27/01/2011

Protenas especficas

Caractersticas

Prof. Heberth de Paula

RNA
Apresentar extraordinria eficincia cataltica.
Demonstrar alto grau de especificidade em relao a seus
substratos (reagentes) e aos seus produtos.
Acelerar a velocidade das reaes em 105 a 1017 vezes
mais do que as reaes correspondentes no catalisadas.
No ser consumida ou alterada ao participar da catlise.
No alterar o equilbrio qumico das reaes.
Ter sua atividade regulada geneticamente ou pelas
condies metablicas.

www.hdpaula.co.cc

Estruturas primrias,
secundrias, tercirias e
quaternria so
essenciais para a sua
atividade
MM varivel
Co-fatores

ons metlicos
Co-enzima

www.hdpaula.co.cc

Enzima completa ativa

Holoenzima
Apoenzima ou
apoprotena

Stio Ativo

Stio Alostrico

Substrato/Produto
Inibio/Ativao

Molcula metaloorgnica

Grupos Prostticos

www.hdpaula.co.cc

Usuais
Comit de Nomenclatura da IUBMB

www.hdpaula.co.cc

EC 2.7.1.1
2 transferase

7 fosfotransferase
1 hidroxila como receptor
1 glicose como receptor

O catalisador no
afeta o equilbrio
qumico, somente a
velocidade.

SP; PS

No afeta o G da
reao

http://bit.ly/5f8bJf
G

www.hdpaula.co.cc

www.hdpaula.co.cc

27/01/2011

SP

Keq = [S]/[P]
G = -RT ln(Keq)

G prediz:

G negativo = equilbrio deslocado para os produtos

Quanto menor G, mais deslocado para a direita

nas condies padro

A energia do sistema
As condies de equilbrio nos sistemas biolgicos
estar a transformao qumica, ou seja, aps atingir o
equilbrio, observa-se mais produto que reagente.
O contrrio tambm verdadeiro.

V = [S]
= (kT/) e-G/RT
k: constante de Boltzman; : constante de planck; G:
energia de ativao

e G so inversa e exponencialmente relacionados

energia de ativao = velocidade
www.hdpaula.co.cc

Como podem esses enormes e altamente

seletivos aumentos de velocidade podem ser
explicados?
Qual a fonte de energia para a dramtica
reduo das energias de ativao das reaes?

www.hdpaula.co.cc

Rearranjo das ligaes covalentes decorrentes

da ligao do substrato enzima

Formao de interaes fracas enzimasubstrato, formando o complexo ES que

estvel.

www.hdpaula.co.cc

Essas interaes contribuem para a especificidade,

bem como para a catlise
Stios ativos so complementares no ao substrato,
mas ao estado de transio
www.hdpaula.co.cc

www.hdpaula.co.cc

Reduzem a energia de ativao promovendo um

caminho de reao alternativo

Uma enzima deve fornecer grupos funcionais

para a realizao das interaes inicas, pontes
de hidrognio e outras interaes fracas. Deve
posicionar estes grupos espacialmente para
otimizar estas interaes no estado de
transio. Isto tudo preferencialmente num
ambiente isolado de gua.

www.hdpaula.co.cc

27/01/2011

Mantm os substratos na orientao adequada

para reagir

Dessolvatao

Complexo ES substitui LH Substrato-H2O

Compensa distores

Reduo da entropia
Aumento de choques efetivos

Vo

Redistribuio eletrnica e rearranjos moleculares

Ajuste induzido

Vo = velocidade
inicial
Vmax = velocidade
mxima
Equao de MichaelisMenten

Alteraes na estrutura 3/4 da enzima para

posicionamento correto de grupos

Vmax S
Km S

Km = [S], qdo Vo =
Vmax

www.hdpaula.co.cc

www.hdpaula.co.cc

Km no reflete as
etapas limitantes da
reao
Kcat = Vmax/[Et]
Kcat reflete
velocidade de catlise

www.hdpaula.co.cc

Relao entre Kcat e Km

Kcat
Vo
Et S
Km

Limite da relao: limite de difuso em soluo

aquosa = 108

www.hdpaula.co.cc

Ativao ou inibio
Ativao

Alostrica

Inibio Reversvel

Competitiva

Semelhana qumica
No afeta Vmax,
somente Km

Ligam de forma
covalente ao stio ativo
Destroem grupos
funcionais do stio ativo
Inibidores suicidas
No possuem nenhuma
atividade, so
reconhecidos por uma
enzima e ao se ligarem
sofrem uma reao e o
produto se liga
covalentemente
enzima.

No-competitivo
Ligao ao stio
alostrico
Afeta Vmax e Km

www.hdpaula.co.cc

Inibio Irreversvel

www.hdpaula.co.cc

27/01/2011

Fatores que controlam as transformaes

biolgicas:

Disponibilidade enzimtica
Disponibilidade de substratos
Presena de ativadores ou inibidores competitivos
e/ou alostricos.

www.hdpaula.co.cc

A variao do pH altera a protonao das

cadeias laterais dos aa

Afeta a formao ES
Afeta estrutura 3/4

www.hdpaula.co.cc