Generalidades

Las protenas son macromolculas compuestas por

carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. La
mayora tambin contienen azufre y fsforo. Son
compuestos muy complejos formados por cadenas
de cientos y miles de aminocidos unidos entre s
por enlaces peptdicos.
Junto con los cidos nucleicos (DNA y RNA), los
polisacridos y los lpidos constituyen una de las
cuatro macromolculas complejas presentes en las
clulas y tejidos.
PROTENAS
Macromolculas
Componentes
En la estructura de las macromolculas de inters biolgico solo
participan unas 60 molculas simples.

Las clulas contienen miles de diferentes
polmeros llamados macromolculas
Los polmeros son macromolcules formadas
por una o varias (20 en el caso de las
protenas) subunidades pequeas,
monmeros, unidos entre s por uniones
covalentes
La mayora de las macromolculas biolgicas
son polmeros lineales de sus unidades
monomricas unas pocas son ramificadas,
sobre todo los carbohidratos
Tipos principales
Las clulas contienen 4 tipos principales de
macromolculas (polmeros):

Protenas
Polisacridos
cidos nucleicos
Algunos lpidos. Estas molculas
nunca son tan grandes como las de los
otros 3 grupos

La mayora de las macromolculas pueden ser
separadas en sus subunidades (monmeros) por
la adicin de molculas de agua (hidrlisis).
Cada ruptura de uno de los enlaces entre
subunidades monomricas requiere una
molcula de agua
Monmeros Nmero de
cada clase
Macromolculas que
forman
Aminocidos 20 Protenas
cidos grasos 10 Lipidos de almacenamiento
Membranas
Azcares y
compuetos
relacionados
10 Polisacridos
Glicoprotenas
cidos Nucleicos
Nucletidos 5 cidos Nucleicos
Otras
molculas
15 Contribuyen a formar
todas
Si todos los polmeros en una clula fueran
hidrolizados (separados en sus componentes
monomricos) esto es lo que se obtendra:
Formacin
En general la construccin de las macromolculas se
hace por prdida de una molcula de agua
(deshidratacin) y requiere gasto de cantidades
considerables de energa (ATP)
PROTENAS
El concepto ms sencillo que podemos tener de una
protena es que se trata de un polmero lineal de
aminocidos. Es decir, la cadena no presenta
ramificaciones, y la unin entre aminocidos se hace
mediante enlaces peptdicos establecidos entre el grupo
-carboxilo de un aminocido con el -amino del
siguiente.
Las protenas son molculas que pueden llegar a tener
un enorme grado de complejidad estructural.
Pensando en la variedad casi ilimitada de funciones que
las protenas desempean, no es de extraar dicha
complejidad estructural.
Polipptidos
Dos aminocidos pueden unirse covalentemente a
travs de un enlace amida sustituido, denominado
Enlace Peptdico.
Este enlace se forma al reaccionar el grupo alfa-
carboxilo de un aminocido con el grupo alfa-amino del
otro aminocido, perdindose una molcula de agua.
Pueden unirse dos aminocidos para formar un
dipptido, tres para formar un tripptido o pueden unirse
muchos aminocidos para formar polipptidos o
protenas.

