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O citoesqueleto perfaz a maioria da organizao espacial e mecnica celular. composto por microtbulos, filamentos intermdios e filamentos de actina.

. Estes so altamente dinmicos e adaptveis, sendo assim a base para vrios processos essenciais clula como a diviso. Os filamentos de actina so polmeros helicoidais de dupla cadeia com 5-9nm de dimetro organizados de forma linear, em redes bidimensionais e geis em 3D. o Cada subunidade uma cadeia polipeptdica globular nica sendo um monmero em vez de dmero. Cada um possui um local de ligao para um nucletido (sendo ATP/ADP para a actina). o As subunidades juntam-se de cabea a cauda, formando filamentos com polaridade distinta. Os microtbulos so cilindros ocos compostos de tubulina. So longos e tem 25nm de dimetro externo. Esto normalmente acoplados a um nico centro organizador de microtbulos (centrosoma). o Estes so formados por tubulina. Cada subunidade um heterodmero formado por duas protenas globulares, alfa e beta globulina ligadas por ligao no-covalentes. Cada monmero alfa e beta tens um domnio de ligao para GTP, que se liga muito intimamente ao alfa, mas pode sofrer hidrlise para GDP no beta. o Cada microtbulo uma estrutura cilndrica feita de 13 protofilamentos paralelos, cada um composto de molculas alfa e beta alternadas. Ao longo do comprimento, o topo da beta-tubulina forma uma interface com a parte de baixo da alfa adjacente. No plano lateral, cada protofilamento faz contacto alfa-alfa beta-beta com o vizinho. o As tubulinas alfa esto expostas na ponta minus, e as beta na ponta plus Os filamentos intermdios so fibras com cerca de 10nm de dimetro compostas por protenas filamentares. Estas so importantes em clulas sujeitas a stress mecnico. o No geral, so polmeros de polipptidos com um domnio alfa-hlice que forma uma ligao com outro domnio alfa de outro monmero. Um tetrmero formado quando dois dmeros se unem de forma anti-paralela. (ambas as pontas so iguais). o Os filamentos intermdios, por consequncia, no possuem polaridade. So muito dobrveis mas dificilmente se partem. Cada filamento intermdio tem 8 tetrmeros juntos, sendo composto de 32 alfa hlices. o Ocorrem numa variedade de formas mas tem sempre uma alfa-hlice onde se unem.

Gama-tubulina, outro tipo com um papel especializado, localizadas no MTOC (microtubule organizingcenter). Outras protenas regulam os MT. o Os microtbulos so nucleados na ponta minus, sendo que a plus cresce de cada MTOC para criar vrios arrays de microtbulos. A gama-tubulin ring complex capaz de nuclear o crescimento do microtbulo. Esta um conjunto de protenas que mantm um anel de 13 gama-tubulinas, supostamente para formar um template para os 13 protofilamentos o O MTOC o centrosoma, localizado perto do ncleo. O centrosoma composto por uma matriz fibrosa que contm mais de 50 cpias da gama-TuRC. A maioria das protenas ainda no foi descoberta, sendo que ainda no se sabe como activam o complexo. o No centrosoma existem estruturas cilndricas denominadas de centrolos, dispostas num angulo recto (em L) uma para a outros. Eestes organizam a matriz do centrosoma. Durante a diviso, das um dos pares de centrolos replicados movem-se para cada clula filha. Eles consistem de microbulos modificados com protenas acessrias. Daqui, os microtbulos so nucleados nas suas pontas minus para que cresam para fora nas pontas plus. o A estatmina liga-se a dois heterodmeros de tubulina e impede a sua introduo nos microtbulos em formao, diminuindo a disponibilidade para polimerizao. A fosforilao da estatmina despoleta alongamento o A katanina (duas subunidades, uma ATPase e clivadora, outra direcciona para o centrosoma) liberta microtbulos da sua ligao ao MTOC, e aparentemente est envolvida na despolimerizao rpida na meiose e mitose.

