1. Qu composicin qumica tiene una enzima?

, Qu es una
enzima?

Estn compuestas por pequeos bloques de aminocidos, cuyo peso
molecular abarca desde 75 hasta 200.Por lo tanto, la mayora de
enzimas simples estn constituidas por 100 a 400 residuos de
aminocidos.
La larga cadena de aminocidos que constituye la molcula de la
enzima no se dobla libremente, sino que adquiere una estructura
tridimensional definida, que se da gracias a la presencia de enlaces
disulfuro (covalentes) entre residuos de cistena, que actan como
uniones entre diferentes regiones de una cadena polipeptdica o entre
dos cadenas polipeptdicas.

Las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar
determinados procesos sintticos y analticos. Los propios genes son
reguladores de la produccin de las enzimas; por tanto, genes y
enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la
vida. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos
qumicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin
el empleo de sustancias lesivas para los tejidos.

2. Qu propiedades fsicas y qumicas determinan que una
enzima es una protena? Seale con precisin.

Gran parte de las protenas intracelulares son enzimas, sustancias que
regularan la rapidez con que se han de tener numerosas reacciones
celulares.
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las
molculas constituyentes de los seres vivos (biomolculas).
Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia
o la actividad de este tipo de molculas, Es por ello que todas las
enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes
son protenas.
Catlisis: Est formado por enzimas proteicas que se encargan de
realizar reacciones qumicas de una manera ms rpida y eficiente.
Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por
ejemplo la pepsina, sta enzima se encuentra en el sistema digestivo y
se encarga de degradar los alimentos.

3. De qu depende la actividad enzimtica? Qu aminocidos
son fundamentales para conferir la actividad cataltica?
Cul es el mecanismo de accin de las enzimas? Cmo define
el sitio activo? Cuantos sitios activos tiene una enzima?

Depende de: concentracin de sustrato, cambios en el pH, cambios
de temperatura, presencia de cofactores,inhibidores, activadores,
isoenzimas
a) Aminocidos catalticos: Son uno o ms aminocidos cuyas
cadenas laterales R poseen unas peculiaridades qumicas tales que
los facultan para desarrollar una funcin cataltica. Constituyen el
verdadero centro cataltico del enzima.
b) Aminocidos de unin: Son una serie de aminocidos cuyas
cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden
establecer interacciones dbiles (puentes de hidrgeno,
interacciones inicas, etc.) con grupos funcionales
complementarios de la molcula de sustrato. Su funcin consiste en
fijar la molcula de sustrato al centro activo en la posicin
adecuada para que los aminocidos catalticos puedan actuar.
Su funcin es modificar la velocidad de la reaccin, entendindose
como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.
Tal variacin se debe a la disminucin de la energa de activacin
Ea; en una reaccin qumica, la Ea es la energa necesaria para
convertir los reactivos en formas moleculares inestables
denominadas especies en estado de transicin, que poseen mayor
energa libre que los reactivos y los productos.
Cmo realiza esta accin una enzima?
Orienta a los sustratos: parte de la energa de activacin se utiliza
para que los sustratos roten y se enfrenten con los tomos correctos
para formar los enlaces.
Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los
aminocidos de las enzimas pueden participar directamente
haciendo a los sustratos qumicamente ms reactivos.
Inducen la deformacin en el sustrato: cuando una sustancia se une
al sitio activo, la enzima puede causar que los los enlaces se estiren,
ponindolo en un estado de transicin inestable.
Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de
llave- cerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubri que
las enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar
(expandirse) para acomodarse a sus sustratos. Este cambio de
forma causado por la unin al sustrato se denomina ajuste inducido.
En la Hexoquinasa puede observarse este ajuste inducido, con el
sustrato (glucosa) y sin l. El ajuste inducido alinea las cadenas
laterales reactivas del sitio activo de la enzima con los sustratos.
Esta enzima cataliza la reaccin: Glucosa + ATP --> glucosa 6-
fosfato + ADP
Es el lugar de unin entre el sustrato a una enzima y donde se da la
reaccin de catlisis se denomina centro activo. En el centro activo
encontramos restos de aminocidos con sustituyentes funcionales
para la catlisis de un sustrato.
Una enzima posee un solo sitio o centro activo.


4. Qu importancia tiene que las enzimas tengan una
naturaleza proteica?

Existen algunos tipos de protenas que actan como catalizadores (que
facilitan y aceleran reacciones en el metabolismo); estas protenas se
denominan enzimas.
Las protenas son las que van a constituir las diversas componentes de
nuestras clulas y gracias a ellas se pueden realizar todas las funciones
de no ser de naturaleza proteica simplemente no existiran y por ende
no se podran acelerar las reacciones en nuestros organismos.