Protenas
En las protenas los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos
a lo largo de una cadena lineal, sin ramas colaterales, con un
principio (que convencionalmente asignamos al extremo amino-
terminal), y un final (que convencionalmente asignamos al extremo
carboxi- terminal).
Estructura Tridimensional
A pesar de que la estructura primaria de las protenas es
una cadena lineal de aminocidos unidos unos a otros
por enlaces covalentes fuertes, las protenas adquieren
siempre una estructura tridimensional especfica cuya
determinacin no es de ninguna manera dejada al azar.
Es decir, las molculas de cualquier protena tienen
siempre exactamente la misma forma tridimensional a
igualdad de condiciones del entorno.
Esta estructura tridimensional se mantiene generalmente
gracias a interacciones de tipo dbil (efecto hidrofbico,
enlaces de hidrgeno, puentes salinos, etc.)
Las fuerzas que juegan los papeles ms
importantes en la estabilizacin de la
estructura 3-D de las protenas y que
estudiaremos en particular en un
apartao diferente son:
I. Enlaces covalentes - puentes disulfuro
II. Interacciones electrostticas
Puentes de Hidrgeno
III. Enlaces Hidrofbicos.
IV. Fuerzas de Van der Waals
Niveles de Estructura Proteica
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Estructura 3D
Por su forma las protenas pueden ser clasificadas en:
Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una
estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una
forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos
hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo
que hace que sean solubles en disolventes polares como el
agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas
globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la
protena) y otra parte globular (en los extremos).
Fibrilares
Slo tienen estructura primaria y secundaria. Se pueden dividir en
dos grupos.
Insolubles o escleroprotenas. Ejemplos:
Alfa-queratinas. Tienen funcin protectora. Forman pelos, plumas,
cuernos, uas. Tienen composicin rica en cistena.
Beta-queratinas. No poseen tanta cistena y son menos resistentes.
Colgeno. Es la protena ms abundante en mamferos. Se encuentra en el
tejido conjuntivo. Est formada por unidades de tropocolgeno y presenta
estructura secundaria caracterstica (hlice de colgeno).
Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibras
elsticas. Est formada por unidades bsicas de tropoelastina. Aparece en
tendones, ligamentos, en la pared de las arterias.
Solubles. Ejemplos:
Fibringeno. Su polimerizacin forma una red de fibrina que establece la
etapa final de la coagulacin sangunea.
Miosina y actina. Son responsables de la contraccin muscular.
Protenas Globulares
Protaminas. Son pequeas protenas ricas en arginina y lisina,
bsicas. No se encuentran libres sino unidas a cidos nucleicos
(nucleoprotenas) y slo se detectan en el ncleo celular.
Histonas. Son bsicas, pero de peso molecular algo mayor.
Constituyen junto a los cidos nucleicos los cromosomas. Hay
varios tipos diferenciados por la concentracin de arginina y lisina,
que son H1, H2A, H2B, H3, H4.
Albminas. Presentan todos los aminocidos, pero el contenido en
glicina es escaso. Sirven de transporte de sustancias, desempean
funciones nutritivas.
Globulinas. Son ricas en cido asprtico y cido glutmico, por
tanto cidas. Tienen funciones defensivas. Pueden unirse a
glcidos formando las alfa, beta y gamma globulinas.
Protenas Conjugadas
Una vez sintetizadas como una cadena lineal de aminocidos, la
estructura qumica de las protenas puede variar en muchos
sentidos merced a las llamadas modificaciones postraduccionales,
que consisten no slo en la modificacin de determinados
aminocidos, sino en la unin covalente de la protena a
oligosacridos, cidos grasos, cadenas poliprenoides, etc.
Es decir, en muchas protenas no toda la estructura es
polipeptdica, sino que aparecen grupos moleculares distintos,
llamados grupos prostticos, con funciones muy bien definidas.
Las protenas con grupos prostticos reciben el nombre de
Protenas conjugadas, a diferencia de las Protenas simples,
cuya estructura es enteramente polipeptdica.
Heteroprotenas
Algunas protenas conjugadas o
heteroprotenas son molculas que
presentan una parte proteica y parte no
proteica menor llamada grupo prosttico.
Esto las diferencia de las protenas
simples u holoprotenas. Todas son
globulares, y se clasifican en funcin del
grupo prosttico.

