Sunteți pe pagina 1din 189

CRISTIANA DIACONESCU

BIOCHIMIE ALIMENTAR
Curs practic pentru nvmnt la distan

CUPRINS
1. LAPTELE
........................................................................................................................................ 5
1.1. CARACTERISTICILE ORGANOLEPTICE I FIZICO-CHIMICE ALE
LAPTELUI...... ...... 5
1.2. COMPOZIIA CHIMIC A LAPTELUI
................................................................................ 6
1.2.1. Biomoleculele anorganice
............................................................................................... 6

1.2.2. Biomoleculele organice


................................................................................................... 8
1.2.3. Valoarea nutritiv a laptelui integral crud i al produselor lactate
................................ 27
1.3. DEGRADAREA LACTOZEI PE CALE FERMENTATIV
................................................ 28
1.3.1. Fermentaia lactic
......................................................................................................... 28
1.3.2. Fermentaia propionic
.................................................................................................. 32
1.3.3. Fermentaia butiric
....................................................................................................... 33
1.3.4. Fermentaia alcoolic
..................................................................................................... 33
2. BRNZETURILE
......................................................................................................................... 34
2.1. CONSIDERAII GENERALE
............................................................................................... 34
2.2. ETAPELE FABRICRII BRNZETURILOR
...................................................................... 34
2.2.1. Coagularea
..................................................................................................................... 34
2.2.2. Srarea brnzeturilor.
.................................................................................................... 36
2.3. BIOCHIMIA MATURRII
BRNZETURILOR.................................................................. 36
2.3.1. Degradarea glucidelor
................................................................................................... 37
2.3.2. Degradarea lipidelor
...................................................................................................... 38
2.3.3. Degradarea proteinelor
.................................................................................................. 40
2.3.4. Metabolizarea aminoacizilor
......................................................................................... 40
2.3.5. Compui fr arom
...................................................................................................... 43
2.4. COMPOZIIA CHIMIC A BRNZETURILOR
................................................................ 43
2.5. ADITIVI DIN BRNZETURI
............................................................................................... 45
3. CARNEA
....................................................................................................................................... 46
3.1. CONSIDERAII GENERALE
............................................................................................... 46
3.2. STRUCTURA MORFOLOGIC, COMPOZIIA CHIMIC I VALOAREA
NUTRITIV

A CRNII MAMIFERELOR
................................................................................................. 46
3.2.1. Structura muchilor striai
............................................................................................. 46
3.2.2. Compoziia chimic a crnii
.......................................................................................... 49
3.2.3. Valoarea nutritiv a crnii
............................................................................................. 67
3.3. PROCESELE BIOCHIMICE LA NIVELUL MUCHIULUI VIU
....................................... 67
3.3.1. Energetica contraciei musculare
................................................................................... 67
3.3.2. Mecanismul biochimic al contraciei musculare
........................................................... 84
3
3.4. MODIFICRI BIOCHIMICE CARE SE PRODUC N MUCHI DUP
SACRIFICAREA
ANIMALULUI
....................................................................................................................... 85
3.4.1. Stadiul de prerigiditate
.................................................................................................. 86
3.4.2. Stadiul de rigiditate (rigor-mortis)
................................................................................. 86
3.4.3. Stadiul de maturare
........................................................................................................ 90
3.4.4. Fezandarea
..................................................................................................................... 94
3.5. CONSERVAREA CRNII I PRODUSELOR DIN CARNE Aspecte chimice i
biochimice.........
...................................................................................................................... 94
3.5.1. Conservarea crnii la temperaturi sczute
..................................................................... 95
3.5.2. Congelarea i decongelarea
........................................................................................... 97
3.6. METODE CHIMICE DE CONSERVARE A CRNII
........................................................ 100
3.6.1. Srarea (haloanabioza) ................................................................................................
100
3.6.2. Afumarea .....................................................................................................................
103
3.6.3. Conservarea crnii la temperaturi ridicate; Tratarea termic.......................................
106
BIBLIOGRAFIE GENERAL
.......................................................................................................... 111

1. LAPTELE

1.1. CARACTERISTICILE ORGANOLEPTICE I FIZICO-CHIMICE ALE

LAPTELUI
Laptele a fost folosit din cele mai vechi timpuri n alimentaia omului, fiind cunoscut cu
10.000 de ani .e.n. Tradiia milenar a popoarelor din Europa i Asia a contribuit la
acumularea unui
volum considerabil de informaii referitoare la lapte i derivatele lui. Este un aliment
complet, uor
asimilabil i cu mare valoare nutritiv. Datorit acestor caracteristici, laptele asigur
creterea i
dezvoltarea normal a sugarilor i organismelor tinere.
Laptele are culoarea alb-glbuie pentru laptele gras, bogat n provitamina A; uor
albstruie
pentru laptele degresat (datorit lacto-cromului) sau uneori accentuat galben datorit
ingerrii unor
plante din flora spontan (ofran, revent) sau datorit unor stri patologice.
Gustul normal este dulceag (datorit lactozei) pentru lapte de oaie, capr, vac sau
bivoli.
Gusturi anormale (amar) pot apare de la hrnirea cu plante ce conin principii amare, sau
srat (datorit
afeciunii glandei mamare).
Mirosul normal al laptelui este arom slab de protein proaspt; el se poate modifica
datorit
mulsorilor neigienice (miros de furaj, miros de purin sau de dezinfectant) sau miros
amoniacal sau
putrid (datorit afeciunilor glandei mamare).
Opacitatea laptelui este determinat de substanele care se gsesc n suspensie astfel c,
cu ct este
mai gras, cu att opacitatea este mai mare. Ea este sczut n cazul furajrii cu nutreuri
suculente sau
n cazul falsificrii cu ap.
Vscozitatea laptelui: normal laptele este mai vscos ca apa, vscozitatea fiind situat n
intervalul
de 1,76 - 2,60 centipoise. Ea scade n cazul falsificrii cu ap i crete n cazul nvechirii

laptelui.
Tensiunea superficial a laptelui: reprezint raportul dintre numrul de picturi de lapte
i ap
care se gsesc n acelai volum. Ea este subunitar i este situat n intervalul 50 - 55
dyne/cm2, iar n
cazul falsificrii cu ap tensiunea superficial crete peste 55 dyne/cm2.
Temperatura de fierbere este situat n intervalul 100,15 117oC datorit lactozei i
srurilor
minerale aflate n soluie. n cazul falsificrii cu ap temperatura de fierbere tinde spre
100oC.
Punctul crioscopic: laptele nghea la -0,55oC. Falsificarea cu ap duce la creterea
punctului
crioscopic spre 0oC.
Indicele de refracie al laptelui este de 38,5 - 40,5 grade refractometrice i scade
proporional cu
cantitatea de ap adugat.
Rezistena specific (rezistivitatea): normal este situat n intervalul 175 - 200 ohmi i
scade pe
msur ce se adaug ap.
Densitatea laptelui: este o caracteristic de specie i se situeaz n intervalul 1,026 1,034 (cel de
vac are densitatea ntre 1,029 - 1,031). Prin falsificare cu ap densitatea tinde ctre 1.
5
pH-ul (reacia chimic a laptelui): imediat dup muls acesta este neutru sau slab acid.
Laptele
rcit are pH-ul situat n intervalul 6,33 - 6,59, iar ca aciditate titrabil (Metoda Thrner)
se situeaz n
intervalul 16,5 - 18,3oT.
1.2. COMPOZIIA CHIMIC A LAPTELUI
Laptele este un lichid biologic de culoare alb-glbuie secretat de glanda mamar, i cu
gust
dulce.
Compoziia complex i proporia n care se afl diferiii si constitueni depinde de:
specie,
ras, starea de sntate, timpul scurs de la ftare, condiii de ntreinere i mediu ambiant

(tabelul I-1).
Componentele biochimice din lapte se gsesc sub form de:
emulsie (lipide, vitamine liposolubile i hormoni);
dispersie coloidal (proteine);
soluie apoas (glucide, vitamine hidrosolubile, pigmeni, substane azotate cu mas
molecular mic hidrosolubile i sruri minerale).
Tabelul I-1
Principalii indici biochimici caracteristici pentru laptele de vac
Adrian (1973), Boudier i Luquet (1981)
Indici biochimici

Limitele valorilor normale


%
g/l
Ap
85,5 - 89,5
855 - 895
Substan uscat
10,5 - 14,5
105 - 145
Protide (cazein i proteine)
2,9 - 5,0
33 - 35
Lipide totale
2,5 - 6,0
35 - 40
Lactoz
3,6 - 5,5
46 - 49
Sruri minerale
0,6 - 0,9
6-8

1.2.1. Biomoleculele anorganice


Biomoleculele anorganice din lapte sunt reprezentate de ap, sruri minerale i gaze.
Apa este componentul cel mai abundent din lapte. Coninutul variaz n funcie de
specie.
Astfel, comparnd laptele de vac, bivoli, capr i oaie, se constat valori ale
coninutului de ap
minime de 81,7 - 82,5 % n laptele de oaie i maxime de 86,6 - 88,7 % n laptele de
capr. Substana
uscat variaz ntre 17,5 - 18,3 % la laptele de oaie i 12,5 - 12,8 % la laptele de vac.
Componentele minerale din lapte se gsesc sub form liber, ionizate, n lactoser sau

sub
form legat n fraciunea insolubil sau coloidal (tabelul I-2). Laptele conine 0,7 - 0,9
% sruri
minerale.
6
Macroelementele, sodiu, potasiu, clorul se gsesc exclusiv sub form de ioni, fiind foarte
accesibile pentru organism. Calciu i magneziu se gsesc n fraciunea solubil a laptelui
parial sub
form liber ionizat (Ca2+ Mg2+), parial sub form de esteri fosforici sau lipide
complexe.
Fraciunea solubil a laptelui (lactoserul) conine aproape tot sodiul, potasiul i clorul, 1/3
din
calciu sub form liber sau ca sruri, 1/3 din fosfor (sruri sau fosfor organic solubil) i
2/3 din
magneziu sub form de sruri.
Tabelul I-2
Componente minerale din lapte (g/l)
(Anifantakis, 1986)
Minerale

Specia
Vac

Oaie
Capr

Femeie
Potasiu (K2O)
1,6 - 1,8
1,5 - 1,8
1,6 - 2,0
0,5 - 0,7
Sodiu (Na2O)
0,5 - 0,7
0,4 - 0,54
0,4 - 0,54
0,16 - 0,2
Calciu (CaO)
1,3 - 1,8
2,3 - 3,2
1,3 - 1,8
0,2 - 0,4
Magneziu (MgO)
0,14 - 0,20

0,15 - 0,25
0,05 - 0,08
Fosfor (P2O5)
1,0 - 2,3
1,6 - 3,7
1,0 - 2,3
0,15 - 0,4
Clor (NaCl)
1,1 - 1,8
0,7 - 1,5
1,5 - 2,5
0,5 - 0,8
Sulf
0,35
2,0 - 0,2
0,15
Calciul, magneziul, fosforul i sulful se gsesc n fraciunea coloidal a laptelui asociate
sau
legate de micelele de cazein. Fraciunea coloidal salin a laptelui conine circa 2/3 din
calciul total,
1/3 din fosforul total i 1/3 din magneziul total. ntre formele solubile i coloidale, cele
ionizate i cele
nedisociate se stabilete un echilibru influenat de temperatur, pH i concentraia ionilor
de calciu.
n general, coninutul de sruri minerale i raportul dintre acestea se menine practic n
limite
constante. Eventualele variaii ilustreaz stri patologice. Spre exemplu, laptele mamitic
are un
coninut ridicat de clorur de sodiu.
Elementele minerale sunt componentele din lapte cel mai bine absorbite i reinute.
Calciul se
absoarbe cel mai uor comparativ cu alte elemente. Raportul calciu/fosfor din laptele de
vac ( 2/2)
este superior celui din alte alimente i face din lapte o surs important de calciu. Fosfaii
de calciu
intervin n procesul de coagulare a laptelui i mbuntesc calitatea brnzei.
Coninutul de oligoelemente, dei foarte redus (micrograme, ppm), are importan
fiziologic
i nutriional. Concentraia n oligoelemente este influenat de alimentaie i de
perioada de lactaie
prezentnd variaii mari. Creterea concentraiilor de oligoelemente din lapte peste
anumite limite

reprezint un indice de poluare, un semnal de cretere a toxicitii pentru consumator.


Gazele. Coninutul de gaze din lapte este variabil. Dup muls, dioxidul de carbon
reprezint 10 % din volumul laptelui. Ulterior, prin aerare i agitare, coninutul de dioxid
de carbon
scade, iar coninutul de azot i oxigen crete. Scderea concentraie de dioxid de carbon
determin
7
scderea aciditii titrabile. Coninutul de azot influeneaz compoziia laptelui. Prezena
unor cantiti
mari de oxigen duce la distrugerea vitaminei C i la apariia unui gust neplcut, datorit
proceselor de
oxidare i peroxidare lipidic.

1.2.2. Biomoleculele organice


Biomoleculele organice din lapte sunt: protide, lipide, glucide, enzime, vitamine,
hormoni i
pigmeni.
Protidele reprezint circa 95 % din totalul compuilor cu azot din lapte. Laptele de vac
conine 3,3 - 3,4 % proteine. 750 ml lapte de vac asigur necesarul zilnic de protein
animal pentru
buna funcionare a organismului uman. n funcie de specie acest coninut variaz ntre
2,9 - 5,5 %.
Protidele din lapte sunt reprezentate de fosfoproteine (cazeine) 80 - 85 % i proteine
solubile
(lactoalbumina, lactoglobuline, imunoglobuline i peptone) 15 - 20 % (tabelul I-3). Au
structur
macromolecular cu masa molecular cuprins ntre 15 - 200 kDa. Reprezint fraciunea
cea mai
valoroas din lapte deoarece coninutul lor n aminoacizi eseniali este foarte bogat.
Conin toi
aminoacizii eseniali.
Tabelul I-3
Compoziia i distribuia protidelor din laptele de vac
valori medii (Renner, 1983)

Protide
g/l
%

CAZEINE
s-cazein
12,0
46

-cazein
9,0
35
K-cazein
3,5
13
y-cazein
1,5
6
Total cazein
26,0
100

PROTEINE SOLUBILE
-Lactoalbumin
1,5
25
Serumalbumin
0,3
5
-Lactoglobulin
2,7
45
Imunoglobulin
0,7
12
Proteoz-peptone
0,8
13
Fosfoproteinele din lapte sunt cazeine cu structur alctuit dintr-o component proteic
i o
grupare prostetic (radical al acidului ortofosforic). Radicalul fosforic este legat de
aminoacizii serin
i treonin din lanul polipeptidic al proteinei, sub form de fosforilserin i
fosforiltreonin. Radicalii
fosforici confer fosfoproteinelor caracter acid i capacitatea de a forma sruri. Ca
urmare, ele se
8

gsesc n lapte sub form de sruri de calciu. n laptele crud predomin fosfoproteinele
reprezentate de
, , i K cazeine, cunoscute sub numele generic de cazein. K-cazeina a fost
identificat relativ
recent (1995). Aceste fraciuni se pot separa prin electroforez sau ultracentrifugare.
Cazeina constituie 80 - 85 % din totalul proteinelor din laptele de vac. n stare pur se
prezint
ca o pulbere alb, higroscopic, fr gust i miros. n lapte se gsete sub form de soluie
coloidal.
Solubilizarea este datorat prezenei ionilor Ca2+. Fraciunile , , i K cazeinice difer
prin
coninutul n aminoacizi i prin mobilitatea electroforetic. Spre exemplu, cazeina din
laptele de vac
are un coninut mai sczut de cistein, respectiv de sulf, iar cea din laptele de oaie conine
mai puin
acid sialic (glicozaminoglican format din resturi de acid neuraminic N-acetilat legate 2,4
-glicozidic)
legat sub form de sialoprotein. Cazeina K conine n structur o mic proporie de
glucide.

Fragment din structura acidului sialic


-cazeinele includ s1-cazeinele i s2-cazeinele, cu mase moleculare de 23 - 25 kDa.
Structura i proprietile lor se aseamn. Lanurile polipeptidice componente conin un
cap nepolar
i un segment polar. Asocierea lanurilor polipeptidice la nivelul capului polar este
mpiedicat de
prezena segmentelor polare.
-cazeinele au masa molecular de aproximativ 245 kDa. Structura lor se aseamn cu
cea a
-cazeinelor prezentnd un cap polar.
-cazeinele au structur oligomer, preponderent trimer. Au masa molecular de 18
kDa. Prin

asociere cu i -cazeinele formeaz complexe care nu precipit n prezena ionilor de


calciu i nu
coaguleaz la cald. Datorit acestui fapt au rol protector asupra lactoalbuminelor i
lactoglobulinelor.
-cazeinele rezult prin proteoliza -cazeinelor. Au masa molecular de 12 - 20 kDa. i
-Cazeinele precipit sub aciunea cheagului formnd coagulul de brnz, n timp ce
-cazeina trece n
zer. K-Cazeina are rol de protecie a fraciunilor i deoarece este degradat numai sub
aciunea
enzimelor coagulante.
9

Cazeinele formeaz micele (structuri polimere formate din sute sau chiar mii de molecule
individuale, identice sau diferite) cu dimensiuni de 50 - 100 m n funcie de specie.
Micelele de
cazein conin grupri ionizabile, zone hidrofobe i zone hidrofile, fapt care le confer
proprieti
caracteristice, ca de exemplu formarea de soluii coloidale.
Laptele de vac conine n mod normal, n medie, 33,7 % -cazein, 58,9 % -cazein i
7,4 %
-cazein.
n lapte se gsesc micele de cazein (~ 90 %) i mici agregate de cazein solubil (~ 10
%)
sub form de sruri de calciu. ntre micelele de cazein i cazeina solubil se stabilete un
echilibru
care depinde de concentraia ionilor de calciu:
cazein
[Ca2+] mic
cazein
(micelii)
[Ca2+] mare
(agregate solubile)

O concentraie mare a ionilor de calciu deplaseaz echilibrul n sensul formrii de micelii.


Scderea concentraiei ionilor de calciu are ca efect deplasarea echilibrului spre formarea
agregatelor
solubile de cazein. n laptele proaspt micelele de cazein rmn n soluia coloidal sub
forma unui
complex cazeinofosfocalcic ct timp ntre acestea i ionii de calciu se menine un anumit
echilibru:
Prin adugarea de acizi (acid lactic) i scderea pH-ului pn la valoarea pH-ului
izoelectric
(4,5 - 4,7) cazeina din lapte precipit. La pH 7 fraciunile cazeinice se separ astfel:
-cazeina sub
form de polimer cu mas molecular mic, -cazeina ca monomer i K-cazeina sub
form de polimer
cu mas molecular foarte mare. La pH 7, temperatura de 37oC i n prezena ionilor de
calciu
-cazeina coaguleaz, -cazeina precipit, iar K-cazeina nu este afectat. Aceast
comportare permite
separarea cazeinelor n condiiile menionate.
nclzirea la temperaturi mai mari de 64oC reduce capacitatea de coagulare a laptelui
deoarece
o parte din srurile de calciu precipit.
Prin fierberea laptelui cazeinele nu coaguleaz i au rol de protecie asupra albuminelor i
globulinelor pe care le menin necoagulate.
Pn la un raport de 1/10 ntre moleculele de K-cazein i -cazein, K-cazeina inhib
efectul
precipitant al ionilor de calciu asupra i -cazeinei avnd un rol de protecie.
Se elibereaz o parte din calciul fixat n complexul cazeinofosfocalcic i se modific
structura
micelelor coloidale.
10
Precipitarea cazeinei are loc i sub aciunea alcoolului sau a srurilor de metale grele care
au
un efect denaturant asupra moleculelor proteice afectndu-le structura teriar i
cuaternar.
Enzimele coagulante din cheag, pepsina i tripsina, catalizeaz coagularea cazeinelor din
lapte
n prezena ionilor de calciu.
Enzimele coagulante catalizeaz scindarea legturilor peptidice dintre fenilalanin i
metionin din structura K-cazeinei, rezultnd molecule de glicopeptide. Acestea,
mpreun cu
-cazeinele, formeaz complexe micelare solubile care n prezena ionilor de calciu

sufer reacii de
polimerizare i coaguleaz trecnd din sol n gel (lapte prins). Rmne o faz lichid
numit lactoser
sau zer (fig. 1.1.)
K-cazein
enzime coagulante

Glicopeptide
+ -cazein (solubil)

Paracazein
(complexe micelare solubile) - Sol

Polimerizare
ioni de Ca2+
Paracazeinat de calciu Gel (precipitat)

Fig. 1.1. Coagularea cazeinei


Formarea paracazeinatului de calciu (gel) este datorat punilor care se stabilesc ntre
radicalii
fosforici ai fosforilserinei i fosforiltreoninei i gruprile carboxil libere din lanurile
polipeptidice ale
-cazeinei, prin intermediul ionilor de calciu. Paracazeinatul de calciu este componenta
principal a
brnzei.
Viteza de coagulare i gradul de polimerizare cresc cu creterea coninutului de cazein, a
aciditii i a concentraiei ionilor de calciu din lapte.
Proteinele solubile sunt reprezentate de: lactoalbumin, serumalbumin, lactoglobuline,
imunoglubuline i proteozopeptone, care difer prin solubilitile lor. Prin nclzire la
100oC albumina

i globulinele sufer procese de denaturare i precipit, spre deosebire de


proteozopeptone care nu
precipit. n laptele de vac proteinele solubile reprezint circa 20 % din proteinele totale.
-Lactoalbumina este o protein cu mas molecular mic (17 kDa) i reprezint 10 12 %
din totalul proteinelor din lapte sau 1/5 din proteinele lactoserului. Poate precipita din
zerul rmas
dup coagularea cazeinei, la temperatura de 72C. Prin pasteurizarea laptelui la
temperatura de 85C
timp de 10 - 15 minute, precipit i poate fi nglobat ulterior n coagul, concomitent cu
cazeina.
-Lactoalbumina este caracterizat de un coninut mare de triptofan i sulf. Nu conine
fosfor. Are
valoare ridicat datorit concentraiei mari de aminoacizi eseniali i este uor asimilabil.
11
Serumalbumina reprezint 3 % din proteinele lactoserului. Se pare c este identic cu
albumina din serul sanguin. Nu este specific laptelui i are proprieti imunologice.
-Lactoglobulina are masa molecular de 18 kDa i o structur globular. Este
alctuit
din 162 aminoacizi, organizai ntr-o structur format din 3 lanuri polipeptidice.
Coninutul ridicat n
aminoacizi cu sulf este responsabil pentru gustul de fiert al laptelui datorat denaturrii
proteinei la
temperatura de fierbere i eliberrii de grupri sulfhidril. Stabilitatea -lactoglobulinelor
n soluie este
mai mic dect cea a albuminelor, deoarece gruprile ionizate de la suprafaa moleculelor
posed
sarcini de semn contrar, favoriznd tendina de agregare. Prin nclzire, -lactoglobulina
formeaz cu
K-cazeina un complex foarte stabil. -Lactoglobulina nu precipit prin nclzire i nici
sub aciunea
acizilor. -Lactoalbumina i -Lactoglobulina sunt proteine principale specifice zerului.
Imunoglobulinele din lactoser sunt asemntoare cu -globulinele din serul sanguin.
Reprezint cele mai mari molecule din lapte, cu o mas molecular de 180 kDa. Nu sunt
proteine
specifice laptelui, fiind sintetizate de limfocitele B elaborate de mduva spinrii. Datorit
proprietilor imunologice, asigur imunitatea sugarului.
Proteozopeptonele sunt caracterizate de un coninut ridicat de glucide (pn la 6 %) i
fosfor. n structura lor intr hexozamine (1 %), diferite hexoze (3 %), fructoz (0,7 %) i
acid sialic
(2 %). Proteozopeptonele i K-cazeina sunt singurele componente din lapte care conin
acid sialic.
Substanele azotate neproteice reprezint aproximativ 5 % din totalul substanelor
azotate
din laptele de vac. Din acest grup de substane fac parte: aminoacizi liberi, nucleotide,

baze azotate,
hipoxantina, acidul uric, ureea, creatinina, creatina, carnitina, vitamine din complexul B,
acidul
neuraminic, aminoglucide, derivai ai fosfolipidelor, amoniac etc. (tabelul I-4). La
temperaturi mai mari de
50C coninutul de azot neproteic din lapte crete datorit degradrii componentelor
proteice cu
eliberarea aminoacizilor constitueni.
Tabelul I-4
Substane azotate neproteice din laptele de vac
(compoziia medie)
Substane azotate neproteice
Concentraie, g/l
Uree
0,18
Creatin
0,04
Creatinin
0,005
Acid uric
0,023
Amoniac
0,07
Taurin
0,05
Carnitin
0,01
Acid orotic
0,067
Acis neuraminic
0,150
Derivai ai glucidelor
0,26
Derivai ai fosfolipidelor
0,07
12
Lipidele sau grsimea din lapte reprezint componentele cele mai variabile din punct
de
vedere cantitativ n funcie de specie, ras, perioad de lactaie etc. Laptele de vac
conine
aproximativ 35 g lipide/litru. Lipidele se gsesc n lapte sub form de globule cu
diametrul de 3 - 5 m,
nconjurate de o membran n constituia creia intr acizi grai, steroli, mono- i
digliceride,
fosfolipide, glicolipide, proteine i caroteni . Globulele prezint sarcini electrice.

