CARBOHIDRATOS

Carbohidratos: Son compuestos aldehdicos o cetnicos de polialcoholes o compuestos que por

hidrlisis dan estos derivados.
Son compuestos orgnicos formados por carbono ( C ), oxgeno ( O ) e hidrgeno ( H ), cuya
frmula emprica es Cn (H2O)n.
Funciones ms importantes de los carbohidratos:
Energa
Reserva o almacn
Estructural
Se clasifican en SIMPLES Y COMPUESTOS:
SIMPLES.- Son aquellos que estn formados nicamente por C, H, y O.
COMPUESTOS.- Son aquellos que adems de C. H y O pueden tener otros elementos
como N, S, F, etc.
Monosacrido.- El azcar ms simple de los que existen, es la unidad bsica entre los
carbohidratos.
Disacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por dos monosacridos.
Oligosacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por 2 a 10 monosacridos.
Polisacridos.- Son aquellos carbohidratos formados por ms de 10 monosacridos.
MONOSACRIDOS
Por su grupo funcional los monosacridos pueden ser:
ALDOSAS.- Por contener funcin aldehdo.
CETOSAS.- Por contener funcin cetona.
Por su nmero de carbonos los monosacridos pueden ser:
Triosas
3C
Tetrosas
4C
Pentosas
5C
Hexosas
6C
Heptosas
7C
Ejemplos de monosacridos importantes:
Aldotriosa
Gliceraldehdo
Cetotriosa
Dihidroxiacetona
Aldopentosa Ribosa
Cetopentosa Ribulosa
Xilulosa
Aldohexosa Glucosa
Manosa

Galactosa
Cetohexosa

Fructosa

Estereoismeros, Son compuestos con la misma frmula estructural pero diferente

configuracin espacial.

La presencia de carbonos asimtricos o quirales (tomos de carbonos unidos a 4 grupos

diferentes) determina el nmero de ismeros posibles de un monosacrido. (2n) donde n =
tomos de carbonos quirales.
Los diferentes tipos de isomera entre los monosacridos pueden ser:
Formas D y L
Epmeros
Ismeros funcionales
Anmeros
Formas D y L.- Estn determinados por la posicin del -OH del penltimo carbono; hacia
la derecha ser serie D, hacia la izquierda serie L. Se conocen tambin como
enantimeros, y que son imgenes en espejo.
La mayor parte de los monosacridos en los mamferos son de la serie D.
Epmeros.- Son monosacridos que difieren entre s, por la orientacin del -OH de un slo
carbono.
La glucosa tiene dos epmeros importantes; La galactosa en base a la posicin del
carbono 4 y la manosa en base a la posicin del carbono 2.
Ismeros funcionales.- Se refiere a los monosacridos que tienen la misma frmula
estructural pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la
glucosa tiene funcin aldehdo y la fructosa, funcin cetona.
La presencia de carbonos asimtricos tambin confieren actividad ptica a los compuestos.
S el compuesto desva el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina
DEXTROGIRO (+) o se dice que tiene poder dextrorrotatorio.
S el compuesto desva el plano de la luz polarizada hacia la izquierda se le denomina
LEVGIRO (-) o se dice que tiene poder levorrotatorio.
Cuando existen cantidades iguales de ismeros dextrorrotatorios y levorrotatorios la
mezcla no tiene actividad ptica (no desva la luz polarizada) y se denomina mezcla
RACEMICA.
Anmeros.- Al producirse la ciclizacin, el carbono carbonilo se transforma en un nuevo
centro quiral. Este carbono se denomina anomrico.
Los dos isomros posibles ocasionados por la ciclizacin de los nonosacridos se
denominan ANMEROS.
S el grupo hidroxilo (-OH) est hacia abajo, corresponde al anmero .
S el grupo hidroxilo est hacia arriba, corresponde al anmero .
En las aldosas el carbono anomrico es el 1
En las cetosas el carbono anomrico es el 2
En estado natural los azucares presentan estructura cclica.
Haworth llam PIRANOSA a los anillos de 6 miembros (5 carbonos y 1 oxgeno) por su
similitud al pirano.
Haworth llam FURANOSA a los anillos de 5 miembros (4 carbonos y 1 oxgeno) por su
similitud al furano.
As la glucosa generalmente se encuentra como GLUCOPIRANOSA y la fructosa como

FRUCTOFURANOSA.
Ismeros funcionales.- Se refiere a los monosacridos que tienen la misma frmula

estructural pero difieren en su grupo funcional, por ejemplo la glucosa y la fructosa, la

glucosa tiene funcin aldehdo y la fructosa, funcin cetona.
Los monosacridos ms importantes son fermentables por la levadura, excepto la
galactosa.
Por contener su carbono anomrico libre, todos los monosacridos son azucares
reductores, ya que son capaces de formar enoles en un medio alcalino.
Enlace glucosdico
La unin entre los monosacridos, para formar disacridos, oligosacridos y polisacridos
se conoce como enlace glucosdico.
El enlace glucosdico, qumicamente corresponde a un eter, ya que resulta de la unin de
dos -OH previa prdida de una molcula de H 2O.
Para romper este enlace glucosdico, se requiere incorporar una molcula de H 2O con el
fin de regenerar los -OH de cada monosacrido y separarlos, esta reaccin se conoce
como hidrlisis y las enzimas que la realizan se conocen como hidrolasas.
DISACRIDOS
Son glucsidos formados por dos monosacridos, unidos por un enlace glucosdico.
Los principales disacridos son:
MALTOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-4 ) REDUCTOR
LACTOSA (Galactosa + Glucosa en enlace 1-4) REDUCTOR
SACAROSA (Glucosa + Fructosa en enlace 1-2) NO REDUCTOR
CELOBIOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-4) REDUCTOR
ISOMALTOSA (Glucosa + Glucosa en enlace 1-6) REDUCTOR
La Lactosa "NO" es fermentable por la levadura, mientras que Maltosa y Sacarosa "SI"
La lactosa se encuentra en la leche, es el carbohidrato ms importante para el recin
nacido.
La sacarosa es el azcar de mayor consumo humano, abunda en los jugos de las plantas,
como la caa, la remolancha, la pia etc.
OLIGOSACRIDOS
La importancia de los oligosacridos radica en que se unen a otros compuestos, como son
PROTENAS Y LPIDOS formando GLUCOPROTENAS y GLUCOLPIDOS
respectivamente.
POLISACRIDOS
Los POLISACRIDOS pueden ser HOMOPOLISACRIDOS (todos los residuos de
monosacridos son iguales) y HETEROPOLISACRIDOS (dos o ms residuos diferentes)

