COLEGIO DE LOS SAGRADOS CORAZONES PADRES FRANCESES BIOLOGA: PRIMER NIVEL PPV

GUA DE ENZIMAS
Las transformaciones o reacciones qumicas de ciertas sustancias que suceden a nivel celular en un organismo vivo , estn facilitadas con la presencia de compuestos llamados enzimas o catalizadores que participan activamente en estos procesos de cambio regulando el metabolismo de la clula. Por ejemplo las enzimas se utilizan para degradar o digerir los alimentos que comemos; en el caso del pan la enzima es la amilasa salival o tambin llamada ptialina. A travs del desarrollo de esta gua tu sers capaz de identificar, analizar comprender la acci!n de las enzimas cules son sus utilizaciones en la vida diaria. "A#A"$%#&'$&"A' (%)%#AL%'* Las enzimas son catalizadores mu potentes eficaces, producidas por las clulas, sin embargo no tienen que estar en su interior para actuar como tal. Las reacciones reguladas por enzimas son esenciales para procesos como* respiraci!n, crecimiento, contracci!n muscular, conducci!n nerviosa, fotosntesis, fijaci!n de nitr!geno, desaminaci!n, digesti!n, etc. +umicamente son protenas como catalizadores. Las enzimas act,an en peque-a cantidad se recuperan indefinidamente. Las reacciones que dependen de enzimas son reversibles la enzima no interviene en el sentido de la reacci!n, s!lo acorta el tiempo para llegar al equilibrio. )o llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecuci!n. .n catalizador es una sustancia que acelera una reacci!n qumica, /asta /acerla instantnea o casi instantnea. .n catalizador acelera la reacci!n al disminuir la energa de activacin. Las enzimas suelen ser incoloras 0aunque /a amarillas, verdes, azules, pardas o rojas.. La ma ora son solubles en agua o soluciones salinas 0enzimas de las mitocondras insolubles en agua. La caracterstica ms sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad. %sta es doble e1plica que no se formen subproductos*

1. Especificidad de sustrato. %l sustrato 0'2 es la molcula sobre la que el enzima ejerce su acci!n cataltica. 2. Especificidad de accin. "ada reacci!n est catalizada por un enzima especfico. La accin enzimtica se caracteriza por la formaci!n de un complejo que representa el %stado de transici!n . E + S ES E+ P %l sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son* puentes de /idr!geno, electrostticas, /idr!fobas, etc, en un lugar especfico , el centro activo. %ste centro es una peque-a porci!n del enzima, constituido por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato. EL SITIO CATALTICO %l gran tama-o de las protenas en relaci!n a los sustratos condujo al concepto de que una regi!n restringida de la enzima le concerna a la catlisis. %sta regi!n fue denominada 'itio Activo. A/ora nos referimos al sitio cataltico, del cual e1isten dos modelos propuestos* Modelo de !erradura " Llave o modelo 34e 5olde3 de un sitio cataltico* 6ue propuesto por %mil 6isc/er. %n la actualidad se utiliza solamente para entender ciertas propiedades de las enzimas. La desventaja se este modelo se encuentra en la rigidez del sitio cataltico. Modelo de #$uste %nducido de un sitio cataltico* %ste modelo recibe a/ora considerable apo o e1perimental. .n carcter esencial es la fle1ibilidad implcita de la regi!n del sitio cataltico.

ACTIVIDAD N1: 7.8 4ibuje un modelo de tipo 9"erradura Llave:.

;.8 4ibuje un modelo de 9Ajuste &nducido:.

COLEGIO DE LOS SAGRADOS CORAZONES PADRES FRANCESES BIOLOGA: PRIMER NIVEL PPV Algunas enzimas act,an con la a uda de estructuras no protecas. %n funci!n de su naturaleza se denominan* 1.& !ofactor. "uando se trata de iones o molculas inorgnicas ej* iones metlicos como tales como el /ierro, magnesio o zinc. 2.& !oenzima. "uando es una molcula orgnica. Aqu se puede se-alar, que muc/as vitaminas funcionan como coenzimas; realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde ms bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima %n diversas rutas metab!licas, se encuentran presentes enzimas que requieren vitaminas, debido a que act,an como coenzimas, su deficiencia trae como consecuencia enfermedades (Tabla.1) TABLA 1: Enf !" #a# $ %&! # f'(' n('a # al)*na$ +',a"'na$ -* a(,.an (&"& (& n/'"a$ " 0A"&4< A'"<#=&"<2 "oenzimas algunas peptidasas. %'"<#=.$< interviene sntesis colgeno "oenzimas descarbo1ilasas, =%#&=%#& enzima transfieren grupos alde/dos "onstitu ente coenzimas 6A4 ? 65) "onstitu ente "oA 4%#5A$&$&' ? L%'&<)%' 5."<'A' 6A$&(A $#A'$<#)<' '.%A<