Datorit forelor de
respingere dintre sarcinile electrice de acelai semn, este mpiedicat aglomerarea lor i
astfel rmn n
emulsie (fig. 1.2.).
membran
respingere
Fig. 1.2. Globule de lipide cu sarcin electric de acelai semn
Dac membrana globulelor este distrus prin tratamente mecanice, termice sau
enzimatice, se
produce aglomerarea lor (dezemulsionarea). Astfel, nclzirea la aproximativ 80C i
scderea pH-ului
determin aglomerarea globulelor sub form de smntn.
Culoarea grsimilor din lapte este n general alb-glbuie, n funcie de sezon. Vara
pigmenii
carotenoizi i xantofilele din nutreurile verzi accentueaz culoarea glbuie.
Lipidele din lapte sunt reprezentate de: acizi grai (0,1 - 0,4 %), gliceride (98 - 99 %),
steroli
i steride (0,2 - 0,4 %), fosfolipide (0,2 - 1 %) i cerebrozide (0 - 0,08 %). Ele se gsesc
n interiorul i
n membrana globulelor grase i n lactoser ca fosfolipide, steroli i urme de acizi grai
(tabelul I-5).
Tabelul I-5
Componente lipidice din laptele de vac i localizarea lor
(Georgescu, 1998)

Componente
Concentraie

Localizare
(g/100 g grsime)
Trigliceride
96 - 98
Globule grase
Digliceride
0,3 - 1,6
Globule grase
Monogliceride
0,0 - 0,1
Globule grase
Fosfolipide
0,2 - 1,0
Membrana globulelor grase i lactoser

Cerebrozide
0,0 - 0,08
Membrana globulelor grase
Steroli
0,2 - 0,4
Globule, membran i lactoser
Acizi grai liberi
0,1 - 0,4
Membrana globulelor grase i lactoser
Colesterol sterificat
urme
Membrana globulelor grase
Vitamine
0,1 - 0,2
Globule grase

13
Procesele de hidroliz enzimatic sub aciunea lipazelor din lapte sau a lipazelor
bacteriene,
conduc la scindarea lor n componente alcooli i acizi grai. Acizii grai scad pH-ul
laptelui inhibnd
activitatea lipazic i astfel concentraia de acizi grai eliberai prin lipoliz se limiteaz.
La nivelul
dublelor legturi din acizii grai nesaturai, componeni structurali ai lipidelor din
membranele
globulelor de grsime, se pot produce procese de oxidare i peroxidare, favorizate de
lumin,
temperatur, umiditate i ioni de metale (cupru sau fier). n aceste condiii, laptele poate
cpta miros
i gust de rnced.
Laptele rumegtoarelor conine preponderent acizi grai saturai, deoarece bacteriile
ruminale
secret hidrogenaze, enzime care mpiedic formarea de acizi grai nesaturai.
Capacitatea mare de absorbie confer lipidelor din lapte rol de vehiculani ai substanelor
liposolubile.
Trigliceridele conin n structura lor aproape toi acizii grai (C4 C20), inclusiv pe cei
eseniali, conferind valoare alimentar ridicat laptelui.
Acizii grai saturai prezeni n lapte sunt: acidul butiric, acidul lauric, acidul caproic,
acidul
caprilic, acidul caprinic, acidul miristic, acidul palmitic, acidul stearic i acidul arahic
(tabelul I-6).
Trigliceridele din globulele de grsime conin 60 - 70 % acizi grai saturai, predominnd
cei cu
puncte de topire ridicate (acid miristic 54C, acid palmitic 62C i acid stearic

70C). Acidul
butiric i acidul capronic, cu punctele de topire -8C, respectiv -3C sunt acizi volatili i
imprim
mirosul particular al laptelui i produselor lactatele.
Acizii grai nesaturai (C ) oleic i linoleic sunt
18
n proporie de 25 - 30 % mononesaturai
i 2 - 5 % polinesaturai. Natura i proporia acizilor grai din lapte influeneaz valoarea
unor indici ca:
densitatea grsimii din lapte, care la 15C este de 0,936 - 0,950; coninutul mare de
grsime din lapte conduce la scderea densitii laptelui;
punctul de solidificare, cu valori cuprinse ntre 18 - 23C;
punctul de topire, care are valori cuprinse ntre 29 - 34C, mai sczut ca al altor grsimi
animale.
Tabel 1-6
Acizii grai din laptele de vac (%)
(Georgescu, 1990)
Acizi grai
Nr. atomi de carbon: nr. s
%
Acid butiric
C4: 0
3,2 0,11
Acid caprilic
C6: 0
0,6 0,08
Acid caprolic
C8: 0
1,0 0,08
Acid caprinic
C10: 0
2,9 0,26
Acid lauric
C12: 0
4,8 0,05
Acid miristic
C14: 0
11,8 0,47
Acid palmitic
C16: 0
27,4 0,65
Acid stearic
C18: 0
10,4 0,68
14

Acid arahidic
C20: 0
0,2 0,11
Acid behenic
C22: 0
0,2 0,07
Acid lignoceric
C24: 0
< 0,1
Acid miristoleic
C14: 1
1,8 0,14
Acid palmitoleic
C16: 1
2,6 0,13
Acid oleic
C18: 1
22,9 0,99
Acid linoleic
C18: 2
3,6 0,43
Acid linolenic
C18: 3
1,1 0,18
Acid arahidonic
C20: 4
0,4 0,19
Fosfolipidele (glicerofosfolipidele i sfingolipidele) sunt lipide complexe care au rol
important n formarea i stabilizarea globulelor de grsime. Datorit caracterului
amfipatic (au o parte
hidrofob i o parte hidrofil) fosfolipidele prin componenta hidrofil reprezint
elementul de legtur
ntre faza lipidic i faza apoas a laptelui. Dintre fosfolipide, cel mai bine reprezentate n
lapte sunt
lecitinele (0,03 - 0,04 %), emulgatorii i stabilizatorii cei mai buni ai grsimii. Coninutul
ridicat de
fosfor plaseaz fosfolipidele n categoria componentelor cu valoare nutritiv ridicat.
Lecitinele prin
hidroliz enzimatic elibereaz componentele structurale: glicerol, acizi grai, acid
fosforic i colin.
LECITIN
+ 4H2O
CH2OH
CH3
|

+
HCOH + 2RCOOH + H3PO4 + HOCH2CH2NCH3
|
CH2OH
CH3
Glicerol Acizi grai Acid fosforic
Colina
[O]

33
Trimetilamina
Prin oxidarea aminoalcoolului colin, rezult trimetilamina, care imprim gustul neplcut
de
pete ntlnit la laptele praf cu umiditate crescut sau la unt.
Sfingolipidele din lapte formeaz complexe cu proteinele i se oxideaz uor n prezena
oxigenului.
Sterolii sunt alcooli policiclici reprezentai n lapte de colesterol (0,07 - 0,4 % din
grsimea
total) i urme de ergosterol. Unii steroli au rol de provitamine D, ca de exemplu
ergosterolul, care sub
aciunea radiaiilor ultraviolete se transform n vitamin D2 (antirahitic) n organismul
uman, dar i
n laptele supus acestor reacii. Sterolii particip alturi de lecitine n stabilizarea emulsiei
de grsime.
Colesterolul poate inhiba aciunea lipazelor.
15

Glucidele din lapte sunt reprezentate de diglucide (lactoza 40 - 50 g/litru), oze libere
(glucoza
i galactoz, aproximativ 0,1 g/litru), aminoglucide (N-acetilglucozamin,
N-acetilgalactozamin)
libere sau legate de proteine, lipide sau radicali fosforici, i urme de acizi sialici.
Lactoza este un diglucid reductor format din -galactoz i -glucoz, legate C1 C4
glicozidic:
Lactoza
Precursorul biosintezei lactozei este glucoza sanguin. Aceasta este fosforilat prin
secvena
de reacii:

Glucokinaza
1,6 Fosfoglucomutaz
Glucoz + ATP
Glucozo-6-fosfat
mutaza Glucozo-1-fosfat
ADP
Etapele biosintezei lactozei:
1. Activarea glucozo-1-fosfatului:
Glucoza poate participa la biosinteza lactozei numai sub form activat. Activarea este
catalizat de o glicoziltransferaz care are drept coenzim UTP (uridintrifosfatul)
rezultnd UDPglucoza (uridindifosfat glucoza):
Glucozo-1-fosfat + UTP UDP-glucoza
2. Izomerizarea UDP-glucozei la UDP-galactoz:
UDP-glucoza 4-epimeraza UDP-galactoza
3. Reacia UDP-galactozei cu glucozo-1-fosfatul i formarea de lactozo-1-fosfat
hidrolizat,
apoi la lactoz.
Lactoza poate fi metabolizat de microorganisme specifice pe cale fermentativ.
Lactoza influeneaz absorbia calciului i a altor metale alcalino-feroase, probabil
datorit
formrii unor compleci solubili neionizai. Sub aciunea temperaturii, prin tratarea cu
alcalii sau
pstrarea ndelungat, lactoza se transform n lactuloz, diglucid format din galactoz i
fructoz,
care nu se absoarbe la nivel intestinal. ntre lactoz, cazein i proteinele din lactoser pot
avea loc
reacii Maillard, n urma crora se produce att mbrunarea produselor lactate, ct i
modificare
gustului, mirosului i a valorilor nutritive. Gradul de folosire a lactozei chiar i dup
ingerarea n
cantiti mari este mai mic dect n cazul altor glucide. n lapte apar i intermediari ai
metabolismului
16
glucidic, un exemplu fiind acidul citric (2,1 g/litru n laptele de vac). Acest acid poate
forma geluri
uor solubile cu ionii de calciu i magneziu, favoriznd absorbia acestora. i alte glucide
din lapte
prezint importan biologic i biochimic.
Consumul de lapte determin o cretere mai mic a glicemiei comparativ cu alte glucide
dat
fiind particularitile de absorbie ale glucozei i galactozei la nivel intestinal.
Enzimele din lapte sunt rezultatul activitii celulelor epiteliale secretoare ale glandei

mamare. n laptele de vac crud au fost evideniate peste 60 enzime, unele cu rol nc
neelucidat.
Enzimele cu rolul cel mai important fac parte din clasa oxidoreductazelor i din clasa
hidrolazelor.
Lactoza poate fi metabolizat de microorganisme specifice pe cale fermentativ.
Oxidoreductazele
catalizeaz reaciile de oxidoreducere. n lapte se gsesc:
Hidroperoxidaze oxidoreductaze care acioneaz asupra peroxidului de hidrogen
(H2O2).
Peroxidaze. Conin Fe3+ i catalizeaz descompunerea peroxizilor (H2O2) care pot
apare
normal sau sub influena radiaiilor ionizante. Reacia general este:
SH2 + H2O2 Peroxidaz S + 2H2O
Substrat redus Substrat oxidat
n reacie este redus peroxidul de hidrogen cu formare final de ap:
H2O2 + 2H+ + 2e 2H2O
Lactoperoxidaza se gsete n concentraie mare n laptele de vac i n lactoser.
Catalazele sunt hemenzime care conin Fe3+ ca i peroxidazele. Ele catalizeaz
descompunerea peroxizilor conform reaciei generale:
H2O2 + H2O2 catalaz O2 + 2H2O
Superoxid dismutaza (SOD) este metal enzim care catalizeaz dismutaia anionului
superoxid O (radical liber al oxigenului foarte activ care iniiaz lipoperoxidarea
membranar):
2

2 O + 2H+ SOD H
2
2O2 + O2
Superoxid dismutaza are efect inhibitor asupra oxidrii lipidelor din membrana globulelor
de
grsime.
Xantinoxidaza conine molibden implicat n transfer de electroni:
+ 2e
MoVI MoIV
17
Catalizeaz reacia de oxidare a hipoxantinei la xantin i oxidarea xantinei la acid
uric. n lapte xantinoxidaza se gsete sub form legat n complexele lipoproteice din

membrana globulelor de grsime. Aciunea sa favorizeaz rncezirea laptelui.


Hidrolazele din lapte de vac sunt reprezentate de: lipaze, proteaze, amilaze, fosfaze i
ribonucleaze.
Lipazele catalizeaz lipoliza grsimilor membranare. Sunt absorbite ireversibil de
membrana globulelor grase.
Proteazele catalizeaz scindarea hidrolitic a proteinelor pn la aminoacizi conform
secvenei de reacii:
Proteine
Proteozopeptone
Peptide
Aminoacizi
Amilazele scindeaz hidrolitic macromoleculele de amidon i glicogen. -Amilaza
scindeaz legturile C1 C4 -glicozidice din interiorul lanului de poliglucidic.
-Amilaza scindeaz
legturile glicozidice de la capetele lanului poliglucidic cu formare de maltoz i
dextrine. Laptele de vac
conine -amilaz n cantitate mai mare i -amilaz n cantitate mai mic.
Fosfatazele intervin n hidroliza esterilor acidului ortofosforic:
ROPO3H2 + HOH F
osfataza ROH + H3PO4
n membrana globulelor de grsime acioneaz fosfataza alcalin care are pH-ul optim
9. n lactoser exist fosfataza acid cu pH-ul optim de 4,6 - 4,8.
Ribonucleazele sunt fosfodiesteraze care catalizeaz scindarea hidrolitic a legturilor
fosfodiester din molecula de ARN. n valoare absolut cantitatea de ribonucleaze din
laptele de vac
este mic, dar este crescut comparativ cu alte specii.
Vitaminele. Laptele conine toate vitaminele, n concentraii variabile dar suficiente
pentru
a acoperi necesarul organismului animal i a evita mbolnvirile prin caren (tabelul I-7).
Cantitatea
de vitamine din lapte este n funcie de ras, perioada de lactaie i de alimentaie. Modul
de procesare
a laptelui influeneaz coninutul n vitamine i derivai ai acestora. De exemplu,
smntnirea are ca
efect creterea concentraiei de vitamine liposolubile din smntn, respectiv unt.
Vitaminele
hidrosolubile rmn n laptele smntnit i n zer.
Tabelul I-7
Vitamine din laptele de vac (Renner, 1983)

Vitamine
Concentraie medie
(mg/l)

I. Liposolubile

Vitaminele A
0,37
Vitaminele D
0,008
Vitaminele E (Tocoferoli)
1,1
Vitaminele K
0,03
18

II. Hidrosolubile
Vitaminele B1 (Tiamina)
0,42
Vitaminele B2 (Riboflavina)
1,72
Vitaminele B6 (Piridoxina)
0,48
Vitaminele B12 (Cobalamina)
0,0045
Vitaminele Pantotenic
3,6
Biotina
0,036
Nicotinamida (Vit. PP)
0,92
Vitaminele C (Acid ascorbic)
8,0
Acidul folic
0,053
Colina
170
Inozitol
160
Vitaminele liposolubile (A, D, E, K):
Vitaminele A (retinolii). Laptele conine cantiti apreciabile de caroteni (, , ),
provitamine ale vitaminelor A i vitamine A. Carotenii se gsesc legai de proteine i
imprim
culoarea glbuie a laptelui. Datorit numrului mare de duble legturi din structur
carotenii se
oxideaz uor. Spre exemplu -carotenul se scindeaz oxidativ sub aciunea carotenazei
cu formare de
vitamin A1 (retinol):
Cantitatea de caroteni din lapte variaz n funcie de alimentaie, respectiv de sezon. Vara
cantitatea de caroteni din lapte se dubleaz. Carotenii preluai de organismul animal pe
cale exogen
se acumuleaz n diferite organe (mai ales n ficat i ovare) sub form de esteri ai acizilor
grai
superiori. n perioada de lactaie o mare parte din vitaminele A formate la nivel hepatic
trec n lapte.
Formarea retinolilor se produce la nivelul peretelui intestinal, sediul absorbiei carotenilor
(fig. 1.3.). Bovinele nu pot converti carotenii la nivelul intestinului subire. Vitamina A1

manifest
activitatea vitaminic cea mai intens.
19

Rolul biochimic al retinolilor este variat. Stimuleaz creterea organismelor tinere, previn
apariia de leziuni la nivel epitelial, cheratenizarea epidermei i mucoaselor, intervin n
biosinteza
glicozaminoglicanilor, asigur funcionarea normal a aparatului genital, spermatogeneza
i
reproducia, protejeaz organele hematopoetice, au activitate antiinfecioas, cresc
rezistena
organismului, intervin n funcionarea normal a ochiului etc.

Fig. 1.3. Formarea retinolilor


Lumina, temperatura i acidifierea laptelui influeneaz aciunea vitaminei A. Prin
pasteurizare
sau fierbere se distruge 10 - 20 % din coninutul de vitamine A.

Vitaminele D (calciferolii). Cele mai importante pentru organismul animal sunt


vitaminele
D2 i D3.
Ergosterolul este provitamina vitaminei D2, iar 7-dehidrocolesterolul este provitamina
vitaminei D3. Sunt vitamine antirahitice, mresc permeabilitatea mucoaselor intestinale
fa de Ca2+ i,
n general, intervin n metabolismul calciului din organism, stimuleaz glicogeneza
hepatic i
muscular, favorizeaz secreia hormonilor hipofizari etc. Carena determin rahitism i
afeciuni la
nivel osos, tetanie, iritabilitate nervoas, scderea fertilitii.
20

Laptele vacilor care puneaz vara conine 2 - 2,8 vitamin D/l. Lactoserul conine
cantiti
mari de vitamina D.
Vitaminele E (tocoferolii) sunt vitaminele fertilitii. Se cunosc patru tipuri de tocoferoli
(, , , ). Laptele conine cantiti mari de tocoferoli n perioada n care hrana este
bogat n
nutreuri verzi. Cel mai important ca activitate biologic este -tocoferolul care este i cel
mai bine
reprezentat n lapte.
n -tocoferol: R1, R2 i R3 = CH3
n -tocoferol: R1, R3 = CH3; R2 = H
n -tocoferol: R2, R3 = CH3; R1 = H
n -tocoferol: R3 = CH3; R1, R2 = H
Laptele de vac conine 1,1 mg -tocoferol/l. n absena oxigenului tocoferolii prezint
stabilitate la nclzire, dar se degradeaz uor sub aciunea radiaiilor UV. Prezint
aciune
antioxidant i au rol de protecie a lipidelor din lapte fa de reaciile de peroxidare.

Favorizeaz
conversia retinolilor n caroteni, particip la respiraia celular, mresc rezistena fa de
infecii etc.
Carena determin tulburri ale funciei de reproducie, distrofii musculare, chiar anemii
hemolitice.
Vitaminele K (antihemoragice). Se cunosc vitamine K (K1 i K2) naturale, dar se obin
i
prin sintez.
Metilnaftochinon
n filochinon (vitamina K1):
R = CH2 CH = C (CH2 CH2 CH2 CH)3 CH3
||

CH3 CH3
n farnochinon (vitamina K2):
R = (CH2 CH = C CH2)n H
|

CH3
21

Sunt sintetizate la nivelul rumenului de ctre flora microbian. Laptele conine


concentraii
mici de vitamine K, dar n concentraie constant. Cea mai important este vitamina K1.
Intervin n coagularea sngelui, n respiraia celular i n biosinteza ARNm.
Carena n vitamina K induce hemoragii.
Vitaminele hidrosolubile:
Tiamina (B ) se gsete n laptele de vac liber, legat de o protein sau fosforilat.
1

Conine n structura sa un ciclu pirimidinic i un ciclu tiazolic legate printr-o punte


metilenic.
Tiamina (B1)
Intervine n decarboxilarea -cetoacizilor, n reglarea metabolismului glucidic, a unor
procese
generatoare de energie etc.
Carena determin slbirea organismului, atrofie muscular, polinevrite, astenie,
insuficien
cardiac, dereglri de reproducie i tulburri n lactaie.
Prin nclzirea laptelui la 145 - 150oC timp de cteva minute, vitamina B1 nu se
degradeaz.
nclzirea timp mai ndelungat are ca efect pierderea activitii vitaminice. Prin
pasteurizarea sau
fierberea laptelui se pierde 10 - 27 % din cantitatea total.
Vitamina B2 (riboflavina) se gsete liber sau asociat cu proteine fiind component a
flavinadenindinucleotidelor FAD i FMN, coenzime ale dehidrogenazelor.
Riboflavina (B2)
Deoarece are capacitatea de a se oxida reversibil, riboflavina particip la procese de
oxidoreducere din organism. Intervine n biosinteza hemoglobinei, n chimismul
procesului vizual
asociat cu retinolii i stimuleaz creterea animalelor.
Carena se manifest prin dermatite, chelioz, stomatit anguloas, afeciuni la nivelul
corneii,
tulburri nervoase etc.
22

Fiind puternic fotosensibil prin expunerea laptelui la soare timp de cteva ore, se pierde
50 80 % din aciunea vitaminic. Deoarece este stabil la temperatur, prin sterilizarea
clasic a laptelui
nu se pierde mai mult de 10 % din activitatea vitaminic iniial. Riboflavina imprim
culoarea albalbstruie a laptelui.
Vitamina B6 (Piridoxina) larg rspndit n organismul animal, este bine reprezentat i
n
lapte. Dintre cele trei forme (piridoxol, piridoxal i piridoxamin) n lapte se gsete
piridoxal liber.
Piridoxol
Piridoxal
Piridoxamin
Piridoxalul particip la interconversia serinei i glicocolului, formarea acidului nicotinic
din
triptofan, biosinteza hemului i stimularea hematopoezei.
Derivatul fosforilat (piridoxalfosfatul) are rol de coenzim a unor transaminaze,
decarboxilaze
i racemaze.
n caren apar dermatite, anemii severe, uneori convulsii, apare hipercolesterolemia,
scade
concentraia de hemoglobin, scade ritmul de cretere etc.
Laptele de vac conine de 5 - 10 ori mai mult vitamin B6 dect laptele uman. Prin
sterilizare clasic a laptelui vitamina B6 se distruge n proporie de 50 %.
Vitamina H (Biotina sau vitamina B ) predomin n organismul animal n esutul hepatic
7
i renal. Se gsete liber sau legat de proteine.
Biotina ndeplinete rol de coenzim a unor enzime implicate n carboxilarea i
decarboxilarea
cetoacizilor. Intervine n dezaminarea unor aminoacizi, hidrogenerarea acizilor grai
nesaturai, n
biosinteza acidului aspartic i a acidului oleic, n acumularea de lipide la nivel hepatic
etc.
23

Carena se semnaleaz mai rar i se manifest prin dermatite, leziuni cutanate, dermatoz
serboreic, micri necoordonate. n lapte se gsete liber n cantiti foarte mici. Este
sensibil la
aer, dar este stabil fa de aciunea luminii i cldurii.
Acidul folic (Vitamina B9). n organismul animal coninutul ridicat se gsete n ficat.
Ciclul pterinic
Acid p-aminobenzoic
Acid glutamic
Acid folic (n = 1)
Acidul folic este stabil la temperatur ridicat, dar este sensibil fa de aciunea luminii i
oxigenului.
Intervine sub form de acid tetrafolic n biosinteza bazelor azotate, a acizilor nucleici, a
hemului, serinei, histidinei i colinei. n anumite reacii reprezint o surs de hidrogen; n
laptele de
vac se gsete legat de proteine n cantiti variabile. Carena favorizeaz instalarea
anemiei
megaloblastice, tulburri gastrointestinale etc.
Vitamina B12 (Cianocobalamina) este factor de cretere al microorganismelor. Laptele
conine 0,1 - 0,4 g/l.
a

b
Vitamina B12 (cianocobalamina) (a) i coenzima B12 (b)
24

Microorganismele din rumen i intestinul gros reprezint o surs important de vitamin

B12.
n organism se gsete predominant sub form de coenzim B . Intervine n reacii de
12
metilare i carboximetilare, particip la biosinteza hemului, stimuleaz anabolismul
proteinelor i
lipidelor, menine integritatea celulei nervoase, are rol esenial n hematoprez.
Carena provoac anemia pernicioas, afeciuni la nivelul SNC, tulburri de cretere.
n lapte se gsete n cantiti mici, dar cu activitate vitaminic considerabil. 95 % din
cantitatea total este legat de proteinele din lactoser.
Vitamina C (acidul ascorbic). Cu excepia omului, primatelor i cobaiului, organismele
animale sintetizeaz vitamina C. Poate exista n form redus sau n form oxidat (acid
dehidroascorbic).

Acid L-ascorbic
Acid L-dehidroascorbic
(forma redus)
(forma oxidat)
Cele dou forme constituie un sistem redox foarte important pentru organism. Acidul
ascorbic
este oxidat uor sub aciunea luminii, a cldurii i a unor metale.
- Are rol de transportor de hidrogen n unele sisteme enzimatice.
- Intervine n respiraia celular, n metabolizarea tirozinei i fenilaluninei, n reacii de
hidroxilare, n sinteza unor compui cetonici.
- Stimuleaz glicogeneza hepatic i muscular.
- Are rol esenial n biosinteza glicozamino-glicanilor, n formarea fibrelor de colagen i a
esutului osos.
- Are aciune antitoxic i crete rezistena organismului fa de infecii.
- Favorizeaz coagularea sngelui i transportul fierului.
- Intervine n fiziologia ochiului i n funcia de reproducie.
Carena provoac scorbutul (sngerri ale gingiilor i ale pielii, alterri ale oaselor i
dinilor,
modificri ale esutului conjunctiv).
Laptele conine vitamina C n stare liber. Este sensibil la aciunea aerului. Prin
sterilizare
clasic se distruge n proporie de 50 %, dar prin pasteurizare n proporie de 10 %.
25

Vitamina PP (nicotinamida) se formeaz n esuturi din triptofan. Este amida acidului


nicotinic.

Nicotinamida
Reprezint una din cele mai stabile vitamine. Este component structural a NAD i
NADP
coenzime ale dehidrogenazelor.
Carena induce iritabilitate, anxietate, lips de apetit, diaree, pierdere n greutate, uscarea
pielii
etc. Ca urmare a carenei n vitamin PP (pelagropreventiv) se instaleaz boala numit
pelagr.
n laptele de vac se gsete n stare liber n cantiti reduse dei triptofanul, precursorul
su,
este prezent n cantiti mari.
Hormonii. Laptele conine hormoni sexuali feminini (estrogeni i gestageni), hormoni
hipofizari (tireotropina, prolactina i gonadotropine) i hormoni tisulari (prostaglandine).
Hormonii estrogeni (-estradiolul, estrona i estriolul) sunt hormoni steroidici.

Precursorul
biosintezei lor este colesterolul.
Locul de biosintez este ovarul i, n msur mai mic, corticosuprarenalele i placenta
(n
timpul gestaiei).
Hormoni estrogeni determin formarea caracterelor sexuale secundare, influeneaz
uterul,
trompele, oviductul i funcia ovarian. Acioneaz asupra glandei mamare i determin
depunerea
excesiv de lipide n esutul subcutanat, retenia de clorur de sodiu i de ap.
n laptele de vac coninutul de hormoni estrogeni este de 60 - 200 mg/l.
Progesterona, principalul hormon gestagen este biosintetizat din colesterol. Intervine n
reglarea activitii ovarelor, n pregtirea nidrii ovulului i menine secreia mucoasei
uterine care
asigur hrana embrionului. Prin degradarea progesteronei rezult pregnandiol care este
eliminat prin
urin conjugat cu acidul glucuronic.
Coninutul de progesteron din laptele de vac este de aproximativ 3 mg/l i variaz
proporional cu coninutul de lipide.
26
Prolactina hormonul adenohipofizar gonadotrop este o protein care acioneaz asupra
secreiei glandei mamare contribuind la producia de lapte. Poart i denumirea de
hormon lactogen
sau lactotrop. n perioada de lactaie favorizeaz biosinteza lactozei i pe msur ce
lactaia avanseaz
concentraia de hormoni estrogeni i prolactin scade. Poart i denumirea de hormon
lactogen sau
lactotrop.
n laptele de vac se gsete n concentraie de 5 g/l.
Tireotropina sau hormonul tireotrop (TSH) este secretat de adenohipofiz. Este o
glicoprotein. Acioneaz asupra tiroidei stimulnd biosinteza de hormoni tiroidieni
iodurai.
Gonadotropinele sunt glicoproteide secretate de adenohipofiz, care stimuleaz
activitatea
glandelor sexuale indiferent de sex.
Prostaglandinele sunt hormonii tisulari (ecosanoizi). Precursorul biosintezei lor este
acidul
arahidonic. Acioneaz la nivelul terminaiilor nervoase asupra musculaturii netede i la
nivelul
membranelor celulare i au durata de via scurt.
n mod normal hormonii naturali din laptele de vac nu influeneaz starea sntii
consumatorului. Dac se administreaz animalelor hormoni de sintez, acetia se regsesc
n

concentraii mari n lapte i pot avea consecine grave asupra sntii consumatorului,
motiv pentru
care practica a fost interzis.
Pigmeni i anticorpi
Pigmenii prezeni n lapte pot fi de origine exogen caroteni, xantofile, clorofile
care imprim culoarea glbuie sau de origine endogen riboflavina, lactocromul care
imprim culoarea
alb-albstruie a laptelui.
Anticorpii sunt reprezentai n lapte de bacteriolizine, aglutinine, precipitine,
hemolizine,
opsonine, anticorpi anafilactici sau antitoxine. Datorit proprietilor bacteriostatice
i bactericide, ei
au un rol important n protecia sugarului fa de agenii patogeni.
Compui chimici poteniali prezeni n lapte
Exist o multitudine de substane chimice: ierbicide, insecticide, fungicide i
ngrminte
care pot trece din sol n plant i apoi n organismul animalelor i regsii n lapte.
Prezena lor n
concentraii mari poate fi nociv pentru consumator.
1.2.3. Valoarea nutritiv a laptelui integral crud i al produselor lactate
Valoarea nutritiv a laptelui depinde de valoarea sa energetic i de valoarea biologic.
Valoarea energetic reprezint energia rezultat prin catabolizarea glucidelor, lipidelor i
proteinelor din lapte. Se exprim n calorii sau n jouli (J).
27
Valoarea biologic (coeficientul de retenie al substanelor azotate) este dat de azotatul
asimilat i reinut de organism, necesar acoperirii cerinelor sale n proteine. n cazul
laptelui de vac
valoarea acestui coeficient este de 0,75. Raportul dintre fraciunile proteice, coninutul n
aminoacizi,
coninutul n componente minerale i vitamine este, de asemenea, determinant pentru
valoarea
biologic a laptelui. Pe parcursul separrii laptelui integral se obin 2 produse distincte:
laptele
degresat i smntna. Smntna conine n medie ntre 45 i 50 % grsime i este utilizat
fie ca atare,
fie pentru unt, fric sau smntn pentru cafea sau cereale.
n ceea ce privete produsele lactate acide (lapte btut, lapte acidofil, iaurt, chefir sau
koumsul)
acestea au nsuiri nutritive ridicate i particulariti dietetice i terapeutice. Sub aspect
nutritiv conin
toate elementele constitutive ale laptelui materie prim, transformate n compui uor
digestibili i
asimilabili (lactoza este transformat n glucoz i galactoz, cazeina este transformat n

fosfo-cazeinat
de calciu cu digestibilitate ridicat, iar alte substane proteice sunt descompuse n
aminoacizi).
Att valoarea nutritiv ct i cea energetic sunt, deci, condiionate de compoziia
chimic a
laptelui care difer de la specie la specie i a produselor lactate de orice tip.
1.3. DEGRADAREA LACTOZEI PE CALE FERMENTATIV
Glucidele fermentescibile glucoza, galactoza, dar i lactoza dup hidroliza prealabil n
ozele de enzime secretate de microorganisme, pn la diferii produi de metabolism i
energie.
Fermentaiile lactic, propionic, butiric i alcoolic reprezint procese anaerobe de
degradare a
lactozei, glucozei i galactozei, care decurg n condiii anaerobe n prezena unor
microorganisme
specifice.
1.3.1. Fermentaia lactic
Fermentaia lactic este procesul anaerob de degradare a glucidelor, fermentescibil sub
aciunea enzimelor microbiene, de tipul hidrolazelor, pn la acid lactic (produs
principal) i dioxid de
carbon, alcool etilic, acid acetic, acetoin, diacetil (produi secundari).
Bacteriile lactice (forme derivate de la genurile Lactococcus, Streptococcus,
Leuconostoc,
Pediococcus i Lactobacillus) secret enzime implicate n aceast fermentaie. Sub
aciunea
mucegaiurilor ( Aspergillus, Penicillium i Mucor) se obin, de asemenea, cantiti mari
de acid lactic.
Formarea produilor finali n fermentaia lactic este condiionat de tipul glucidului
fermentescibil (lactoz, glucoz, galactoz) i de tipul bacteriilor lactice
(homofermentative sau
heterofermentative).
Prin homofermentaia lactic hexozele sunt degradate anaerob pn la acid piruvic pe
calea
Embden-Mayerhof-Parnas (EMP) (fig. 1.4.).
28

Glucoza
ATP
Glucokinaza
ADP

Glucozo-6-fosfat
Fosfoglucoizomeraza
Fructozo-6-fosfat
ATP
ADP
Fosfofructokinaza
Fructozo-1,6-difosfat
Fructozo/1,6-difosfatliaza
Aldehid-3Fosfodihidroxifosfogliceric
Triozofosfat-

acetona
izomeraza
NAD+
Gliceraldehid-3P-dehidrogenaza
NADH(H+)
Acid 1,3-difosfogliceric
ADP
Fosfogliceratkinaza
ATP
Acid 3-fosfogliceric
Fosfogliceromutaza
Acid 2-fosfogliceric
H2O
Enolaza
Acid 2-fosfoenolpiruvic
ATP
Piruvatkinaza
ADP

Acid enolpiruvic
Acid piruvic
Fig. 1.4. Degradarea hexozelor pn la acid piruvic pe calea EMP
29
Bacteriile lactice homofermentative secret dou lactat dehidrogenaze NAD+/NADP+
dependente, care catalizeaz reacia de transformare a acidului piruvic n acid lactic optic
activ

dextrogir (+) sau levogir (). Formarea unui izomer predominant depinde de genul
bacteriilor,
respectiv de stereospecificitatea lactatdehidrogenazei secretate de acestea. Sub aciunea
lactococilor
rezult acid lactic dextrogir, iar sub aciunea lactobacililor rezult acid lactic levogir.
Prezena n
celula microbian a lactat racemazei active are ca rezultat formarea unui amestec racemic
de acid
lactic levogir i dextrogir () optic inactiv (fig.1.5.).