Homopolisacridos
Los homopolisacridos ms importantes son:

CELULOSA, ALMIDN Y GLUCGENO.

CELULOSA:- Son cadenas lineales de poliglucosas. Todas las glucosas son beta
enlace es 1-4.

y el

La celulosa es el principal componente de las plantas (esqueleto del mundo vegetal).

ALMIDN.- Se encuentra exclusivamente en las plantas, tanto en las races como en los
tallos y las hojas, tambin se encuentra en las semillas de los cereales.
Es un polmero de glucosas unidas por enlaces glucosdicos 1-4 y 1-6 (puntos de
ramificacin ). El disacrido repetitivo en la molcula de almidn es la maltosa.
En el almidn se distinguen 2 fracciones :
Amilosa (15 a 20%) fraccin lineal
Amilopctina (80 a 85%) fraccin remificada
La funcin del almidn es la reserva o almacn de glucosa en las plantas.
Las Dextrinas: Son el producto de la fragmentacin parcial del almidn. S continua esta
fragmentacin se obtendrn: Maltosas, Isomaltosas y Glucosas.
GLUCGENO.- Se encuentra exclusivamente en los animales, abundantemente en el
hgado y en el msculo.
Su principal funcin es el almacenamiento de glucosa.
Esctructuralmente es una molcula de poliglucosas unidas por enlaces glucosdicos a 1-4 y
a1-6 (en los puntos de ramificacin).
Estructuralmente el glucgeno es idntico a la fraccin amilopectina del almidn, solo que
mucho ms ramificado (cada 8-10 residuos de glucosa hay una ramificacin).
INULINA.- Es otro homopolisacrido formado por unidades de fructosas en enlace beta 12.
La inulina se encuentra en las alcachofas, cebolla, ajo y tubrculo de la dalia.
QUITINA.- Es un homopolisacrido formado por unidades de N-acetil glucosamina.
Componente estructural principal de los exoesqueletos de los artropodos, como los
insectos y crustceos.
Heteropolisacridos
Los Heteropolisacridos se conocen tambin como GLUCOSAMINOGLICANOS y por su
consistencia nucoide, MUCOPOLISACRIDOS.
Los heteropolisacridos ms importantes son:
cido hialurnico (Ac. Glucurnico + N-acetilglucosamina) n
Condroitin 4-sulfato (Ac.Glucurnico+N-acetilgalactosamina 4 sufato) n
Condroitin 6-sulfato (Ac. Glucurnico + N acetilgalactosamina 6 sulfato) n
Heparina (Ac. Idurnico + N-glucosamina 6-sulfato + Ac glucurnico) n
Dermatan sulfato (Ac. Idurnico + N-acetilgalactosamina 6-sulfato o 4-sulfato) n
Keratan sulfato (Galactosa 6-sulfato + N-acetilglucosamina 6-sulfato) n
LPIDOS

Se definen como constituyentes de los seres vivos, insolubles en agua y solubles en

solventes orgnicos (no polares) como Eter, Cloroformo, Benceno.
Presentan alcohol esterificado o aminado a ac. grasos.
Funciones ms importantes de los lpidos:
Energa (9 Kcal/mol)
Almacn
Estructural
Aislante trmico
Aislante elctrico
Amortiguador contra traumatismos
Los lpidos se clasifican en SIMPLES y COMPUESTOS.
SIMPLES: Formados por ALCOHOL y AC. GRASO
COMPUESTOS. Adems de ALCOHOL Y AC. GRASO contienen otros grupos
qumicos, como azufre, fsforo, nitrgeno, etc.
Los Alcoholes que forman parte de los lpidos son:
GLICEROL (Aciliglicridosfosfoacilglicridos)
ESFINGOSINA (Esfingolpidos)
HEXACOSANOL (Ceras)
CLASIFICACIN DE LOS LPIDOS
I. LPIDOS SIMPLES.- steres de ac. grasos con diversos alcoholes
1.- ACILGLICERIDOS: steres de ac. grasos con glicerol
(Mono, Di , o Triacilglicridos)
GRASA.- Slida a temperatura ambiente.
ACEITE.- Lquido a temperatura ambiente.
2.- CERAS: steres de ac. grasos de cadena larga con alcohol monohdrico tambin de
cadena larga.
II. LPIDOS COMPUESTOS.- steres de ac. grasos que contiene otros grupos qumicos
adems de alcohol y ac. graso
1.- FOSFACILGLICERIDOS: steres de ac. Grasos con glicerol y ac. fosfrico.
LECITINAS
CEFALINAS
FOSFATIDILSERINA
FOSFATILINOSITOL
CARDIOLIPINA
PLASMALGENOS

