Se ha mencionado anteriormente que la actividad cataltica de algunas enzimas depende, casi
exclusivamente, de las reacciones entre el sustrato y el sitio activo, sin embargo, otras enzimas para funcionar requieren de sustancias adicionales llamadas cofactores. Estas sustancias son de naturaleza no proteica y su funcin es aumentar especficamente la activia e una en!ima. Como ejemplo de cofactores podemos mencionar a ciertos iones, entre ellos cloro" !inc" ma#nesio" calcio" potasio y $ierro. !a amilasa, es una enzima que se encuentra en la saliva y su funcin es desdoblar almidn hasta glucosa" Esta enzima utiliza iones cloro como cofactor, la ausencia de este, ocasiona que la velocidad de cat#lisis enzim#tica disminuya" $tros ejemplos de enzimas y sus cofactores son los siguientes la anhidrasa carbnica, la alcohol deshidrogenasa y la %&' polimerasa, utilizan (n )* " !a catalasa y la citocromo oxidasa utilizan +e )* o +e ,* " !a piruvato -inasa utiliza . * y /g )* " %hora bien, entra las enzimas que requieren de cofactores existen unas de particular importancia llamadas citocromos. Estas son protenas de color oscuro que desempa0an una funcin vital ene l transporte de energa qumica en todas las c1lulas vivas, pues participan en los procesos de respiracin y fotosntesis" !a palabra citocromo proviene del griego cito-c1lula y cromo2 poigmento" 3odas estas protenas son transportadoras de electrones, se oxidan y reducen, gracias a que tienen un 4n5cleo hemo6 que encierra un #tomo met#lico 7de hierro o cobre8 que funciona como centro activo 7+ig" 98 &ependiendo del estado en que se encuentren, oxidado o reducido, ser# su coloracin" :ay tres grande tipos de citocromos llamados a, b y c, se encuentran incorporados en la membrana celular de las bacterias y en las membranas internas de las mitocondrias y de cloroplastos" 3ambi1n tenemos sustancias org#nicas no proteicas que participan en la actividad enzim#tica, estas son las coen!imas, las cuales se unen a la enzima muy cerca del sitio activo" Esta unin puede ser de manera temporal o permanente" !as coenzimas actu#n como dadores o aceptores de grupos qumicos, es decir, son transportaores e #rupos %umicos. En consecuencia, a diferencia de la apoenzima, la coenzima s se modifica durante la reaccin" /uchas coenzimas son vitaminas o presentan vitaminas como constituyentes de su estructura" !as coenzimas no suelen ser especficas de un solo tipo de apoenzima, sino que pueden unirse a muchos tipos diferentes de apoenzimas, cada una con una funcin diferente" ;ueden distinguirse dos tipos de coenzimas, las de oxido2reduccin y las de transferencia" Tomado de Bil. Jos Virgilio Domnguez Bautista [Biol. Ricardo Guadarrama Prez] Pgina 1 Fig. 1. En la imagen se muestra la estructura qumica del grupo hemo, con el tomo de hierro en e l centro !as de oxido2reduccin son las que transportan protones 7: * 8 y electrones 7e 2 8, las principales son el nicotn2adenn2dinucl1otido 7'%& * 8, el nicotn2adenn2dinucletido fosfato 7'%&; * 8, el flavin2adenn2 dinucletido 7+%&8" !as coenzimas de transferencia son las que transportan radicales moleculares" !as m#s importantes son el adenn trifosfato 7%3;8 que transporta grupos fosfato 72:,;$<8, y la coenzima % 7Co%2S:8, que transporta grupos acetilo 72C$2C:,8" [Biol. Ricardo Guadarrama Prez] Pgina 2