INTRODUCCIN AL METABOLISMO

Silvia Mrquez Sergio D. Ifrn Nancy Fernndez Gladys Glvez Luis Fernndez

La clula viva se asemeja a una industria qumica donde miles de reacciones ocurren dentro de un espacio,
en este caso, un espacio microscpico. Por ejemplo, los azcares son convertidos en aminocidos y
viceversa. El glucgeno es ensamblado a partir de miles de molculas de glucosas; las protenas a partir
de aminocidos. Por otro lado, estos polmeros sern hidrolizados cuando las necesidades de la clulas as
lo requieran.
El metabolismo (del griego metabole, cambio) es la totalidad de los procesos qumicos de un organismo.
El metabolismo es el mapa de rutas de miles de reacciones qumicas que ocurren en la clula.
Las enzimas dirigen dichas rutas metablicas, acelerando diferencialmente reacciones determinadas.
Como un todo, el metabolismo maneja las fuentes de materia y energa de la clula. Algunas rutas
metablicas liberan energa por ruptura de los enlaces qumicas de molculas complejas a compuestos
ms simple. Estos procesos de degradacin constituyen el catabolismo celular o vas catablicas. Por
otro lado, existen vas anablicas o reacciones qumicas del anabolismo, las que consumen energa para
construir molculas de mayor tamao a partir de molculas ms simples. Las vas metablicos se
interceptan de tal forma que la energa liberada de reacciones catablicas (reacciones exergnicas)
puede utilizarse para llevar a cabo reacciones anablicas (reacciones endergnicas)
As, la transferencia de energa del catabolismo al anabolismo se denomina acoplamiento energtico.
LOS ORGANISMOS SON TRANSFORMADORES DE ENERGA
La energa ha sido definida como la capacidad de realizar trabajo, de producir una modificacin en la
materia. Puede adoptar la forma de calor, luz, electricidad, movimiento, etc.
Se reconocen dos clases principales de energa:

Energa potencial

Energa cintica

La energa potencial es la capacidad de realizar trabajo en virtud de la posicin o el estado de una

partcula. Por ejemplo, una piedra en la cima de una montaa tiene energa potencial, a medida que rueda
por su ladera, la energa potencial se transforma en cintica. La energa derivada en ltima instancia del
sol, se almacena en las molculas de los alimentos como energa qumica. Esta ltima es un tipo de energa
potencial. Luego dentro del organismo, se producen reacciones qumicas que transforman la energa
potencial en calor, movimiento o alguna otra forma de energa cintica.
Todas las formas de energa son, por lo menos en parte, interconvertibles. Los sistemas vivientes
constantemente transforman energa potencial en cintica o viceversa.
La energa qumica que los organismos utilizan en las reacciones metablicas, proviene de los enlaces

qumicos de los glcidos, lpidos y protenas. Esta energa potencial que guardan los enlaces qumicos,
puede ser aprovechada parcialmente por el organismo cuando se rompen esos enlaces qumicos. La
energa que no puede ser atrapada por el organismo, se disipa como calor.
En condiciones experimentales controladas, puede medirse y compararse la cantidad de energa que
entra y sale de un sistema determinado.
LA TERMODINMICA ES EL ESTUDIO DE LA ENERGA
El anlisis de las transformaciones energticas que ocurren en la materia viva se llama termodinmica.
Los investigadores llaman sistema para denotar una porcin de materia bajo estudio. El resto del
universo (todo aquello fuera del sistema) es el entorno.
Los organismos son sistemas termodinmicos obligatoriamente abiertos, es decir intercambian materia
y energa con el entorno.
La termodinmica tiene dos leyes fundamentales que gobiernan las transformaciones energticas de la
materia y por lo tanto tambin rigen para los seres vivos.
La Primera Ley de Termodinmica o de la Conservacin de la Energa establece que la energa puede
convertirse de una forma en otra, pero no se la puede crear ni destruir. La energa total de un sistema y
su ambiente, por lo tanto se mantiene constante a pesar de todos los cambios de forma.
En todas las conversiones energticas, cierta energa til se convierte en calor y se disipa. De todos
modos, en una reaccin qumica, la energa de los productos de la reaccin ms la energa liberada en la
misma, es igual a la energa inicial de las sustancias que reaccionan.