2.- ESFINGOLIPIDOS: El alcohol presente es la esfingosina

ESFINGOMIELINA
CEREBRSIDOS
SULFTIDOS
GANGLISIDOS
III.- SUSTANCIAS ASOCIADAS O DERIVADAS DE LPIDOS.1.- EICOSANOIDES
PROSTAGLANDINAS
LEUCOTRIENOS
TROMBOXANOS
2.- ESTEROLES
COLESTEROL y DERIVADOS
3.- VITAMINAS LIPOSOLUBLES
VITAMINAS A, D, E, K.
Ac. GRASO.- Es una cadena de hidrocarburo con grupo carboxilo (-COOH) al extremo.
Los ac. Grasos que existen en las grasas naturales generalmente contienen un # par de
tomos de carbonos y son de cadena lineal.
Los tomos de carbono se enumeran a partir del carbono CARBOXILO.
El carbono adyacente al carboxilo es el # 2 y se le conoce tambin como carbono , el # 3
es el y as sucesivamente hasta el carbono metlico terminal, que se le conoce como
carbono .

Para la nomenclatura de los ac. grasos se toma en cuenta el nmero de carbonos y se

aade la terminacin:
ANOICO - - - - - Ac. grasos saturados
ENOICO - - - - - Ac. grasos insaturados
CIDOS GRASOS SATURADOS
Los ac. grasos saturados (carecen de dobles enlaces) ms importantes son:
Ac. PALMTICO (Hexadecanoico) 16 C
Ac. ESTERICO (Octadecanoico) 18 C
Ac. ARAQUIDNICO (Eicosanoico) 20 C
AC. LIGNOCRICO 24 C
CIDOS GRASOS INSATURADOS
Los ac. grasos insaturados (contienen 1 o ms dobles enlaces) ms importantes son:
Ac. PALMITOLEICO (9 Hexadecenoico)
Ac. OLEICO (9 Octadecenoico)
Ac. LINOLEICO (9,12 Octacadienoico)
Ac. ARAQUIDNICO (5,8,11,14 Eicosatetraenoico) 20:4;5,8.11,14.

Los cidos grasos que no pueden ser sintetizados en el organismo de animales superiores
se llaman cidos grasos ESENCIALES y son:
Ac. LINOLEICO
Ac. LINOLENICO
Los ac. grasos precursores de PROSTAGLANDINAS son:
Ac. LINOLEICO
Ac. LINOLENICO
Ac. ARAQUIDNICO
LPIDOS SIMPLES
ACILGLICRIDOS.- Son lpidos simples que contienen GLICEROL como alcohol y
pueden ser:
MONOACILGLICRIDOS
DIACILGLICRIDOS
TRIACIGLICRIDOS
La unin del grupo -COOH del ac. graso al -OH del glicerol previa salida de una molcula
de agua da origen a un enlace tipo STER.
El enlace STER se rompe por hidrlisis
Generalmente el cido graso esterificado en el carbono
Generalmente el cido graso esterificado en el carbono
En posicin

es saturado.
es insaturado.

' puede ser indistintamente saturado o insaturado.

Los TRIACILGLICRIDOS son llamados grasas neutras.

Estos lpidos (acilglicridos) lquidos a temperatura ambiente debido a su contenido
relativamente elevado de cidos grasos insaturados, se conocen como aceites
(generalmente de origen vegetal).
Cuando son slidos a temperatura ambiente se conocen como grasas o mantecas,
contienen una gran proporcin de cidos grasos saturados (generalmente de origen
animal).
CERAS.- Son steres formados por cidos grasos de cadena larga y alcoholes
monohdricos tambin de cadena larga.
Son la cubierta protectora de hojas, tallos y las frutas de los vegetales y la piel y el plumaje
de algunos animales.

LPIDOS COMPUESTOS

GLICEROFOSFTIDOS (fosfolpidos o fosfoacilglicridos).- Contienen una estructura

bsica comn llamada ac. fosfatdico (excepto los plasmalgenos)
El cido fosfatdico esta formado por glicerol ms 2 ac grasos y fsforo en el carbono 3, al
cual se une una base nitrogenada que da la identidad al fosfoacilglicrido.
FOSFATIDILETANOLAMINA (CEFALINA)
FOSFATIDILCOLINA (LECITINA)
FOSFATIDILSERINA
FOSFATIDILINOSITOL
CARDIOLIPINA

Ac. fosfatdico + etanolamina

Ac. fosfatdico + colina
Ac. fosfatdico + serina
Ac. fosfatdico + inositol
2 ac, fosfatdicos + glicerol

Los plasmalgenos contienen un radical alkilo en el carbono 1 del glicerol, estos pueden
ser:
PLASMALGENOS de etanolamina
PLASMALGENOS de serina
PLASMALGENOS de colina
PLASMALGENOS de inositol
ESFINGOLPIDOS.- Son lpidos compuestos que contienen un alcohol aminado de 18
carbonos llamado esfingosina en vez del glicerol.
Todos los esfingolpidos contienen una estructura en comn llamada CERAMIDA.
La ceramida est formada por esfingosina ms un ac. graso (enlace amida).
ESFINGOMIELINA Ceramida + fosforilcolina
Los esfingolpidos que contienen por lo menos un monosacridos se llama tambin
GLICOESFINGOLPIDOS y son:
CEREBRSIDOS
GLUCOCEROBRSIDOS
Ceramida + glucosa
GALACTOCEREBRSIDOS Ceramida + galactosa
SULFTIDOS
Ceramida + galactosa
Ceramida + una cadena oligosacrida entre ellos ac
GANGLISIDOS
silico (NANA)

