptdica
Estrutura primria
Estrutura secundria
Estrutura terciria
Estrutura quaternria
Cadeia polipeptdica
Subunidades montadas
Quando uma protena tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptdicas, seu arranjo no espao chamado de estrutura quaternria.
arranjo espacial da molcula. So especficas para cada protena, sendo, geralmente, determinadas geneticamente.
A estrutura primria da protena resulta em uma longa cadeia de aminocidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
Estrutura primria
protenas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graas possibilidade de rotao das ligaes entre os carbonos e dos aminocidos e seus grupamentos amina e carboxila.
hlice. Outras formas na estrutura secundria so as folhas-. As folhas- , um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente.
-Hlice
a forma mais comum de estrutura secundria regular
Caracteriza-se por uma hlice em
espiral formada por 3,6 resduos de aminocidos por volta As cadeias laterais dos aminocidos se distribuem para fora da hlice A principal fora de estabilizao da Hlice a ponte de hidrognio.
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-Folhas
Envolvem 2 ou mais segmentos polipeptdicos da mesma molcula ou de molculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido antiparalelo
Os segmentos em folha da
protena adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas. As pontes de hidrognio mais uma vez so a fora de estabilizao principal desta estrutura
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Conformao
Cadeia alfa ()
Cadeia alfa ()
-Hlice e -Folhas
A -hlice e a folha so os tipos de estrutura secundria mais comum entre as protenas, por que no dependem da composio e sequncia de aminocidos, sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos tomos da ligao peptdica. Entre os 20 aminocidos, apenas a prolina no pode fazer nenhuma das duas estruturas, por formar uma ligao peptdica mais rgida em torno do C Existem outros tipos de estruturas secundrias conhecidas, como a dobra ou alas (domnios) de ligao a ons, como Ca2+ ou Zn2+.
tipo 1
tipo 2
Dobra
hlice-dobra-hlice
Zinc-finger
polipeptdica. a forma tridimensional como a protena se "enrola". Ocorre nas protenas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptdicas muito longas podem se organizar em domnios, regies com estruturas tercirias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptdica. Os domnios so considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma protena.
Regies como "stio ativos", "stios regulatrios" e mdulos so propriedades da estrutura terciria
Dada pela distribuio espacial de mais de uma cadeia polipeptdica no espao, as subunidades da molcula. Estas subunidades se mantm unidas por foras covalentes, como pontes dissulfeto, e ligaes no covalentes, como pontes de hidrognio, interaes hidrofbicas, etc.
As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da funo bioqumica da protena. Protenas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)
HEMOGLOBINA
Tetrmero cadeias poliperptdicas. Duas cadeias e duas cadeias . Grupo heme
Heme (grupo prosttico)
Subunidades beta
Subunidades alfa
PROTENAS
Protenas Globulosas
PROTENAS FIBROSAS
Na sua maioria so insolveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares elevados. So formadas por longas molculas mais ou menos retilneas e paralelas ao eixo da fibra. A este grupo pertencem as protenas de estrutura como o colgeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguineo e a miosina do msculo. Algumas protenas fibrosas possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que so formadas por mltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente ( -hlices).
MIOSINA
PROTENAS GLOBULARES
De estrutura espacial mais complexa, so mais ou menos esfricas. Possuem tanto -hlices como folhas . So geralmente solveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10000 e vrio milhes. Nesta categoria situam-se as protenas transportadoras como a hemoglobina, enzimas, etc.
PROTENAS GLOBULARES
Protenas
Protenas so molculas tridimensionais.
A forma da molcula determinante de sua funo.
A Lipase gstrica uma protena solvel em meio aquoso.
Protenas
Para entender a relao estrutura X funo de uma protena veremos, como exemplo, a mioglobina, protena armazenadora de O2 nos msculos dos mamferos.
A mioglobina da baleia cachalote uma protena de forma globular, de 153 aminocidos, contendo um grupo prosttico heme. A protena bastante solvel em meio aquoso. O interior da molcula forrado com cadeias laterais de aminocidos apolares, formando um ambiente hidrofbico.
Protenas
A forma globular da mioglobina, formando um bolso hidrofbico em torno
(Fe3+)2O3
Fe2+ + O2
Fe2+.O2 apolar
Mutaes nas globinas que levam a trocas de aminocidos no bolso do heme por outros mais polares podem ser letais, pois afetam a interao da protena com o O2.
No meio apolar proporcionado pela mioglobina, a ligao do Fe2+ ao O2 reversvel e no envolve oxidao do Fe.
Por que a mioglobina solvel em gua ? As cadeias laterais de aminocidos polares, carregados ou no, voltam-se para o meio aquoso e fazem contato (pontes de H) com as molculas de gua do meio.
protena
gua
As cadeias laterais de aminocidos polares podem fazer pontes de H entre si e com molculas de gua do meio, solubilizando protenas. (+) (+)
(=) (+)
A gua um dipolo permanente, devido diferena de eletronegatividade de seus tomos.
Ligao de H ou ponte de H: ambos os termos tm o mesmo significado
(=)
(+)
Protenas organizam molculas de gua em torno de si, formando uma camada de solvatao, que garante a solubilidade em meio aquoso.
O O H H H
O H H O H O H O d+ H H d+ H H d+ H H d+ O H H OH
H
d-
H d+
H O H d+
H H O H H H O O
H H d+
H d+
H O H H O H
d-
Molculas de gua interagindo no gelo. Na gua lquida, a rede de interaes menos organizada.
H O H d+ O H d+ H O H H
H H Od
H H H O O d+ H dO H H d+
dd+ O H H
H d O H
H H O
H OdH d+ O
H H O H
O H H
O H H
O H H
Aminocidos polares
Aminocidos apolares
Referncias Bibliogrficas
PELLEY, John W.. Bioqumica : PLT. 1 ed. So Paulo: Campus Elsevier, 2007. BERG, J. M.. Bioqumica. 6 ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2008. LEHNINGER, A.L.; NELSON, K.Y.. Princpios de Bioqumica. 4 ed. So Paulo: Sarvier, 2006. CHAMPE, Pamela C; HARVEY, Richard; FERRIER, Denise R et al. Bioqumica Bsica. 3 ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.