As microtubule-associated proteins ligam-se lateralmente aos microtbulos, estabilizando-os para impedir catstrofe. Estas so importantes nos neurnios para formar os axnios e dendrites. Um dos domnios liga-se ao microtbulo e o outro projecta-se para fora, sendo que a distncia determina o quo perto dois microtbulos com MAP podem ficar. As MAP so alvo de vrias cinases e a fosforilao da MAP controla a sua actividade e localizao. A protena tau forma os seus prprios filamentos helicoidais em altas concentraes. As actividades MAP regulam as mudanas na dinmica dos microtbulos para certos processos o Algumas protenas acessrias modificam o crescimento do microtbulo: Algumas protenas kinesin-related ligam-se especificamente s pontas do microtbulo e destabilizam as ligaes entre protofilamentos, baixando a energia de activao que impede o microtbulo do shrinking Algumas maps como XMAP215 estabilizam as pontas do microtbulo e inibem a passagem para um estado shrinking. As pontas minus so estabilizadas por associao com o centrosoma. As pontas plus tem plus-end tracking proteins acumuladas l. Filamentos de actina so nucleados na membrana plasmtica. A nucleao pode ser catalizada por dois tipos de protenas o O complexo ARP, inclui a Arp 2 e Arp 3, duas protenas 45% idnticas actina. Estes fazem a nucleao do filamento em crescimento a partir da ponta minus, permitindo alongamento rpido na plus. O complexo pode ligar-se ao lado de outro filamento de actina formando uma rvore. Estes bundles tendem a formar uma estrutura tridimensional semelhante a um gel. o No entanto, a maioria dos bundles feito de filamentos paralelos sem branching. Esta funo levada a cabo pelas forminas. Estas so protenas dimricas, onde cada subunidade tem um local de

ligao para actina monomrica. medida que o filamento cresce, esta continua associada ponta plus, permitindo a ligao de mais monmeros o Embora a concentrao de actina seja suficiente para polimerizao espontnea, a timosina liga-se a monmeros de actina, impedindo a sua associao com nenhuma das pontas. Para retirar a actina, h aco da profilina, que se liga no stio onde a actina se iria ligar na ponta minus. Este complexo pode ser ligado a uma ponta plus existente, e quando isto acontece, h mudana de conformao da actina, causando a libertao da profilina. Tanto a profilina como a timosina so protenas que competem pela ligao actina. A formina tem domnios longos com binding sites para a profilina, facilitando a introduo de monmeros. o Por vezes no alongamento necessrio ter vrios filamentos para ter vrias pontas plus em vez de um filamento longo. No entanto, tambm pode ser necessrio despolimerizar. A actina clivada pelas gelsolinas, cuja actividade aumentada com o aumento de clcio intracelular. Estas tem subdomnios que se ligam a dois stios diferentes da actina. Ela liga-se a um deles, e quando ocorre uma flutuao trmica, cria uma lacuna entre subunidades, introduzindo o seu subdomnio na lacuna e cortando o filamento. o A tropomiosina estabiliza alguns filamentos de actina por ligao a sete subunidades simultaneamente, prevenindo a ligao com outras protenas. o A cofilina destabiliza os filamentos de actina. Esta liga-se ao longo do filamento, forando-o a dobrar mais do que o normal, enfraquecendo os contactos entre filamentos tornando-o mais susceptvel a variaes trmicas. Torna mais fcil a dissociao da ADP-actina visto que a hidrlise do ATP ocorre de forma lenta, e a cofilina ter mais afinidade para ADP-actina. o Algumas protenas alteram a forma como os vrios filamentos de actina se organizam tridimensionalmente: A fimbrina uma protena pequena que se liga entre filamentos de actina. Sendo pequena, a distncia entre cada filamento pequena tambm. (paralelo) A alfa-actinina, sendo maior, cria espaamentos maiores. (paralelo) A filamina (dimrica) cria ligaes entre filamentos de actina dispostos a 90 graus. Esta est presente nos lamellipodia que a clula usa para rastejar. Cria um gel altamente viscoso de actina. A spectrina cria uma rede com espaamentos de 200nm, volta da membrana plasmtica. As protenas que interagem com o fim dos filamentos de actina causam alteraes dramticas. Para impedir estas alteraes, necessria uma alta concentrao das protenas estabilizadoras. Se um filamento para o alongamento, pode despolimerizar rapidamente se no for estabilizado, assim que o nucletido for convertido para a forma difosfato na totalidade. o As capping proteins ligam-se s pontas plus onde ocorrem as mudanas mais repentinas, diminuindo a velocidade de crescimento e diminuio largamente. Na ponta minus o filamento j contm ARP e est capped.

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