PROSTAGLANDINAS

Los eicosanoides son un grupo de compuestos muy potentes semejantes a las hormonas
que se producen en la mayora de los tejidos animales. Se les conoce tambin como
reguladores autcrinos.
La mayora de los eicosanoides derivan del cido araquidnico, al liberarse de los
fosfolpidos de las membranas por accin de la enzima fosfolipasa 2.
Son compuestos que tienen en comn una estructura base llamada cido PROSTANOICO.
El ac. prostanoico es un ac. graso de 20 C, saturado y ciclizado, entre los carbonos 8 y 12
se forma un ciclopentano.
Las prostaglandinas de origen natural solo son dos:
Prostaglandina E (PGE), por su solubilidad en ter
Prostaglandina F (PGF), por su solubilidad en una solucin amortiguada de fosfatos
Los diferentes tipos de prostaglandinas son diferenciables en base a los grupos
funcionales en el anillo ciclopentano.
PGE Contiene un grupo carbonilo ( =O ) en el carbono 9
PGF Contiene un grupo ( -OH ) en el carbono 9
Los subndices 1, 2 y 3 y se refieren al nmero de instauraciones (dobles enlaces) en la
molcula.
El subndice

, se refiere a la configuracin del grupo -OH en el carbono nmero 9.

Efectos fisiolgicos de las prostaglandinas:

Estimulan la inflamacin
Reproduccin .- PGE2 y PGF2 inducen el aborto y el parto
(estimulan contraccin del utero)
Inhiben la secrecin gstrica.
Presin sangunea.- Son agentes vasodilatadores
(disminuyen la presin arterial).
Asma bronquial.- Son broncodilatadoras
Agregacin plaquetaria

PROTENAS
Las protenas son polmeros de L-a-aminocidos unidos mediante enlace peptdicos.

Las protenas desempean multiples funciones:

ENZIMTICA
TRANSPORTE
ESTRUCTURAL
HORMONAL
INMUNOLGICAS
RESPIRATORIA
CONTRCTIL
SANGUNEA
VISIN
RECEPTORES
REPRESORES

-Aminocido.- Es un compuesto orgnico que contiene un grupo AMINO (-NH2) y un

grupo CARBOXILO (-COOH) unidos al carbono .
La formas D y L de los aminocidos esta condicionada a la existencia de carbonos
asimtricos en la molcula
Las formas D y L de los aminocidos son ESTEROISMEROS.
Las protenas estn formadas nicamente por aminocidos de la serie L.
Todos los aminocidos excepto la glicina (por carecer de carbono asimtrico) existen en
forma D y L.
En la naturaleza existen aproximadamente 200 aminocidos diferentes, pero solo 20
forman parte de las protenas.
CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS
Los aminocidos formadores de protenas se clasifican por la estructura de su radical en:
ALIFATICOS (contienen un radical hidrocarburo)
GLI, ALA, VAL, LEU, ILE
HIDROXILADOS (contienen -OH )
SER y TRE
AZUFRADOS o SULFURADOS (contienen azufre)
CIS y MET
AROMTICOS (contienen un anillo aromtico)
FEN, TIR y TRP
ACIDOS (contienen un -COOH extra)
ASP y GLU
BSICOS (contienen un grupo -NH2 extra)
LIS, ARG e HIS
AMIDAS de los aminocidos cidos y bsicos
ASN y GLN
IMINOCIDO (contienen anillo pirrolidina)
PRO
Los aminocidos HIDROXILINA e HIDROXIPROLINA, resultan de la hidroxilacin de la
LIS y PRO respectivamente, estos AAs no estn codificados en el cdigo gentico
Existen otros aminocidos que no forman parte de las protenas, sin embargo tienen
actividad metablica activa por lo que desempean diversas funciones en el organismo
humano, como:

CITRULINA
ORNITINA
TAURINA
GABA
DOPA

Ciclo de la urea
Ciclo de la Urea
Conjugacin de sales biliares
Neurotrasmisor cerebral
Metabolismo de las catecolaminas

Los 20 aminocidos formadores de protenas se clasifican tambin en:

ESENCIALES
FENILALANINA
LEUCINA
TRIPTOFANO
VALINA
LISINA
ISOLEUCINA
METIONINA
TREONINA
HISTIDINA*
ARGININA*
*Solo en los nios

NO ESENCIALES
GLICINA
ALANINA
SERINA
CISTENA
PROLINA
TIROSINA
AC. ASPRTICO
AC. GLUTMICO
ASPARAGINA
GLUTAMINA

Los aminocidos se clasifican de acuerdo a su capacidad para interaccionar con el agua

en POLARES y NO POLARES
Los aminocidos NO POLARES o HIDROFBICOS (contienen un radical no polar) son:
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prolina
Metionina
Fenilalanina
Triptfano

Los AAs POLARES (tienen radical polar) pueden ser polares "sin carga" como:
Glicina
Serina
Treonina
Tirosina
Cistena
Asparagina