CH3
|
C=O
|
COOH
Acid piruvic
NADH(H+)
NAD+

L(+) lactat

D() lactat
dehidrogenaz
dehidrogenaz

CH3

CH3
|
|
HOCH
racemaza
HCOH
|
|

COOH
COOH
L(+) Acid lactic
D() Acid lactic
Amestec racemic ()
Fig. 1.5. Transformarea acidului piruvic n acid lactic
Ecuaia global a fermentaiei homolactice:

Bacterii lactice
C

6H12O6 + 2ADP + 2H3PO4

2CH3 CHOHCOOH + 2ATP+75 kJ


Lactoza, glucoza i galactoza sunt transportate n celula bacterian cu ajutorul unor
permeaze
secretate de Streptococcus Salivarius subspecia thermophillus (SST) i lactobacili
termofili sau a
sistemului activ fosfotransferaz fosfoenolpiruvat din bacterii aparinnd genului
Lactococcus i
Lactobacillus sp. cu formare de esteri fosforici.
n celula bacterian lactoza sau lactozo-6-fosfatul sunt scindate hidrolitic sub aciunea
lactazei
(-galactozidaz) n ozele componente glucoz i galactoz:
Lactaza
Lactoza
-Galactoz + -Glucoz

30

n continuare glucoza este metabolizat direct pe calea EMP pn la acid lactic.


Galactoza se poate metaboliza pe trei ci, n funcie de genul bacteriilor:
1. Calea tagatozei (genul Leuconostoc);
2. Leloir (genul SST, LDB, Leuconostoc);
3. Calea glicolitic EMP de fermentare a glucozei ( Lactococcus i Lactobacillus).
1. Calea tagatozei cuprinde urmtoarele etape:
a. Izomerizarea galactozo-6-fosfatului cu formare de tagatozo-6-fosfat;
b. Formarea tagatozo-1,6-difosfatului;
c. Scindarea tagatozo-1,6-difosfatului n dou trioze fosforilate;
d. Deplasarea echilibrului n sensul formrii de aldehid-3-fosfogliceric;
e. Metabolizarea aldehidei-3-fosfoglicerice pe calea EMP pn la acid piruvic;
f. Formarea acidului lactic din acid piruvic.
2. Pe calea Leloir galactoza intr n secvena urmtoare de reacii:
a. Transformarea galactozei n galactozo-1-fosfat n prezena ATP;
b. Formarea UDP-galactozei;
c. Epimerizarea UDP-galactozei cu formare de UDP-glucoz;
d. Scindarea UDP-glucozei cu formare de glucozo-1-fosfat;
e. Izomerizarea glucozo-1-fosfatului la glucozo-1-fosfat;
f. Degradarea glucozo-1-fosfatului pe calea EMP pn la acid piruvic.
3. Calea glicolitic presupune izomerizarea galactozei n glucoz care fermenteaz pe
calea EMP.
n fermenia homolactic se pot forma i cantiti mici de diacetil i acetoin, pe contul
glucidelor sau a acidului citric. Schema formrii diacetilului din acid citric sub aciunea
unor specii
( Lactococcus lactic ssp, Lactiv biovar diacetyllactis i Leuconostoc) este redat n figura
1.6:
Fig.1.6. Formarea diacetilului din acid citric

Cantitile de diacetil care confer laptelui arom, pot fi mrite prin adaos de acid citric
(citrat).
n fermentaia heterolactic glucidele (pentoze i hexoze) sunt fermentate anaerob sub
aciunea
enzimelor secretate de Lactobacillus brevis, Lactobacillus bifidus, Leuconostoc
mesenteroides, pe calea
pentozfosfailor (calea 6-fosfoglucoconatului) care presupune etapele urmtoare:
31
a. Formarea glucozo-6-fosfatului din glucoz;
b. Transformarea glucozo-6-fosfatului n lacton instabil;
c. Hidroliza spontan cu desfacerea ciclului glucolactonei i formare de 6-fosfogluconat
(acid 6-fosfogluconic);
d. Decarboxilarea oxidativ a 6-fosfogluconatului cu formarea intermediar de 3-ceto-6fosfogluconat susceptibil la decarboxilare i formarea final de ribulozo-5-fosfat;
e. Izomerizarea ribuzo-5-fosfatului n xilulozo-5-fosfat cu formarea intermediar a unui
endiol instabil;
f. Scindarea xilulozo-5-fosfatului n aldehid-3-fosfogliceric i acetil fosfat;
g. Transformarea acetil fosfatului n acid acetic i aldehid acetic;
h. Formarea de alcool etilic din aldehid acetic.
n fermentaia heterolactic pe lng acid lactic se obin cantiti mari de alcool etilic,
acid
acetic i dioxid de carbon.
Produii finali ai fermentaiei heterolactice depind i de specia bacteriilor implicate:
n prezena Lactobacillus brevis rezult acid lactic, acid acetic i dioxid de carbon.
Leuconostoc mesenteroides determin formare de acid lactic, alcool etilic i ap.
Sub aciunea Lactobacillus bifidus heterofermentaia lactic urmeaz calea fructozo-6fosfatului, fr formare de dioxid de carbon:
Lactobacillus bifidus
C

6H12O6 + 5ADP + 5H3PO4


2CH3 CHOHCOOH + 3CH3 COOH + 5ATP
Acid lactic
Acid acetic
Fermentaia lactic controlat, sub aciunea culturilor de bacterii lactice selecionate, este
aplicat pe scar industrial pentru obinerea produselor lactate acide (lapte acidofil, lapte
btut, iaurt,
chefir, smntn), a untului i a brnzeturilor.
Fermentaia lactic excesiv duce la acumulare de acid lactic, scderea drastic a pH-ului,
distrugerea bacteriilor lactice i, n final, la deprecierea calitii produselor.

1.3.2. Fermentaia propionic


Este procesul anaerob de degradare a glucidelor (lactoz, glucoz) pn la acid propionic.
n
prezena enzimelor secretate de bacteriile propionice ( Propionil bacterium) acidul lactic
se transform
n produi finali acid propionic, acid acetic, dioxid de carbon i ap:
C6H12O6
2CH3CHOHCOOH
2CH3CH2COOH + CH3COOH + CO2 + H2O
Acid lactic
Acid propionic
Acid acetic
32

1.3.3. Fermentaia butiric


Reprezint procesul anaerob de degradare a glucidelor, sub aciunea ezimelor secretate de
bacteriile butirice, pn la produi finali acid butiric, dioxid de carbon i hidrogen:
Bacterii butirice
C

6H12O6 + 3ADP + 3H3PO4

CH3 CH2 CH2 COOH + CO2 + 2H2+3ATP


Acid butiric
Fermentaia butiric influeneaz negativ calitatea brnzeturilor.
1.3.4. Fermentaia alcoolic
Este un proces anaerob catalizat de enzimele secretate de drojdii prin care diferite tipuri
de
glucide sunt transformate n alcool etilic i dioxid de carbon:
C
Drojdii

6H12O6 + 2ADP + 2H3PO4

2CH3 CH2 OH+2CO2 + 2ATP


Hexoz
Alcool etilic
Glucoza se degradeaz pe calea Embden-Mayerhoff-Parnas, pn la acid piruvic. Acesta,
prin
decarboxilare, formeaz aldehid acetic. n prezena alcool dehidrogenazei, aldehida
acetic se
transform n alcool etilic:
Fig. 1.7. Formarea alcoolului etilic din glucoz
33
2. BRNZETURILE
2.1. CONSIDERAII GENERALE
Istoria brnzeturilor ncepe din vremuri strvechi, odat cu domesticirea oilor n epoca
neolitic ajungnd pn n zilele noastre cnd se produc curent peste 500 sortimente de
brnz. n anul
2004 producia mondial de brnz nsuma 18 milioane (FAD).
Consumul de brnzeturi pe toate meridianele globului este explicat prin caracterul lor de
produse lactate naturale, cu valoarea nutritiv i energetic ridicat. Brnzeturile
constituie rezultatul
unor procese de degradare enzimatic a principalelor biomolecule din lapte. Materia
prim laptele
trebuie s provin de la animale sntoase i s ndeplineasc anumite criterii de calitate

reflectate de
nsuirile fizico-chimice i organoleptice (densitate, viscozitate, aspect, culoare, gust,
miros), de
compoziie chimic (coninutul de proteine, lipide, glucide i calciu) i de flor
microbian (prezena
bacteriilor psihotrofe care secret proteaze i lipaze).
Pentru fiecare sortiment de brnz sunt specifice anumite caractere organoleptice.
Brnza reprezint produsul proaspt sau maturat cu consisten solid sau semisolid, n
care
raportul proteine serice totale/cazein nu depete valoarea specific laptelui i se obine
prin:
a) Coagularea parial sau total a laptelui, a laptelui degresat total sau parial, smntnit,
a
zerului, a zarei, folosite ca atare sau n combinaie prin aciunea exercitat de cheag sau
ali ageni
coagulani adecvai i prin scurgerea parial a zerului rezultat n urma coagulrii;
b) Folosirea de tehnologii speciale n vederea coagulrii laptelui i/sau a materiilor crude
obinute din lapte n scopul obinerii unui produs finit avnd caractere fizice, chimice i
organoleptice
similare cu cele descrise la punctul a) (norma A6 din Codex Alimentarius).
2.2.
ETAPELE FABRICRII BRNZETURILOR
n fabricarea brnzeturilor se parcurg urmtoarele etape (FAO - 1995):
Coagularea (formarea coagulului);
Scurgerea (deshidratarea coagulului);
Maturarea (degradarea enzimatic la nivelului coagulului).

2.2.1. Coagularea
Coagularea reprezint procesul prin care macromoleculele proteice, n principal cazeinele
din
lapte trec ireversibil din sol n gel (coagul).
Randamentul de transformare a laptelui n brnzeturi depinde de fraciunile i
cazeinice a
cror sum trebuie s reprezinte peste 90 % din total.
34
Coagularea se produce sub aciunea agenilor fizici (temperatur), chimici (acizi) sau
biochimici (enzime coagulante) care determin modificarea sarcinii electrice a
moleculelor sau
modificarea gradului de hidratare, respectiv a nveliului protector format din molecule
de ap,
diminund astfel aciunile de repulsie dintre moleculele proteice favoriznd astfel
aglomerarea lor sub

form de micele (coagul).


Coagularea prin acidifiere se face cu acid lactic rezultat prin fermentarea lactozei sub
aciunea bacteriilor lactice. Moleculele de cazein sunt ncrcate puternic electronegativ
ntre ele
manifestndu-se fore de respingere. Protonii (H+) neutralizeaz sarcinile electronegative
astfel nct
la pH-ul izoelectric al cazeinei (4,6) neutralizarea este total i macromoleculele proteice
precipit
(floculeaz) formnd un coagul (gel).
Molecule
H+
proteice n

soluie

pH = 4,6
Gel (Coagul)
(Sol)
Totodat, n mediu acid ionii de calciu din fosfocazeinatul de calciu sunt eliberai i trec
n
lactoser rezultnd acid cazeinic.
CAZEIN PO3Ca + 2H+
CAZEIN PO3H2 + Ca2+
Fosfocazeinat de calciu

Acid fosfocazeinic
Coagularea prin acidifiere necesit anumite doze i specii de lactobacili, temperatur i
pH de
coagulare (20oC, pH = 4,6 i 50 - 550D sau 400C, pH = 5,2 i 400D). Timpul pentru
desfurarea
fermentaiei lactice este mai ndelungat (cteva ore). Prin aceast metod se obine un
coagul friabil,
permeabil i demineralizat.
Coagularea sub aciunea enzimelor coagulante: Enzimele coagulante (cheag, pepsin)
i ionii
de calciu denatureaz cazeina. Se produce att o proteoliz limitat, ct i precipitarea
micelelor de

cazein modificate sub form de paracazeinat de calciu:


Cazein
Enzim
e coagulante
Paracazein
Paracazein + Ca2+

Paracazeinat de calciu
(sol)

(gel)
Coagularea este rapid (2 - 3 minute) la temperaturi de 40 - 42oC i pH 5,5. Cele dou
metode
pot fi folosite simultan realizndu-se coagularea mixt. Coagulul obinut cuprinde
lactoser (zer) care
este expulzat spontan putnd fi separat de cazein i lipide prin scurgere.
Lactoserul sau zerul reprezint faza apoas a laptelui care rmne dup coagulare i
separarea
coagului de brnz. Lactoserul conine 94 % ap, substan uscat 50 - 60 g/l, substane
azotate 7 %
(din care 5 % proteine), lipide 0,4 %, componente minerale (predominant calciu i
fosfor), 5 %, acid
lactic, lactoz i vitamine hidrosolubile. Valoarea sa nutritiv este dat de coninutul de
proteine care
reprezint 13 % din substana uscat i de lactoz.
35
2.2.2. Srarea brnzeturilor
ntre faza de scurgere i cea de maturare se face srarea brnzeturilor prin adaos de
clorur de
sodiu (0,5 - 4,0 g/100 g brnz). Operaia se poate face n saramur, pe cale uscat sau
prin ncorporarea
srii n cheag.

2.3. BIOCHIMIA MATURRII BRNZETURILOR


Maturarea brnzeturilor reprezint un proces complex ce include n principal reacii
enzimatice
de degradare a glucidelor, lipidelor i protidelor, care au loc pe suprafaa i n interiorul
brnzeturilor.
Pentru obinerea diferitelor sortimente de brnzeturi se folosesc ageni de maturare
surse de
enzime care intervin n proteoliz, n metabolizarea aminoacizilor i n formarea
compuilor de arom.
Agenii de maturare pot fi grupai astfel:
Laptele, care conine peste 60 enzime dintre care unele sunt eseniale n procesul de
maturare (plasmina, lipazele, fosfatazele acide, xantinoxidaza etc.); aceste enzime sunt
termostabile i
rezist la pasteurizare, se gsesc ncorporate n coagulul brnzei asociate cu miceliile de
cazein sau n
interiorul globulelor de grsime.
Agenii coagulani care reprezint o surs de proteinaze specifice. Cheagul conine
cantiti mari de proteinaze i lipaze.
Culturile starter conin germeni care secret numeroase enzime cu localizare majoritar
intracelular ce pot fi eliberate ca urmare a proceselor de distrucie celular sau dup
moartea celulelor
i au o contribuie esenial n procesul de maturare. Aceste culturi sunt n principal
responsabile de
formarea acidului lactic (tabelul II-1).
Tabelul II-1
Bacterii lactice folosite pentru obinerea diferitelor tipuri de brnzeturi

Culturi utilizate
Tipuri de brnzeturi
Lactococcus lactis ssp. lactis
Brnz proaspt de vaci
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Lactococcus lactis ssp. lactis
Telemea, ca
Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Brnzeturi albe n saramur tip fetta,
Lactococcus lactis ssp. cremoris
brnzeturi frmntate: burduf, Moldova
Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Streptococcus termophillus
Brnzeturi cu past oprit

Lactobacillus casei
Lactococcus lactis ssp. lactis
Streptococcus lactis ssp. cremoris
Brnzeturi semitari tip Trapist, Olanda, Edam
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Streptococcus salivarius ssp. termophillus
Lactobacillus delbrueckii ssp. bulgaricus
Brnzeturi tari, vaier
Lactobacillus delbrueckii ssp. lactis
36
Lactobacillus helveticus
Brnzeturi tari, vaier
Popionibacterium
Lactococcus lactis ssp. lactis
Lactococcus lactis ssp. lactis var. diacetylactis
Tip Cheddar
Lactococcus lactis ssp. cremoris
Lactobacillus helveticus
Lactobacillus casei
Microflora secundar (nonstarter) include: drojdii, mucegaiuri, corineforme,
propionilbacterii, dar i microorganisme provenite din lapte sau mediul exterior. Aceasta intervine
printre altele
n formarea compuilor de arom.

2.3.1. Degradarea glucidelor


n brnz se regsete un procent mic (~ 2 %) din lactoza coninut n lapte. n primele
stadii
de maturare i pe parcursul procesului de fabricare a brnzei lactoza este degradat, prin
reacii
catalizate de enzimele secretate de agenii de maturare, pn la acid lactic. Formarea
acidului lactic
influeneaz valoarea pH-ului i implicit evoluia multiplelor procese biochimice care au
loc pe
parcursul maturrii.
Degradarea lactozei cu formare final de acid lactic se poate face sub aciunea bacteriilor
homofermentative sau heterofermentative.
Pe parcursul maturrii brnzeturilor, ca urmare a homofermentaiei lactice, rezult acid
lactic sub form de izomeri optici sau amestec sacemic i cantiti mici de acetoin i
diacetil.
Prin fermentaia heterolactic, pe lng acid lactic, rezult cantiti mari de alcool etilic,

acid acetic i dioxid de carbon.


n condiii care favorizeaz fermentaia propionic (ncperi calde) se formeaz acid
propionic, acid acetic i dioxid de carbon (cazul unor sentimente de brnzeturi elveiene).
Fermentaia butiric conduce la formare de acid butiric, hidrogen i dioxid de carbon.
Degradarea bacterian a acidului citric decurge cu formare de diacetil, acid acetic i
dioxid de
carbon.
Produii finali rezultai din procesele amintite sunt implicai n maturarea brnzeturilor i
formarea calitii acestora. Astfel:
albe n brnz;
formarea aromei unor sortimente de brnzeturi;
de
arom;
37

sortimente
de brnz;
lactic
format (~ 1 %) sub aciunea enzimelor secretate de culturi secundare ( Geotrichum
candidum, drojdii,
Penicillium caseicolum, Brevibactisium linens) este metabolizat rapid pn la produi
finali dioxid
de carbon i ap. Ca urmare, aciditatea i concentraia de fosfat de calciu din interiorul
brnzei scad i
aceasta se nmoaie. Totodat este influenat negativ aroma.

2.3.2. Degradarea lipidelor


Lipidele din brnzeturi, n principal gliceridele, prin lipoliz catalizat de lipaze, se
transform

n acizi grai i alcooli. Trigliceridele sufer o hidroliz n trepte cu formare intermediar


de , i '
digliceride i, n final, monogliceridele:
Lipazele prezint specificitate att fa de o anumit lungime a catenei acizilor grai, ct
i fa
de natura acestora (saturai sau nesaturai). Ionii de calciu formeaz cu acizii grai
spunuri insolubile
i acioneaz ca inhibitori ai lipazelor. Lipazele sunt activate de prezena srurilor biliare
care
emulsioneaz grsimile facilitnd astfel procesul de lipoliz. De asemenea, proteinele
zerului (lactoglobulina i serumalbumina) pot lega lipazele activndu-le. Laptele de vac conine
o
lipoproteinlipaz asociat n proporie mai mare de 80 % cu micele de cazein i probabil
se regsete
n brnz.
Pasta de renin folosit la fabricarea brnzeturilor conine o lipaz (esteraz pregastric),
glicoprotein cu pH optim de aciune 7, care catalizeaz eliberarea unor cantiti mari de
acizi grai cu
catene scurte i medii, componeni structurali ai trigliceridelor din lapte. Specificitatea
determinat de
proveniena lor (de la miei, iezi sau viei) imprim arome diferite brnzeturilor italiene.
Lactococii prezint activitate lipolitic mai redus care poate fi compensat de folosirea
lor n
concentraie crescut pe o durat mai mare a maturrii.
Pe parcursul maturrii brnzeturilor, activitatea lipazelor i esterazelor secretate de
bacterii
poate fi inhibat de compui organofosforici i compui ai metalelor divalente (Ca2+,
Hg2+, Cu2+ etc.).
Bacteriile psihotrofe reprezint o surs important de lipaze foarte active, stabile la
temperatur, care pot determina rncezirea brnzeturilor pstrate timp mai ndelungat.
Aflndu-se
adsorbite pe suprafaa globulelor de grsime, aceste lipaze rmn n brnz.
38
Acizii grai rezultai ca urmare a lipolizei pot conduce la formare de esteri, amide,
cetone i
ali compui implicai n formarea aromei brnzeturilor:

Ester

Amid
Spre exemplu, transformarea acizilor grai liberi existeni n anumite sortimente de
brnzeturi
(cu mucegai albastru sau cu Penicillium ssp.) parcurge patru etape principale catalizate
enzimatic:
1. Eliberarea acizilor grai din lipide sub aciunea lipazelor:
Triglicerid + 3HOH

Lipaze
2. Oxidarea acizilor grai la -cetoacizi:
+O2

C CH
CO
HO
CH
CH
COOH
n
2
2
n
3
2
2

||
O
Acid gras saturat
-Cetoacid
3. Decarboxilarea -cetoacizilor cu formare de 2-alcanone:

C CH
COOH
n
2
n
3
2
||
||
O
O
-Cetoacid

2-Alcanon
4 . Reducerea 2-alcanonelor la 2-alcanolii corespunztori:

3
2
n
3
||

|
O
OH
2-Alcanon
2-Alcanol
2-alcanonele se pot forma i din -cetoacizii, prezeni n mici concentraii n grsimea
laptelui,
sub aciunea mucegaiurilor sau din acizi grai mononesaturai prin oxidare.
Nivelul 2-alcanonelor din brnzeturi este n funcie de pH, concentraia acizilor grai i
starea
fiziologic a mucegaiurilor. Alcanonele contribuie la formarea aromei anumitor
brnzeturi.
Din i hidroxiacizii formai prin oxidarea acizilor grai eliberai prin lipoliz la nivelul
glandei mamare, rezult i lactone (esteri ciclici):

3
2
2
3
2
2
|
|

|O|
OH
OH
Hidroxiacid
Lacton
i Lactonele sunt compui stabili care confer brnzeturilor o arom puternic.
39

2.3.3. Degradarea proteinelor


n cazul majoritii sortimentelor de brnzeturi degradarea enzimatic a proteinelor

(proteoliza) poate fi schematizat astfel:

Endoproteaze Albumaze Expeptidaze


Exopeptidaze

Proteine
i peptone

Polipeptide
Exopeptidaze
Peptidaze

Peptide

Aminoacizi
Proteoliza este influenat de concentraia de clorur de sodiu i de coninutul de ap din
brnz.
Cazeina sub aciunea cheagului rezidual sau n msur mai mic a plasminei, eventual a
catepsinei D, sufer o degradare hidrolitic cu formare de peptide cu mas molecular
medie, care sunt
degradate n continuare prin reacii catalizate de enzimele coagulante secretate de
microflora starter i
nonstarter pn la aminoacizi. Sub aciunea proteinazelor i peptidazelor bacteriene
rezult peptide cu
mase moleculare mici i aminoacizi liberi. Aceast schem general variaz de la
sortiment la
sortiment:
Cazeina + HOH

Peptide (M medie)
Degradarea proteinelor pe parcursul maturrii influeneaz structura, consistena,
digestibilitatea,
gustul i aroma brnzeturilor maturate.
Evaluarea procesului de proteoliz permite aprecierea gradului de maturare i a calitii
brnzeturilor.
Proteoliza care are loc sub aciunea proteazelor secretate de mucegaiuri din culturi starter
secundare are un rol important n obinerea diferitelor sortimente de brnzeturi. Culturi

starter
secundare tradiionale ( Penicillium ssp., Brevibacterium linenens, Penicillium
roqueforti i Penicillium
camamberti) elaboreaz aspartilproteinaze i metaloproteinaze care degradeaz i
-cazeinele,
proteinaze intracelulare, carboxipeptidaze intra i extracelulare, aminopeptidaze intra i
extracelulare.

2.3.4. Metabolizarea aminoacizilor


Metabolizarea aminoacizilor liberi, sub aciunea enzimelor secretate de bacterii i
mucegaiuri,
decurg prin reacii de: dezaminare, decarboxilare, transaminare i desulfurare.
Dezaminarea aminoacizilor are loc pe una din cile urmtoare:
Dezaminare oxidativ n prezena mucegaiurilor i bacteriilor aerobe care secret
aminoacidoxidaze:
Aminoacidoxidaze
RCHCOOH +1/2O2

RCCOOH + NH3
|
||
NH2
O
Aminoacid

-Cetoacid
40
Dezaminare reductiv sub aciunea bacteriilor strict anaerobe din genul Clostridium:
NADH(H+) NAD+
RCHCOOH
RCH
2 COOH + NH3
|

Acid carboxilic
NH2
Aminoacid
Dezaminare hidrolitic n prezena dehidrogenazelor specifice secretate de bacterii din
genul Clostridium i Bacillus:
NAD+ NADH(H+)
RCHCOOH

RCCOOH + NH3
|
Aminoacid||
NH
dehidrogenaze
2
O
Aminoacid

-Cetoacid
Dezaminare desaturant (intramolecular) produs de bacterii aerobe i anaerobe
( Proteus, Pseudomonas, Clostridium):
RCH
2 CHCOOH +HOH

RCH=CHCOOH + NH3
|
NH2
Aminoacid

Acid nesaturat
n anumite sortimente de brnzeturi (Camambert, Gruyese Comte) concentraia
amoniacului
rezultat prin procesele de dezaminare este ridicat.

