La Hexoquinasa es una enzima que cataliza

la transferencia de un grupo fosfato desde el

ATP hasta la glucosa, generando Glucosa-6P
(G6P) como producto. A continuacin se
presenta una tabla que contiene los datos de
velocidad de la reaccin vs. Concentracin
de sustrato para la hexoquinasa.

a) Grafica la curva de Velocidad de reaccin contra concentracin de sustrato.

b) Sigue la enzima una cintica del tipo Michaelis y Menten?
c) Estima a partir de la grfica el valor de Vmax.
d) Estima a partir de la grfica el valor de Vmax.
e) Estima a partir de la grfica el valor de KM.

La penicilina es hidrolizada por una enzima conocida como Penicilinasa presente en bacterias
resistentes.
a) Representa en un eje de coordenadas la Velocidad de reaccin vs. la [S].
Concentracin de
Penicilina hidrolizada
Penicilina (moles/L)
(moles/mL)
-6
1 x 10
11 x 10-11
-6
3 x 10
25 x 10-11
-6
5 x 10
34 x 10-11
10 x 10-6
45 x 10-11
-6
30 x 10
58 x 10-11
-6
50 x 10
61 x 10-11
b) Tiene la penicilinasa una cintica del tipo Michaelis-Menten?
c) Si es as, cul es el valor de KM?
d) Cul es el valor de Vmax?

En el siguiente experimento con la enzima fosfatasa cida se vari la concentracin de la enzima a

dos concentraciones de sustrato y se obtuvieron los resultados siguientes:

[enz] (mg)

[FP] 0.1 mM
Vel (nmol/min)

[FP] 10 mM
Vel (nmol/min)

1.920

6.307

10

4.059

13.169

15

5.956

19.145

20

7.766

25.694

25

9.479

32.282

30
11.844
37.882
a) Representa los datos grficamente.
b)Cmo varia la velocidad de la reaccin en funcin de la cantidad de enzima aadida?
c) Calcula la actividad especfica de la enzima.

La enzima Isocitrato deshidrogenasa cataliza la siguiente reaccin del ciclo de Krebs:

Isocitrato + NAD

alfa cetoglutarato + NADH + H

Se realiz un estudio cintico de esta enzima utilizando isocitrato como sustrato y la

concentracin adecuada de la coenzima NAD, en ausencia y presencia de ATP. Se obtuvieron los
datos que se muestran a continuacin:
[Isocitra Velocidad (Mmoles/L)
a) Representa en un eje de coordenadas la Velocidad de
to]
reaccin vs. la concentracin de sustrato en ausencia y
Sin ATP
Con ATP
(mM)
presencia de ATP.
b) Qu tipo de cintica tiene esta enzima en ausencia de
1
0,45
0,2
ATP?
2
0,8
0,4
c) Qu tipo de cintica tiene esta enzima en presencia de
3
1,7
0,7
ATP?
4
2,9
1,0
d)
Qu tipo de cintica tiene esta enzima en presencia de
5
3,4
1,4
ATP?
7
4,3
2,4
e)
Qu efecto ejerce el ATP sobre el sistema
9
5,1
3,7
enzimtico?. Razona.
10
5,3
4,2
12
5,6
4,8
15
5,8
5,5
16
5,8
5,6
17
5,8
5,6

En la siguiente tabla se muestra la variacin en la actividad de una enzima con respecto a la

temperatura:
Temperatura (oC) Actividad Enzimtica
(mmoles/L)
0
0
5
24
10
36
20
150
30
250
40
400
50
300
60
25
70
0
a) Representa en un eje de coordenadas la Velocidad de reaccin vs. la temperatura.

b) Indica cul es la temperatura ptima de la enzima.

Los siguientes valores corresponde a la velocidad inicial de la quimitripsina vs. el pH:

pH Velocidad
5,4
10
5.6
19
5,8
32
6,4
99
6,5
112
6,6
141
6,8
192
7,2
260
7,4
280
7,8
300
8,0
328
8,4
331
9,0
327
a) Representa en un eje de coordenadas la Velocidad de reaccin vs. el pH.

b) Determina el rango de pH en el cual la enzima tiene mxima actividad.

c) Determina el pH ptimo de la enzima.
d) Qu residuos de aminocido pueden ser responsables de este comportamiento?.
e) Qu cambios se observaran en la conformacin de la protena s se coloca a un valor de
pH muy alcalino?. Fundamenta su respuesta.