Glutamina
POLARES con carga negativa (-):
Ac Asprtico
Ac Glutmico
POLARES con carga positiva (+):
Lisina
Arginina
Histidina
A un pH 7, el grupo carboxilo de un aminocido se encuentra en su forma de base
conjugada ( -COO- ) y el grupo amino en su forma de cido conjugado( -NH3+ ). Por lo que
cada aminocido puede comportarse como un cido o como una base debl.
Los aminocidos se pueden comportar como iones dipolares (ANFOTRICOS O
ZWITERIONS). Dependiendo del pH en que se encuentren, pueden neutralizar el medio,
por lo que se dice que tienen poder BUFFER, AMORTIGUADOR o TAMPN.
PUNTO ISOELCTRICO (PI).- Es el pH al cual el aminocido no tiene carga neta, es decir
no se mueve en un campo elctrico, no por falta de cargas, sino por igual nmero de ellas.
PI de los aminocidos neutros (monoaminomonocarboxilados) ser aprox. 6
PI de los aminocidos dibsicos ser aprox. 9
PI de los aminocidos dicarboxlicos (cidos) ser de aprox. 3
ENLACE PEPTDICO.- Es la unin covalente que se lleva a cabo entre el grupo carboxilo
(-COOH) de un aminocido y el grupo amino (-NH2) de otro, con prdida de una molcula
de H2O (qumicamente este enlace corresponde a una amida).
DIPPTIDO.- Es el compuesto resultante de la unin de 2 aminocidos
PROTENAS.- Los poliptidos por arriba 10000 D de peso molecular, se consideran
protenas.
Los Bioqumicos han diferenciado varios niveles en la organizacin estructural de las
protenas: Estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria.
ESTRUCTURA PRIMARIA .- Se refiere al nmero y secuencia de los aminocidos de una
protenas est especificada genticamente. Estabilizada solo por enlaces peptdicos
(covalente).
ESTRUCTURA SECUNDARIA.- Relacin que guardan los aminocidos en la cadena
polipeptdica. Puede ser a-helice, hoja plegada o configuracin beta y tambin al azar.
Estabilizada por puentes de hidrgeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA.- Relacin que guardan segmentos de una cadena

polipeptdica con otros segmentos de la misma cadena (generalmente alejados por
estructura primaria), es decir, la configuracin tridimensional que adoptan las cadenas
polipeptdicas al plegarse sobre s misma. Esta estructura es estabilizada por:
Puentes de Hidrgeno
Puentes salino o inicos (electrostticos)

 Enlace disulfuro (covalente)

Interacciones hidrofbicas
Fuerzas de Van der Waals.
ESTRUCTURA CUATERNARIA.- Relacin que guardan 2 o ms cadenas polipeptdicas
de una protena. Estabilizada por atracciones o interacciones no covalentes.
DESNATURALIZACIN PROTEICA.- Cambio en el estado nativo de las protenas.
Prdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, conservndose la estructura
primaria.
Dependiendo del grado de desnaturalizacin, la protena puede perder parcial o totalmente
su actividad biolgica
Agentes desnaturalizantes. cidos y bases fuertes, calor, detergentes, agentes caotrpicos
(urea, guanidina), metales pesados (Ag, Pb, Hg) o disolventes orgnicos (etanol).
RENATURALIZACIN PROTEICA.- Regreso al estado nativo de la protena por la
eliminacin de los agentes desnaturalizantes.
CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS
Por su forma las protenas pueden ser:
FIBROSAS.- Son molculas alargadas con forma de varilla y son insolubles en el agua.
Contienen proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares, como helice y
lamina plegada .
Su funcin es estructural. Ej. -queratina, el colgeno y la fibrona de la seda.
GLOBULARES.- Son molculas esfricas compactas, generalmente hidosolubles.
Su funcin es metablicamente muy activas. Ej. Mioglobina, Hb, casi todas las enzimas.
Por su composicin las protenas pueden ser:
PROTEINAS SIMPLES.- Aquellas protenas formadas slo por aminocidos.
PROTENAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que adems de aminocidos
otros grupos.

Las Protenas Simples se clasifican de acuerdo a su solubilidadn en

Albuminas
Globulinas
Glutelinas

Solubles en agua destilada

Solubles en sol. salinas diluidas
Solubles en sol. cidas, bsicas y salinas.

 Prolaminas
Histonas
Protaminas

Escleroprotenas

Solubles en alcohol 70, cidos y lcalis.

Solubles en sol. cidas diluidas.
Solubles en agua, cidos, bases, sol, salinas.
Insolubles en todos los solventes comunes.

PROTENAS COMPUESTAS O CONJUGADAS.- Aquellas que adems de aminocidos

contienen. otros grupos
Las Protenas Compuestas o Conjugadas se clasifican de acuerdo a su grupo prosttico
(compuesto de naturaleza no proteica unido a las protenas) en:

Glucoprotenas
Fosfoprotenas

Metaloprotenas

Hemoprotenas

Nucleoprotenas

Mucina, FSH, LH, Inmunoglobinas etc.

Casena, vitelina.
Anhidrasa carbnica, ferritina, ceruloplasmina.
Porfirinoprotenas, cromoprotenas, Hb, mioglobina, citocromos,
catalasas, peroxidasas.
Virus, nucleosomas, ribosomas, ribonucleoprotenas,
desoxirribonucleopreotenas.

Desde el punto de vista nutricional las protenas pueden ser:

PROTENAS COMPLETAS.- Aquellas que contienen cantidades suficientes de
aminocidos esenciales.
Son de origen animal (carne, leche huevos)
PROTENAS INCOMPLETAS.- Aquellas que carecen de uno o varios de los aminocidos
esenciales.
Gliadina.- Protena del trigo (cantidades disminuidas de lisina)
Zena.- Protena del maz (cantidades disminuidas de lisina y triptfano)

NUCLETIDOS
Los nucletidos son molculas nitrogenadas complejas necesarias para el crecimiento y la
diferenciacin celular, Los nucletidos no slo forman parte de los cidos nucleicos, sino
que tambin desempean funciones esenciales en las transformaciones energticas y
regulan muchas vas metablicas.
Los nucletidos.- Son compuestos formados por tres componentes: un azcar de 5
carbonos (ribosa o desoxirribosa), una base nitrogenada (purnica o pririmidnica) y uno o
varios fosfatos.
Los bases purnicas que forman parte de los nucletidos son:
Adenina 6-aminopurina
Guanina 2 amino, 6-oxipurina
Las bases pirimidnicas mayores que forman parte de los nucletidos son:
Citosina 2-oxi,4-aminopirimidina