Transaminarea poate avea loc sub aciunea a trei trasaminaze elaborate de Escherichia
coli:
R R' R R'
||||
Transaminaze
HCNH2 + C=O C=O + HCNH2
||||
COOH COOH COOH COOH
Aminoacid -Cetoacid -Cetoacid Aminoacid
Decarboxilarea aminoacizilor se produce la nivel intracelular sub aciunea aminoacid
decarboxilazelor (AAD), foarte active n mediu acid. Rezult amine biogene conform
reaciei generale:
RCHCOOH + 1/2O

2 RCH2 NH2 + CO2


| Amin biogen
NH2
Aminoacid
Pe parcursul procesului de maturare a brnzei, ca urmare a acestor reacii, se formeaz
amine
biogene: histamin, tiramin, triptamin, putrescein i cadaverin. n brnzeturi se
gsesc n special
histamina i tiramina.
41

Toate aceste amine biogene sunt biologic active. Ingerate n cantiti foarte mari pot
provoca
migrene, hipertensiune i intoxicaii severe. Nivelul lor n brnzeturi depinde de
sortiment, gradul de
maturare i caracteristicile microflorei.
Brnzeturile contaminate cu microorganisme de alterare (enterococi), conin amine
biogene n
concentraii crescute.
n cazul unei ingestii crescute de amine biogene n majoritatea cazurilor nu apar
intoxicaii
datorit aciunii monoaminooxidazelor i diaminooxidazelor care catalizeaz reacii de
dezaminare
oxidativ a aminelor biogene convertindu-le n aldehide care trec apoi n acizi carboxilici
fr
toxicitate:
H

H
Monoaminooxidaz
+O2
RCH2NH2+ 1/2O2

RC

RC
Amin biogen
oxidaz
O

OH
Aldehid
Acid carboxilic
n cazul prezenei unor inhibitori sau datorit unor defecte genetice aminooxidazele sunt
O
inactivate i intoxicaia cu amine biogene se instaleaz rapid.
xi daz
Desulfurarea aminoacizilor cu sulf, n special a metioninei, poate conduce la compui
volatili: metantiol i hidrogen sulfurat.
Din metionin se poate forma metantiol pe dou ci:
1. Calea direct sub aciunea demetiolazei:
CH
2 SCH3
|
CH2
| Demetiolaza
HCNH

2 CH3 SH
| Metantiol
COOH
Metionin
42
2. Calea indirect (secundar) n care intervine hidrogenul sulfurat eliberat din cistein de
un
agent reductor:
CH
2 SH RH2 CH3
| (agent reductor) |

HCNH2 HCNH2 + H2S


||
COOH COOH
Cistein Alanin
CH
2 SCH3
|
CH2
|+H

2S CH3 SH
HCNH2 Metantiol
|
COOH
Metionin
Compuii volatili cu sulf se gsesc n majoritatea brnzeturilor i contribuie la formarea
aromei.
2.3.5. Compui fr arom
Exist compui chimici fr arom care influeneaz caracterele organoleptice ale
brnzeturilor.
Gustul amar al brnzeturilor poate fi datorat peptidelor cu mase moleculare mici care
rezult
prin proteoliza i -cazeinelor, peptidelor formate sub aciunea chimozinei n prezena
clorurii de
sodiu, aminoacizilor, aminelor, amidelor, cetonelor cu catene lungi i unor
monogliceride.
Etilbutiratul i esterul etilic al acidului hexanoic confer brnzei Cheddar gust de fructe.
Produii de degradare tip Strecker (fenilacetaldehida, 3-metil butanolul,
2-metilpropanolul,
fenolul i p-crezolul) stau la originea gustului murdar al unor brnzeturi.
Fenilacetaldehida imprim
un gust astringent, amar.
2.4. COMPOZIIA CHIMIC A BRNZETURILOR
Compoziia chimic a brnzeturilor depinde de tipul i calitatea laptelui utilizat, tipul de
maturare i de procedeul de obinere.
Brnza prezint un coninut ridicat de lipide (colesterol, trigliceride, lipide complexe) i

proteine (cazein) componente reinute n coagul. Conine relativ puin compui


hidrosolubili
(proteine de zer, lactoz, vitamine hidrosolubile etc.).
43
Coninutul de proteine din brnz variaz ntre 3 i 40 % depinznd de categorie i
sortiment.
n brnzeturile cu past dur, presat, coapt i necoapt, coninutul de proteine este
ridicat (28 - 29 %)
spre deosebire de cele proaspete n care acest coninut este sczut (8 - 9 %).
n brnzeturi se gsesc toi aminoacizii eseniali n concentraii care depind de categorie
i
sortiment. Concentraii ridicate de lizin, valin, tirozin i fenilalanin (502 - 796 mg
aminoacid/g
azot proteic) se gsesc preponderent n brnzeturile proaspete. Triptofanul se afl n
concentraie mai
mic (75 - 94 mg/g azot proteic). Concentraia de aminoacizi eseniali se apreciaz prin
raportare la o
protein ideal care conine toi aminoacizii eseniali n cantiti necesare i suficiente
pentru a
satisface cerinele organismului uman.
n tabelul II-2 este redat compoziia chimic medie a principalelor categorii de
brnzeturi
raportat la 100 g produs.
Tabelul II-2
Coninutul n aminoacizi eseniali al laptelui, cazeinei i al unor sortimente de
brnz comparativ
cu proteina ideal i cu proteina din ou (mg/g azot) (mg/g nitrogen) (Eck A. i colab.,
2000)

el )
)
d

t
)

e
i

l
3

t
o

at

d
7
a
e

n
z

b
z
t
n
a
n
9
o
t
ie
n
ps
m
n
as e

n
i
1
n

m
i

r
,
i
a
za

Ou
r a

o
z
e
r
er m
et ef O
m
L
C
B

r
n m
e
a
B
p
m
or r A
A
p
r
E

B
C

F
(
(

P
(
Izoleucin
295
345
393
370
339
342
250
Leucin
596
607
551
706
661
672
440
Lizin
487
518
436
502
553
571
340
Metionin
208
201
362
278
215
254
220
Cistin

Fenilalanin
633
705
618
796
682
758
380
Tirozin

Treonin
278
297
320
289
257
280
250
Triptofan
88
103
93
76
77
94
60
Valin
362
430
428
511
494
540
310
Coninutul de glucide este redus (urme), n brnzeturi fiind reprezentat n principal de
lactoza

rezidual n coagul. Lactoza reprezint substratul transformat de enzimele secretate de


culturile starter
n acid lactic pe parcursul maturrii i fabricrii brnzeturilor. Din acest motiv
organismele cu deficit
de -galactozidaz implicat n digestia lactozei, tolereaz fr probleme brnza.
44
Vitaminele din brnz sunt reprezentate n primul rnd de vitaminele liposolubile
reinute de
coagul (vitamine A, D i E). Concentraiile n vitamina A sunt mai reduse dect cele de
vitamina E
i variaz ntre 45 - 440 g/100 g. Concentraiile de vitamin D sunt mici i se ncadreaz
ntre 0,2 0,3 g/100 g brnz.
Vitaminele hidrosolubile trec n zer nefiind reinute de coagul. n brnz se gsesc
cantiti
reduse de vitamine B (B
), biotin, vitamin H i acid folic sintetizate de microflora
1, B2, B5, B6 i B12
bacterian pe parcursul maturrii.
Componentele minerale. Brnzeturile conin macroelemente (calciu, fosfor, magneziu,
potasiu, sodiu) i microelemente (zinc, iod, cupru, fier, crom). Dintre macroelemente cel
mai bine
reprezentate sunt calciu i fosforul urmate de magneziu. Brnzeturile reprezint o surs
important de
calciu biodisponibil. Brnza proaspt nematurat conine 60 - 100 mg Ca/100 g brnz.
Sortimentele
obinute prin coagulare enzimatic conin mai mult calciu comparativ cu cele obinute
prin coagulare sub
aciunea acizilor.
Brnzeturile furnizeaz peste o treime din fosforul necesar organismului uman.
Raportul Ca/P de 1/3 asigur biodisponibilitatea acestor elemente fcnd din brnz un
component esenial al dietei.
Sodiu i potasiu variaz n limite largi de 200 - 1000 mg/100 g brnz. Cantitatea de
sodiu din
brnz provine din clorura de sodiu adugat pentru exprimarea aromei i limitarea
dezvoltrii
bacteriilor de alterare. Concentraia de potasiu din brnz variaz ntre 100 - 200 mg/100
g, nivelul cel
mai ridicat fiind atins de brnza de capr. Concentraia de magneziu din brnz este
relativ sczut (10 50 mg/100 g).
Concentraia de oligoelemente din brnz variaz n limite largi depinznd de categorie,
sortiment i condiii de obinere. Zincul se ntlnete n concentraia cea mai mare (0,5 0,9 mg/100 g
pe produs). Brnzeturile sunt deficitare n fier (0,1 - 1 mg/100 g). Coninutul de iod i

seleniu este
foarte variabil. Brnzeturile acoper 1/4 - 1/5 din necesarul de seleniu al organismului.
Compoziia chimic a brnzeturilor le confer valoare nutritiv deosebit, valoare
biologic i
valoare energetic, adic valoare de ntrebuinare n alimentaia omului.

2.5. ADITIVI DIN BRNZETURI


n cazul anumitor brnzeturi procesul de fabricare necesit adaos de conservani (acid
sorbic,
sorbai sau nitrai adugai n lapte).
Adaosul de azotai, generatori de azotai inhib dezvoltarea speciilor de Clostridium
cauz a
balonrii trzii a brnzeturilor i a alterrii aromei. Mai recent se folosesc conservani
naturali
bacterieni ca aditivi (nisina peptid sintetizat de Lactococcus lactis).
45

3. CARNEA
3.1. CONSIDERAII GENERALE
ntr-o accepiune mai larg, noiunea de ,,carne se refer la toate speciile comestibile din
regnul animal.
Prin carne se nelege esutul muscular scheletic al mamiferelor, precum i esuturile cu
care
aceasta se afl n conexiune natural direct esut conjunctiv, grsimi, nervi, vase de
snge,
ganglionii limfatici etc. Restul categoriilor de crnuri sunt denumite n funcie de clas,
ordin, familie
sau specie (psri, peti, broate, scoici, melci etc.).
Dac se ine cont de pigmentare, compoziie chimic i structur, carnea se clasific n:
carne roie provenit de la mamifere (bovine, suine, ovine etc.);
carne alb provenit de la psri (gin, ra, stru etc.) i peti.
Dat fiind compoziia sa chimic carnea reprezint o surs major de proteine uor
digestibile,
substane azotate neproteice, vitamine i componente minerale, fiind absolut necesar
pentru
echilibrarea dietei.
3.2. STRUCTURA MORFOLOGIC, COMPOZIIA CHIMIC I VALOAREA
NUTRITIV A CRNII MAMIFERELOR
Structura morfologic a crnii este reprezentat de: esutul muscular (muchii striai i

muchii netezi), esutul conjunctiv (lax, fibros, cartilaginos), esutul adipos, esutul osos,
vase
sanguine, nervi i ganglionii limfatici.
Proporia diferitelor esuturi n carne este funcie de specie, ras, sex, stare de ngrare,
regiunea carcasei. Spre exemplu carnea de bovine conine 58 % esut muscular, 18 %
esut osos, 12 %
grsimi i 12 % esut conjunctiv, vase sanguine i nervi.
3.2.1. Structura muchilor striai
Muchiul reprezint organul capabil s transforme energia chimic n lucru mecanic
(micare).
Tipurile de muchi pot fi grupate, din punct de vedere macrostructural, n trei categorii:
muchii striai (scheletici) care au ca principal caracteristic contracia i asigur
micarea;
muchii netezi constitueni ai pereilor arterelor i ai organelor interne, responsabili de
mobilitatea viscerelor;
46
muchii cardiaci o categorie special care prezint att caracterele esutului muscular
striat, ct i ale celui neted fiind capabili s funcioneze timp ndelungat (chiar i 100 de
ani).
Muchii striai sau scheletici sunt formai din esut muscular striat, structuri fibroase,
vase i nervi.
esutul muscular striat este reprezentat de fibra muscular striat, un plasmodiu prevzut
cu
nuclei plasai la periferie i multiple organite specifice numite miofibrile. Miofibrilele au
proprieti
contractile i sunt dispuse sub form de pachete desprite de spaii diferite ca mrime.
Raportul
sarcoplasm/miofibrile reprezint substratul morfologic al culorii muchiului. Fibrele
musculare de
culoare roie-nchis sunt bogate n sarcoplasm i sunt specifice muchilor activi,
rezisteni la efort.
Fibrele musculare de culoare alb conin multe miofibrile, sunt specifice muchilor care
se contract
puternic i rapid, dar nu rezist la efort.
Fibrele musculare nvelite la exterior de lamele conjunctive fine (endomisiu) se reunesc
n
fascicule mai lungi, acoperite de o teac conjunctiv bogat n vase sanguine i nervi
(perimisiu).
Fasciculele lungi de fibre musculare sunt acoperite cu un strat gros de esut conjunctiv
(epimisiu).
Inseria muchilor scheletici pe oase sau alt formaiune se face prin intermediul
tendoanelor
i aponevrozelor. La extremitile fasciculelor musculare fibrele se subiaz prin alipirea

endomisiului
i continuarea lui direct cu fibre tendinoase (fig. 3.1.).
muchi

tendon
Fig. 3.1. Aspectul muchiului scheletic
3.2.1.1. Structura molecular a fibrei musculare striate la animalele superioare
esutul muscular scheletic al animalelor superioare este format din fibre alungite cu
diametrul
de 1 - 10 m i lungimea de 1 - 40 mm. Fibra muscular reprezint unitatea funcional
elementar a
acestui esut.
Fiecare fibr muscular este alctuit din sute de miofibrile cu diametrul de 0,5 - 2 m,
grupate n mnunchiuri separate prin spaii largi de sarcoplasm (fig. 3.2.).
miofibrile

Fig. 3.2. Fibr muscular


47

Sarcomerul reprezint unitatea morfologic a muchiului striat. Reeaua liniar a


sarcomerilor
cilindrici este constituit din miofibrile uniti structurale care stau la baza contraciei
musculare.
Membrana plasmatic a fibrei musculare sarcolema determin prin extensiile sale
formarea
de T-tubule capabile s stabileasc contactul cu capetele fiecrei miofibrile constituente
ale fibrei
musculare.
Miofibrilele sunt formate din miofilamente de natur proteic, care reprezint elementele
contractile ale muchiului striat. Miofilamentele sunt dispuse paralel ntre ele i paralel cu

axul
longitudinal al miofibrilei extinzndu-se pe ntreaga lungime a fibrei. Ele sunt de dou
tipuri:
miofilamente groase formate din miozin cu diametrul de 10 - 11 m i lungimea de 1,5
m, formate
din miozin i miofilamente subiri cu diametrul de 5 - 6 m, formate din actin,
tropomiozin i
troponin.
Componentele contractile ale muchiului striat i dispunerea lor este redat n figura 3.3.

Banda I

Banda I
Linia Z
Zona H
Linia Z

Banda A
SARCOMER
Fig. 3.3. Componentele contractile ale muchiului striat
Benzile I (izotrope) cu o lungime de aproximativ 0,8 m sunt formate din miofilamente
subiri. Aceste benzi sunt bisectate de liniile Z care au o structur ordonat, complex,
rezultat din
mpletirea capetelor filamentelor de actin cu filamentele proprii. Sunt regiuni mai puin

dense i
birefringente.
Banda A (anizotrop), dens, are o lungime de aproximativ 1,5 m.
Banda H plasat n poriunea central a benzii A puin dens, elastic i cu densitate
optic
mai sczut este format din miofilamente groase. La mijlocul zonei H se afl linia M.
Sarcomerul, denumit i csua lui Krause, este plasat ntre dou linii Z formate din
material
dens i amorf. La mijlocul su se gsete banda A care include banda H.
Un segment din filamentele subiri ale miofibrilei ptrunde printre filamentele groase
pn la
nivelul benzii H unde se leag de alte filamente subiri prin intermediul unui filament S
foarte fin.
Aceast ntreptrundere determin alternarea filamentelor subiri de actin cu cele groase
de miozin.
48

La nivelul filamentelor groase de actin apar ,,puni transversale scurte cu lungimea de 6


13 mm i grosimea 4 - 5 nm, perpendiculare pe filamentele subiri pe care aproape le
ating n zonele
de interptrundere cu filamentele groase.
Interaciunile dintre miofibrile determin contracia muchiului viu (fig. 3.4.).

Banda A
Banda I

RELAXAT
Zona H
Linia Z

CONTRACTAT
Fig.3.4. Contracia muchiului scheletic
Fiecare
CONT sarcomer aparinnd unei miofibrile se scurteaz cnd filamentele subiri gliseaz
de-a
RACTAT
lungul filamentelor groase. Scurtarea sarcomerului este datorat ngustrii benzilor I i
zonei H fr ca
banda A s se modifice.
Rezultatul funcionrii muchiului n organismul viu este un aranjament complex al
fasciculelor musculare evideniat dup sacrificarea animalului.
Textura caracteristic crnii este determinat de distribuia fasciculelor musculare, a
fibrelor,
fibrilelor i filamentelor dup tierea animalului.
3.2.2. Compoziia chimic a crnii
Compoziia chimic a crnii este determinat n primul rnd de compoziia chimic a
esutului
muscular striat. Raportat la organismul adult aceast compoziie este, n general,
constant. Pot apare
variaii n funcie de specie, vrst, sex, stare de ngrare, stare de sntate etc. Cele mai
mari variaii
depind de starea de sntate i starea de ngrare a animalului.
Din punct de vedere chimic carnea este alctuit din bioelemente i biomolecule (tabelul
I-1).
Bioelementele sunt grupate n: macroelemente (bioelemente plastice) i microelemente
(oligoelemente).
Macroelementele C, H, O, N, S, P, Cl, Na, K, Ca, Mg reprezint principalele
bioelemente
din carne.
Microelementele Cu, Zn, Mn, Co, Fe, Ni etc. dei n cantiti mici, chiar urme (< 0,01
%),
au un rol important fiind componente structurale ale unor enzime, vitamine, pigmeni i
hormoni din
carne.
49
Biomoleculele anorganice i organice reprezint un ansamblu de molecule de diverse
tipuri, integrate n structura morfologic a crnii, care condiioneaz organizarea sa

structural.
Biomoleculele anorganice sunt reprezentate de ap i sruri minerale.
Coninutul de ap din carne este de 65 - 80 %, mai ridicat n carnea animalelor tinere i
mai
sczut n carnea animalelor supuse ngrrii. Activitatea metabolic la nivel celular
necesit minim
65 % ap.
Coninutul c
n cel
osos. Fosfaii de potasiu, calciu i magneziu, precum i clorura de sodiu constituie
principalele sruri
minerale din carne.
Biomoleculele organice protidele, substanele azotate neproteice, lipidele, enzimele,
vitaminele, compuii macroenergici i hormonii reprezint 24 - 28 % din carne. mpreun
cu srurile
minerale aceste biomolecule formeaz substana uscat. Raportul ap/substan uscat
definete
calitatea crnii. n cazul crnurilor de calitate superioar acest raport nu trebuie s
depeasc 3/1.
Tabelul III-1
Compoziia chimic a crnii (Lawrie, 1981)
Protein Grsime
Na
K
Ca Mg
P
Fe
Cu
Zn

Cl
Surs
%
%
mg/100 g

Carne
20,3
4,6
61
350
7
20
180
2,1

0,14
4,3
59
taurine

Carne
20,8
8,8
88
350
7
24
190
1,6
0,17
4,0
76
ovine

Carne
20,7
7,1
78
370
8
22
200
0,9
0,15
2,4
71

porc
Muchi
21,1
2,7
110
360
8
25
260
1,2
68

viel
Muchi
21,9
4,0
67
360
22
25
220
1,0
0,54
1,4
74
iepure

Carne
21,8
3,2
72
330
10
22
180
0,9
0,25
1,6
86
pasre

Carne
19,1
5,5
89
300
11
25
190
1,2
0,20
2,0
90
roie

50
I. Proteinele:
Proteinele sunt biomoleculele cu organizarea cea mai complex. Ele reprezint 18 - 22
% din
masa muscular i constituie suportul morfologic al contraciei musculare. Dac
proteinele musculare
reprezint 80 - 90 % din coninutul total de proteine, carnea este de bun calitate. n cazul
crnurilor
normale raportul dintre coninutul de ap i coninutul de proteine este de 3,6 - 3,8.
n funcie de localizare i solubilitate proteinele se clasific n:
a. Proteine sarcoplasmatice;
b. Proteine stromale;
c. Proteine din nucleu.
a. Proteinele sarcoplasmatice se gsesc n proporie de 25 - 30 % n miofibrile
(proteine
miofibrilare) i n plasma interfibrilar (proteine interfibrilare).
Proteinele miofibrilare sarcoplasmatice actina, miozina, actomiozina, tropomiozina,
troponina, nebulina, titina, actinina, actinina, proteina C, skeletina au origine
intracelular.
Reprezint cea mai important component a proteinelor din carne (55 - 60 %). Sunt
caracterizate de
un coninut ridicat de aminoacizi eseniali. Se solubileaz n soluii saline dar sunt practic
insolubile n
ap. Au un rol important att n activitatea muchiului viu, ct i n comportarea lui post
sacrificare
deoarece sunt implicate n organizarea filamentelor din muchi. Prezint o capacitatea
remarcabil de
gelatinizare asigurnd astfel o bun legare a bucilor de carne. Particip la emulsionarea
grsimilor
prin formarea de pelicule pe suprafaa picturilor de grsime fapt care stabilizeaz
emulsia. mpiedic
separarea grsimii i asigur fixarea ei n substrat, chiar i n timpul fierberii.
n funcie de apartenena la fibre cu contracie rapid sau lent, proteinele miofibrilare
formeaz geluri cu microstructuri, vscozitate i proprieti electrice diferite. Ele se
comport diferit n
funcie de pH, gradul de ionizare al mediului, temperatur etc.
Calitatea crnii este determinat de concentraia proteinelor contractile din muchi. Spre
exemplu scderea concentraiei acestor proteine determin instalarea strii PSE (carne
pal, moale i
exsudativ) la carnea de porc.
Prelucrarea grupelor de muchi roii i albi este diferit n funcie de proprietile
proteinelor
miofibrilare asociate cu tipul de fibr.
Proteinele miofibriliare confer 70 % din valoarea nutritiv a crnii.
Exemple de proteine sarcoplasmatice miofibrilare:

componenta principal a miofibrilelor reprezint 50 - 55 % din coninutul


de
proteine al acestora. Are rol funcional deoarece este component structural a prilor
contractile din
muchi. Masa molecular a miozinei este foarte mare (540 kDa).
Macromolecula de miozin prezint o structur asimetric mixt globular i fibrilar
format din ase lanuri polipeptidici: dou lanuri grele (H) cu mase moleculare mari
(230 kDa) i
patru lanuri uoare (L) cu mase moleculare mici (18 - 20 kDa) (fig. 3.5.).
51

Fig.3.5. Schema structurii miozinei


Fiecare lan polipeptidic greu ncepe cu un segment care are structur globular (G) i

conine
aminoacizii N-terminali. Cele dou structuri globulare reprezint ,,capul moleculei.
,,Capul se
continu cu un segment linear, fibrilar, rezultat prin organizarea celor dou lanuri grele
(H) identice,
ntr-o structur -helix care conine aminoacizii C-terminali i reprezint ,,coada
moleculei.
Structurile globulare G sunt asociate fiecare cu cte dou lanuri polipeptidice uoare (L).
Prin asocierea moleculelor de miozin la nivelul extremitilor C-terminale rezult
miofilamentele groase.
Sub aciunea tripsinei macromolecula de miozin se scindeaz n dou fragmente de
mrimi
diferite: meromiozin grea (HMM) i meromiozin uoar (LMM) (Albert Szent Gyrgi)
(fig. 3.6.).
Fig. 3.6. Schema structurii dimerice a miozinei
Meromiozina grea include capul miozinei cu structur globular i un segment linear,
din
coada moleculei, cu masa molecular de 55 kDA. Sub aciunea papainei HMM se
scindeaz hidrolitic
rezultnd o subunitate s1 cu mas molecular de 95 kDa care include capul cu structur
globular i o
subunitate s2 cu structur linear (form de baston) i mas molecular de 55 kDa.
Subunitile s2 fac
legtura ntre subunitile s1 i meromiozina uoar LMM.
Dou proprieti fundamentale ale miozinei care i confer un rol esenial n contracia
muscular, sunt datorate HMM, respectiv subunitilor s1 cu structur globular:
1. Activitatea adenozintrifosfatazic (ATP-azic) datorit creia miozina poate cataliza
reacia
de scindare hidrolitic a ATP conform reaciei:
ATP + H

2O
52
Aceast activitate datorat prezenei gruprilor tiol din aminoacizii cu sulf, constitueni
structurali al subunitilor s , este stimulat de ionii de calciu i inhibat de ionii de
magneziu.
1
2. Capacitatea de a se combina reversibil cu actina din miofilamente formnd complexul
actomiozinic.
Meromiozina uoar (LMM) are o structur linear cu aspect de baston, format din

lanuri
polipeptidice uoare i o mas molecular de 70 kDa. LMM nu prezint activitate
ATP-azic i nu
interacioneaz cu actina pentru a forma actomiozina.
ne musculare i 20 - 25 % din
totalul proteinelor miofibrilare. Este localizat la nivelul filamentelor subiri i are masa
molecular de
43 - 48 kDa. Ca structur se prezint sub forma a dou comformaii: o form
monocatenar globular
G-actina, cu masa molecular de 43 kDa, caracteristic muchiului n contracie i o
form fibrilar
F-actina, rezultat prin polimerizarea reversibil a G-actinei. Agregatul molecular de
F-actin se
prezint ca filamente lungi cu o conformaie dublu-elicoidal caracteristic muchiului n
repaus (fig.
3.7.).
G - actin

Mg2+
F - actin
Fig. 3.7. Structurile moleculare ale actinei
Reacia de polimerizare a G-actinei necesit prezena ionilor activatori de magneziu i
energie
rezultat prin hidroliza ATP.
Proprietile fundamentale ale actinei sunt: capacitatea de a polimeriza i posibilitatea de
a se
combina reversibil cu miozina n timpul contraciei musculare formnd actomiozina
(miozina B),
complex capabil s activeze adenozintrifosfataza.
- 12 % din
totalul proteinelor miofibrilare. Are masa molecular de 60 - 70 kDa. Se gsete n zonele
de
localizare ale miozinei sub form de filamente subiri.
Molecula de tropomiozin prezint o structur dublu elicoidal ( helix) fibrilar. Este
localizat ntre dou filamente de F-actin. Se poate asocia i cu troponina.
Datorit proprietii de supercontracie aceast protein contribuie la meninerea
muchiului n

stare contractat timp mai ndelungat.


53
Dei are o compoziie chimic asemntoare tropomiozina nu se combin cu actina i nu
prezint activitate enzimatic.
t 5 % din totalul proteinelor esutului muscular. Are masa
molecular de 73 kDa. Asigur legtura dintre microfilamentele subiri i tropomiozin.
Complexul
troponinei este format din trei tipuri de lanuri polipeptidice care difer ca structur i
mas molecular
astfel:
Troponina I, cu masa molecular de 24 - 207 kDa i structur globular, care inhib
activitatea ATP-azic a actomiozinei;
Troponina C, cu masa molecular de 17 - 180 kDa i structur globular, care este
implicat n legarea ionilor de calciu;
Troponina T, cu masa molecular de 37 - 40 kDa i structur fibrilar, linear, care se
leag de tropomiozin nlesnind interaciunea dintre tropomiozin i F-actin,
fundamental pentru
funcionarea filamentelor subiri ale miofibrilelor. Aceast interaciune se produce la
nivelul unui
complex numit ,,factor de relaxare.
izolat din muchi n 1985, are o mas molecular mare. Este
componenta
structural a unui miofilament subire rezultat prin ncolcirea a dou catene de actin n
jurul unui
filament de nebulin.
Aceast
protein contractil se leag puternic de miofilamentele groase de miozin fcnd parte
din structura
,,filamentului de conectare al miozinei. Titina se poate lega i de tropomiozin.
-ACTININA are o mas molecular de 180 kDa. Este localizat n fibra muscular la
nivelul liniei Z. Structura sa conine dou lanuri polipeptidice cu mase moleculare
identice. Formeaz
complexe cu F-actina, tropomiozina, i cu complexul tropomiozin-troponin.
-ACTININA este o protein miofibrilar cu structur -helicoidal, format din dou
lanuri polipeptidice cu mas molecular de 37 kDa i respectiv 34 kDa. Este localizat la
captul
terminal liber al filamentelor subiri participnd la reglarea lungimii acestora.
140 kDa
i o structur monocatenar.
citoscheletul celular.
Proteinele interfibrilare sarcoplasmatice sunt sisteme heterogene i reprezint 30 35 %

din totalul proteinelor musculare. Au mase moleculare cuprinse ntre 30 - 100 kDa. Sunt
solubile n
ap i au PH izoelectric 6 - 7.
Exceptnd mioglobina, proteinele interfibrilare prezint activitate enzimatic care
influeneaz
procesele de glicoliz i pH-ul din muchi i carnea proaspt, transformrile biochimice
care apar la
54

acest nivel dup sacrificarea animalului, caracteristicile senzoriale (culoare, gust, miros)
i cresc
stabilitatea la prelucrare a crnii.

Exemple de proteine sarcoplasmatice interfibrilare:


fraciuni:
A (20 %), B (80 %) i C (proporie nesemnificativ). Miogenul conine n structura sa toi
aminoacizii
eseniali.
i
hem (component prostetic).
Globina are o structur globular, alctuit dintr-o singur caten polipeptidic (153
aminoacizi) -helicoidal i cu masa molecular de 17,2 kDa. Conine o molecul de
hem.
Hemul componenta prostetic, este un derivat al protoporfirinei, conine fier divalent
(0,34 %) i confer culoare roie mioglobinei. Legarea hemului de globin se face n
atomul de azot al
histidinei din poziia 93.

Fig. 3.8. Structura mioglobinei


Coninutul de mioglobin din muchii activi (scheletici i cardiac) este foarte ridicat.
Mioglobina are rol n transportul oxigenului la nivelul esutului muscular sub form de
oximioglobin
(MbO2) care constituie depozitul de oxigen al acestuia.
Mb + O2
MbO2
55

Oximioglobina (MbO2)
Comparativ cu hemoglobina este de ase ori mai activ fa de oxigen. Ca urmare
mioglobina
leag oxigenul la presiuni pariale ale acestuia mult mai mici dect cele necesare pentru
formarea
oxihemoglobinei. Mioglobina din citoplasm leag oxigenul rezultat n lichidul
extracelular din
oxihemoglobin cu formare de oximioglobin. Dac presiunea parial a oxigenului din
mitocondrie
scade sub o anumit valoare este favorizat difuzia oxigenului eliberat de oximioglobin
care particip
n continuare la oxidarea diferiilor metabolii pn la produi finali ap i dioxid de
carbon.
Mioglobina poate reaciona cu:
Oxidul de carbon formnd carboximioglobina (MbCO), compus puin disociabil, toxic:
Legarea CO de ctre Mb n carboximioglobin

Oxidul de azot formnd nitrozomioglobina (MbNO):

NO
Nitrozomioglobina (MbNO)
56

Prin oxidarea fierului divalent din hem la Fe3+ i stabilirea unei legturi covalente cu
anumite
grupri sau ioni (OH, CN, Cl) rezult metmioglobina (MMb) compus toxic.
Metmioglobina nu
leag nici oxigenul, nici monoxidul de carbon.
X = OH, CN, Cl
X
Metmioglobina (MMb)
Nivelul de mioglobin variaz n funcie de tipul de muchi. Odat cu creterea

temperaturii
coninutul de mioglobin din muchi scade. Mioglobina prezint similitudini structurale
i funcionale
cu hemoglobina din snge. Globina din hemoglobin este o protein tetramer care leag
patru
molecule de hem. Are capacitatea de a forma cu oxigenul oxihemoglobina (HbO2)
compus disociabil.
De asemenea, reacioneaz cu oxidul de carbon formnd carboxihemoglobina (HbCO) i
oxidul de
azot formnd nitrozohemoglobina (HbNO). Poate forma methemoglobina (MHb) care
conine Fe3+.
Citocromii (b, c, c1, a.a3) sunt cromoproteine
(enzime) care au o component prostetic similar cu hemul
din mioglobin i hemoglobin. Citocromii particip la reacii
de oxidoreducere prin transfer de electroni.
GLOBULINA X este o pseudoglobulin care se
prezint ca un sistem heterogen, coagulabil la 500 C i cu
activitate enzimatic similar fosfatazei.
Structura
MIOSTROMINA reprezint produsul rezultat ca
tropocolagenului
urmare a transformrilor suferite de proteinele plasmatice din
muchi post mortem.
b. Proteinele stromale sunt componente ale
sarcolemei i ale esutului conjuctiv dintre fibrele musculare.
Ele reprezint 10 % din totalul proteinelor musculare. Au rol
structural i determin textura crnii.
Exemple de proteine stromale:
COLAGENUL reprezint 40 - 60 % din totalul
proteinelor stromale i este principala protein din esutul
conjuctiv al crnii.

