UE1: Biomolcules (1) : Acides amins et protines

Chapitre 4

Les Protines : dfinitions et Structures

Professeur Michel SEVE
Anne universitaire 2011/2012 Universit Joseph Fourier de Grenoble - Tous droits rservs.

Les protines: dfinitions (1)

1. Les protines sont des biopolymres appels polypeptides d'acides amins de la srie L. Les acides amins dans les protines sont relis entre eux par une liaison peptidique. Seuls les acides amins de la srie L sont utiliss pour produire des protines. Il existe quelques rares exceptions dans des protines de la paroi bactrienne qui contiennent certains acides amins de la srie D. Le processus biologique qui permet l'obtention d'une protine partir d'acides amins est appel traduction.

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Les protines: dfinitions (2)

5. L'ordre de la squence des acides amins distingue une protine d'une autre. La squence en acides amins dtermine la forme tridimensionnelle de la protine. Une modification de la squence en acides amins dans une protine change sa structure tridimensionnelle. La diffrence entre un polypeptide et une protine est que le terme polypeptide rfre uniquement l'enchanement d'acide amins alors que le terme protine s'applique une chane d'acides amins aprs son repliement correct et dans certain cas sa modification. Les protines peuvent tre constitues de plusieurs chanes polypeptidiques. Les Protines ont de nombreux rles dans la cellule: catalyse de ractions, intgrit structural, transport de molcules, mouvement, fixation de molcules, ...

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Les protines: dfinitions (3)

Oligopeptides :
Dipeptides 2 acides amins Tripeptides 3 acides amins Decapeptides 10 acides amins Gnralement non cods par un gne Synthse enzymatique

Polypeptides ou protines:
Holoprotines Htroprotines

Structure primaire des peptides et protines

Cest la squence en acides amins Dtermine par les gnes Elle commence du cot N-terminale
Liaisons peptidiques

Extrmit N-terminale Ou Nt de la protine

Extrmit C-terminale Ou Ct de la protine

Exemple de structure primaire

Alignement des squences primaires de linsuline de diffrentes espces

Source: UniGe

Squenage

Mthode dEdman

Nouvelle raction 2me PTH-AA 3me PTH-AA Phnylthiohydantone-aminoacide Identifi en chromatographie

Squenceur automatique

Structure tridimensionnelle des protines

1

Structure secondaire Structure tertiaire Structure quaternaire

Structure secondaire
Repliement local de la chane dacides amins d'une protine Seules certaines conformations des angles et sont possibles et dterminent les motifs structuraux Stabilisation par des liaisons hydrognes entre les groupements amide (-NH) et carbonyle (-CO) du squelette peptidique 2 structures secondaires principales:
les hlices les feuillets

Angle

Angle
Graphique de Ramachandran (1922-2001)

1. Lhlice alpha

Exemple de protines riches en hlices alpha

Leucine Zipper

Myoglobine

Autres hlices

2. Brins bta et le feuillet bta

Feuillets bta parallles et antiparallles

Exemple de protines riches en feuillets bta

Chaperone PapD-PapK

varits des feuillets bta

Le tonneau (-Barrel)

Structure tertiaire
Repliement de la chane polypeptidique dans l'espace. lie sa fonction La perte de la structure tertiaire par des agents dnaturants: perte de la fonction

IIaire

IIIaire

Bases molculaires de la structure tertiaire

ionique hydrogne Dipole induit hydrogne

hydrophobe

covalente

Les liaisons hydrognes

Entre 2 liaisons peptidiques

Entre une liaison peptidique et une chaine latrale

Entre 2 chaines latrales

Substances supprimant les liaisons hydrognes: - Guanidine - Ure - Urthane

Effet des molcules deau

Elastase

Liaison hydrophobe
Non-liaison Rpulsion des molcules deau Terme prfrable: Liaison dinteraction hydrophobe 20 fois plus faible quune liaison covalente

Exemple de poche hydrophobe avec 3 Phnylalanines

Source PNAS

Liaisons ioniques

Arg Lys His

+ + +

- Glu - Asp

Arg Glu His

+ + Lys

- - Asp
+ + Lys

Attraction

Rpulsion

Liaisons covalentes: Ponts disulfures

Ribonuclase

Pont intra-chaine et inter-chaine

Exemple: Insuline

Diffrents modes de reprsentation de la structure tertiaire

Mise en forme = folding

Des chaperonnes aident au repliement de certaines protines

Formation dagrgats

Structure quaternaire
Assemblage de 2 ou plusieurs chaines polypeptidiques Monomre et multimre Polypeptides identiques ou diffrents
Homo-multimre Htro-multimre

Liaisons non covalentes, quelquefois ponts disulfures

Exemples de structures quaternaires Lhmoglobine

Exemples de structures quaternaires Le collagne et llastine

Les domaines protiques

Les chaines polypeptidiques s'organisent en domaines La squence primaire ou tridimensionnelle de certains domaines sont partags par plusieurs protines

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