Uracilo 2,4-dioxipirimidina
Timina 2,4-dioxi,5-metilpirimidina
La base nitrogenada (purnica o pirimidnica) y el azcar se unen para formar
NUCLESIDOS mediante enlace N-glicosdico.
En los nuclesidos purnicos el enlace N-glicosdico ocurre entre el N 9 de la base y el
C1' del azcar.
En los nuclesidos pirimidinicos, el enlace N-glicosdico ocurre entre el N1 de la base y
el C1' del azcar.
El ac. fosfrico se une al C 5' del azcar de los nuclesidos para formar NUCLETIDOS
mediante enlace fosfoster.
Los nucletidos que forman parte de los ac. nucleicos son:
AMP adenosinamonofosfato o ac. adenlico
GMP guanosinamonofosfato o ac. guanlico
CMP citidinamonofosfato o ac. citidlico
UMP uridinamonofosfato o ac. uridlico
TMP timidinamonofosfato o ac. timidlico
La funcin de los nucletidos, no solamente es formar parte de los ac. nucleicos. Otras
funciones son:
Metabolismo de la energa
ATP y GTP
Componentes de coenzimas
NAD, NADP, FMN, FAD, CoA.
Portadores de intermediarios activos: UDP-NAGalA
GDP-Fucosa
UDP-Galactosa
CMP-NANA
CDP-Colina
UDP-Glucosa
Adenosilmetionina (SAM)
Sntesis de fosfatidilcolina
Sntesis de sulftidos
3' fosfoadenosina 5' fosfosulfato (PAPS).
Segundos mensajeros
3'5' AMPc, 3'5' GMPc.

ENZIMAS
ENZIMAS.- Son catabolizadores biolgicos que estimulan las reacciones qumicas en las
clula.
Catalizador.- Es un compuesto que modifica la velocidad de la reaccin sin formar parte
de ella.

SUBSTRATO.- Es la molcula sobre la que acta la enzima y cuya transformacin est

condicionada por ella.
PRODUCTO.- Es la molcula resultante de la accin de la enzima sobre el o los
substratos.
COENZIMA.- Es un cofactor orgnico no proteico de origen generalmente vitamnico que
transporta el subproducto de la reaccin enzimtica. (peso molecular bajo, dializable)
APOENZIMA.- Es la enzima propiamente dicha, de la naturaleza proteica (porcin proteica
de la enzima).
HOLOENZIMA.- Se le llama a la unin de la apoenzima (porcin proteica) con la coenzima
(porcin no proteica).
PROENZIMA o CIMGENO.- Precursor inactivo de la enzima, requiere perder un pequeo
ppido de su molcula para activarse.
ISOENZIMAS O ISOZIMAS.- Formas diversas de una enzima con actividad similar,
formadas por proporciones diferentes de las cadenas polipeptdicas de base.
ACTIVADORES.- Iones que aceleran la velocidad de una reaccin y generalmente son
indispensables para que se realice la reaccin enzimtica.
CAMINO METBOLICO O ENZIMTICO.- Serie de enzimas que se requieren para llevar
un sustrato inicial hasta producto final.
ERROR CONGNITO DEL METABOLISMO.- Falla en el gen encargado de controlar la
formacin de una de las enzimas del camino metablico.
CLASIFICACIN DE ENZIMAS
La Unin Internacional de Bioqumica clasifica a las enzimas y le da un nmero clave.
El primer dgito corresponde al tipo de reaccin segn la clase.
(existen 6 clases o grandes grupos)
El segundo dgito corresponde a la subclase
El tercer dgito corresponde a la sub-subclase
El cuarto dgito es el nmero que le corresponde a la enzima especfica

Los 6 grandes grupos o clases de las enzimas son:

1.- OXIDORREDUCTASAS. Enzimas que catalizan oxidorreduciones entre dos sustratos.
Ej. Deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas.
2.- TRANSFERASAS. Enzimas que catalizan la transferencia de un grupo (distinto del
hidrgeno), entre un par de sustratos. Los grupos transferidos pueden ser: amino,
carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo, acilo.

3.- HIDROLASAS. Enzimas que catalizan la hidrlisis de diversas uniones (ter, ster,
peptdica, glucosdica, etc.)
Ej. Esterasas, fosfatasas y peptidasas.
4.- LIASAS. Enzimas que catalizan la remocin de grupos de sustratos por mecanismos
diferentes de la hidrlisis, formando enlaces dobles, o se aaden a un doble enlace.
Ej. Liasas, descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas y sintasas.
5.- ISOMERASAS: Enzimas que catalizan la redistribucin de ismeros pticos,
geomtricos y/o de posicin, es decir catalizan varios tipos de reordenamientos
intramoleculares.
Ej. Epimerasas, mutasas.
6.- LIGASAS. Enzimas que catalizan la combinacin de dos compuestos acopladas por
hidrlisis de un enlace pirofosfato del ATP o trifosfato similar.
Muchas ligasas incluyen el trmino sintetasa, otras se denominas carboxilasas.
Diferencias entre la reaccin catalizada por catalizador biolgico y catalizador no biolgico.
CATALIZADOR NO BIOLGICO CATALIZADOR BIOLGICO
ORIGEN

METAL
CIDO
ALCALI
POCA
NO

ESPECIFICIDAD
SATURACIN
FORMAN COMPLEJOS
NO
CON LOS SUSTRATOS
TERMOLABIL
NO

PROTENA
ALTA
SI
SI
SI

REACCIN EXORGNICA: Reaccin en la que se libera energa, es decir G (-)

Generalmente son reacciones catablicas.
REACCIN ENDORGNICA: Reaccin en la que se consume energa, es decir G (+).
Generalmente son reacciones anablicas
REACCIN ISORGNICA: Reaccin en la que el G es igual a 0 (cero).
CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS: Es una zona bien delimitada de la enzima que tiene
papel directo en la actividad enzimtica, es decir, regiones especficas de las enzimas
responsables de la actividad cataltica.