57
Unitatea structural a colagenului tropocolagenul prezint o structur helicoidal
alctuit
din 3 lanuri polipeptidice (2 lanuri identice i un lan diferit) care se mpletesc ca un
odgon fiind
legate prin diferite tipuri de legturi: ionice, disulfur, fosfat, legturi de hidrogen etc.
Rigiditatea i rezistena colagenului la masticaie sunt datorate structurii sale cristaline.

Caracteristicile menionate se accentueaz pe msur ce animalul mbtrnete i numrul


legturilor
intra i intermoleculare din colagen crete.
Duritatea crnii depinde de coninutul i vrsta colagenului.
Coninutul mare de glicocol cu caracter hidrofil accentuat, imprim colagenului acelai
caracter, deosebit de important pentru capacitatea de hidratare a esutului conjunctiv.
Coninutul neechilibrat de aminoacizi (30 % glicocol, 25 % prolin i hidroxipolin,
absena
tirozinei, triptofanului i cistinei), fac din colagen o protein rigid cu valoare biologic
redus.
Prin fierbere prelungit n ap colagenul sufer un proces de gelatinizare cu formare de
gelatoze i glutine cu mas molecular mic:
Colagen + H
to
2O
Glutine + Gelatoze
ELASTINA este localizat la nivelul fibrelor elastice ale esutului conjuctiv. Se gsete
n
concentraie mare n pereii arterelor i n tendoane. Spre deosebire de colagen elastina
este o protein
rezistent la hidroliz (acid, bazic sau enzimatic). Conine prolin i hidroxiprolin n
proporie mai
mic i o concentraie mai mare de glicocol i leucin. Este nedigestibil.
RETICULINA, proteina care formeaz fibrele fine din endomisiul muchiului, prezint
un
coninut de sulf ridicat i un coninut redus de azot. Este rezistent la hidroliz acid i la
fierbere.
c. Proteinele nucleului sunt proteine cu caracter bazic (histone i protamine) care se
leag
de acizi nucleici (componente prostetice) formnd nucleoproteine. n nucleu este localizat
ADN
acidul deoxiribonucleic.
HISTONELE cu masa molecular de ~ 10 - 20 kDa sunt proteine cu caracter bazic
deoarece conin n structura lor aminoacizi diaminomonocarboxilici ca: arginina,
histidina i lizina (20
- 30 %). Sub aciunea cldurii ele coaguleaz. Histonele pot fi hidrolizate n prezena
pepsinei. Se
gsesc n stare liber. Asociate cu acizii nucleici (ADN) formeaz nucleohistone
localizate n nucleul
diferitelor celule.
PROTAMINELE prezint un caracter bazic mai pronunat comparativ cu histonele
deoarece coninutul de aminoacizi diaminomonocarboxilici este de aproximativ 80 %. Au
masa

molecular mai mic dect histonele, structura molecular mai simpl, nu sunt
coagulabile la
temperatur i nu sunt hidrolizate de pepsin. Din structura protaminelor lipsesc
aminoacizi ca:
triptofanul, tirozina, fenil alanina i tioaminoacizii.

58

II. Substanele azotate neproteice


Substanele azotate neproteice din muchi se gsesc n proporie de 0,8 - 3 %. Au rol
structural
i energetic intervenind n contracia muscular. Componentele azotate neproteice din
muchi,
respectiv carne, sunt reprezentate de:
Nucleotide (adenozintrifosfatul ATP, guanozintrifosfatul GTP, uridintrifosfatul
UTP,
citidintrifosfatul CTP, nicotinamid-adenin-dinucleotidul NAD,
nicotinamid-adenin-dinucleotid
fosfatul NADP, flavin-adenin-dinucleotidul FAD etc.).
Baze azotate i produii lor de oxidare i dezaminare (adenina, guanina, hipoxantina,
xantina i acidul uric).
Creatina, creatinfosfatul i creatinina.
Aminoacizi liberi.
Dipeptide (anserina i carnozina).
Tripeptide (glutationul).
Ureea.

Aminoacizi aciclici:
Aminoacizi monoaminomonocarboxilici:

59

Aminoacizi monoaminodicarboxilici:

Asparagin (Asn) Glutamin (GLN)


Aminoacizi diaminomonocarboxilici:
Lizin (Lis) Hidroxilin (LisOH) Arginin (Arg)
Aminoacizi ciclici:
Aminoacizi homeociclici:

60

Aminoacizi heterociclici:
Histin (His)
Prolin (Pro) Hidroxiprolin (Pro-OH)

Baze azotate:
Acid uric
Dipeptide:
C
H3
Aroma specific crnii i produselor din carne este datorat unor compui rezultai prin
transformrile suferite de aminoacizi n cursul proceselor de conservare.
61

III. Lipidele

Celule adipoase sub forma unor mici depozite de form alungit distribuite intermuscular
n
vecintatea vaselor de snge, confer crnii un aspect ,,marmorat. Sub form de insule
dispersate
ntre fibrele musculare, determin un aspect ,,perselat. Grsimea structural sau
intramuscular se
gsete n cantiti reduse n interiorul structurii muchiului. Definiia crnii nu include
esutul adipos
compact concentrat n zona subcutanat. Lipidele constituie componentele cele mai
variabile din
carne.
Din punct de vedere chimic lipidele din carne sunt esteri ai unor alcooli superiori cu acizi
grai
superiori. Principalii alcooli componeni ai lipidelor din carne sunt: glicerolul, colina,
colamina,
sfigozina i colesterolul:

CH
2 OH
|
CH3
H C OH
|
/
HO CH2 CH2 NH2 HO CH2 CH2 N CH3
CH
2 OH
CH3
Colina
Glicerolul
Colamina

Sfingozina
H3C (CH2)12 CH = CH
H C OH

H C NH2
CH2OH
Principalii acizi grai componeni structurali ai lipidelor din carne sunt:
acidul miristic:
CH3 (CH2)12 COOH
acidul palmitic:
CH3 (CH2)14 COOH
acidul stearic:
CH3 (CH2)16 COOH
acidul lingnoceric: CH3 (CH2)22 COOH
acidul oleic:
CH3 (CH2)7 CH = CH (CH2)7 COOH
acidul linoleic:
CH3 (CH2)4 CH = CH CH2 CH = CH (CH2)7 COOH
esutul muscular conine lipide n proporie de 1 - 3 %, dup cum urmeaz:
62

CH2 O CO R
|
H C O CO R1
|
CH2 O CO R2
Triglicerid
Lipide simple preponderent trigliceride, care reprezint ~ 9 % din totalul lipidelor din
carne. Trigliceridele sunt esteri ai glicerolului cu acizii grai n principal acizii palmitic,
stearic i
oleic.
Ele reprezint o rezerv major de energie. Concentraia trigliceridelor din esutul

muscular
este influenat de alimentaie.
Lipide complexe reprezentate de fosfolipide (~ 1 %) i cerebrozide (~ 0,5 %).
Concentraia
lipidelor complexe din esutul muscular nu este influenat de alimentaie.
Fosfolipidele sunt componente eseniale ale unor structuri aparinnd miofibrilelor
(mitocondrii, microzomi, nuclei). Se gsesc, de asemenea, n sarcolem. Fosfolipidele
conin n
structura lor o molecul de glicerol esterificat cu dou molecule de acizi grai i o
molecul de acid
fosforic. Rezult astfel un acid fosfatidic care poate fi esterificat la nivelul radicalului
fosforic cu un
aminoalcool:
R

Acid fosfatidic Aminoalcool


Glicerofosfolipid
Circa 20 % din fosfolipidele musculare sunt acetalfosfolipide sau substane plasmalogene
al
cror rol biochimic i fiziologic nu este perfect elucidat.
Circa 20 % din fosfolipidele musculare sunt acetalfosfolipide sau substane plasmalogene
al
cror rol biochimic i fiziologic nu este perfect elucidat.
Cefalinele sunt glicerfosfolipide care conin n structur aminoalcoolul colamin, se
gsesc n
carne, n momentul sacrificrii animalului, n concentraie mai mic (sub 5 %).
63

Colaminfosfolopid (cefalin)
Cerebrozidele c onin n structura lor alcoolul sfingozin, un acid gras cu 24 atomi de
carbon
(lignoceric, nervonic, cerebroic etc.) i o hexoz:
Colesterolul este principalul sterol de origin animal. Prin esterificare formeaz

colesteride.
Se gsete n toate celulele organismului animal. n carne coninutul de colesterol este ~
0,5 %. Dup
unii autori 0,01 - 0,04 % din colesterolul din carne se gsete legat de miozin sau
actomiozin.
Colesterol

IV. Glucidele
Glucidele se gsesc n cantitate foarte mic n muchi, respectiv n carne (0,5 - 1,5 %).
Au un
rol esenial n energetica biochimic a muchiului. Ele particip indirect la definirea
calitii crnii
deoarece intervin n formarea aromei, mai ales dup aplicarea unui tratament termic.
Glucidele din carne sunt reprezentate de glicogen, oze i esteri fosforici ai ozelor,
inozitol,
precum i de intermediari rezultai prin metabolizarea lor (piruvat, citrat, succinat,
fumarat,
oxalilacetat, acid lactic etc.).
GLICOGENUL reprezint forma major de depozitare a glucidelor n muchi (glicogen
muscular) i n ficat (glicogen hepatic). El constituie o important surs de energie pentru
efortul
muscular. Este stocat n citoplasm sub form de granule elipsoidale cu o structur
lamelar. Molecula
de glicogen este alctuit din molecule de -glucoz legate C C
1
4 -glicozidic. Dup 6 - 7 resturi de
glucoz la periferia moleculei i 3 - 4 resturi n partea central, se stabilesc legturi C
C
1
6 glicozidice care determin o ramificare puternic a moleculei (fig. 3.9.).
64

Fig. 3.9. Aspectul unui fragment din macromolecula de glicogen puternic ramificat
A - ramificaii exterioare ntre un punct de ramificare i glucoza terminal nereductoare;
B - ramificaii
interioare (1, 2, 3, 4 - etajarea punctelor de ramificare); R - unitatea de glucoz
reductoare
Masa molecular a glicogenului atinge valori de 103 - 104 kDa. Muchiul proaspt
conine
0,3 - 2,2 % glicogen. Cantitatea de glicogen din muchi imediat dup sacrificare depinde
de starea
fiziologic antesacrificare. n muchi glicogenul este degradat printr-un proces de
fosforoliz cu
eliberare de glucozo-1-fosfat:
Fosforoliz
(C
)
(
)
6H10O5 n + H3PO4
C6H10O5 n-1 +
Glicogen

Glucozo-1-fosfat
Glucozo-1-fosfatul rezultat este utilizat n contracia muscular ca surs de energie.

V. Enzimele
Enzimele din carne prezint o importan major deoarece catalizeaz reacii biochimice
fundamentale pentru multiplele transformri care se petrec att n muchiul viu, ct i n
carne dup
sacrificarea animalului. Aceste enzime sunt reprezentate n primul rnd de glucozidaze
care intervin n
degradarea glucidelor pe calea glicolizei, lipaze implicate n procesele de lipoliz i
proteaze,
catalizatori ai proceselor de scindare hidrolitic a legturilor peptidice (proteoliz).

VI. Vitaminele
Vitaminele, dei n cantiti foarte mici, sunt indispensabile organismului animal
deoarece
asigur creterea i manifestarea proceselor vitale, desfurarea proceselor metabolice,
reglarea
funciilor celulare, unele au rol de coenzime etc.
65

n carne se gsesc preponderent vitamine hidrosolubile din grupa B:


Tiamina (B ), care predomin n muchiul cardiac i scheletic intervenind n procesele
1
generatoare de energie.
Riboflavina (B ), component structural a FMN i FAD, coenzime flavinice care
2
funcioneaz ca transportori de hidrogen n respiraia celular.
Piridoxina (B ), cu localizare n muchiul cardiac i scheletic sub form de piridoxol,
6
piridoxal i piridoxamin. Piridoxalfosfatul are rol de coenzim a unor transaminaze,
decarboxilaze i
racemaze specifice.
Cobalamina (B12), se acumuleaz n ficat, inim, rinichi i suprarenale. n organism se
gsete predominant sub form de coenzima B12.
Nicotinamida (vitamina PP) se acumuleaz n muchi, ficat i rinichi. Este component
structural a NAD i NADP coenzime ale dehidrogenazelor implicate n reacii de
oxidoreducere din
muchi i carne.
Din grupa vitaminelor liposolubile n carne se gsesc:
Tocoferolii , , , (vitaminele E). Predomin cantitativ n esutul adipos, ficat i
mitocondriile muchiului cardiac. Datorit aciunii antioxidante, tocoferolii acioneaz la
nivelul
acizilor grai din biomembrane, a carotenilor, retinolilor i sistemelor mitocondriale
protejndu-le de
peroxidarea lipidic. Particip la reglarea consumului de oxigen n esutul muscular,
favorizeaz
absorbia i conversia carotenilor n retinoli. Adugate post-mortem n carnea crud,
vitaminele E
cresc stabilitatea lipidelor i pigmenilor. ntre vitaminele E i B2 exist un raport
sinergic.
VII. Substanele minerale
Numrul i concentraia componentelor minerale variaz n funcie de tipul de muchi i
de
vrsta animalului. Coninutul de sodiu, potasiu, clor, fosfor i sulf este de aproximativ 0,9
%, iar cel de
calciu, magneziu, zinc, cupru, cobalt, nichel, mangan i iod totalizeaz circa 0,1 %.
Carnea reprezint
o surs important de fosfor, dar este srac n calciu. n carne se gsesc preponderent
fosfai de
potasiu, calciu i magneziu, clorur de sodiu i carbonai de calciu i magneziu.
n muchiul viu substanele minerale regleaz metabolismul hidric, menin presiunea
osmotic
i echilibrul acido-bazic n limite fiziologice att n interiorul ct i la exteriorul fibrelor
musculare. Au
rol plastic, influeneaz capacitatea de tamponare a esutului muscular, intervin n

contracia muscular
(calciu i magneziu), sunt efectori enzimatici activatori sau inhibitori ai unor enzime
implicate n
metabolismul animal, sunt componente structurale ale unor proteine, lipide, enzime i
vitamine.
Substanele minerale sunt, de asemenea, componente structurale ale unor esuturi cu rol
plasmatic.
Dup sacrificarea animalului distribuia anionilor i cationilor din muchi se modific. Ca
urmare se modific capacitatea de reinere a apei i implicit textura crnii, dar i
activitatea unor
enzime glicolitice i proteolitice.
66
3.2.3. Valoarea nutritiv a crnii
Un regim alimentar complet i variat trebuie s ofere organismului toate biomoleculele
necesare. Carnea reprezint un aliment de baz dat fiind accesibilitatea, calitile
organoleptice i
valoarea sa nutritiv.
Coninutul de grsimi i glucide din carne i confer acesteia valoare energetic.
Coninutul de proteine, vitamine i substane minerale determin valoarea biologic a
crnii.
Valoarea nutritiv a crnii este dat de suma valorii energetice i a valorii biologice.
Valoarea nutritiv a proteinelor din carne este dat de coninutul n aminoacizi eseniali
(leucin, lizin, metionin, cistein, fenilalanin, tirozin, treonin, triptofan, valin).
Desigur c alegerea sortimentului, stabilirea cantitii i modul de preparare a crnii
trebuie
corelate cu vrsta, starea fiziologic, greutatea i consumul energetic al consumatorului.
3.3. PROCESELE BIOCHIMICE LA NIVELUL MUCHIULUI VIU
Structura muchiului striat este strns corelat cu funcia sa contractil care se produce
reflex.
Din punct de vedere biochimic contracia muscular reprezint un ansamblu de reacii
care
asigur performana ntregului sistem contractil deoarece:
intervin naintea activitii contractile condiionnd stimularea muchiului;
se desfoar n timpul contraciei genernd lucru mecanic;
refac rezervele energetice consumate;
contribuie la instalarea relaxrii.
3.3.1. Energetica contraciei musculare
Fibra muscular striat este caracterizat de o structur specializat n producerea de
lucru

mecanic.
Sursa de energie chimic folosit de fibra muscular striat pentru a produce lucru
mecanic
care declaneaz contracia este reprezentat de adenozintrifosfat (ATP).
Cantitatea mic de ATP preexistent n muchi este suficient pentru realizarea
contraciilor
de scurt durat fr s poat acoperi necesitile energetice pe termen lung. Dup un
numr mic de
contracii scurte muchiul ar ajunge rapid la epuizare n absena unui rezervor de energie
care s
permit regenerarea ATP-ului proces relativ lent.
Rezerva de energie necesar contraciei musculare, nmagazinat n legturile
macroergice ale
ATP, se poate forma pe contul creatinfosfatului (CP) sau prin catabolizarea glucidelor,
lipidelor i a
unor aminoacizi, procese care presupun reacii generatoare de energie cuplate cu sinteza
de ATP.
Formarea continu de ATP poate s aib loc n condiii anaerobe sau aerobe.
67
3.3.1.1. Reacii de regenerarea sau formarea de ATP n condiii anaerobe
n condiii anaerobe regenerarea sau formarea de ATP la nivel muscular se poate realiza
prin
intermediul creatinfosfatului (reacia Lohman), glicoliza anaerob i reacia miokinazei.
a) Reacia Lohman sau formarea de ATP din creatinfosfat:
Creatinfosfatul (CP) este un compus macroergic care se gsete n concentraie mare n
muchiul striat. Comparativ cu ATP creatinfosfatul are o capacitate crescut de a
transfera radicali
PO
.
fosforici
Prima reacie furnizoare de energie n contracia muscular este scindarea hidrolitic a
ATP,
catalizat de miozin-adenozin-trifosfataza (miozin-ATP-az), cu formarea de ADP i
H3PO4.
ATP
+ H2O
Miozin ATP-aza

H3PO4 + ADP + Energie (7,4 Kcal)


n contracia muscular, scindarea ATP precede obligatoriu scindarea creatinfosfatului.

Creatinfosfatul reprezint un rezervor energetic capabil s doneze ADP-ului un radical


fosforic i o cantitate mare de energie (8,5 Kcal/mol.). Aceast cantitate de energie
permite refacerea
ATP-ului scindat n timpul contraciei musculare, n condiii anaerobe, conform reaciei:

NH
PO
NH2
3

C= NH
C = NH

NCH
N CH
3
3
Creatinfosfokinaza
+ ADP
CH

2
+ ATP

CH
2

CO O
Creatin
CO O

Creatinfosfat
Dac n perioada de repaus muscular se formeaz ATP n exces, echilibrul reaciei se
deplaseaz n sensul resintezei creatinfosfatului. Concentraia de ATP acioneaz ca un
factor de
reglare a reaciei. Corelaia dintre creatinfosfat i ATP poate fi redat schematic astfel:
68

CP Creatinfosfokinaz Creatin
ADP Miozin-ATP-aza ATP
H3PO4 Energie pentru
contracie Energia din procesele glicolitice oxidative
b) Glicogenoliza i glicoliza anaerob
Degradarea glucidelor reprezint sursa major de energie pentru contracia muscular.
Att la
nivelul muchiului viu ct i post sacrificare, catabolismul glucidelor se realizeaz n
principal prin
glicogenoliz i glicoliz:

I. Glicogenoliza
Glicogenoliza reprezint procesul de scindare a moleculei de glicogen cel mai
important
depozit de glucide al fibrei musculare, n molecule de glucozo-1-fosfat (G-1-P) i

molecule de
glucoz.
Etapele glicogenolizei:
1. Formarea G-1-P
Resturile de molecule de glucoz de la capetele ramificrilor macromoleculei de glicogen
sunt
scindate n prezena H3PO4 (Pi) printr-un proces de fosforoliz catalizat de fosforilaza a.
Rezult astfel
molecule de glucozo-1-fosfat i dextrine puternic ramificate:

Pi
(C6H10O5)n Fragment din macromolecula de glicogen
Fosforilaza a
+H3PO4
+ (C6H10O5)n-1
G-1-P
Dextrin
69

Fosforilaza se prezint sub dou forme localizate n citoplasm:

fosforilaza a (forma b fosforilat) activ.


Formarea fosforilazei a din fosforilaza b este rezultatul unui proces reversibil de
fosforilare
sub aciunea enzimei fosforilaza-b-kinaza i a ionilor Mg2+.
Fosforilaz-b-kinaza
Fosforilaza b
Fosforilaza a
ATP Mg2+ ADP
Fosforilaza a forma activ a fosforilazei, catalizeaz exclusiv scindarea legturilor C1
C4
-glicozidice din molecula glicogenului. Este localizat n muchi i intervine n condiii
de efort
susinut sau prelungit n condiiile creterii necesarului de glucoz.
Cnd naintea unei ramificri rmn numai patru radicali glicozil fosforilaza a i
nceteaz
aciunea n continuare intervenind enzimele de deramifiere.
2. Deramifierea moleculelor de dextrine
Deramifierea dextrinelor se produce sub aciunea enzimelor de deramifiere:
glucantransferaza
i glucozidaza; 1,4-1,6

1 C4 -glicozidice cu
formarea de uniti triglucidice pe care le transfer la capetele unor ramificaii apropiate.
Procesul se
repet pn cnd rmne o singur unitate de glucoz legat C
1 C6 -glicozidic de ramura principal
a moleculei. Scindarea acestei uniti de glucoz este catalizat de 1,6 glicozidaza i
astfel
molecula de dextrin rmne cu o ramificare mai puin.
Repetarea secvenelor amintite are ca urmare deramifierea total a moleculelor de
dextrine n
final rezultnd catene lineare, caracterizate de legturi C1 C4 -glicozidice, care prin
scindarea
fosforolitic conduc la molecule de glucozo-1-fosfat .Prin glicogenoliz total rezult
moleculele de
glucoz i glucozo-1-fosfat ntr-o proporie care depinde de raportul dintre lungimea
catenei i
numrul punctelor de ramificare.
3. Izomerizarea glucozo-1-fosfatului (G-1-P) la glucozo-6-fosfat (G-6-P)
Sub aciunea fosfoglucomutazei (FGM), G-1-P se izomerizeaz n G-6-P:
FG
M

G-6-P

G-1-P
Prin degradarea glucozei i a glucozo-6-fosfatului este furnizat energia necesar
contraciei
musculare.
70
II. Glicoliza anaerob
Glicoliza anaerob reprezint procesul de degradare enzimatic a glucozei n condiii
anaerobe
(n prezena oxigenului, dar fr participarea lui) pn la acid lactic cu eliberarea de
energie chimic
stocat n ATP. Reaciile glicolizei anaerobe au loc n citoplasm, unde exist
echipamentul enzimatic
specific.
Ecuaia global a procesului este urmtoarea:
CH3

GLICOLIZA
C6H12O6 + 2ADP + 2H3PO4
ANAEROB
Glucoz

COOH
Acid lactic
Dei prin glicoliza anaerob o molecul de glucoz genereaz o cantitate relativ mic de
energie (2ATP), eliberarea acesteia se face rapid acoperind necesitile energetice
imediate ale
muchiului.
n contracii de lung durat acumularea de acid lactic n muchi conduce la scderea
pH-ului
i ca urmare la diminuarea hidrolizei enzimatice a ATP ceea ce are ca efect instalarea
febrei
musculare deoarece acidul lactic format se depune pe filamentele de actin i miozin.
Glicoliza anaerob parcurge un ir de 10 reacii enzimatice, ultima fiind cea de formare a
acidului lactic din acid piruvic:
COOH

COOH

LDH

C=O + NADH(H+)
HCOH + NAD+

CH3

CH3
Acid piruvic

Acid lactic
n cursul glicolizei anaerobe se formeaz dou molecule de acid piruvic dintr-un mol de
glucoz i acestea sunt transformate n acid lactic cu participare a dou molecule de
NADH(H+).
LDH (lactat dehidrogenaza) se prezint sub forma a 5 izoenzime: LDH1 este
caracteristic
muchiului cardiac cu metabolism aerob, aciunea sa fiind inhibat de acizii lactic i
piruvic; LDH5
este caracteristic muchiului scheletic adaptat condiiilor anaerobe n timpul
contraciilor.
n muchiul scheletic raportul LDH1/LDH5 corespunde activitii dominante de la
nivelul
respectiv.
Bilanul energetic al glicolizei anaerobe este urmtorul: 2 moli ATP/mol glucoz

n cazul glicogenolizei cnd rezult G-1-P care se izomerizeaz n G-6-P, bilanul


energetic este:
4 moli ATPrezultat - 1 mol ATPconsumat = 3 moli ATP / mol de glicogen
71

Acidul lactic rezultat n urma contraciei muchiului viu este transferat de la nivelul
fibrelor
musculare n spaiul interstiial. n caz de efort muscular prelungit acest proces poate
decurge cu
ntrziere. Deoarece o parte din acidul lactic nedisociat prsete fibra muscular
creterea
concentraiei acestuia determin mrirea pH-ului extern.
Dup o activitate muscular intens animalul parcurge o perioad de recuperare
caracterizat
de consum crescut de oxigen. Pe parcursul acestei perioade, acidul lactic rezultat din
glicoliza
anaerob preluat de fluxul sanguin poate fi transformat n glucoz, respectiv glicogen,
prin procesul de
gluconeogenez astfel:

1/5 se oxideaz cu formare de CO


O i energie
2, H2
4/5 se transform n glucoz i apoi n glicogen folosind energia rezultat prin oxidarea
primei
cincimi.
Transformarea acidului lactic este cunoscut ca reacia Pasteur-Mayerhoff:
glicoliza
anaerob
Glicogen Glucoz ACID LACTIC
glicoliza
aerob
4
/5
CO2 + H2O + energie
1
/5
Acidul lactic reprezint un substrat principal al gluconeogenezei. Muchii scheletici n
activitate i hematiile reprezint surse de acid lactic gluconeogenetic.
Acumularea de acid lactic, nociv pentru celul deoarece determin scderea pH-ului,
respectiv inhibarea activitii enzimatice, este evitat prin preluarea acestuia de fluxul
sanguin i
reconvertirea n glucoz la nivel hepatic. Se realizeaz astfel o corelaie ntre glicogenul
muscular,
acid lactic i glicogenul hapatic reprezentat de circuitul Cori.