La actividad de la Acetil-CoA carboxilasa, medida con tres diferentes concentraciones de enzima y a

diferentes concentraciones de sustrato fu la siguiente:
[Enz] (mg de
protena)

0.1

[AcetilCoA] (mM)

0.2

0.5

Vel (mmol

/ min)

0.05

0.275

0.546

1.373

0.14

0.482

1.001

2.502

0.23

0.580

1.185

2.891

0.32

0.642

1.385

3.463

0.50

0.755

1.494

3.656

0.59
0.766
1.497
3.810
a) Calcula para cada experimento el valor de Km y el valor de Vmax.
b) Son los valores de Km y Vmax iguales o diferentes?
c) Explica si lo que observaste es lo que esperabas obtener
d) Sabiendo que la enzima pesa 220 000 grs/mol, haz una grfica de Vmax vs mmol de enzima.

[PEP] (mM)

75

Velocidad
(nmol
min-1
[FSM] (mM)

mgProt-1)

200
Velocidad
(nmol min-1
mgProt-1)

0.73

2.49

0.53

2.29

10

0.42

2.15

25

0.26

1.78

50

0.16

1.4

100

0.09

0.98

El siguiente experimento fu realizado con la

fosfoenolpiruvato:piruvil tranferasa de streptococcus
sp.Esta enzima participa en la sntesis de la pared
celular de las bacterias y cataliza la transferencia de un
grupo piruvilo a un precursor del pptidoglicano,
liberando fosfato. La fosfomicina (FSM) es un antibitico
sintetizado por ciertas bacterias del grupo streptomyces
que inhibe a esta enzima. Usando el fosfoenolpiruvato
(PEP) como sustrato a dos diferentes niveles de
concentracin, se estudi la inhibicin de esta enzima
por fosfomicina.
a) Representa grficamente los datos.
b) Identifica el tipo de inhibicin que se presenta.
Razona.

Se realizaron estudios de inhibicin para la enzima fosfatasa alcalina. Se vari la concentracin de

sustrato a en ausencia y en presencia de tres concentraciones diferentes de inhibidores. En cada
caso encontrar el tipo de inhibicion, KM y Vmax. (Oxalato de Bromolevamisol)

[Bromolevamisol] (mM)

16

40

[Sustrato] [FP](mM)

Velocida iniciales
des

(mmol min-1) (mgProt.-1)

0.1

0.231

0.210

0.191

0.158

0.3

0.431

0.369

0.309

0.239

0.7

0.607

0.488

0.425

0.277

1.3

0.751

0.599

0.467

0.304

1.8

0.811

0.657

0.530

0.319

2.6

0.912

0.657

0.546

0.328

4.1

0.957

0.688

0.561

0.351

5.8

0.981

0.741

0.558

0.344

Se realizaron estudios de inhibicin para la enzima Transaminasa Glutmico Pirvica. Se vari la

concentracin de sustrato a en ausencia y en presencia de tres concentraciones diferentes de
inhibidores. En cada caso encontrar el tipo de inhibicion, KM y Vmax. (2hidroxisuccnico)
[2hidroxisuccnico]
(mM)

0.0

1.0

2.0

5.1

[Sustrato] [Glu](mM) Velocidades iniciales (mmol / min / mgProt)

0.6

0.59

0.48

0.38

0.24

1.4

1.12

0.91

0.78

0.51

2.9

1.63

1.43

1.19

0.87

5.2

1.94

1.70

1.64

1.19

8.0

2.19

1.94

1.94

1.56

10.3

2.28

2.06

1.99

1.74

16.0

2.32

2.33

2.24

1.89

25.1

2.62

2.53

2.25

2,09

La coleccin de datos cinticos de la siguiente tabla corresponde a la reaccion catalizada por la

anhidrasa carbnica. Determina la KM y la Vmax
CO2 + H2O
HCO3 + H+
Concentracin de bioxido
de carbono (mmolL-1)

mMmin-1

1,25

0,02 x 10-3

2,5

0,05 x 10-3

0,08 x 10-3

20

0,01 x 10-3

Determina los valores de KM y Vmax en la descarboxilacin de un cetoacido si tenemos el siguiente

conjunto de datos experimentales:
Concentracion de sustrato
(mmolL-1)

Velocidad mMmin-1

2,5

O,588

0,5

0,71

0,42

0,53

0,37

0,25

0,26