En 1890 Fischer propone el modelo de la "cerradura y la llave" o tambin llamado molde

rgido. Es decir cada enzima se une a un nico tipo de sustrato debido a que el centro
activo y el sustrato poseen estructuras complementarias.
Este modelo explica la especificidad absoluta de las enzimas ms no explica la
especificidad relativa.
En 1963 Koshland propone el modelo del "ajuste inducido" es decir, Centro Activo

Flexible actualmente conocido como ajuste inducido de Koshland.

En este modelo el sustrato no se ajusta con precisin a un centro activo rgido, sino que las
interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato modifican el centro activo.
Este modelo explica la especificidad absoluta y relativa de las enzimas.
COENZIMAS
Algunas reacciones enzimticas; adems de una enzima especfica requieren de
cofactores, que pueden ser orgnicos y se les conoce como coenzimas.
Las reacciones enzimticas que requieren coenzimas son:
Oxidorereductasas
Transferasas
Isomerasas
Ligasas
Las coenzimas favorecen la accin de las enzimas al;
Favorecer la interaccin [ES]
Interaccionar directamente con la enzima
Interaccionar directamente con en el sustrato
VITAMINAS HIDROSOLUBLES
Las vitaminas hidrosolubles, en sus formas activas, particicipan en diversas vas
metablicas como coenzimas
La funcin bioqumica activa de las vitaminas hidrosolubles, es participar como coenzimas
en multiples reacciones enzimticas.
VITAMINA B1
La Vitamina B1 es tambin llamada TIAMINA, Vit. ANTINEURTICA.
Estructuralmente la Vit. B1 contiene un anillo PIRIMIDINA y un anillo TIAZLICO
La forma activa (coenzimtica) de la vitamina B1 es como Pirofosfato de Tiamina ( PPT)
La vit. B1 en su forma coenzimtica (PPT) participa en reacciones de:
Descarboxilacin oxidativa y no oxidativa de -cetocidos
Transcetolacin en la va de las pentosas.

VITAMINA B2
La Vit. B2 es llamada tambin RIBOFLAVINA O LACTOFLAVINA.
Estructuralmente contienen un anillo Isoaloxasina unido a un Ribitol.
La forma activa (coenzimtica) de la vitamina B2 es como FMN (Flavina mononucletido)
y FAD (Flavina adeninadinucletido).
Participa como coenzima en reacciones de:
OXIDOREDUCCIN.

NIACINA
Tambin es llamada ac. nicotnico.
Estructuralmente tiene un anillo piridina.
Se encuentra en forma ACIDA y en forma AMIDA.
La forma activa (coenzimtica) de la niacina es NAD+ y NADP+
Participa como coenzima en reacciones de:
OXIDOREDUCCIN
VITAMINA B6
Tambin es conocida como PIRIDOXINA.
Estructuralmente esta formada por un anillo piridina y se encuentra como PIRIDOXINA,
PIRIDOXAL Y PIRIDOXAMINA.
Su forma activa (coenzimtica ) es como FOSFATO DE PIRIDOXAL (PP).
Su funcin es participar en la sntesis, catabolismo e interconvercin de aminocidos.
El PP participa como coenzima en las siguientes reacciones de aminocidos:
DESCARBOXILACIN
RACEMIZACIN
DESAMINACIN
TRANSAMINACIN
TRANSULFURACIN
DESHIDRATACIN
VITAMINA B12
La vitamina B12 se le conoce tambin como COBALAMINA, FACTOR EXTRNSECO DE
CASTLE.
Estructuralmente esta formado por un anillo corrina (tetrapirrol). unido al cobalto )
La vitamina B12 puede estar en forma de:
Desoxiadenosilcobalamina
Cianocobalamina
Hidroxicobalamina
Metilcobalamina
Las formas activas (coenzimticas) ms importantes de la Vit. B12 son:
Desoxiadenosilcobalamina
Metilcobalamina
Estas formas coenzimticas son llamadas COBAMINAS

Las 2 funciones importantes de la Vitamina B12 son:

SNTESIS DE METIONINA
ISOMERIZACIN DE METILMALONILCoA-> SUCCINIL
CoA
CIDO FLICO
Al cido flico tambin se le conoce como CIDO PTEROILGLUTMICO.
Estructuralmente esta formado por anillo Pteridina + PABA (ac. paraaminobenzoico)