Heteroprotenas
Fosfoprotenas
Presentan cido fosfrico y son de carcter cido.
Enzimas. (casena alfa, beta y gamma).
Glicoprotenas
Glcido unido covalentemente a la protena.
Desempean funciones enzimticas, hormonales, de
coagulacin etc. Destacan las inmunoglobulinas.
Lipoprotenas
Lpido ms protena. Abundan en las membranas
mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los
quilomicrones.
Heteroprotenas
Nucleoprotenas
cido nucleico ms protena. Hay dos tipos, los que
presentan cido ribonucleico (ribosomas) o ADN
(cromosomas).
Cromoprotenas
Se caracterizan porque la fraccin no proteica
presenta coloracin debido a la presencia de
metales. Destacan los pigmentos respiratorios
(hemoglobina), almacenes de oxgeno (mioglobina),
protenas que intervienen en la transferencia de
electrones (citocromos, flavoprotenas), pigmentos
visuales (rodopsina, iodopsina).
Protenas Oligomricas
Muchas protenas estn formadas por una sola cadena
polipeptdica, son llamadas protenas monomricas.
Sin embargo, una gran cantidad de protenas posee ms
de una cadena polipeptdica, lo cual es ms bien la regla
que la excepcin; se trata de protenas oligomricas,
compuestas por varias subunidades (monmeros), a
veces iguales entre s y otras veces diferentes.
De estas protenas oligomricas decimos que presentan
estructura cuaternaria
Solubilidad
Las protenas son solubles en agua cuando adoptan una
conformacin globular.
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los
aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles
(puentes de hidrgeno) con las molculas de agua.
Cuando una protena se solubiliza queda recubierta de
una capa de molculas de agua (capa de solvatacin) que
impide que se pueda unir a otras protenas lo cual
provocara su precipitacin (insolubilizacin).
Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de
los tejidos de los seres vivos.
CAPACIDAD
AMORTIGUADORA
Las protenas tienen un comportamiento
anftero y esto las hace capaces de neutralizar
las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un cido o una base y por
tanto liberar o retirar protones (H
+
) del medio
donde se encuentran.
Participan de una manera muy efectiva en el
mantenimiento del pH de los organismos vivos
DESNATURALIZACION
La desnaturalizacin de una protena se refiere a la ruptura de los
enlaces que mantienen sus estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria, conservndose solamente la primaria.
En estos casos las protenas se transforman en filamentos lineales y
delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e
insolubles en agua.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una protena pueden ser:
calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la
concentracin; alta salinidad; agitacin molecular; etc...
El efecto ms visible de ste fenmeno es que las protenas se hacen
menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biolgica.
La desnaturalizacin puede ser reversible (renaturalizacin) pero en
muchos casos es irreversible.
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades ms caractersticas y se
refiere a que cada una de las especies de seres vivos es
capaz de fabricar sus propias protenas (diferentes de
las de otras especies) y, an, dentro de una misma
especie hay diferencias proteicas entre los distintos
individuos. Esto no ocurre con los glcidos y lpidos, que
generalmente son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad proteica inter-especfica e intra-
especfica es la consecuencia de las mltiples
combinaciones entre los aminocidos, lo cual est
determinado por el ADN de cada individuo.
Reacciones de reconocimiento
Reaccin de Biuret
El reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato
de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico
de las protenas mediante la formacin de un complejo de
coordinacin entre los iones Cu
2+
y los pares de electrones no
compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces
peptdicos, lo que produce una coloracin rojo-violeta.
Reaccin de los aminocidos Azufrados
Se pone de manifiesto por la formacin de un precipitado
negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reaccin en la
separacin mediante un lcali, del azufre de los aminocidos, el
cual al reaccionar con una solucin de acetato de plomo, forma
el sulfuro de plomo.
Reacciones de reconocimiento
Reaccin de Millon
Reconoce residuos fenlicos, o sea aquellas
protenas que contengan tirosina. Las protenas se
precipitan por accin de los cidos inorgnicos
fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que
se vuelve gradualmente rojo al calentar.
Reaccin xantoproteica
Reconoce grupos aromticos, o sea aquellas
protenas que contengan tirosina o fenilalanina, con
las cuales el cido ntrico forma compuestos nitrados
amarillos.
Estructural
Enzimtica
Hormonal
Reguladora
Homeosttica
Defensiva
Transporte
Contrctil
Reserva
Funciones
Funcin Estructural
Algunas protenas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glicoprotenas forman parte de las membranas celulares
y actan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresin de los genes.
Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a
rganos y tejidos:
El colgeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.
Las araas y los gusanos de seda segregan fibrona
para fabricar las telas de araa y los capullos de seda,
respectivamente.

Funciones
Funcin ENZIMTICA
Las protenas actan como catalizadores biolgicos: son enzimas que
aceleran la velocidad de las reacciones qumicas del metabolismo. Las
protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y
especializadas.
Funcin HORMONAL
Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el
glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las
hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Funcin REGULADORA
Funcionan como receptores activos para la funcin de comunicacin
intercelular. Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y
otras regulan la divisin celular (como las ciclinas).

Funciones
Funcin HOMEOSTTICA
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.
Funcin DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles
antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos
sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas.

Funciones
Funcin de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Las lipoprotenas ayudan al transporte de los lpidos, triglicridos, en los
lquidos extracelulares del organismo
Funcin CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la
contraccin muscular.
La dinena est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Funciones
Funcin de RESERVA
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de
trigo y la hordena de la cebada, constituyen la reserva de
aminocidos para el desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.
Funcin ENERGTICA
En caso de necesidad tambin cumplen una funcin energtica
aportando 4 kcal. por gramo de energa al organismo.