5. Qu entiende por actividad especfica de una enzima?

Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que
catalizan como del sustrato involucrado en la reaccin. La forma, la
carga y las caractersticas hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los
sustratos son los responsables de dicha especificidad. Las enzimas
tambin pueden mostrar un elevado grado de estereoespecificidad,
regioselectividad y quimioselectividad.
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y
precisin en su actividad son aquellas involucrados en
la replicacin y expresin del genoma. Estas enzimas tienen eficientes
sistemas de comprobacin y correccin de errores, como en el caso de
la ADN polimerasa, que cataliza una reaccin de replicacin en un
primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es
el correcto. Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como
resultado una media de tasa de error increblemente baja, en torno a 1
error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas
de mamferos. Este tipo de mecanismos de comprobacin tambin han
sido observados en la ARN polimerasa, en la ARNt aminoacil sintetasa y
en la actividad de seleccin de los aminoacil-tRNAs.
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son
denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran
variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia
especificidad de sustrato podra ser clave en la evolucin y diseo de
nuevas rutas biosintticas.

6. Cmo se define el sustrato? Qu se entiende por complejo
enzima sustrato?

Es una molcula sobre la cual acta una enzima. Dicho de otra forma,
las enzimas se encargan de catalizar las reacciones qumicas que
involucran a un sustrato. La unin entre la enzima y el sustrato forma un
complejo.
El complejo enzima-sustrato es la estructura que forma de la unin de
una enzima con su sustrato (la molcula sobre la que acta la enzima).

Modelo de la "llave-cerradura
Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil Fischer en 1894. Con
base a sus resultados dedujo que ambas molculas, enzima y sustrato,
poseen complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras
encajan exactamente una en la otra, por lo que ha sido denominado
como modelo de la "llave-cerradura", refirindose a la enzima como a
una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de
forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo
explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la
estabilizacin del estado de transicin que logran adquirir las enzimas.
Modelo del encaje inducido
En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo de la
llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el sitio
activo podra cambiar su conformacin estructural por la interaccin
con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que
compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que
permite a la enzima llevar a cabo su funcin cataltica. En algunos
casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de
forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio
hasta que el sustrato est completamente unido, momento en el cual
queda determinada la forma y la carga final.


7. Qu factores modifican la actividad enzimtica?
Hay una serie de factores que influyen en la velocidad de una reaccin
catalizada por una enzima. Algunos de estos factores son:
La concentracin de molculas de sustrato (se puede comprobar
su influencia atendiendo a la ecuacin de Michaelis y Menten).
La temperatura. Existe una temperatura ideal a la cual las enzimas
presentan mayor actividad cataltica.
El pH del medio, que influye notablemente en la conformacin
espacial de la enzima. Hay un pH ideal al cual la actividad
cataltica es la mxima posible, si el pH se hace ms cido o ms
bsico, la actividad enzimtica disminuye.
La cantidad de enzima, que influye considerablemente en la
velocidad inicial (proporcin directa), siempre y cuando hablemos
de una temperatura y pH ptimos.
La actividad realizada por los inhibidores.

INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA EN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
A una temperatura ptima las enzimas presentan la mxima
actividad cataltica posible.
Cabe destacar la presencia de un intervalo en el cual son estables.

EFECTO DEL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA.
Por debajo o por encima del pH ideal, la actividad cataltica
disminuye considerablemente.
El valor del pH que exista en el medio influye en la catlisis, en la
capacidad de unin que posee el sustrato y en la conformacin
espacial de la enzima.








8. Cul de estos factores es el ms importante y porque?

La actividad realizada por los inhibidores, ya que cuando la
concentracin de los Inhibidores en mayor que la del sustrato, estas
molculas orgnicas se combinan con el sitio activo inhibiendo la
funcin cataltica en la Inhibicin Competitva de tipo reversibe, en la no
competitiva el Inhibidor puede afectar el funcionamiento del
catalizador sin compertir con el sustrato.

En la inhicin Irreversible, el inhibidor se une con el sitio activo de tal
manera que la enzima pierde por completo sus funciones catalticas o
metablicas, como consecuencia de ello, la enzima se desnaturaliza
totalmente, por ejemplo los venenos (Cianuro).

9. Por qu la concentracin de la enzima es directamente
proporcional a la velocidad de la reaccin enzimtica?

Las enzimas actan acelerando la velocidad de reaccin, por ende la
velocidad de la reaccin es directamente proporcional a la
concentracin de la enzima a cualquier concentracin de substrato.
Por lo tanto cualquier variable que afecte a la concentracin o
funcionalidad de la enzima va a estar afectando indirectamente a la
velocidad de la reaccin.

10. Por qu el PH del medio influye sobre la velocidad de la
reaccin enzimtica?

En cuanto al pH consideremos que toma un papel importante en el
comportamiento y viabilidad de las cargas que toda protena presenta.
Por lo que tambin influye en la estabilidad de la enzima funcional.
Establecen un rango de valores especficos de cada enzima para
funcionar, dentro del cual se determina el rango de funcionamiento
ptimo.