formando el ac. Pteroico, al que se une ac. glutmico para formar Ac. FLICO.
La forma activa (coenzimtica) del ac. flico es como: ac tetrahidroflico (THF).
Su funcin es transportar fragmentos de un carbono en forma de:
METIL
METILENO
METENILO
FORMILO
FORMIMINO
CIDO PANTOTNICO
Estructuralmente formando por b-alanina + cido pantoico.
Su forma activa (coenzimtica) es formando parte de la CoA
Su funcin es:
TRANSPORTAR GRUPOS ACILOS
BIOTINA
Estructuralmente es un derivado imidazlico.
Su forma activa (coenzimtica) es conocida como biocitina.
Su funcin es participar como coenzimas en reacciones de: CARBOXILACIN.
Coenzima de: PIRUVATO CARBOXILASA
ACETIL-CoA CARBOXILASA
CIDO LIPOICO
Para muchos autores no es considerado como vitamina, sin embargo su funcin
coenzimtica esta bien definida.
Tambin conocido como AC. TICTICO
Su funcin coenzimtica consiste
TRANSFERENCIA DE GRUPOS ACETILOS
Coenzima de: PIRUVATO CARBOXILASA
ACETIL-CoA CARBOXILASA
VITAMINA C
A la vitamina C se le llama tambin CIDO ASCRBICO
Puede encontrarse como cido ascrbico (reducido) o como ac. dehidroascrbico
(oxidado).
Participa como coenzima en las siguientes reacciones:
HIDROXILACIN DE LA LISISNA Y PROLINA EN EL SNTESIS DE COLAGENA
OXIDACIN DEL P-HIDROXIFENILPIRUVATO-----> AC. HOMOGENTSICO
OXIDACIN DEL HOMOGENTSICO----> AC. MALEILACETOACTICO
OXIDACIN DE LA DOPAMINA EN LA SNTESIS DE CATECOLAMINAS
ACTIVADORES
Algunas enzimas requieren de activadores (IONES METLICOS) para lograr su funcin.
El mecanismo de accin de los activadores pueden ser:
Unirse al sustrato
Unirse a la enzima
Unirse a la coenzima

Unir al sustrato con la enzima

Algunos activadores inicos son:
Fe++ (Citocromos, Ferritinas.)
Mg++ (Activa al ATP)
Ca++ (Enzimas de la coagulacin, contraccin muscular)
Cu++ (Oxidasas)
Zn++ (DHL, anhidrasa carbnica)
Mn++ (DNAsa)
Se++ (Glutatin peroxidasa)
LOS FACTORES QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE LA REACCIN ENZIMTICA
SON:
A) pH Las enzimas actan a cierto pH ms rpidamente, es decir tienen su pH ptimo de
accin.
B) TEMPERATURA: La velocidad de la reaccin enzimtica se incrementa al aumentar la
temperatura hasta alcanzar un valor mximo, por arriba de esta temperatura optima la
reaccin declina.
La velocidad de la reaccin se duplica al aumentar cada 10 C (Q10 = 2)
C) CONCENTRACIN DE LA ENZIMA: La velocidad de la reaccin enzimtica es
directamente proporcional a la concentracin de la enzima.
D) CONCENTRACIN DEL SUSTRATO: La velocidad de la reaccin al inicio es
directamente proporcional a la concentracin de sustrato, hasta llegar a una meseta en la
cual la velocidades constante, es decir, se hace independiente a la concentracin del
sustrato.
A la velocidad que se logra la saturacin de la enzima con el sustrato se le llama
VELOCIDAD MXIMA.
A la concentracin de sustrato necesaria para alcanzar la velocidad media se le llama KM
(constante de Michaelis-Menten)
KM.- Significa afinidad de la enzima por el sustrato
KM Elevado = Poca afinidad de la enzima por el sustrato
KM Bajo = Mucha afinidad de la enzima por el sustrato

INHIBICIN ENZIMTICA
La actividad de la enzima puede inhibirse. Se llama inhibidor a las sustancias que impiden
la realizacin de la actividad propia de la enzima, incluyen varios frmacos, antibiticos,
conservadores alimenticios y venenos.
INHIBICIN COMPETITIVA: El inhibidor tiene estructura similar a la del sustrato y compite

por situarse en el centro activo de la enzima para formar un complejo [EI] que dificulta la
formacin de [ES].
En la inhibicin competitiva SE MODIFICA KM PERO NO SE ALTERA Vmax.
INHIBICIN NO COMPETITIVA: El inhibidor acta independientemente de la cantidad de
sustrato presente, es decir se une a otros sitios de la enzima.
El inhibidor se une a la enzima o al complejo [ES] formando complejo [ESI] poco productivo
En la inhibicin NO Competitiva SE MODIFICA la Vmax PERO NO SE ALTERA EL KM.
INHIBICIN ACOMPETITIVA.- El inhibir se une slo al complejo [ES] y no a al enzima libre
En la inhibicin acompetitiva SE ALTERA TANTO KM COMO Vmax.
REGULACIN ALOSTRICA. Llamada tambin modulacin o retroalimentacin, puede
ser Positiva o Negativa facilitando o impidiendo la accin de la enzima.
Generalmente las enzimas alostricas estn constituidas por 2 o ms protmeros o
subunidades.
Adems del sitio activo cada protmero tiene un sitio regulador (sitio de enlace al
modulador positivo o negativo), las enzimas alostricas generalmente catalizan pasos
reguladores clave en las vas metablicas.

ENZIMAS EN LA CLNICA
Existen enzimas con funciones no definidas en el suero en el que existen concentraciones
bajas, pero en determinadas condiciones patolgicas de cierto rganos muestran actividad
alta en el suero, lo que tiene gran valor en medicina, se les conoce como enzimas en la
clnica.

ENZIMA SRICA

DIAGNSTICO PRINCIPAL

AST

INFARTO DEL MIOCARDIO

ALT

HEPATITIS

AMILASA

PANCREATITIS, PAROTIDITIS

CK

INFARTO DEL MIOCARDIO

TRANSTORNOS MUSCULARES

FOSFATASA CIDA

Ca DE PRSTATA

FOSFATASA ALCLINA ENF. OSEAS

TRAST. HEPTICOS OBSTRUCTIVOS
DHL

INFARTO DEL MIOCARDIO

LIPASA

PANCREATITS