72
Muchiul cardiac folosete acid lactic circulant ca surs de energie, fluxul de snge fiind
asigurat de arterele coronare direct din aort. Concentraia mare de oxigen permite
oxidarea complet
a acidului lactic. Deoarece aorta alimenteaz cu snge i alte artere importante nu numai
pe cele
hepatice i renale, o parte din acidul lactic circulant poate ajunge la nivelul unor muchi
n repaus care
pot folosi acidul lactic ca substrat energetic n special n absena acizilor grai circulani.
Glicogenoliza i glicoliza anaerob sunt procese biochimice care se desfoar att la
nivelul
muchiului viu, ct i postsacrificare.

c) Reacia miokinazei:
Reacia miokinazei reprezint o alt posibilitate de formare a ATP n condiii anaerobe.
n
cazul unor contracii puternice sau de lung durat cnd regenerarea sau sinteza de ATP
pe calea
creatinfosfatului sau a glicolizei anaerobe este critic, esutul muscular poate apela la o
alt cale bazat
pe transferul unui radical fosforil bogat n energie de la o molecul de ADP la alta sub
aciunea
miokinazei (adenilatkinazei) conform reaciei:
Miokinaza
ADP
ATP + AMP
Aceast cale de regenerare a ATP este ns neeconomic.
3.3.1.2. Reacii de regenerare sau formare de ATP n condiii aerobe
n condiii aerobe, n muchi au loc procese de oxidare localizate n sarcozomi
(mitocondrii
musculare) care genereaz cantiti mari de energie stocat n legturile macroergice ale
ATP. n acest
mod devine posibil regenerarea ATP consumat n contracia muscular.
Catabolizarea glucidelor prin glicoliz aerob i a acizilor grai prin -oxidare presupune
reacii exergonice prin care este eliberat energia stocat n legturile macroergice ale
ATP.
a) Catabolismul glucidelor: Glicoliza aerob
Glicoliza aerob reprezint procesul de degradare enzimatic a glucozei pn la produi
finali
dioxid de carbon i ap conform reaciei:
glicoliza aerob
C6H2O6 + 6O2 + 38ADP + 38H3PO4

6CO2+6H2O+ 38ATP
Catabolizarea glucozei pe aceast cale parcurge dou etape consecutive:
1. Transformarea unei molecule de glucoz n dou molecule de acid piruvic prin reacii
nonoxidative, care au loc n citoplasm, pe calea glicolizei anaerobe:
CH3
|
Glicoliz anaerob
C6H12O6

2C = O
Glucoz

|
COOH
Acid piruvic
73
Acidul piruvic astfel format este transferat din citoplasm n mitocondrie cu ajutorul
coenzimei A (CoA-SH)-aciltransferaz.
Metabolizarea acidului piruvic prin reacii oxidative, pe cale glicolizei aerobe, pn la
dioxid
de carbon i ap:
CH3
|
Glicoliz aerob
2C = O + 6O2

6CO2 + 6H2O + Energie


|
COOH
Acid piruvic
Procesul implic n prealabil o decarboxilare oxidativ a acidului piruvic, catalizat de un
complex multienzimatic piruvat-dehidrogenazic i Mg2+ cu formare de acetil-coenzima
A (CH3 CO
CH3

Complex piruvatdehidrogenazic
C=O + NAD+ + CoA SH

|
Coenzima A

Acetil-coenzima A
COOH
Acid piruvic

Complexul multienzimatic piruvat-dehidrogenazic rezult prin asocierea a trei enzime


(piruvatdehidrogenaza, dihidrolipoiltransacetilaza, dihidrolipoildehidrogenaza) i 5
coenzime
(tiaminpirofosfatul, acidul lipoic, CoA SH, FAD i NAD+). Tiaminpirofosfatul este
implicat n
decarboxilarea acidului piruvic, iar FAD este transportor intermediar de hidrogen.
Acetil CoA este degradat total n secvena de reacii numit Ciclul Krebs cuplat cu
procesele de respiraie celular i fosforilare oxidativ. Pe aceast cale se formeaz de
aproximativ 20
de ori mai mult ATP comparativ cu glicoliza anaerob (38ATP / mol glucoz).
Ciclul Krebs sau ciclul acizilor tricarboxilici reprezint calea oxidativ major, comun
de
degradare a glucidelor, lipidelor i protidelor. Ciclul Krebs este cuplat cu procesele de
respiraie
celular i fosforilare oxidativ. Reaciile ciclului Krebs sunt catalizate de enzime
localizate n
mitocondrii. Pe parcursul ciclului Krebs se degradeaz acetil CoA provenit din
degradarea
glucidelor (glucoz), lipidelor (acizi grai) i protidelor (anumii aminoacizi).
Produi intermediari ai ciclului Krebs pot fi precursori pentru sinteza altor biomolecule.
74
Schema general a ciclului Krebs:
Glucide Lipide Protide
Glucoz Acizi grai Aminoacizi
Acetil CoA
Acidului L-malic Acid oxalilacetic Acid citric
Acid fumaric
NADH(H+) Acid izocitric
FADH2 CO2
Acid succinic Succinil-cetoglutaric
ATP CO2
ntr-o tur a ciclului Krebs o molecul de acetil coenzim A se degradeaz rezultnd:
respiraiei
celulare cu formare de ap. Ca urmare a proceselor de oxidare se elibereaz energie
stocat n procesul
de fosforilare oxidativ n legturile macroergice ale ATP.
Molecula de acid oxalilacetic care particip la condensarea iniial cu acetil-coenzima

A se regenereaz pe parcursul ciclului Krebs i astfel procesul se poate relua ct timp


exist
acetil-coenzima A.

ciclului Krebs, are ca rezultat formarea de dioxid de carbon, coenzime reduse (NADH
(H+) i
FADH ), i ATP conform reaciei:
2

3 CO ~ SCoA + 3NAD+ + FAD + ADP + H3PO4 +2 H2 O


Coenzimele reduse NADH(H+) i FADH2 care au preluat atomii de hidrogen de pe
diferite
substrate sunt apoi reoxidate n lanul respiraiei celulare cu formare de ap. Energia
rezultat ca
urmare a acestor reacii de oxidare este stocat n molecula de ATP prin procese de
fosforilare
oxidativ. Deci ciclul Krebs este cuplat cu lanul respiraiei celulare i fosforilarea
oxidativ.
75
Lanul respiraiei celulare (Lanul transportorilor de hidrogen i electroni):
Reaciile biochimice din ciclul Krebs se continu n mitocondrii prin lanul
transportorilor de
hidrogen i electroni (lanul respiraiei celulare).
Coenzimele oxidate NAD+ i FAD preiau atomi de hidrogen de pe diferite substraturi din
ciclul Krebs i trec n coenzime reduse:
NAD+ + 2H+ + 2 e

Prin reoxidare coenzimele reduse elibereaz protoni i electroni:

Electronii astfel eliberai se deplaseaz de-a lungul lanului respiraiei celulare, de pe


coenzimele reduse NADH(H+) i FADH2, spre oxigenul molecular acceptorul final de
electroni.
Fiecare component al lanului respiraiei celulare poate exista n dou stri de oxidare
care fac posibil
reducerea i reoxidarea succesiv, respectiv deplasarea electronilor de pe coenzimele
reduse spre

oxigenul molecular.
Transportul de hidrogen i electroni este asigurat de oxidoreductaze, i anume:
oteine cu fier neheminic legat de grupri tiol aparinnd resturilor de cistein din
catenele polipeptidice, care acioneaz la nivelul acidului succinic i preiau electroni de la
dehidrogenazele FAD dependente.
ubichinona (coenzima Q) de natur lipidic.
Coenzima
Q (CoQ) implicat n preluarea atomilor de hidrogen de pe flavoproteine poate exista n
forma redus
i oxidant:
+ 2H
CoQ

CoQ
oxida
- 2H
redus
eine care conin n structur atomi de fier capabili s participe la
procese redox pe baza reaciei:

e
Cit (FeII)
Cit (FeIII)
+e
oxidat
redus
n mitocondrii exist patru tipuri de citocromi: b, cl, c i a+a3 sau citocromoxidaza care
transport electronii direct pe oxigen molecular.
76
Enzimele care alctuiesc lanul respiraiei celulare sunt localizate la nivelul membranei
mitocondriale interioare ntr-o succesiune strict ce permite transferul direct al
electronilor. Sunt
caracterizate prin poteniale redox a cror valoare scade progresiv. Ca urmare transferul
de electroni
Schema lanului respiraiei celulare:
Transportul atomilor de hidrogen i al electronilor n cadrul lanului respirator poate fi

reprezentat prin urmtoarea schem:


Transportul de hidrogen
Transport de electroni
Dehidrogenaze
S1H2 + NAD+
NADH(H+)
2H
2
eFlavoprotein CoQ CoQH2 Cit b
Dehidro2e
genaze
S2H2 + FAD FADH2
Cit
2H
2H+

Cit C
Substraturi din ciclul Krebs:

2eS1H2 acid izocitric, acid


cetoglutaric, acid L-malic
Cit a + a3
S2H2-acid succinic
2e-

H
1
2O
O

O
2
2
2 (molecular)

Activat

Fosfo
rila
rea oxi dativ:

S
Lanul respiraiei
2Hcelul
2 acid
are este cuplat cu procesul biochimic de fosforilare oxidativ,
succinic
localizat n mitocondrii, prin care energia eliberat n cursul reaciilor de oxidare din LRC
este
stocat sub form de ATP:
Energie + ADP + H3PO4 ATP
Oxidarea fiecrui mol de NADH (H+) determin formarea a trei moli de ATP. Un mol de
NADH (H+) este echivalent din punct de vedere energetic cu trei moli de ATP:
ATP sintaza
NADH (H+) + O2 + 3ADP + 3H3PO4 NAD+ + 4H2O + 3ATP
77
Oxidarea unui mol de FADH2 determin formarea a doi moli de ATP, deci un mol de
FADH2
este echivalent din punct de vedere energetic cu doi moli de ATP:

FADH2 + O2 + 2ADP + 2H3PO4 ATP sintaza FAD + 3H2O + 2ATP


Pentru formarea ATP este necesar o cantitate de energie egal cu 7,3 Kcal.
Bilanul energetic al glicolizei aerobe:

Glucoz
2 ATP
2 NADH (H+)
2 Acid piruvic
2 NADH (H+)
2 Acetil CoA

Ciclul
F
2
2
Krebs
A
2 TP

echivalent cu 10 3ATP = 30ATP


2FADH2 echivalent cu
2 2ATP = 4ATP
4ATP direct din reacii
= 4ATP
Total = 38 ATP/mol glucoz
Exist o corelaie biochimic important ntre respiraia celular, fosforilarea oxidativ i
contracia muscular.
Declanarea contraciei urmat de o activitate muscular intens sau prelungit necesit
un
aport major de energie rezultat prin scindarea unui numr mare de molecule de ATP cu
formare de
ADP. Concentraia mare de ADP rezultat are ca efect intensificarea respiraiei celulare.
Efortul
muscular determin formare rapid de ATP i ca urmare intensificarea respiraiei
celulare, proces
cuplat cu fosforilarea oxidativ care presupune formare de ATP.
Intensitatea respiraiei i concentraia de ATP se modific n sensuri antagonice, adic
scderea concentraiei de ATP are ca efect intensificarea respiraiei celulare i creterea
sintezei de
ATP. n muchi, energia rezultat din glicoliz (ATP) este stocat n legtura

macroergic a
creatinfosfatului i folosit ulterior n travaliul muscular.
78
b) Catabolismul lipidelor:
Lipidele constituie o surs major de energie pentru organismul animal. n cazul
contraciei
musculare mobilizarea i degradarea lipidelor se realizeaz n cadrul contraciilor de
lung durat sau
n eforturi prelungite. Lipidele sunt folosite dup utilizarea rezervelor de glucoz i
glicogen muscular.
I . Catabolismul trigliceridelor
Catabolismul trigliceridelor are loc n citoplasm i ncepe printr-un proces de
hidroliz enzimatic sub aciunea lipazelor specifice.
CH2 O CO R1 CH2 OH
||
H C O CO R
H
O, lipaz
2
e
H
O, lipaz
2
e
2
C O CO R2
| R1 COOH | R2 COOH Acid gras
CH2 O CO R3 Acid gras CH2 O CO R3
Triglicerid Diglicerid
CH2 OH CH2 OH
||
H C OH
H
O, li
2
paz

e
H C OH
| R3 COOH |
CH2 O CO R3 Acid gras CH2 OH
Monoglicerid

Glicerol
Glicerolul astfel format poate parcurge diferite ci de metabolizare n funcie de
necesitile
energetice ale celulei:
se transform n aldehid gliceric parcurgnd etapele glicolizei;
se transform n glucoz pe calea gluconeogenezei;
este utilizat la sinteza altor trigliceride i lipide complexe.
Acizii grai rezultai n urma catabolismului trigliceridelor intr ntr-un proces de
degradare
-oxidare.
Acizii grai sunt activai n prezen de coenzima A, reacie catalizat de aciltiokinaz:

79
R(CH

2)n COOH + CoASH + ATP


Acid gras
Coenzima A
Aciltiokinaza
R(CH2)n
Acid gras activat
Acid pirofosforic (PPi)
+H2O
Pirofosfataz
2H3PO4
Activarea acizilor grai este un proces consumator de energie (ATP). Membrana

mitocondrial este impermeabil pentru acidul gras activat. Transferul acestuia prin
membrana mitocondrial este posibil numai dup o cuplare prealabil cu carnitina i
formarea
de acilgras carnitin.
La nivelul membranei mitocondriale interne exist o protein transportatoare specific
acilcarnitin translocaza, care transfer acilgras carnitina din citoplasm n mitocondrie
unde acidul
gras activat este pus n libertate. Aceiai translocaz transport carnitina napoi n
citoplasm.
Acidul gras elibe
-oxidare -oxidarea
reprezint o succesiune de patru reacii enzimatice din care rezult o molecul de acid
gras activat care
conine doi atomi de carbon mai puin dect cel iniial i o molecul de acetil-coenzima
A. Secvena
celor patru reacii se repet pn cnd ntreaga molecul de acid gras activat este scindat
cu formarea
de acetil-coenzima A.
-oxidrii:
1. OXIDARE
R(CH2)n CH2 CH2
Acid gras activat
FAD
FADH2
Acid gras-CoA dehidrogenaza

2. HIDRATARE
R(CH2)n CH = CH
Acid gras nesaturat activat
+HOH
Acid gras CoA dehidrogenaza
3. OXIDARE
R(CH2)n CH CH2
|
OH
-Hidroxiacid gras activat
80
NAD
Hidroxiacil CoA dehidrogenaza
NADH(H+)
4. TIOLIZ
R(CH2)n C CH2
||
O

-Cetoacil gras activat


CoA-SH
CH3
-Cetoacil - CoA tiolaza
Acetil coenzima A

R(CH2)n
Ciclul
Acid gras activat
Krebs
cu 2C mai puin
dect cel iniial
Degradarea total a moleculei de acid gras activat se desfoar prin intermediul spiralei
-oxidrii alctuiesc o tur a spiralei Lynen. Pe fiecare tur
a spiralei se
elibereaz patru atomi de hidrogen sub form de NADH(H+) i FADH2 i o molecul de
acetilcoenzima A (fig. 3.10.).
R(CH2)n CH2 CH2
NADH(H+)
Acid gras activat
FADH2 4H 2C CH

4H 2C CH

CH
Ciclul
Krebs
Acetil coenzima A

Fig. 3.10. Spirala Lynen


81

c) Catabolismul proteinelor
Catabolismul proteinelor ca i cel al glucidelor i lipidelor reprezint o cale de acoperire a
necesitilor energetice ale celulei.
Degradarea proteinelor pn la aminoacizi i apoi transformarea acestora n intermediari
ai
ciclului Krebs sau n compui aflai n strns legtur cu acest ciclu (acid oxalilacetic,
cetoglutaric, succinil coenzima A, acid fumaric, acetoacetil-coenzima A, acid piruvic)
constituie
premizele generrii de ATP.
Aminoacizii constitueni ai macromoleculelor proteice prezint att ci generale, ct i
ci
specifice de metabolizare.
Dintre cile generale de metabolizare ale aminoacizilor menionm: dezaminarea,
decarboxilarea i transaminarea.
Dezaminarea reprezint procesul catalizat de aminoacid dezaminaze (AAD), prin care

aminoacizii pierd gruparea amino (NH ) sub form de amoniac. Procesul poate avea loc
prin patru
2
tipuri de reacii:
Dezaminare oxidativ prin
-cetoacizi i
amoniac:
Aminoacidoxidaza
-Aminoacid Iminoacid
Dezaminare hidrolitic
-Aminoacid

-hidroxiacizi i amoniac:

Dezaminare reductiv prin care rezult acizi carboxilici:


-Aminoacid

82

Dezaminare intramolecular suferit de acidul aspartic sub aciunea aminoacid


dezaminazelor (AAD), cu formare de acid fumaric i amoniac.
Acid aspartic

Acid fumaric
Decarboxilarea reprezint procesul catalizat de aminoacid decarboxilaze prin care
aminoacizii
se transform n amine biogene i dioxid de carbon.
Aminoacid decarboxilaze

Transaminarea
-cetoacid prin care
gruparea amino este transferat cu formarea altui cetoacid i a aminoacidului
corespunztor.
Reacia este catalizat de transaminaze care au drept cofactor piridoxalfosfatul - acceptor
intermediar al gruprii NH2.

83
3.3.2. Mecanismul biochimic al contraciei musculare
Activitatea muscular este asociat cu scindarea enzimatic a ATP i formarea unui
complex
actomiozinic ca urmare a unor reacii la care particip miozina, actina i ATP.
Aceast activitate se desfoar pe parcursul a trei etape: contracia activ, formarea
complexului actomiozinic i relaxare.
1. Contracia activ, proces consumator de energie presupune scindarea hidrolitic a
ATP cu
formare de radicali fosforici care se leag de molecule de miozin. Ca urmare acestea se
ncarc cu o
sarcin global electronegativ:
MIOZIN + ATP
MIOZIN ~ PO 23 + ADP
Contracia muscular este declanat de excitaia produs de nervii motori i este nsoit
de
eliberarea Ca2+ din reticulul sarcoplasmatic. Ionii de calciu astfel eliberai se leag de
troponin
inducnd modificri conformaionale transmise tropomiozinei i, n final, actinei care
astfel
interacioneaz cu miozina.
Iniierea contraciei musculare implic nlocuirea ionilor de magneziu asociai unui factor
de
relaxare cu ioni de calciu. Ionii de magneziu eliberai stimuleaz activitatea ATP-azic a
miozinei care
asigur scindarea hidrolitic a ATP cu eliberare de energie. Rezult c n contracia
muscular
activitatea ATP-azic a miozinei este intens, iar concentraia de ATP scade. ADP format
poate fi
reciclat pe contul creatinfosfatului sau pe alte ci generatoare de ATP.
2. Formarea complexului actomiozinic prin interaciunea dintre miozin i actin.
MIOZIN ~ PO 2-

3 + ACTIN COMPLEX ACTOMIOZINIC + H3PO4 + Energie


Procesul este generator de energie. ntre actina ncrcat electropozitiv i miozina cu
sarcin global electronegativ se manifest o atracie electrostatic care determin
glisarea
filamentelor de actin de-a lungul filamentelor de miozin. Fibra muscular se scurteaz.
3. Relaxarea implic scindarea complexului actomiozinic sub aciunea ATP provenit prin
difuzie:
ACTOMIOZIN + ATP MIOZIN ~ PO 23 + ACTIN + ADP
Starea de relaxare a muchiului este condiionat de o concentraie crescut de ATP
asociat cu o activitate sczut a miozin-ATP-azei. Activitatea ATP-azic a miozinei este
inhibit de factorul de relaxare capabil s anuleze activitatea enzimatic a acesteia.
Factorul de relaxare este activat de ioni de magneziu. Ionii de calciu stimulatori ai
activitii
ATP-azice a miozinei, legai de calcequestrin (protein) sunt reinui n reticulul
sarcoplasmatic. n
absena ionilor de calciu interaciunea miozin-actin este diminuat de troponin i
tropomiozin.
Sub aciunea factorului de relaxare i n absena ionilor de calciu, scindarea ATP nu se
mai produce,
84
concentraia sa crete, complexul actomiozinic disociaz n componente i se reinstaleaz
starea de
relaxare a fibrei musculare.
n stare de repaus concentraia suficient de mare a ATP din muchi mpiedic
interaciunea dintre filamentele de actin i miozin, respectiv formarea complexului
actomiozinic.
3.4. MODIFICRI BIOCHIMICE CARE SE PRODUC N MUCHI DUP

SACRIFICAREA ANIMALULUI
Totalitatea transformrilor biochimice i energetice care au loc ntr-un organism viu, se
afl n
strns interdependen i sunt supuse unor mecanisme de reglare i control metabolic
care nceteaz
odat cu sacrificarea animalului. Totui structurile caracteristice, inclusiv cele ale
muchiului viu,
continu s funcioneze un timp datorit mecanismelor homeostatice care ncearc s
menin viaa1.
Aceste mecanisme funcioneaz n anumite condiii de pH, temperatur, concentraie de
oxigen i
aport de energie.
Dup sacrificarea animalului i exanguinare, n muchi se produc o serie de transformri

deoarece scade presiunea sanguin, crete ritmul cardiac, se produce o vasoconstricie


periferic,
mecanismele de termoreglare nu mai funcioneaz, sunt perturbate toate mecanismele
homeostatice
Aportul de substane nutritive i eliminarea produselor de metabolism sunt stopate. Crete
susceptibilitatea fa de atacuri microbiene.
Procesele biochimice evolueaz n sensul degradrii biomoleculelor i al simplificrii
structurilor moleculare. ntreruperea circulaiei sanguine suprim aportul de oxigen.
Respiraia tisular
continu scurt timp, pn la epuizarea oxigenului fixat de mioglobin. Absena oxigenrii
are ca efect
sistarea proceselor aerobe (transformarea aerob a acidului piruvic pe calea ciclului
Krebs cuplat cu
lanul respiraiei celulare i cu fosforilarea oxidativ, regenerarea de ATP). Degradarea
glucozei se
face pe calea anaerob pn la acid lactic (produs final) care se depune sub form de
filamente pe
fibrele de actin i miozin. Acumularea acidului lactic n carne are ca efect scderea
valorii pH-ului
acidifierea acesteia.
Cantitatea mic de energie generat pe calea glicolizei anaerobe este suficient doar
pentru
meninerea integritii structurale i a temperaturii muchiului, deoarece se elibereaz
numai sub
form de cldur. Aceast cldur asociat cu cea rezultat prin scindarea ATP crete
semnificativ
viteza glicolizei afectnd mersul proceselor biochimice din carne. Modificrile
biochimice care se
produc dup sacrificarea animalului induc transformri care mbuntesc calitile
organoleptice i
cresc calitatea crnii. Pentru obinerea crnurilor de calitate se impune frnarea glicolizei
prin
1 Homeostazia reprezint un sistem de verificare i echilibrare a mediilor interne ale
organismului care
ncearc s menin viaa.
85
inhibarea activitii enzimelor glicolitice n condiii de rcire puternic, precum i
scurtarea
intervalului de timp dintre sacrificare i refrigerare.
Procesul de transformare a esutului muscular n carne presupune trei stadii caracterizate
de
procese biochimice i transformri importante : prerigiditate, rigiditate, maturare i, n
cazul anumitor
categorii de crnuri, fezandarea.

3.4.1. Stadiul de prerigiditate


Prerigiditatea muscular ncepe imediat dup sacrificarea animalului, cnd structurile
muchiului continu s funcioneze un timp n ncercarea de a menine viaa.
Acest stadiu este caracterizat de contracia grupelor de muchi posibil ct timp mai
funcioneaz sistemul nervos. Spre exemplu, n cazul taurinelor timpul este de 20 - 30
minute.
Durata stadiului de prerigiditate depinde de: natura crnii (mamifere, psri, peti),
activitatea
muscular antesacrificare, pH-ul crnii, rezerva de glicogen, coninutul n compui
macroergici
(creatinfosfat i ATP) i factori de stres (temperatur, umiditate relativ a aerului, stri
patologice etc.).
Stadiul de prerigiditate se ncheie odat cu epuizarea rezervelor energetice i de oxigen
din
muchi (aproximativ 3 ore de la sacrificare) i este urmat de instalarea progresiv a
rigiditii
musculare.
3.4.2. Stadiul de rigiditate (rigor-mortis)
Rigiditatea muscular este caracterizat de pierderea elasticitii i ndurarea esutului
muscular datorate contraciei muchilor din ntregul organism. n aceste condiii
deplasarea axelor
osoase ale animalului devine dificil. Instalarea rigiditii este condiionat de urmtorii
parametrii:
Integritatea muchiului. La muchii puternici rigiditatea se instaleaz dup un interval
mai
mare de timp. Muchii viguroi supui unui efort intr n rigiditate mai rapid deoarece n
momentul
sacrificrii conin deja o cantitate mare de acid lactic, dar i rezerve de glicogen, respectiv
glucoz.
Rigiditatea este puternic i are o durat normal.
n cazul vnatului fugrit muchii intr n rigiditate rapid, uneori instantaneu (rigiditate
cataleptic sau spasm cadaveric).
Temperatura condiioneaz puternic acest stadiu. Spre exemplu la 15oC rigiditatea se
instaleaz complet dup 19 - 24 ore post-sacrificare. Temperaturile ridicate favorizeaz
instalarea
rapid a rigiditii.
Specia. Timpul dup care se instaleaz rigiditatea muscular difer de la specie la
specie.
Astfel, la bovine instalarea rigiditii vara survine dup 1 - 2 ore de la sacrificare, iar la
ovine, n
aceleai condiii, dup 2 - 5 ore.
Vrsta animalului. Muchii provenii de la animale tinere intr n rigiditate rapid i pe

termen scurt.
86
Starea de sntate. Carnea provenit de la animale extenuate, febrile, cu stri septice sau
intoxicate (cu stricnin, atropin, pilocarpin etc.) intr rapid n rigiditate slab evideniat,
de scurt
durat, incomplet. Uneori nu intr n rigiditate.
n stadiul de rigiditate se produc transformri biochimice, fizico-chimice i histologice.
3.4.2.1. Transformri biochimice
esutul muscular intrat n stadiul de rigiditate este sediul unor procese biochimice
importante ca:
Degradarea compuilor macroergici;
Degradarea glicogenului muscular;
Modificri ale pH-ului;
Modificarea activitii ATP-azice;
Modificarea concentraiei de Ca2+ din reticulul sarcoplasmatic;
Formarea complexului actomiozinic;
Modificarea capacitii de reinere a apei;
Degradarea compuilor azotai neproteici cu formare de amoniac.
a) Degradarea compuilor macroergici i a glicogenului muscular
Dup sacrificarea animalului i exanguinare datorit ntreruperii aprovizionrii cu oxigen
a
muchiului, sinteza ATP pe calea glicolizei aerobe (ciclul Krebs cuplat cu respiraia
celular i
fosforilarea oxidativ) nu mai este posibil. n aceste condiii ATP continu s fie
regenerat prin
reciclare pe contul creatinfosfatului din muchi pn la epuizarea acestuia i apoi pe calea
glicolizei
anaerobe:
1.
CP + ADP Creatinkinaza
C + ATP
Creatinfosfat

Creatin
CH3
2.

GLICOLIZ

C6H12O6 2H
ANAEROB
Glucoz

COOH
Acid lactic
Sinteza de ATP pe calea glicolizei anaerobe este un proces mult mai lent comparativ
cu degradarea lui hidrolitic catalizat de ATP-az.
87

ATP + H2O
ATP-az
AMP + PPi
Ca urmare, dup epuizarea creatinfosfatului concentraia de ATP din muchi scade pe
msur
ce el se degradeaz. Acidul lactic rezultat pe calea glicolizei anaerobe se acumuleaz n
muchi.
b) Modificarea valorii pH-ului, a activitii ATP-azice i a concentraiei ionilor de calciu
din
reticulul sarcoplasmatic.
Acumularea acidului lactic n muchi ca urmare a glicolizei anaerobe determin
scderea pH-ului de la valoarea 7 - 7,2 caracteristic momentului sacrificrii, pn la o
valoare de 5,4 - 5,5 numit pH ultim sau final.
Pentru desfurarea proceselor biochimice din carne este esenial activitatea
enzimelor glicolitice i a ATP-azei. Viteza i intensitatea degradrii ATP-ului i glucozei
sunt
condiionate de activitatea acestor enzime care depinde de temperatura crnii, cantitatea
de
acid lactic acumulat n muchi (pH) post mortem i de rezervele de glicogen, respectiv
glucoz i ATP existente n muchi n momentul sacrificrii animalului.
La valori sczute ale pH-ului (5,4 - 5,5) activitatea ATP-azelor sarcoplasmatice este
inhibat i ionii de calciu sunt eliberai din reticulul sarcoplasmatic. O concentraie a
ionilor
de calciu de 106 M declaneaz activitatea ATP-azic a miozinei.
c) Formarea complexului actomiozinic
Imediat dup sacrificare rezerva de ATP din muchi este suficient pentru disocierea
complexului actomiozinic n actin i mioz menionndu-se elasticitatea esutului
muscular.
pH-ul izoelectric al miozei este aproximativ 5,4 iar cel al actinei este aproximativ 4,7. La
pH
ultim (5,4) miozina va pune n libertate ioni OH i se va ncrca electropozitiv, iar actina
va elibera
ioni H+ ncrcndu-se electronegativ:
pH = 5,4

ACTINA
pH = 5,4
ntre cele dou proteine
miofibriliare cu sarcini electrice de sens opus vor aciona fore de
atracie rezultnd complexul actomiozinic rigid:

(complex rigid)
Epuizarea rezervelor de ATP i imposibilitatea ca ionii de calciu s fie recaptai n
reticulul
sarcoplasmatic mpiedic disocierea complexului actomiozinic responsabil de rigiditatea
i ntrirea
muchiului.
88
d) Formarea de amoniac
Pe parcursul instalrii rigiditii o serie de substane azotate neproteice, n principal
nucleotide
(adenozintrifosfat ATP, guanozintri-fosfat GTP, nicotinamid-adenin-dinucleotid
NAD),
aminoacizi liberi i amine biogene se degradeaz rezultnd ca produs final amoniacul.
3.4.2.2. Transformri fizico-chimice
Pe parcursul stadiului de rigiditate apar o serie de modificri fizico-chimice care
afecteaz
hidratarea crnii, capacitatea de reinere a apei, potenialul redox, lungimea sarcomerului,
extensibilitatea muchiului.
a) Capacitatea de reinere a apei i potenialul redox
Capacitatea de reinere a apei se definete ca fiind proprietatea crnii de a reine apa chiar
n
condiiile aciunii defavorizante exercitate de factori externi (presiune, temperatur,
tocare etc.).
Apa este reinut n carne datorit unor interaciuni care permit asocierea cu proteinele
miofibrilare. n funcie de tipul acestor interaciuni se definete:
Apa liber reinut la suprafaa macromoleculelor proteice de fore relativ slabe (de
capilaritate). Reprezint circa 10 % din apa total i poate fi separat prin congelare.
Apa legat sau imobilizat de macromoleculele proteice prin fore slabe de tip van der
Waals, ion-dipol sau dipol-dipol. Reprezint aproximativ 4 % din apa total i prin
congelare poate fi
separat parial.
Apa de constituie legat prin legturi de hidrogen de diferitele grupri funcionale

grefate
pe macromoleculele proteice (OH, COOH, NH2 etc.). n acest caz moleculele de ap
au rol
structural i nu pot fi ndeprtate nici prin procedee energice (mecanice, termice).
Reprezint 4 - 5 %
din apa total.
Imediat dup sacrificarea animalului capacitatea de reinere a apei de ctre esutul
muscular
este foarte mare, apoi scade atingnd valoarea minim dup 24 pn la 48 ore. Aceast
evoluie este
determinat de pH i de concentraia unor ioni (Ca2+, K+, Na+).
Valoarea pH-ului din muchi n momentul sacrificrii este de 7 - 7,1 mult diferit de
pH-ul
izoelectric (5,0 - 5,1) la care sarcina electric a moleculelor proteice tinde ctre zero. n
aceste condiii
se manifest fore de respingere electrostatic care determin mrirea spaiilor
intermoleculare din
miofibrile i favorizeaz reinerea moleculelor de ap. Odat cu instalarea rigiditii
datorit glicolizei
anaerobe i respectiv formrii de acid lactic, pH-ul scade pn la valoarea de 5,0 - 5,1
(pH ) cnd
i
numrul gruprilor ncrcate electropozitiv este aproximativ egal cu cel ale gruprilor
ncrcate
electronegativ. Datorit forelor de atracie numrul gruprilor reactive la nivelul
miofibrilelor scade,
muchiul capt o structur nchis care nu favorizeaz reinerea apei.
Stadiul de rigiditate este caracterizat i de eliberarea ionilor de calciu din reticulul
sarcoplasmatic care ajung prin difuziune la proteinele miofibrilare, se leag de grupri
reactive i
89
blocheaz accesul moleculelor de ap diminund capacitatea de reinere. Ionii de calciu
nu pot urma
calea invers spre reticulul sarcoplasmatic deoarece ATP, furnizorul energiei necesare
acestui proces,
este epuizat.
Capacitatea de reinere a apei este influenat att de ionii de potasiu care se gsesc n
interiorul fibrei musculare (localizare intracelular), ct i de ionii de sodiu din lichidul
extracelular.
La nceputul stadiului de rigiditate (0 - 24 h) ionii de potasiu migreaz n lichidul
extracelular iar ionii
de sodiu ptrund n interiorul fibrei. Ulterior (24 h - 48 h) deplasarea ionilor se face
invers, ionii de
potasiu revenind n interiorul fibrei.
Potenialul redox al esutului muscular scade pe msur ce rigiditatea avanseaz2.