=7 0$&A5&)A2

=; 0#&=<6LA>&)A2

=@ 0A"&4< PA)$<$%)&"<2 =B 0)&A"&)A2 =C 0P&#&4<D&)A2 =7; 0"<=ALA5&)A2 =&<$&)A

"onstitu ente coenzimas )A4 P%LA(#A )A4P Participa reacciones transferencia 4%P#%'&<), A)%5&A grupos aminos "oenzima metilo transferencia grupos A)%5&A P%#)&"&<'A

"oenzima transferencia grupos 6A$&(A, 4%#5A$&$&' carbo1ilo, metabolismo aminocidos

UTILIZACION ENZIMATICA EN DIVERSAS AREAS

Industrias lcteas: 1.- Para la elaboracin de quesos se utiliza el cuajo del estmago de las vacas, est formado por la mezcla de las enzimas: quimosina y pepsina. ompen la case!na de la lec"e y producen su coagulacin. #.- $a enzima lactasa rompe el az%car de la lec"e llamada lactosa &la falta de la enzima provoca trastornos intestinales'. En Panaderas: 1.- (so enzima lipo)idasa para mejorar su amasado, se agrega en forma de "arina de soja o de otras leguminosas. #.- *e a+ade enzima amilasa &"arina de malta' para ayudar accin levadura. ,.- *e pueden utilizar enzimas procedentes de mo"os. -.- $as enzimas proteasas rompen la estructura del gluten y mejora la plasticidad de la masa &bizcoc"os'. Industrias Cerveceras: 1.- .nzima papa!na para romper prote!nas presentes en la cerveza.&evita que se enturbie'. #.- .nzima bromela!na &pi+a'. ,.- .nzimas amilasas &presente en las las maltas' rompen enlaces almidn para luego actuar la levadura. Otros: /abricacin de glucosa y fructosa a partir del ma!z (na industria en franca e)pansin es la obtencin de jarabes de glucosa o fructosa a partir de almidn de ma!z. .stos jarabes se utilizan en la elaboracin de bebidas refrescantes, conservas de frutas, reposter!a, etc. en lugar del az%car de ca+a o de remolac"a.

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'ig.1 (#A6&"< %)%#(&A E '%)$&4< #%A""&<)

'ig.2 #%A""&<) "A$AL&FA4A P<# .)A %)F&5A

0P1.23450
'ig.( P#<$%&)A G "<%)F&5A

61.23450

71$1.23450

TABLA.0: CLASIFICACION DE ENZIMAS 1.)*ido&reductasas 0 #eacciones de !1ido8reducci!n2. 2.+ransferasas de grupos (rupos alde/dos gupos acilos grupos glucosidos grupos fosfatos 0Hinasas2

'i una molcula se reduce, tiene que /aber otra que se o1ide

0$ransferencia funcionales2

(.,idrolasas $ransforman polmeros en mon!meros. 0#eacciones de /idr!lisis2 Actuan sobre* enlace ester enlace glucosdico enlace peptdico enlace "8) -.Liasas 0Adici!n a los dobles enlaces2 %ntre " " %ntre " < %ntre " ) ..%somerasas 0#eacciones de isomerizaci!n2 (lucosa C.Ligasas 06ormaci!n de enlaces, con aporte de A$P2 galactosa

%ntre "

< %ntre "

' %ntre "

) %ntre "

"

ACTIVIDAD N 2: ,

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1.- 86ul es la conformacin de una "oloenzima9

#.- .)plique con sus palabras la diferencia entre una coenzima y una "oloenzima

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.

$a situacin referida a sustancias qu!micas que puedan acelerar o retardar reacciones diversas se debe a ciertos factores que act%an en un momento determinado. .sta gu!a te ayudar a conocer e identificarlos. 1.- Efecto del pH. 0l comprobar e)perimentalmente la influencia del p7 en la velocidad de las reacciones enzimticas se obtienen curvas que indican que las enzimas presentan un p7 ptimo de actividad. .l p7 puede afectar de varias maneras: .l centro activo puede contener aminocidos con grupos ionizados que pueden variar con el p7. $a ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo puede provocar modificaciones en la conformacin de la enzima. .l sustrato puede verse afectado por las variaciones del p7. 0lgunas enzimas presentan variaciones peculiares. $a pepsina del estmago, presenta un ptimo a p7:#, y la fosfatasa alcalina del intestino un p7: 1#

/4A.

