LAS ENZIMAS

Prof. MIGUEL SANDOVAL VEGAS

Las Enzimas: Definicin. Clasificacin, Especificidad. Sitio Activo. Localizacin y nomenclatura. Isoenzimas. Ribozimas y aboenzimas.

Antoine-Laurent Lavoiser
(1743- 1794)

El proceso de la fermentacin alcohlica tiene una relacin entre cantidad de azcar presente y productos formados durante el proceso. Sostuvo que la fermentacin poda ser considerada como una reaccin qumica cualquiera.

GLUCOSA ALCOHOL

Louis Pasteur

(1822 - 1895)

demostr que los procesos de putrefaccin y fermentacin eran provocados por la presencia de bacterias y levadura.

Eduard Buchner
Exprimiendo masas celulares de Saccharomyces cerevisie obtuvo un liquido sin clulas, capaz de producir la mismas reacciones qumicas, la fermentacin.
1860 - 1917

Embudo de..

Ren Antoine Ferchault de Raumur

Experimento del halcn.

(1683- 1757)

haciendo ingerir a un halcn una cpsula de hierro agujereada, que contena alimento, observ que este qued completamente disuelto por los jugos gstricos y que, por tanto, no era, molturado de modo mecnico

Richard Kuhn
1900 - 1967

Fue el primero en dar a tales sustancias que transforman a otras, el nombre enzimas, tomado del griego, que significa literalmente "en la levadura"

LAS ENZIMAS
Las enzimas son protenas complejas que producen un cambio qumico especfico en todas las partes del cuerpo. Son protenas especficas que actan como catalizadores biolgicos Molculas vitales que median las rutas metablicas celulares.

E1. Acil-CoA deshidrogenasa E2. Enoil CoA hidratasa

E3. L-3-hidroxiacil CoA deshidrogenasa E4. -cetotiolasa

Caractersticas:

LAS ENZIMAS

Funcionan en cantidades muy pequeas

Permanecen inalteradas despus de actuar en

la reaccin qumica

No alteran el equilibrio de reaccin.

Actan sobre otra (s) molculas, el SUSTRATO Aceleran la reaccin.

LAS ENZIMAS

Por ejemplo:
La anhidrasa carbnica; cada molcula de enzima cataliza la produccin de 600,000 molculas de cido carbnico por segundo; esta reaccin es unas 107 veces ms rpida que la no catalizada.

EL CENTRO ACTIVO
- Se une el sustrato. - Existen residuos de AA que participan en: sujetar o la reaccinar con S, se denominan GRUPOS CATALTICOS. - Es una porcin relativamente pequea. - Es una entidad tridimensional. - Son hoyos o endiduras. - La unin E-S se da por fuerzas dbiles. - Especificidad.

La hexocinasa

Sitio cataltico de la beta glicosidasa

enzima que cataliza la hidrlisis de galactsidos a monosacridos

LA ESPECIFICIDAD
1) Modelo cerradura-llave

Emil Fisher 1894.

LA ESPECIFICIDAD
1) Modelo cerradura-llave

LA ESPECIFICIDAD
2) Modelo del Encaje Inducido
Las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la interaccin con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima Daniel Koshland, 1958. llevar a cabo su funcin cataltica. Y el sustrato puede cambiar de forma?

LA ESPECIFICIDAD
2) Modelo del Encaje Inducido

ENERGA DE ACTIVACIN

Los sustratos precisan mucha energa para alcanzar el estado de transicin, pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La enzima estabiliza el estado de transicin, reduciendo la energa necesaria para formar los productos.

ACTIVIDAD ENZIMATICA

- Se puede medir la enzima? - Qu ser ms til, la masa de E o la actividad de E?

LAS ENZIMAS

ACTIVIDAD ENZIMTICA

Se define la unidad de actividad enzimtica (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversin de 1 mol de sustrato en un minuto. La actividad especfica es el nmero de unidades de enzima por miligramo de protena (U/mg prot) o por mililitro de disolucin (U/ml).

LAS ENZIMAS

ACTIVIDAD ENZIMTICA
Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimtica como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo.
Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 moles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente los submltiplos como el microkatal (kat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).

APOENZIMA HOLOENZIMA

Acompaantes no proteicos de la enzima

Acompaantes no proteicos de la enzima

COFACTORES: son iones inorgnicos que se unen temporariamente a las enzimas

Acompaantes no proteicos de la enzima

COENZIMAS: molculas pequeas que tiene carbono, interaccionan dbilmente durante la catlisis. La mayor parte de las coenzimas son vitaminas, muchas de las cuales deben ser incorporadas con la dieta.

Acompaantes no proteicos de la enzima

GRUPOS PROSTETICOS: estn permanentemente unidos a las enzimas

Clasificacin de la enzimas, por su funcin

Enzimas funcionales y enzimas no funcionales.
1. Las enzimas funcionales tienen una funcin definida y especfica en este medio Ejm. pseudocolinesterasa, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa, enzimas de la coagulacin. 2. Las enzimas no funcionales del plasma no tienen una funcin conocida en este medio, su concentracin plasmtica es considerablemente menor que los niveles titulares. Se encuentran en sangre debido a la renovacin celular natural o pequeos traumatismos espontneos. Su presencia en niveles altos sugiere un aumento en la velocidad de destruccin celular y tisular.

Clasificacin de la enzimas, por su localizacin

En la clula las E pueden encontrarse en el lquido celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a determinadas organelas (ej. Adheridas a las mitocondrias).

Enzimas uniloculadas: 100 % citoplasmticas

Ejm GPT (glutmico-pirvico transaminasa) LDH (lctico deshidrogenasa).

Enzimas biloculadas: en las organelas y en el

Citoplasma Ejm. GOT (glutmico-oxalacetico transaminasa) MDH (malato deshidrogenasa)

Enzimas Plasmoespecficas:
Son las enzimas que tienen su lugar de accin en el plasma. Son sintetizadas principalmente en hgado y vertidas a la sangre activamente. Ejm. - enzimas del complejo protrombnico, - lipoproteinlipasa, - plasmingeno - pseudocolinesterasa.

ISOENZIMAS:
Variaciones en la molcula de la enzima que le da caractersticas fsico-qumicas (distinto pH, distinto Km, diferente accin de inhibidores y activadores) e inmunolgicas diferentes, localizacin o lugares de origen diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de reaccin y actan sobre el mismo sustrato pero en condiciones distintas

Hk, en todos los tejidos, Km bajo, es inhibida por el producto Gk, en el hgado, Km alto. No es inhibida por el producto. Hk: existen otras diversas formas.

OXIDOREDUCTASAS
Consisten en la reduccin u oxidacin de grupos funcionales, y suelen implicar a coenzimas que tambin cambian su estado redox, como pueden ser los pares NADH/NAD+, NADPH/NADP+, FAD/FADH2 o FMN/FMNH2.

TRANSMINASAS, AMINOTRANSFERASAS

FUMARATO

MALATO

RIBOZIMAS
En los aos ochenta, Thomas Cech y Sidney Altman describieron por primera vez, de manera independiente, la existencia de molculas de ARN con capacidad cataltica

ABZIMAS: anticuerpos catalticos1

Dcada de los ochenta.
Investigadores produjeron anticuerpos monoclonales frente a haptenos (anlogos estructurales del estado de transicin E-S)

RESULTADO: Estos anticuerpos tienen propiedades catalticas ABZIMAS