Modificri ale extensibilitii i elasticitii lungimii sarcomerului.


Pe parcursul stadiului de rigiditate lungimea, extensibilitatea i elasticitatea sarcomerului
se
reduc. Aceasta se explic prin epuizarea rezervelor de ATP care n mod normal asigur
glisarea
filamentelor subiri de actin de-a lungul filamentelor groase de miozin. Ca urmare se
formeaz
legturi transversale rigide ntre cele dou tipuri de filamente. Gradul de rigiditate crete
odat cu
instalarea rigiditii i variaz invers cu temperatura de pstrare a crnii.
n stadiul de rigiditate carnea este tare, aspr, fr suculen i arom, cu capacitate de
hidratare i reinere a apei practic nule. Nu se preteaz la prelucrare tehnologic. De
asemenea, n acest stadiu procesele de alterare sunt absente deoarece condiiile instalrii
rigiditii exclud dezvoltarea microbian.

3.4.3. Stadiul de maturare


Stadiul de rigiditate muscular este urmat de maturare. Pe parcursul acestui proces, care
evolueaz treptat, musculatura redevine extensibil parametrii si senzoriali
mbuntindu-se.
Timpul de maturare este funcie de temperatura de conservare i variaz ntre durata
optim de
21 zile la 2C pn la 12 ore la 25C.
Parametrii senzoriali ai crnii (textura, consistena, suculena, aroma, culoarea) depind de
specie, ras, sex, vrst, tipul de muchi, alimentaie, starea de sntate i ngrare etc.
Aceti
parametrii se modific datorit unor reacii chimice i biochimice care au loc pe parcursul
procesului
de maturare.
Proteinele structurale ale muchiului, proteinele miofibrilare i colagenul, determin
textura
crnii.
Consistena crnii depinde de starea muchiului, de structura sa morfologic, dar i de
stadiul
modificrilor biochimice care se produc post sacrificare.
2 Tendina de a ceda sau accepta electroni a unui cuplu de reacii redox se msoar prin
potenialul
redox.
90
Suculena crnii este influenat de coninutul total de ap, de capacitatea de reinere a
apei,
valoarea pH-ului i de cantitatea de lipide intramusculare.
Frgezimea crnii poate fi datorat modificrilor din structura proteinelor fibrilare,
componente ale esutului conjunctiv, modificrii coninutului de colagen i elastin,

hidratrii
colagenului, modificrilor n concentraia unor ioni (preponderent la nceputul maturrii
cnd
proteinele musculare rein cationii de potasiu i anionii fosforici, elibernd cationi de
sodiu, calciu i
magneziu), eliberrii unor glicozaminoglicani la nivelul esutului conjunctiv cu efect
asupra cantitii
de ap reinut n carne etc. De asemenea, imposibilitatea de interaciune a actinei cu
miozina sau
disocierea complexului actomiozinic au rol n procesul de frgezire.
Dac nivelul concentraiei de ATP ajunge la 1/6 - 1/3 din cel existent imediat dup
sacrificarea
animalului actomiozina poate fi scindat n cele dou componente ceea ce pledeaz
pentru slbirea
legturii dintre actin i miozin n intervalul 24 - 48 h dup sacrificare.
Procesele chimice responsabile de frgezirea crnii sunt puternic influenate de
temperatur i
sunt catalizate de enzime proteolitice cu localizare intracelular. n funcie de aciunea lor
aceste
enzime se clasific n:
1. Proteaze neutre, activate de ioni de calciu;
2. Proteaze lizozomiale;
3. Complexul multifuncional-multicatelic, localizat n citoplasm (prosom, macropaim,
proteozom).
1. Proteazele neutre (calpainele) reprezentate de calpaina I sau -calpaina i calpaina II
sau
m-calpaina au localizare sarcoplasmatic.
Aceste enzime catalizeaz reaciile de degradare hidrolitic a proteinelor din muchi troponina T, desmina, i n msur mai mic tropomina I i -conectina.
Calpainele au pH-ul optim de aciune situat n intervalul 6,5 - 8. Ca urmare n cazul unor
crnuri cu acidifiere normal activitatea proteolitic se manifest n primele ore
post-sacrificare fiind
deosebit de eficace n cazul crnurilor DFD (dark, firm, dry).
Calpainele sunt activate de ionii de calciu i inhibate de calpastina cu care formeaz
complexe
inactive.
n muchiul viu concentraiile mici ale ionilor de calciu (10-8 10-14M) sunt insuficiente
pentru a activa calpainele.
Aciunea calpainelor se manifest dup sacrificarea animalului cnd:
ditii ajungnd practic la zero;
-ul scade pn la pH ultim 5,5;
Ionii de calciu sunt eliberai din reticulul sarcoplasmatic longitudinal i din mitocondrii
acumulndu-se n sarcoplasm. Se ating astfel concentraii de Ca2+ care pot activa
calpainele.
91

Activitatea optim a calpainei I necesit o concentraie de 50 - 100 M Ca2+ iar cea a


calpainei II de
1 - 2 mM Ca2+.
-ului. Astfel,
la
pH 7 sunt inactivate circa 85 % din calpainele totale. Prin scderea pH-ului aciunea
inhibitoare a
calpastinei scade, formarea complexelor inactive diminueaz ajungndu-se ca la pH 5,5
s fie inactivate
numai 3 % din totalul calpainelor. Pe parcursul maturrii crnii nivelul calpainelor libere
activate poate
atinge 97 % din totalul lor, activitatea proteolitic crescnd. Calpainele libere activate pot
hidroliza
calpastina blocnd procesele de inactivare. Activitatea calpainelor la nivelul
miofibrilelor, respectiv a
proteinelor sarcoplasmatice, este responsabil de frgezirea crnii, proces care depinde
ns i de
coninutul n elastin i colagen.
2. Proteazele lizozomiale sunt reprezentate de catepsine (B, D, L, H). Catepsina D, cea
mai
activ, catalizeaz proteoliza actinei i miozinei. Aproximativ 50 % din activitatea
proteolitic a
catepsinelor este datorat celor de tip B i L. Catepsinele (endopeptidaze) catalizeaz
scindarea
legturilor peptidice din interiorul lanurilor polipeptidice cu formarea de oligopeptide.
Simplificarea
structurii proteinelor este un factor esenial pentru frgezirea crnii.
pH-ul optim de aciune al catepsinelor este de 4,6. Prin urmare acidifierea esutului
muscular
post sacrificare datorit formrii de acid lactic (produs final al glicolizei anaerobe) i acid
fosforic
rezultat prin degradarea ATP, va mri viteza reaciilor catalizate de catepsine.
Scderea pH-ului are ca efect deteriorarea membranelor lizozomiale i scderea
permeabilitii lor, ceea ce permite enzimelor lizozomiale s acioneze n afara
lizozomilor. Cnd
ajung n spaiul extracelular catepsinele mpreun cu glicozidazele lizozomiale
catalizeaz reaciile de
degradare a esutului conjunctiv.
Acidifierea rapid a carcaselor la temperaturi de 10 - 12C, timp de 8 - 10 ore asigur
activitatea optim a calpainelor i catepsinelor.
3. Sistemul multifuncional reprezint un complex enzimatic localizat n sarcoplasm,
format
din proteaze (prosom, macropain, proteozom) cu mas molecular mare i structur
cuaternar
complex. Acest sistem catalizeaz reaciile de degradare a proteinelor sarcoplasmatice,
este activat de

ATP i are pH-ul optim de aciune situat n intervalul 7 - 9.


Procesele fizico-chimice care intervin n frgezimea crnii sunt legate de osmoz, adic
de
difuzia moleculelor de ap (solvent) prin porii membranelor celulare semipermeabile care
separ
spaiul intracelular de cel extracelular care conin dou soluii de concentraii diferite.
Difuzia se face
de la soluia mai diluat din interiorul celulei spre soluia mai concentrat din spaiul
extracelular.
Presiunea osmotic () reprezint presiunea care trebuie aplicat din exterior pentru a
mpiedica
trecerea moleculelor dizolvantului prin porii membranei semipermeabile.
Odat cu instalarea rigiditii i pe tot parcursul maturrii, datorit proceselor de
proteoliz i
glicoliz anaerob concentraiile de acid lactic, peptide, aminoacizi i diferii ioni din
sarcoplasm
92
cresc. Ca urmare, presiunea osmotic exercitat din spaiul extracelular pentru a
mpiedica trecerea
moleculelor de solvent prin porii membranei semipermeabile, n spaiul intracelular,
crete de la
valoarea fiziologic de 270 - 300 mOsmoli pn la 500 - 600 mOsmoli.
Creterea presiunii osmotice, corelat cu aciunea proteazelor, are ca rezultat frgezirea
crnii
datorit deprecierii caracterului contractil al fibrei musculare prin slbirea liniei Z i a
interaciunii
actin/miozin ca urmare a degradrii -conectinei.
Aroma i gustul crnii se intensific pe parcursul procesului de maturare. Gustul crnii
crude
este datorat sngelui rezidual, unor compui extractibili azotai i neazotai (oligopeptide,
aminoacizi,
produi de degradare ai nucleotidelor, glucoz, glucozamin, fructoz, riboz etc.).
Aroma crnii,
datorat acumulrii de eteri, aldehide volatile, baze purinice (adenin, guanin),
hipoxantin, acid
glutamic i acid inozitic, ncepe s se formeze dup a doua zi de maturare.
Culoarea crnii este definit prin nuan, intensitate i luminozitate. Nuana culorii, care
variaz de la roz pal la rou viu sau rou nchis, este datorat mioglobinei, hemoglobinei
reziduale i
radiaiilor luminoase reflectate de suprafaa crnii.
n timpul maturrii mioglobina din esutul muscular i hemoglobina din sngele rezidual
sufer procese de oxidoreducere la nivelul atomului de fier din hem. Sub aciunea
oxigenului
atmosferic n condiiile unui pH de 5,4 - 5,5, specific stadiului de maturare, se poate
produce

autooxidarea mioglobinei cu formarea intermediar a unui ion superoxid care, n final,


genereaz
metmioglobin:
|
|
|
|
N N
Mb O2 Fe3+ Autooxidare Fe3+ MMb
Roie purpurie (brun)

N
|
|
|
||
O=OOO
Oximioglobin
Ion superoxid
roie aprins
n acest fel se formeaz cantiti mici de metmioglobin care este redus la mioglobin de
un
sistem reductor prezent n celule. Pe parcursul maturrii activitatea acestui sistem scade
i ca urmare
formarea i acumularea de metmioglobin nu mai poate fi evitat.
93
Pentru stabilirea culorii crnii n industria alimentar se practic adaosul de azotai i
azotii
care formeaz cu mioglobina nitrozomioglobina i nitrozometmioglobina ce confer
crnii o culoare
rou aprins.
Mb MbO MMb
rou rou aprins brun

NO NO

2
2
MbNO Reducere MMbNO
Rou aprins nitrozometmioglobin (Rou aprins)
Raportul dintre mioglobin, oximioglobin i metmioglobin determin culoarea crnii
proaspete.
Maturarea crni implic procese biochimice i fizico-chimice care fac carnea apt pentru
consum i prelucrare tehnologic, dar creeaz i condiii pentru dezvoltarea florei
microbiene de
putrefacie.
3.4.4. Fezandarea:
Fezandarea este specific crnii de vnat, dar i altor tipuri de carne cu esut muscular
foarte dens. Reprezint un proces de maturare excesiv la care particip i
microorganisme
de putrefacie.
Deoarece se desfoar pe o perioad mai mare de timp este asigurat att scindarea
macromoleculelor proteice n fragmente mai mici uor asimilabile, ct i obinerea unei
frgezimi i
arome optime.
Prin fezandare carnea devine moale, foarte fraged i capt o culoare brun-cenuie sau
negrurocat.
Fezandarea nu poate fi delimitat net de putrefacia incipient. Din acest motiv procedeul
nu
se aplic pe scar industrial. Comercializarea crnurilor fezandate nu este permis.
3.5. CONSERVAREA CRNII I PRODUSELOR DIN CARNE - Aspecte
chimice i biochimice
Carnea i produsele din carne pstrate n condiii normale se altereaz uor sub
aciunea microorganismelor i a unor factori de mediu (temperatur, lumin, umiditate,
oxigen). Aceasta impune conservarea prin metode fizice, fizico-chimice sau chimice care
94
diminueaz sau chiar stopeaz proliferarea microorganismelor, inhib activitatea
enzimatic
influennd desfurarea reaciilor biochimice, reduc coninutul de ap al produselor.
Metodele fizice de conservare folosesc ageni fizici temperaturi sczute (frig) pentru
refrigerare, congelare, liofilizare i criodesecare sau temperaturi ridicate (cldur) n
cazul fierberii,
pasteurizrii, sterilizrii, uscrii la cald etc. Metodele fizico-chimice utilizeaz radiaii
ionizante.

Dozele emise radioactive sau electromagnetice, limitate prin lege la 10 KiloGrays, reduc
numrul de
microorganisme fr s sterilizeze.
Metodele chimice apeleaz la ageni chimici sruri n cazul srrii, fum pentru
afumare, gaze inerte asociate cu temperaturi sczute, substane antiseptice etc. Srarea,
afumarea i uscarea la vnt constituie metode tradiionale de conservare a crnii.
3.5.1. Conservarea crnii la temperaturi sczute
Frigul artificial reprezint un parametru fizic de importan major n fabricarea i
conservarea produselor agroalimentare, implicit a celor de origine animal (carne, lapte,
ou etc.).
Pe parcursul prelucrrii i conservrii acestor produse temperaturile sczute influeneaz
n
mod complex viteze reaciilor chimice i biochimice, activitatea enzimatic, activitatea
microorganismelor, precum i efectul unor factori fizici (lumina, cldura, oxigenul).
Modificrile induse de scderea temperaturii mbuntesc caracterele organoleptice ale
crnii
i modific doar n mic msur valoarea ei nutritiv. Conservarea produselor de origine
animal la
temperaturi sczute se poate face prin refrigerare i congelare.
3.5.1.1. Refrigerarea
Refrigerarea reprezint procesul de rcire a unui produs pn la temperaturi apropiate
de punctul de congelare fr formarea de cristale de ghea n produs.
Procesul este folosit:
implicate n fabricarea unor preparate din carne i a unor procese fizico-chimice
caracteristice
anumitor etape tehnologice de preparare a crnii;
n cazul conservrii prin refrigerare (temperaturi peste 0oC) coeficientul de temperatur
Q10,
care exprim variaia vitezei de reacie n funcie de temperatur, n condiii precizate,
variaz ntre 2
i 3.
95
K t 10
Q

10
Kt

unde: Kt viteza de reacie la temperatura toC;


Kt+10 viteza de reacie la temperatura (t+10)oC.
Coeficientul de temperatur Q10 arat de cte ori crete viteza de reacie la creterea
temperaturii cu 10oC, ali parametrii ai reaciei rmnnd constani.
Condiiile de refrigerare determin modificri biochimice la nivelul biomoleculelor
constituente ale crnii. Rcirea pn la limita de congelare crete n general capacitatea
proteinelor de
a lega apa i ntrzie denaturarea lor.
Pe parcursul refrigerrii, ca i n timpul maturrii crnii, au loc procese de degradare
hidrolitic a proteinelor, structura lor se simplific rezultnd peptide i mici cantiti de
aminoacizi.
+H2O Proteaze
+H2O Peptidaze
Proteine Peptide Aminoacizi
(hidroliz parial)
(hidroliz total)
Aminoacizii pot suferi reacii de dezaminare cu formare de amoniac. Ca urmare a acestui
proces coninutul de azot amoniacal din carnea refrigerat poate atinge 30 mg % fa de
carnea
proaspt care conine 20 mg %.
Coninutul de lipide din carne se modific pe parcursul refrigerrii. n funcie de
temperatur
i durata refrigerrii lipidele din carne pot suferi procese de rncezire.
Acizii grai saturai rezultai prin hidroliza parial a trigliceridelor se pot oxida cu
formare de
metil cetone:
L
ipaz
Trigliceride + HOH Glicerol + Acizi grai
e
OO
|| ||
RCH

2 CH2 COOH + O2 RCCH2 COOH RCCH3 + CO2


H2O
Acid gras
Acid -cetonic
Metil ceton
Acizii grai nesaturai prin oxidare la nivelul dublei legturi conduc n final la acizi i
aldehide acizi.
Acizii grai inferiori, aldehidele-acizi i metil-cetonele confer mirosul i gustul neplcut

de
rnced. Rncezirea poate fi datorat i proceselor de peroxidarea lipidic care au loc la
nivelul
dublelor legturi din acizii grai. Atacul oxidativ se produce sub aciunea unui radical
iniiator (X)
care extrage un atom de hidrogen rezultnd radicali liberi. Acetia, n prezena
oxigenului, conduc la
96
radicali peroxidici. Radicalii peroxidici astfel formai reacioneaz cu alte molecule de
acizi grai
nesaturai determinnd reacii de peroxidare n lan.
Rcirea pn la limita de congelare ntrzie dar nu previne rncezirea. Cu ct temperatura
de
rcire este mai cobort i timpul de pstrare mai scurt, rncezirea este mai puin intens.
Temperaturile de refrigerare sczute inhib activitatea enzimatic. Procesele de proteoliz
i
glicoliz anaerob din carne sunt ncetinite. Activitatea lipazelor este mai puin
influenat de rcire. n
general refrigerarea i depozitarea sub form refrigerat a crnii i a produselor din carne
nu determin
scderea valorii nutritive.
3.5.2. Congelarea i decongelarea
3.5.2.1. Congelarea
Congelarea reprezint procesul de rcire la temperaturi inferioare punctului de
solidificare a apei din produs (carne sau alte produse de origine animal), deci o rcire cu
formare de cristale de ghea. Gheaa se formeaz prin agregarea unor molecule de ap
ntr-o
particul ordonat nucleu de cristal, n condiii de subrcire a apei. La temperaturi
foarte
apropiate de temperatura de congelare are loc creterea nucleelor de cristal. Viteza de
cretere
a cristalelor de ghea este determinat n primul rnd de temperatura i de viteza de
preluare
a cldurii produsului (crnii).
Odat cu scderea temperaturii vscozitatea fazei congelabile din carne crete i, ca
urmare,
viteza de cretere a cristalelor scade (ali parametrii de reacie rmnnd constani). Dac
diferena de
temperatur dintre suprafaa crnii i faza nc necongelat crete datorit scderii
temperaturii la
suprafaa ei, viteza de cretere a cristalelor de ghea crete.
n cazul rcirii prin congelare coeficientul de temperatur Q10 variaz n limitele mult
mai

largi Q10 = 10 15, comparativ cu refrigerarea. Viteza de congelare reprezint viteza cu


care
avanseaz frontul de formare a cristalelor de ghea de la suprafaa crnii sau produsului
spre interior.
Se msoar n cm/h sau m/h la punctul crioscopic (temperatur caracteristic).
Congelarea se poate face lent cnd predomin cristalizarea apei intracelulare sau rapid.
Metodele de congelare pot fi clasificate n funcie de viteza medie linear de congelare
(Wm)
definit prin relaia:
W
cm/h sau m/h
m
unde: 0 cea mai mic distan dintre centrul termic (punctul cu temperatura cea mai
ridicat la un
moment dat) i suprafaa produsului n cm sau m;
0 durata (ore) congelrii de la temperatura iniial uniform de 0oC pn la
temperatura care
trebuie atins n centrul termic.
97
Conform acestui criteriu congelarea poate fi: lent, rapid, foarte rapid i ultrarapid.
Viteza minim de congelare a crnii trebuie astfel stabilit nct s fie evitate modificri
biochimice i microbiologice nedorite.
Cnd temperatura medie a crnii este egal cu temperatura la care se va face depozitarea,
congelarea se consider ncheiat.
Congelarea reprezint una din cele mai eficiente metode de conservare a crnii. Uzual se
face
la 18oC. Congelarea comercial se face la 29oC. Numai carnea post rigor se preteaz
la congelare.
Prin congelare durata permis de pstrare a produselor de origine animal crete de 5
pn la 50 ori
fa de refrigerare.
Pe parcursul congelrii crnii, datorit temperaturilor sczute, se produc transformri care
conduc la modificarea unor parametrii histologici, fizico-chimici, biochimici i biologici.
Proteinele din carne sunt afectate de congelare deoarece prin nghearea parial a apei
crete
concentraia electroliilor celulari din faza necongelat. Ca urmare se modific sarcina
electric a
macromoleculelor proteice fiind favorizate interaciunile dintre molecule cu formare de
agregate
moleculare, ceea ce conduce la scderea solubilitii.
Macromoleculele proteice care au caracter coloidal, n soluie sunt nconjurate de un strat
protector de molecule de ap ntre care se manifest fore de respingere. n acest mod
moleculele

proteice sunt meninute n soluie (sol).


Prin adugare de sruri neutre, cationii (Na+, K+, Mg2+, NH +) fixeaz moleculele de
4
ap din stratul protector i proteinele precipit reversibil, trecnd n gel. Deoarece
concentraia
crescut de sruri favorizeaz procesele de deshidratare, pe suprafaa moleculelor
proteice se formeaz
zone hidrofobe la nivelul crora se pot adsorbi acizi grai liberi. Solubilitatea proteinelor
miofibrilare
scade n cazul crnii congelate obinut din carne cald sau dup autoliz 24 ore la 4C,
deoarece prin
nghearea parial a apei concentraia electroliilor celulari crete, sarcina electric a
moleculelor de
actin i miozin se modific favoriznd interaciunile actin-miozin, deci scderea
solubilitii
proteinelor miofibrilare.
Congelarea muchilor n stare cald reduce solubilitatea proteinelor sarcoplasmatice cu
15 20 %, datorit att aciunii denaturante a concentraiilor mari de electrolii, ct i
interaciunii cu alte
molecule neproteice.
n carnea congelat i depozitat n condiii normale, lipidele din esutul muscular sufer:
procese de degradare hidrolitic sub aciunea lipazelor (lipoliz) cu formare de glicerol
i
acizi grai;
procese oxidative care pot determina modificri superficiale ca: nglbenirea i
mbrunarea grsimilor bogate n fosfolipide i modificri majore la nivel structural,
ndeosebi la
nivelul acizilor grai polinesaturai constitueni, pe contul crora se produce rncezirea
acestor
grsimi. Ca urmare a proceselor de rncezire se formeaz hidroperoxizi stabili la
temperaturi sczute,
care au capacitatea de a oxida vitaminele E mai puin stabile n condiii de congelare.
98
O OH

2n
Hidroperoxid
La temperaturile de congelare procesele biochimice din carne se desfoar mai lent
comparativ cu cele care au loc la temperaturi mai mari de 0C, deoarece n esutul
muscular congelat

activitatea enzimatic este ncetinit n funcie de temperatur. Scderea temperaturii cu


10C este
urmat de micorarea activitii enzimatice de 2 - 3 ori.
Creterea concentraiei electroliilor celulari, ca urmare a congelrii, presupune att
creterea
concentraiei unor efectori enzimatici (ioni), inhibitori ai activitii enzimatice n faza
necongelat, ct
i creterea vscozitii acestei faze. Ca urmare, viteza de difuzie a reactanilor la nivelul
membranelor
celulare scade, iar concentraia substratelor crete. Congelarea i decongelarea induc
modificri n
concentraia de enzim i substrat, influennd posibilitatea interaciei enzim-substrat la
nivelul
situsului catalitic, conform reaciei generale:
ENZIM + SUBSTRAT [ENZIM SUBSTRAT] ENZIM + PRODUS
Enzimele proteolitice nu sunt distruse prin congelare. Activitatea lor rmne relativ
intens,
dar se poate micora, n funcie de temperatura de congelare, valoarea pH-ului i durata
de depozitare
a crnii.
n timpul proceselor de congelare, depozitare i decongelare au loc pierderi de vitamine.
Astfel, n cazul crnii de vit congelate i pstrate 4 ani au fost evideniate pierderi de 20
% tiamin
(B
), n timp ce piridoxina (B ) nu a fost afectat.
1), 15 % riboflavin (B2
6
n timpul congelrii i depozitrii crnii congelate glicogenul se poate transforma pe dou
ci
care se desfoar simultan, dar cu intensiti diferite: calea Emden-Mayerhof i calea
glicolizei
anaerobe.
-Mayerhof (intens);
99
3.5.2.2. Decongelarea
Decongelarea reprezint procesul de readucere a produselor congelate (carne, produse din
carne) la o stare ct mai apropiat de cea refrigerat, o stare care corespunde unei
temperaturi
superioare punctului de congelare.
Carnea decongelat nu mai prezint toate caracteristicile crnii refrigerate deoarece prin
acest
proces se produc modificri de natur fizic, biochimic i microbiologic. Au din punct
de vedere

biochimic loc insolubilizri de proteine, reacii de oxidare i peroxidare lipidic etc.


Pe parcursul decongelrii crnii, cristalele de ghea se transform n lichid care are efect
de
diluare. n aceste condiii concentraia ionilor care inhib activitatea enzimatic scade.
Concentraiile
de enzim i substrat se modific. Viteza reaciilor enzimatice crete. Procesul de
glicogenoliz
catalizat de enzimele glicolitice, activate de ionii de clor, se intensific rezultnd glucide
reductoare
(glucozo-1-fosfat i glucozo-6-fosfat). Exist o proporionalitate invers ntre viteza de
acumulare a
glucidelor reductoare n carne i temperatura de congelare.
Prin decongelare i pstrarea crnii n stare decongelat apar modificri n coninutul de
aminoacizi. Au fost evideniate acumulri de fenilalanin, tirozin i diminuri ale
concentraiilor de
alanin i acid glutamic.
Sucul rezultat prin congelare conine 1,4 - 3,1 % proteine, vitamine ca: tiramin 12,2 %,
riboflavin 10,3 %, niacin 14,5 %, piridoxina 33,2 %, acid folic 8,07 % i ali compui.
Decongelarea se face fie n scopul consumului de carne, fie n scopul prelucrrii i
obinerii de
produse derivate.

3.6. METODE CHIMICE DE CONSERVARE A CARNII


3.6.1. Srarea (haloanabioza)
Srarea (haloanabioza) este cunoscut i aplicat din cele mai vechi timpuri pentru
conservarea crnii i produselor din carne. Poate fi asociat cu rcirea, afumarea sau
fierberea.
Srarea reprezint metoda de tratare a crnii cu clorur de sodiu (2,5 - 5 %) i/sau azotai
(nitrai) sau azotii (nitrii) de sodiu sau potasiu, n scopul conservrii.
Aciunea conservant a srurilor este datorat proceselor de deshidratare i de cretere a
presiunii osmotice pe care acestea le induc la nivel celular att n carne, ct i n
bacteriile de alterare.
Ca urmare a srrii se formeaz complexe proteino-saline prin fixarea ionilor de sodiu i
clor
la legturile peptidice (-CO NH-) din proteinele crnii sau ale bacteriilor de alterare.
Aceste
complexe sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice secretate de celule. Pe de alt
parte
scderea mobilitii ionilor de sodiu afecteaz schimburile de ioni la nivelul membranelor
celulare
inhibnd aciunea microorganismelor. Carnea prezint capacitatea maxim de a reine
sarea n stadiul
de maturare.