11. Por qu la temperatura modifica la velocidad de la reaccin
enzimtica?

La actividad enzimtica se define como la cantidad de moles de
sustrato convertidos o catalizados por unidad de tiempo, esto es igual a
la multiplicacin de la velocidad por el volumen de reaccin.

Entonces la temperatura afectar la velocidad de dichas reacciones
proporcionalmente. A muy baja temperatura, no habr suficiente
velocidad de las molculas para que se catalice la reaccin. Mientras
que a una muy alta temperatura se desnaturaliza la enzima.

12. Qu se entiende por Km? Qu relaciona el km cuando el
valor es alto, que indica? y Cundo el valor es bajo que
indica?

Viene a ser la concentracin de sustrato necesaria para que una
enzima alcance la mitad de su velocidad mxima. Cada enzima tiene
un valor de Km caracterstico para un determinado sustrato, el cual
puede decirnos cmo de afn es la unin entre el sustrato y la enzima.
Otra constante til es kcat, que es el nmero de molculas de sustrato
procesadas por cada sitio activo por segundo.
Las velocidades de las enzimas dependen de las condiciones de la
solucin y de la concentracin de sustrato. Aquellas condiciones que
desnaturalizan una protena, como temperaturas elevadas, pHs
extremos o altas concentraciones de sal, dificultan o impiden la
actividad enzimtica, mientras que elevadas concentraciones de
sustrato tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la mxima
velocidad de una reaccin enzimtica, la concentracin de sustrato se
incrementa hasta que se obtiene una tasa constante de formacin de
producto .La saturacin ocurre porque, cuando la concentracin de
sustrato aumenta, disminuye la concentracin de enzima libre, que se
convierte en la forma con sustrato unido (ES). A la mxima velocidad
(Vmax) de la enzima, todos los sitios activos de dicha enzima tienen
sustrato unido, y la cantidad de complejos ES es igual a la cantidad total
de enzima. Sin embargo, Vmax es solo una de las constantes cinticas
de la enzima. La cantidad de sustrato necesario para obtener una
determinada velocidad de reaccin tambin es importante.



13. Todas las enzimas de la clula tienen un mismo km? Por
qu?

S, porque las concentraciones de las diversas molculas pequeas en
una clula varan ampliamente, al igual que los valores de km, para las
distintas enzimas que actan sobre ellas.

14. Qu entiendes por velocidad inicial de una enzima? Cmo se
define la velocidad mxima?

La velocidad inicial de una enzima es el cambio en la concentracin
de reactivos o productos inmediatamente despus de que la reaccin
se inicia es decir cuando la reaccin es lineal. Esto significa que la
velocidad de la reaccin debe determinarse tan pronto como el
sustrato y la enzima son mezclados. En dicho tiempo, la concentracin
de productos es despreciable y, por lo tanto, la reaccin inversa de
productos a sustratos puede ser ignorada.
La velocidad mxima de una reaccin enzimtica, la concentracin de
sustrato ([S]) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante de
formacin de producto. Esa es la velocidad mxima (Vmax) de la
enzima. En ese caso, los sitios activos de la enzima estn saturados con
sustrato.

15. Qu entiendes por inhibicin competitiva? Qu
caractersticas tiene?, Cmo define a la inhibicin no
competitiva? Qu caractersticas tiene?

En la inhibicin competitiva el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a
la misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el
inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que
tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el
acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibicin se puede
superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir,
dejando fuera de competicin al inhibidor. Los inhibidores competitivos
son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.

En la inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde
la unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta
la unin con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibicin
depende solamente de la concentracin de inhibidor.

16. Qu entiendes por inhibicin alostrica?, Qu caractersticas
diferenciales puede usted establecer?

La alsterica es no competitiva porque no se une al sustrato en ninguno
de sus centros activos, por lo que no compite con ningn otro. Su
accin se basa en que la enzima se une a otro punto distinto del
sustrato; al hacerlo modifica su forma y se adapta a l. Adems la
actividad de una enzima alostrica puede ser alterada por molculas
regulatorias que se unan de manera reversible a sitios sobre la protena
que se encuentren en sitios diferentes al sitio activos. As, las
propiedades catalticas de las enzimas alostricas pueden ajustarse
para cumplir con las demandas inmediatas de la clula. Debido a ello
las enzimas alostricas son los puntos clave de regulacin de las vas
metablicas.

17. Cmo se define a la inhibicin por retroalimentacin o
feedback?

Se define como un tipo de inhibicin en donde la enzima que cataliza el
primer paso de un proceso biosinttico es inhibido por el producto final
del proceso.


UNIVERSIDAD SAN PEDRO
FACULTAD DE MEDICINA HUMANA
ESCUELA DE MEDICINA




: Bioqumica y Nutricin CURSO
Dr. Cruzalegui DOCENTE :
INTEGRANTES : Maguia Anthonella
Malarn Lucero
Miranda Roxana
Palma Claudia
Pomar Renato



NVO. CHIMBOTE PER
2014