$a mayor!a de los enzimas son muy sensibles a los cambios de p7. ;esviaciones de pocas d<cimas por encima o por debajo del p7 ptimo pueden afectar drsticamente su actividad. 0s!, la pepsina gstrica tiene un p7 ptimo de #, la ureasa lo tiene a p7 = y la arginasa lo tiene a p7 1> &/ig. 1'. 6omo ligeros cambios del p7 pueden provocar la desnaturalizacin de la prote!na, los seres vivos "an desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener estable el p7 intracelular: $os amortiguadores fisiolgicos. 2.- La temperatura. 4nfluye en la actividad. .l punto ptimo representa el m)imo de actividad. 0 temperaturas bajas, los enzimas se "allan ?muy r!gidos? y cuando se supera un valor considerable &mayor de @>:' la actividad cae bruscamente porque, como prote!na, la enzima se desnaturaliza.

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i!. 2 A 0/461 B.$164;0; .066412 C D.5P. 0D( 0.

Pueden distinguirse , rangos t!picos de temperatura: Demperatura m!nima. Demperatura ptima Demperatura m)ima. ACTIVIDAD N1 1.- 1bserva el grfico : 8Eu< datos puedes obtener9

FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF ACTIVIDAD N 2 1.- .)plique de qu< manera afecta a una enzima, la temperatura en los tres rangos : m!nimo, ptimo y m)imo. FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF @

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ACTIVIDAD N 3 1.- 6mo e)plicar!as la siguiente situacin: G.n el Parque 2acional de HelloIstone en .stados (nidos, e)isten fuentes calientes dnde la temperatura es pr)ima a los 1>> J6K y e)isten algunas especies de algas verde-azulL FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF. FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF FFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFFF

".- Concentraci#n de su$strato: 0 mayor concentracin del substrato, la velocidad de la reaccin aumenta, y alcanza cierto valor y se "ace constante &/ig. , '. $a e)plicacin se debe a que la enzima esta saturada con el substrato debido a la utilizacin de todos los puntos o focos activos en forma simultnea.

i!." B B m).

6oncentracin substrato &*' %.- Concentraci#n de En&ima:

.n esta reaccin qu!mica, "ay un e)cedente de substratoK por lo tanto la velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la concentracin de la enzima.

0ct..nz.

6oncentracin enzima

i! .% '.- In(i$ici#n:
.l efecto de un in"ibidor es disminuir o bloquear la velocidad de una reaccin catalizada uni<ndose a la enzima. $a mayor parte de las enzimas estn afectadas. *on espec!ficos, cualquier sustancia no sirve para unir cualquier enzima. *e alteran grupos importantes para la funcin catal!tica o se altera ligeramente la conformacin &con lo que la prote!na ya no es activa' sin llegar a desnaturalizarlo. $os in"ibidores sirven para distinguir los grupos esenciales.

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In(i$ici#n permanente:

(nin del in"ibidor irreversible por medio de enlaces covalentes provocando una modificacin qu!mica de los grupos catal!ticos. (na vez modificado la enzima est siempre in"ibido. Para distinguirlo de los reversible se someten a dilisis y si no se separan enzima e in"ibidor es permanente.

In(i$ici#n reversi$le:

$a unin del in"ibidor y la enzima es reversible. 0l quitar el in"ibidor del medio se recupera la actividad. $os in"ibidores reversibles pueden ser:

a)Competitiva:
4n"ibidor y substrato compiten por unirse a la enzima en el mismo sitio de manera que no se unen a la vez. Para eliminar el in"ibidor &y aumentar la velocidad' aumentamos la concentracin de substrato y lo desplazamos. $a velocidad no se ver afectada aunque necesitaremos concentracin de substrato ms alta que en ausencia de in"ibidor. (n in"ibidor competitivo "a de cumplir un requisito: ser parecido al substrato estructuralmente porque se acopla al mismo sitio activo. /ig. @

I*.' 4274N4;1 615P.D4D4B1

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*(*D 0D1 E E

4274N4;1 P0*1 0

E E I

P0*1 N

I*. + 4274N4;1

21 615P.D4D4B1 -

I E I

I, in(i$idor - , sustrato E , en&ima Por %ltimo la in"ibicin competitiva tiene , caracter!sticas: /alta de especificidad absoluta entre la enzima y el substrato. O

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0finidad menor entre enzima e in"ibidor que entre enzima y substrato. *imilitud estructural entre el substrato y el in"ibidor.