100
Concentraia de 2,5 - 5 % clorur de sodiu nu stopeaz activitatea bacteriilor de alterare,
ci numai o
ncetinete. La concentraii mai mari de 6 % NaCl activitatea acestor bacterii este inhibat
total.
Metoda, temperatura i durata de srare, influeneaz diferit solubilitatea proteinelor din
carne.
Spre exemplu imersarea crnii n saramur diluat i apoi n saramur mai concentrat
asigur
hidratarea crnii. Dac se folosete numai saramur concentrat proteinele solubile de la
nivelul
esutului muscular precipit, ceea ce limiteaz pierderile ulterioare de proteine, dar nu
mpiedic
deshidratarea. Produsul obinut este de calitate inferioar, cu coninut redus de suc.
Srarea nu
modific valoarea nutritiv, digestibilitatea i valoarea biologic a proteinelor.
Coninutul de acizi grai din carnea expus srrii variaz n funcie de metoda de srare.
n
cazul injectrii saramurii (srare umed) se constat o cretere moderat a coninutului de
acizi grai.
Dac se aplic sare granulat pe suprafaa crnii sau produsului i se las s acioneze un
timp (srare
uscat) se constat creterea marcat a coninutului de acizi grai.
Srarea cu amestec de clorur de sodiu, azotai de sodiu i potasiu i/sau azotii de sodiu
influeneaz culoarea, gustul i mirosul crnii.
Carnea are un pH acid. n timpul procesului de maturare, datorit acidului lactic rezultat
ca
urmare a glicolizei anaerobe, pH-ul atinge valoarea de 5,5. n aceste condiii i sub
aciunea
azotatreductazelor, azotaii se transform n azotii, care la temperatura de 100o C se
descompun cu
formare de oxid de azot, dioxid de azot i ap:

2
Azo
ta
tre
3

2
2
Azotat

Azotit

2
2
2
Azotit

Oxid de azot Dioxid de azot


ntre azotai i oxidul de azot se stabilete echilibrul:

NO
2
2
2
n condiiile de srare azotiii se pot transforma n azotii i final n oxid de azot:

NO NO NO
3
2
Azotat Azotit Oxid de azot
ntre componentele structurale ale crnii, oxidul de azot, azotii sau azotai, pot avea loc
reacii
care modific culoarea i aroma crnii.
Spre exemplu, carnea conservat prin srare n prezena azotailor i azotiilor prezint o
culoare
rou aprins datorit formrii nitrozomioglobinei (MbNO) i nitrozohemoglobinei (HbNO)
reziduale.

101
Mb + NO MbNO
Mioglobin Nitrozomioglobin
(rou) (rou aprins)

Hb + NO HbNO
Hemoglobin Nitrozohemoglobin
rezidual
Nitrozomioglobina i nitrozohemoglobina sunt compui cu stabilitate mare la temperatur
care
confer crnii culoare roie, chiar dup tratamente termice.
Mb + NO MbNO
Nitrozomioglobin Nitrozomioglobin denaturat
(rou aprins) (rou aprins)
Cantitatea de oxid de azot fixat de hemoglobina rezidual i citocromi este mult mai
mic
dect cea fixat de mioglobin. La temperatur, nitrozomioglobina i nitrozohemoglobina
se
transform n nitrozomiocromogen, de culoare rou intens, prin scindarea legturii dintre
globin i
FeII din hem urmat de denaturarea globinei i fixarea unei a doua molecule de NO la
nivelul atomului
de FeII.
Formarea MbNO i HbNO este favorizat de un pH > 6,2 caracteristic crnurilor DFD (
dark,
firm, dry) sau febrile, la care azotiii sunt stabili.
Efectul adaosului de azotai i azotii depinde n mare msur de pH-ul crnii. Spre
exemplu

azotiii rezultai din azotai sub aciunea azotatreductazelor (nitratreductazelor), la


temperatura de 10C i
pH > 5,8 sunt instabili i se descompun cu formare de oxid de azot, dioxid de azot i ap.
Valori ale pH > 5,8 sunt datorate acidului lactic rezultat prin glicoliz anaerob n
procesul de
maturare a crnii.
La pH > 5,6 - 6 se stabilete un echilibru ntre azotii i oxidul de azot:

2
2
2
Acesta poate reaciona cu mioglobina i hemoglobina formnd nitrozoderivai.
La pH < 5,6 azotiii se descompun cu formare de oxid de azot volatil care prsete
mediul de
reacie. Ca urmare carnea rmne de culoare roz pal. Este cazul crnii PSE (pale, soft,
exudative) i a
celei provenite de la animale stresate nainte de sacrificare.
La pH < 5,2 nu se mai formeaz oxid de azot din azotii.
Rezult c formarea oxidului de azot din azotii i azotai este favorizat de valori ale
pH-ului
crnii cuprinse ntre 5,2 i 6,2.
Azotiii pot reaciona cu gruprile libere tiol (-SH), aparinnd proteinelor
sarcoplasmatice i
stromale din carne, cu formare de nitrozotioli:
102
P SH + HON=O P SN=O + H2S
Protein
Nitrozotiol
n acest mod se explic efectul bactericid al azotailor i azotiilor.
Reacii similare pot avea loc la nivelul gruprilor amin libere din proteinele bacteriilor
de
alterare.
Azotiii au aciune antioxidant deoarece mpiedic oxidarea fierului divalent din hem la
fier
trivalent catalizator al proceselor de oxidare i peroxidare lipidic.
Dozele de azotai i azotii folosite pentru conservarea crnii se stabilesc n funcie de
coninutul de mioglobin, hemoglobin rezidual i de eventuale pierderi de azotii
datorate unor
reacii secundare ca:
HNO2 + RNH2 N2 + ROH + H2

2NO + O2 2NO2
2HNO2 N2O3 + H2O
to, pH slab acid
Depirea limitelor admise pentru adaosul de azotai i azotii n procesul de srare poate
avea
ca efect formarea de nitrozamine.
Colina, acetilcolina, carnitina i unii aminoacizi sunt precursorii biosintezei de amine
secundare i sruri de amoniu cuaternar din carne. Azotiii reacioneaz cu aminele
secundare,
respectiv cu srurile de amoniu cuaternar rezultnd nitrozamine. Procesul este favorizat
de temperaturi
ridicate i pH sczut.
Nitrozaminele se formeaz i pe parcursul prelucrrii tehnologice a crnii la temperaturi
ridicate dar i n stomac, dup ingerarea crnii, sub aciunea acidului clorhidric din sucul
gastric.
Nitrozaminele au toxicitate relativ redus, dar sunt potenial cancerigene.
Formarea nitrozaminelor, nocive pentru consumator, poate fi evitat prin folosirea unor
cantiti minime de azotii i azotai. Dac n saramur se adaug ascorbat de sodiu acesta
se
transform n acid ascorbic, compus cu caracter reductor datorit gruprii endiol din
structura sa. n
aceste condiii azotiii sunt transformai rapid n oxid de azot. Datorit caracterului
antioxidant, acidul
ascorbic este un stabilizator al crnii i produselor din carne, previne rncezirea
grsimilor i asigur o
bun conservare.
Un efect antioxidant similar cu cel al acidului ascorbic l au i glucidele reductoare
adugate
n saramur.

3.6.2. Afumarea
Afumarea este un procedeu de conservare a crnii sau produselor din carne prin
intermediul
fumului rezultat la arderea incomplet a lemnului. Combustia incomplet a lemnului
presupune reacii
de piroliz, oxidare, condensare i polimerizare.
103

Fumul are o compoziie chimic complex fiind alctuit din substane gazoase i lichide:
substane gazoase: oxid de carbon, dioxid de carbon, metan, etan, hidrogen i ap
(vapori);
substane lichide: aldehide (formic, acetic, valerianic), acizi (formic, acetic,
propionic,
butiric, izobutiric) i hidrocarburi policiclice aromatice. Aceast compoziie rezult n
primul rnd ca
urmare a proceselor de piroliz suferite de componentele structurale principale ale
lemnului: celuloz,
hemiceluloze i lignin.
Piroliza celulozei, poliglucid format din molecule de -glucoz, se desfoar pe
parcursul a
dou etape:
scindarea macromoleculelor de celuloz pn la molecule de -glucoz;
degradarea -glucozei cu formarea de produi finali: acid acetic, omologi ai acidului
acetic, ap i mici cantiti de furan i fenoli.
Piroliza hemicelulozelor, alctuite din pentozani (xilani i arabani) i hexozani (manani
i
galactani), conduce la formarea de furan, furfural, derivai ai furanului i furfuralului,
acizi carboxilici, acid
acetic i omologi ai acestuia.
Prin piroliza ligninei, component cu structur macromolecular format din derivai ai
fenilpropanului se obin compui diferii n funcie de esena lemnului (fenoli, crezoli,
guaiacol,
siringol i derivai). Prin piroliza ligninei din lemn moale rezult: vanilin, guaicol
4-metilguaicol,
4-etilguaicol i acetovanilinon. Prin piroliza ligninei din lemnul de esen tare se
formeaz siringol i
derivai para-substituii (siringoaldehid, 4-metilsiringol, 4-etilsiringol i acetosiringon).
Datorit compoziiei sale fumul are aciune colorant, aromatizant, antioxidant,
bactericid
i cancerigen.
3.6.2.1. Modificri fizico-chimice i biochimice datorate afumrii
n timpul afumrii componentele fumului difuzeaz de la suprafa spre interiorul
produsului

afumat. Procesul de difuziune este accelerat de creterea temperaturii. Afumarea la cald


decurge de
dou ori mai repede dect afumarea la rece.
Afumarea la rece (18 - 23C) favorizeaz procesele de proteoliz. La cald (40 - 90C)
proteinele se denatureaz cu eliberare de grupri carboxil (COOH), amin (NH ) i
tiol (
2
SH) care
pot reaciona cu componentele fumului (fig. 3.11.).
Grupri tiol active
t0

Fig. 3.11. Denaturarea proteinelor


a conformaie ordonat; b conformaie parial denaturat; c protein denaturat
104
Datorit denaturrii la temperaturi mai mari de 40C enzimele din carne i cele secretate
de
bacteriile de alterare i ncetinesc i chiar nceteaz activitatea.
Afumarea la cald are ca efect coagularea proteinelor de la suprafaa crnii i creterea
capacitii de reinere a apei de ctre proteinele din profunzime.
Componentele cu caracter acid din fum care ajung n profunzime determin scderea
pH-ului
afectnd solubilitatea proteinelor structurale. Astfel se explic suculena i frgezimea
produselor
afumate n general i a celor afumate la cald n special.
Datorit afumrii structurile colagenului sufer o balonare, fibrele devin transparente,
legturile de hidrogen dintre gruprile tiol (-SH:SH) se rup, gruprile tiol libere
rezultate putnd
reaciona uor cu componentele fumului, colagenul se transform parial n gelatin.
Fenolii i polifenolii, constitueni majori ai fumului reacioneaz cu gruprile tiol,
amin,
carbonil din moleculele proteice, dar i cu nitriii din adaosurile saline. Au aciune
puternic
bactericid.
Fenolii superiori (n principal 2,4-dimetoxifenolul sau siringolul, 2,6-dimetoxi 4metilfenolul i 2,6-dimetoxi 4-etilfenolul) blocheaz radicalii liberi formai prin
oxidarea i
peroxidarea lipidelor din carne conferind fumului proprieti de antioxidant.
Culoarea glbuie sau aurie a suprafeei crnii afumate este datorat guaiacolului i
metilguaiacolului.
Fenolii sunt de asemenea implicai n formarea aromei. Siringolul, guaiacolul i 4-metilguaiacolul reprezint principalii fenoli care particip la formarea aromei produselor
afumate.
n concentraii mari fenolii au aciune mutagen i cancerigen. Pot reaciona cu nitriii

din
adaosurile saline formnd nitrozofenoli (C6H5-O-N=O) care prezint, de asemenea,
aciune mutagen.
Coninutul crescut de grsimi mrete permeabilitatea membranelor fa de fenoli.
Acetia
strbat mai uor membranele naturale dect membranele sintetice.
Compuii carbonilici (aldehide i cetone) din fum intervin n formarea texturii,
aspectului,
culorii, gustului i aromei produselor afumate.
Aldehida formic mpreun cu ali compui din fum pot precipita proteinele musculare
modificnd textura crnii.
Produsele din carne nvelite n membrane naturale sau semisintetice (cutizin) au un aspect
strlucitor datorat probabil formrii unor pelicule de rini formaldehidice cu structuri
lineare sau
ramificate, rezultate prin condensarea aldehidei formice cu fenolii.
ntre compuii carbonilici ai fumului i gruprile amino libere din aminoacizii
componeni ai
proteinelor (n special lizin) au loc reacii de tip Maillard cu formare de compui
Maillard care confer
culoarea suprafeei produselor afumate.
Reaciile dintre furfural i vanilin rezultate prin piroliz i aminoacizii liberi conduc la
produi
care mbuntesc gustul i aroma crnii.
Aldehida formic are aciune bactericid. n concentraii mari este cancerigen.
105

Oxidul de carbon (CO), format n timpul arderii incomplete a lemnului poate reaciona
cu
mioglobina i hemoglobina rezidual din carne genernd carboximioglobina (MbCO) i
carboxihemoglobina (HbCO).
Acizii carboxilici inferiori (C C ) din fum contribuie la scderea valorii pH
1
4
-ului, respectiv la
creterea calitii produselor afumate. Lactonele i esterii derivai ai acizilor influeneaz
n oarecare
msur aroma produselor finite.
Hidrocarburile polinucleare aromatice (HPA) apar n concentraii mari n produsele
afumate (n
special 3,4-benzopirenul i 1,3-benzoantracenul). Aciunea lor cancerigen este datorat
transformrii n

compui cu nucleu epoxidic care reacioneaz uor cu ADN, ARN i proteinele celulare.
n cazul preparatelor din carne nvelite n membrane, 90 % din HPA sunt reinute de
membrane i ndeprtate odat cu acestea. n absena membranelor HPA rmn la
suprafaa produselor
afumate exercitndu-i i efectul nociv alturi de gudroane. Contaminarea produselor cu
HPA este
apreciat n funcie de concentraia de 3,4-benzopiren, limita admis fiind de 1 ppb.
Afumarea influeneaz pozitiv calitatea crnii i produselor din carne mbuntind
textura,
aspectul, culoarea, gustul, aroma i capacitatea de conservare. Efectele negative se
manifest prin
diminuarea valorii nutritive (afumarea la cald timp de 10 ore determin pierderea a 44 %
din coninutul de
lizin)3 i prin aciunea cancerigen exercitat de anumii componeni ai fumului.
3.6.3. Conservarea crnii la temperaturi ridicate. Tratarea termic
Tratarea termic a crnii se poate face prin fierbere sau frigere n scopul conservrii
industriale.
n gospodrie carnea se trateaz termic prin fierbere, frigere, prjire sau coacere.
Tratamentele termice determin modificri fizico-chimice la nivelul crnii i preparatelor
din
carne, condiionate n primul rnd de temperatur i de durata tratamentului. Se constat
astfel
modificri ale capacitii de reinere a apei, pH-ului, structurii principalelor biomolecule
constituente
cu impact asupra calitii crnii preparate.
La aplicarea unui tratament termic se produc pierderi de suc care conine proteine
solubile,
substane extractive azotate i neazotate, lipide, sruri minerale. Sucul care se elibereaz
depinde de
3 n Romnia normele tehnologice prevd pentru afumarea la cald o durat de maxim
dou ore, ceea ce
reduce aceste pierderi.
106
calitatea crnii, pH, temperatur, durata tratamentului termic, adaosul de sruri etc.
Cantitatea cea mai
mare de suc se pierde la pH de 5 - 5,5 cnd capacitatea de reinere a apei este minim.
Creterea
temperaturii modific raportul dintre apa liber, apa legat i apa de constituie n
favoarea apei libere
i implicit raportul dintre sucul liber i esutul muscular.
Capacitatea de reinere a apei este de asemenea n funcie de temperatur i de durata

tratamentului termic. La 40 - 45oC ea scade devenind foarte pronunat la 90oC.


Ca urmare a fierberii prelungite substanele extractive din carne trec n ap n proporie
de 80 90 %.
Prin frigere, coacere sau prjire, operaii care necesit temperaturi ridicate (> 100oC),
proteinele,
substanele extractive i componentele minerale se pierd n msur mai mic comparativ
cu fierberea.
Cantitatea de lipide care trece n bulionul format este ns mai mare. Proteinele sufer
procese de
denaturare chiar n acest bulion care poate fi consumat odat cu produsul.
Spre deosebire de coacere i frigere, prjirea presupune un tratament termic de scurt
durat
cu diferen mare de temperatur ntre carne i grsimea n care se prjete. Att
suprafaa produsului
prjit, ct i grsimea sufer modificri care influeneaz negativ calitatea crnii.
3.6.3.1. Influena temperaturii asupra pH-ului crnii tratate termic
Pn la o temperatur de 70oC, pH-ul crete de la valoarea iniial de 5,6 (carne crud)
pn la 6.
Tratamentul termic nu produce modificri ale pH-ului dac valoarea lui iniial este 7.
Dac
pH-ul iniial este mai mic de 6,4, valoarea lui scade ca urmare a creterii temperaturii.
3.6.3.2. Modificarea proteinelor din carne ca urmare a tratamentelor termice
La temperatura de 30 - 35oC se modific structura teriar a proteinelor miofibrilare.
Catenele
polipeptidice se depliaz i se stabilesc legturi transversale intercatenare, instabile.
ncepe, de
asemenea, denaturarea proteinelor sarcoplasmatice. Apar grupri carboxil, amin i tiol
libere. Ca
urmare a schimbrilor structurale se modific solubilitatea proteinelor, valoarea pH-ului,
capacitatea
de reinere a apei i capacitatea de a lega ioni de calciu i magneziu.
n intervalul de 50 - 60oC continu procesele de denaturare a moleculelor proteice.
Solubilitatea
proteinelor miofibrilare scade puternic datorit stabilirii de legturi intercatenare.
Solubilitatea
proteinelor sarcoplasmatice scade progresiv. Numrul gruprilor carboxil libere, valoarea
pH-ului,
capacitatea de legare a ionilor de calciu i magneziu ca i cea de reinere a apei, se
modific lent.
La temperaturi cuprinse ntre 80 - 95oC se stabilesc legturi disulfur pe contul gruprilor
tiol
din lanurile polipeptidice. Numrul de grupri carboxil libere i capacitatea de a lega ioni
de calciu i

magneziu scad.
La temperatura de 90oC i peste aceasta ncep reacii de tip Maillard. Peste temperatura
de 90oC
se formeaz hidrogen sulfurat prin degradarea aminoacizilor cu sulf (cistein, cistin) din
lanurile
107
polipeptidice. Transformarea colagenului n gelatin continu cu intensitate crescut. Se
produc
scindri ale legturilor electrovalente i de hidrogen, dar nu sunt afectate interaciunile
hidrofobe.
Coninutul n ap legat crete uor.
3.6.3.3. Efectul tratamentelor termice asupra cromoproteinelor din carne
La temperaturi cuprinse ntre 40 - 80oC, mioglobina i hemoglobina rezidual din carne
sufer
procese de degradare la nivelul globinei. n cazul adaosului de azotai sau azotii se
formeaz
nitrozomioglobina (MbNO) i nitrozohemoglobina (HbNO). n aceste condiii culoarea
crnii devine
brun cenuie.
Ca urmare a fierberii carnea capt o culoare brun-cenuie. Prin frigere, coacere sau
prjire,
suprafaa crnii se brunific. La frigere pe mangal, oxidul de carbon, rezultat prin arderea
manganului,
reacioneaz cu mioglobina i hemoglobina rezidual la nivelul atomului de fier hem cu
formare de
carboximioglobin (MbCO), respectiv carboxihemoglobin (HbCO) care imprim crnii
fripte o culoare
brun rocat.
La temperatura de fierbere, frigere, coacere sau prjire grsimea din celulele adipoase
este
expulzat i dispersat n masa crnii influennd pozitiv textura crnii. Ca urmare a
tratamentului
termic lipidele elibereaz alcoolii i acizii grai constitueni.
Compuii carboxilici formai pe contul acizilor grai confer aroma preparatelor din
carne.
3.6.3.4. Brunificarea neenzimatic a crnii. Reacia Maillard
Pe parcursul pregtirii termice a crnii, dar i a altor alimente se produce procesul de
brunificare neenzimatic pe calea reaciei Maillard sau n cazul lipidelor prin oxidare.
Reacia Maillard a fost descris de Maillard n 1912. O schem coerent dar nu complet
a
reaciei a fost dat de Hodge (1953). n decursul timpului aceast reacie a constituit
preocuparea
multor cercettori dar datorit complexitii ei pn n prezent nu au fost elucitate toate

cile prin care


se obin produii de reacie identificai.
mbuntirea texturii, aspectului i gustului crnii supus tratamentelor termice (frigere,
prjire, coacere) este datorat n primul rnd reaciei Maillard. Aceiai reacie poate ns
determina
scderea digestibilitii proteinelor, a valorii alimentare a preparatelor, precum i
formarea de compui
toxici sau mutageni.
Mecanism. Reacia Maillard reprezint procesul de glicozilare (glicare) neenzimatic a
proteinelor, prin care moleculele de glucide reductoare (pentoze sau hexoze)
reacioneaz cu grupri
amino din moleculele proteice (n special terminale sau -amino din resturile de lizin)
cu formare
de baze Schiff (aldozamine Nsubstituite). Prin rearanjarea bazelor Schiff rezult produi
Amadori
(cetozoamine):
108
H2CNH Proteina
|
C=O
|
(HCOH)3
|
CH2OH

Produs Amadori
(cetozoamin)
Dac glicarea se face cu o cetoz rezult un compus Heyns similar compusului Amadori.
Prin aceste reacii sunt blocate resturile de lizin din proteine fiind afectat
digestibilitatea i
valoarea lor nutritiv.
n funcie de valoarea pH-ului, produii Amadori pot urma ci diferite de transformare:
dac
se pleac de la cetoze; La pH > 7 se formeaz reductone (de exemplu: 4-hidroximetil
2,3dihidrofuranona) sau dehidroreductone, compui foarte activi. Ca urmare a unor procese
de
dezaldolizare din reductone i dehidroreductone rezult: hidroxiaceton,
dihidroxiaceton,
hidroxiacetil, glioxal, aldehid piruvic aldehid, gliceric i aldehid glicolic.
n stadii avansate ale reaciei Maillard se formeaz melanoidine, copolimeri de culoare

brun
cu mase moleculare mari (100 kDa), rezultai n urma unor reacii de deshidratare,
ciclizare,
dezaldolizare, transpoziie, izomerizare i condensare. Melanoidinele sunt produi de
glicare avansat
care influeneaz textura i culoarea crnii procesate sau tratate termic. Ele au rol benefic
ca
antioxidani i chelatori ai metalelor tranziionale dar i efecte negative datorit
toxicitii, efectelor
mutagene i aciunii cancerigene. La temperaturile de frigere, coacere i prjire se
formeaz cea mai
mare cantitate de produi de glicare avansat. Viteza reaciei Maillard i natura produilor
formai depind
de umiditate, pH, natura glucidului reductor, natura aminoacidului, raportul
glucid/aminoacid,
temperatur i durata tratamentului termic. Aceti parametrii condiioneaz i formarea
compuilor de
glicare avansat.
La frigerea crnii pe plit au loc reacii Maillard din care rezult muli compui care
imprim
culoare i relativ puini compui de arom. Spre exemplu, prin degradarea termic a
proteinelor rezult
cisteina i ali compui sulf care reacioneaz cu riboza, eliberat din acizii nucleici,
genernd arom.
Efectul negativ al tratamentului termic se manifest n primul rnd la nivelul texturii
crnii
afectat de denaturarea i deshidratarea proteinelor.
Dup tratament termic valoarea nutritiv a preparatelor din carne este mai sczut
datorit
pierderilor de substane nutritive sub form de suc.
Se pot forma dipeptide rezistente la atacul enzimelor i pot fi pui n libertate aminoacizi
(metionin, triptofan, arginin) datorit proceselor de proteoliz.
Ca urmare a reaciilor Maillard sunt blocai aminoacizi eseniali, n primul rnd lizina, i
se
stabilesc legturi chimice rezistente care modific digestibilitatea proteinelor.
109
Apar produi de lipooxidare i glicooxidare. Tratamentul termic diminueaz coninutul de
vitamine. Spre exemplu, prin fierbere se pierde 15 - 40 % din coninutul de tiamin, prin
frigere 30 60 %, iar prin condensare 50 - 70 %. Riboflavina este mai stabil. Se pierde circa 10 %,
n special la
frigere. Niacina este descompus. Poate fi degradat 1/3 din coninutul de vitamina B6 i
acid
pantotenic.
Unii compui rezultai ca urmare a tratamentului termic pot fi toxici sau cancerigeni.

110
BIBLIOGRAFIE GENERAL
Banu, C.; Preda, N.; Vasu, S. (1982), Produsele alimentare i inocuitatea lor, Editura
Tehnic, Bucureti.
Banu, C.; Vizireanu C. (1998), Procesarea industrial a laptelui, Editura Tehnic,
Bucureti.
Banu, C. (coordonator) (2002), Tratat de chimia alimentelor, Editura Agir, Bucureti.
Banu, C. (coordonator) (2007), Calitatea i analiza senzorial a produselor alimentare,
Editura Agir, Bucureti.
Banu, C. (coordonator) (2008), Tratat de industrie alimentar, Editura ASAB, Bucureti.
Brzska M.M. and Moniuszo Jakoniuky (1998), The influence of calciu content in
diet on
commulation and toxicity of cadmium in the organism, Archives of toxicology, 72, p.
63-73.
Cheftel J.C.; Cheftel H. (1992), Introduction a la biochimie e a la tehnologie des
aliments,
Techniques et Documentation, Lavoisier, Paris.
Cornil, N. (1995), Structura i ultrastructura organelor la animalele domestice, Editura
Ceres, Bucureti.
Diaconescu, Cristiana (2008), Chimie general pentru industria alimentar, Editura
Ceres,
Bucureti.
Dyeberg, J.; Bang, H.O.; Stoffersen, E.; Mancada, S.; Vane, J.R. (1978),
Eicosapentaenoic
acid and prevention of thrombosis and arteriosclerosis, The Lancet II, p. 117-119.
Edmunds, W.J.; Eitenmiller R.R. (1975), Effect of storage time and temperature on
histamine content and histamine decarboxylase activity of aquatic species, J. Food Sci.,
40.516.
Eck, A.; Gilles, J.C. (1997), Le fromage de la science lassurance qualit, TEC-DOG,
Paris.
Fox, P.F. (1993), Cheese Chemistry, Physics and microbiology, vol. I, II, Chapman Hall,
London, UK.
Gjial, I. (2008), Chimie organic aplicat produselor agroalimentare, Editura
Printech,
Bucureti.
Georgescu, G. (coordonator) (2000), Laptele i produsele lactate, Editura Ceres,
Bucureti.
Hodge, J.E. (1953), The Amadori rearrangement, Adv. carbohydr. chem., 10, p.
169-205.
Ionescu, Em.; erban, M. (2000), Biochimie animal, Editura Fundaiei Romnia de
Mine,
Bucureti.
Ivnescu, M. (2008), Intoxicaia cu histamin prin consumul petelui, Rev. Rom. Med.
Vet.,

vol. 18(3), p. 36-48.


Ivnescu, M. (1998), Alimente de origine animal, Editura Carusel, Bucureti.
Lehninges, A.; Nelson, D.; Coy, M. (2000), Principles of Biochemistry, Worth Publ.,
New
York.
111
Manea Preda, I.; Nicolescu, C. (2004), Study about the transformations of the glucide
molecular system of the meat during the muscle rigor and ageing, Bull. of the Univ. of
Agricultural
Sci. and Vet. Med., Cluj Napoca, vol. 60, Seria Agricultur, Ed. Acad. Press, p. 321-326.
Neniescu, C.D. (1980), Chimie organic, Vol. I, II, Editura Didactic i Pedagogic,
Bucureti.
Niculi, P. (1980), Tehnica i tehnologia frigului n domeniu agroalimentar, Editura
Didactic i Pedagogic, R.A., Bucureti.
Papuc, C. (2005), Biochimie. Compendiu ilustrat, Editura Printech, Bucureti.
Papuc, C.; erban, M. (2003), Biochimie structural, Editura Printech, Bucureti.
Popescu, N.; Meica, S. (1980), Bazele controlului sanitar-veterinar al produselor de
origine
animal, Editura Diaconu Coresi, Bucureti.
Predoi, G.; Belu, C. (2001), Anatomia animalelor domestice, Editura All, Bucureti.
Rooiu, M.; erban, M. (2003), Biochimie medical, vol. I, II, Editura Muntenia,
Constana.
Savu, C.; Nicolaescu, M. (2007), Research concerning fluaction of contaminating
microorganism population in traditional Romanian cheeses during ageing. The 3rd
International
Symposium on Recent Advances in Food Analysis, Prague, Nov. 7-9, p. 298.
Segal, R.; Barbu, I. (1982), Analiza senzorial a produselor alimentare, Editura
Tehnic,
Bucureti.
Segal, R. (1999), Biochimia produselor alimentare, Vol. 2, Editura Alma, Galai.
Stnescu, V. (1998), Igiena i controlul alimentelor, Editura Fundaiei Romnia de
Mine,
Bucureti.
Streyer, L.; Berg, J.; Timocizoko, J. (2002), Biochemistry, W. Freeman Comp.,
New-York.
erban, A.I. (1982), Reacia Maillard n sntate i alimentaie, Editura Ceres,
Bucureti.
erban, M.; Tama, V.; Codru, M. (1982), Biochimie medical veterinar, Editura
Didactic i Pedagogic, Bucureti.

112