Aminocido

Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).
Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de lasprotenas. Dos
aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo
del otro, liberndose una molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace
peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se
forma un tripptido y as, sucesivamente, hasta formar unpolipptido. Esta reaccin tiene lugar de
manera natural dentro de las clulas, en los ribosomas.
Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-aminocidos. Esto significa que el
grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que
tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen
un hidrgeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral oradical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos.
Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 22 (los
dos ltimos fueron descubiertos en el ao 2002) forman parte de las protenas y
tienen codones especficos en el cdigo gentico.
La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o polipptidos, que se denominan
protenas cuando la cadena polipeptdica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos
aminocidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y,
especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida

Clasificacin[editar editar cdigo]

Existen muchas formas de clasificar los aminocidos; las dos que se presentan a continuacin son
las ms comunes.

Segn las propiedades de su cadena[editar editar cdigo]

Otra forma de clasificar los aminocidos de acuerdo a su cadena lateral.

Los aminocidos se clasifican habitualmente segn las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrfilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cistena (Cys, C),
glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N) , tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).

Neutros no polares, apolares o hidrfobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L),
isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptfano (Trp,
W).

Con carga negativa o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).

Con carga positiva o bsicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). fenilalanina
(Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y
neutros no polares).

Segn su obtencin[editar editar cdigo]

A los aminocidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la
carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible
reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.
Para el ser humano, los aminocidos esenciales son:

Valina (Val, V)

Leucina (Leu, L)

Treonina (Thr, T)

Lisina (Lys, K)

Triptfano (Trp, W)

Histidina (His, H) *

Fenilalanina (Phe, F)

Isoleucina (Ile, I)

Arginina (Arg, R) *

Metionina (Met, M)

A los aminocidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no
esenciales y son:

Alanina (Ala, A)

Prolina (Pro, P)

Glicina (Gly, G)

Serina (Ser, S)

Cistena (Cys, C) **

Asparagina (Asn, N)

Glutamina (Gln, Q)

Tirosina (Tyr, Y) **

cido asprtico (Asp, D)

cido glutmico (Glu, E)

Estas clasificaciones varan segn la especie e incluso, para algunos aminocidos, segn los
autores. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de
aminocido.