$) In(i$ici#n acompetitiva . no competitiva): .l in"ibidor slo se une al complejo enzima - substrato, que ya no formar producto, por lo que la velocidad bajar. .l in"ibidor no se une al centro activo sino a cualquier otro sitio, lo que "ace que cambie la conformacin y la enzima ya no es tan efectiva. 2o se puede superar la in"ibicin aumentando la concentracin de substrato.. PREGUNTAS DE SELECCION MULTIPLE
1.- $as enzimas, sustancias relacionadas directamente con el metabolismo celular, presentan las siguientes caracter!sticas: 4 0umentan la velocidad de las reacciones celulares. 44 equieren la presencia de un cofactor o coenzima que las activa. 444 *e unen irreversiblemente con el sustrato que ejerce su accin. 4B 0ct%an dentro de un rango de DP y p7 determinado. a' *lo 4 b' *lo 4B c' 44 y 444 d' 4, 44 y 4B e'Dodas.

#.- $as enzimas: 4. 44. 444. *on mol<culas formadas slo por prote!nas. .stn encargadas de regular procesos anablicos y catablicos. *e modifican al final de la reaccin. b' *lo 44 c' *lo 444 d' 4 y 44 e' 44 y 444

a' *lo 4

,.- (na de las caracter!sticas a todas las enzimas es ser: a' b' c' d' e' Poco solubles. Dermoestables. ;ialisables. .spec!ficas. *iempre activas.

-.- ;ada la siguiente v!a metablica:

.nzima 1 0 N

.nzima # 6 .nzima 6Q

.nzima , ;

Podemos afirmar que: 4. *i falta la enzima # podr!a aumentar la produccin de 6Q 44. *i falta la enzima , se acumular!a 6 444. *i falta la enzima 1 disminuir!a la produccin de N y aumentar!a la de 6 a' 4, 44 y 444 b' 4 y 44 c' 44 y 444 d' 4 y 444 e' slo 44

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@.- .n la c<lula, la s!ntesis de enzimas tiene lugar en: 4. 44. 444. 4B. a' slo 4 los ribosomas el ret!culo endoplasmtico rugoso el aparato de Aolgi el ret!culo endoplasmtico liso b' 4 y 44 c' 44 y 444 d' 444 y 4B e' 4, 444 y 4B

M.- 0lgunas de las propiedades de las enzimas son: 4. 44. 444. 4B. a' slo 44 las enzimas reducen la energ!a de activacin en el metabolismo las enzimas se combinan temporalmente con el sustrato que catalizan las enzimas act%an independientemente del p7 del medio las enzimas, a temperaturas bajas se in"iben destruy<ndose b' slo 444 c' 4, 444 y 4B d' 4 y 44 e' 4, 44 y 444

=.- $as "idrolasas son enzimas presentes en el tracto digestivo principalmente y su funcin principal es: a' b' c' d' e' desdoblar mol<culas grandes a peque+as act%an en presencia de agua ayudan al agua en el proceso de "idrlisis muc"as "idrolasas son espec!ficas todas las anteriores

O.- (n cient!fico "a logrado aislar una enzima clave para el manejo de compuestos mutgenos &que producen mutaciones'. .l investigador caracteriza diversos parmetros cin<ticos, entre los que destaca el tipo de in"ibicin que sufre la enzima. 86ules de los siguientes resultados e)perimentales avalar!an la "iptesis de una in"ibicin acompetitiva9 Eue la actividad enzimtica: a' *e vea afectada por cambios de temperatura o p7 b' ;isminuya cuando se agrega un in"ibidor semejante al sustrato c' ;ecaiga cuando el in"ibidor se une al sitio activo d' esulte afectada por un in"ibidor que se une slo a la enzima libre. e' 2inguna es correcta R.- .n el siguiente esquema, las letras 0 , N , 6 , ; y . representan sustratosK . 1 , .# , ., y .corresponden a enzimas. .1 .# ., .-

*i se agrega un in"ibidor competitivo a la enzima .# entonces: 4. 44. 444. a' slo 4 la velocidad de s!ntesis del producto . depender de la concentracin del in"ibidor. $a velocidad de s!ntesis del producto . se ver afectada por la concentracin del sustrato 0 *e reducir la cantidad del producto . en la v!a metablica b' slo 44 c' slo 444 d' 4 y 444 e' 4, 44 y 444

1>.- 6ual &es' de los siguientes factores afecta en la actividad enzimatica: 4. temperatura a' solo 4 44. p7 b' solo 44 c' 4 y 44 444. 6oncentracin del sustrato d' 4 y 444 e' todas son correctas

1>

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