Fig. 3.1 - Flujo de energa y materia en un ecosistema. Las mitocondrias de los eucariotas (incluso
plantas!) utiliza las molculas orgnicas producto de la fotosntesis como combustible para la respiracin
celular, pero tambin consume el oxgeno liberado en la fotosntesis. La respiracin libera la energa
almacenada en las molculas orgnicas y genera ATP, el cual se utiliza para el trabajo celular. Los
productos de desecho de la respiracin, CO2 y H2O, son las molculas que los cloroplastos utilizan como
sustrato de la fotosntesis. Por lo tanto, las molculas esenciales de la vida son recicladas, pero la
energa no. La energa ingresa al ecosistema como energa lumnica y sale como energa calrica.
La Segunda Ley de la Termodinmica establece que todos los intercambios y conversiones de energa, si
no entra ni sale energa del sistema en estudio, la energa potencial del estado final siempre ser menor
que la energa potencial del estado inicial. Por ejemplo las piedras ruedan siempre cuesta abajo, nunca lo
hacen haca arriba.
En termodinmica se designa como energa dependiente de un alto grado de ordenamiento a la energa
potencial, mientras que a la energa cintica molecular se la considera como energa con un grado
reducido de ordenamiento. A medida, entonces, que la energa potencial se transforma en cintica, el
desorden aumenta y utilizamos la expresin ENTROPA, para caracterizar el grado de desorden de un
sistema (las clulas NO estn desordenadas, as que tienen baja entropa).
En la naturaleza, el desorden es un estado ms probable que el orden y la entropa, como medida del
desorden, se convierte en una funcin que tiende a crecer constantemente.

Sabemos que el contenido de energa potencial de los compuestos qumicos est representados por la
fuerza que mantiene unidos a los tomos y molculas y cuando las sustancias qumicas reaccionan, parte
de esta energa se libera como calor y otra parte puede ser convertida en trabajo. Esta fraccin de
energa disponible para el trabajo se denomina ENERGA LIBRE O ENTALPA. En otras palabras es el
monto mximo de trabajo que puede obtenerse de un sistema.
La energa libre: un criterio para cambio espontaneo
Los organismos solamente pueden vivir a expensas de la energa libre adquirida del entorno.
La cantidad de energa libre de un sistema se simboliza con la letra G. Hay dos componentes para G: la
energa total del sistema (H) y su entropa (S). La energa libre se relaciona con estos factores de la
siguiente manera:

G = H - TS
con T (temperatura, en grados Kelvin) para temperaturas absolutas. Como se ve, la temperatura aumenta
el trmino de la entropa en la ecuacin. Esto tiene sentido si se recuerda que la temperatura mide la
intensidad del movimiento de las molculas al azar (calor), lo que provoca desorden. Entonces, esta
ecuacin enuncia queno toda la energa almacenada en un sistema (H) est disponible para el trabajo. El
desorden del sistema, el factor de entropa (S), se resta a la energa total para calcular la mxima
capacidad del sistema para realizar trabajo til.
Cmo el concepto de energa libre ayuda a determinar si un proceso determinado puede ocurrir
espontneamente? En la ecuacin de ms arriba, la energa libre (G) es considerada como una medida de
inestabilidad del sistema, o sea su tendencia a cambiar a un estado ms estable. Por lo tanto, aquellos
sistemas que tienden a cambiar espontneamente a uno ms estable son los que tienen mayor energa,
baja entropa o ambos. La ecuacin de G considera estos dos factores los cuales estn consolidados en el
contenido de G del sistema en estudio. Ahora se puede establecer un criterio para cambio espontneo: en
cualquier proceso espontneo la energa libre de un sistema decrece.
Los cambios de energa libre cuando un sistema va desde un estado inicial a un estado final es
representado por DG:

G = G estado final - G estado inicial

o, tambin:

G=

H - T.

Finalmente, para que un proceso ocurra espontneamente, el sistema debe ceder energa (decrece H) o
perder orden (se incrementa S), o ambos. Cuando los cambios en H o en S son grandes, DG tiene un valor
negativo.
LAS REACCIONES METABLICAS SON EXERGNICAS O ENDERGNICAS
Las reacciones metablicas pueden ser clasificadas en exergnicas (aquellas que liberan energa) o
endergnicas (aquellas que consumen energa) tomando en cuenta sus cambios de energa libre.
En una reaccin exergnica hay una liberacin neta de energa libre. Puesto que los reactantes pierden

energa libre (G), DG es negativa para una reaccin exergnica. En otras palabras, las reacciones
exergnicas ocurren espontneamente.
Las reacciones endergnicas toman G de su entorno. Esto se debe a que esta clase de reacciones
almacenan ms energa libre (G) en las molculas, por lo tanto DG es positivo. Tales reacciones no son
espontneas.
De lo anterior, se concluye que si un proceso qumico es exergnico en una direccin, entonces el proceso
inverso debe ser endergnico.
Desequilibrio Metablico: Clave de la vida
Las reacciones qumicas del metabolismo son reversibles y podran equilibrarse slo en un medio aislado
como un tubo de ensayo. En los sistemas qumicos en equilibrio DG es cero y sin energa libre no hay
trabajo, por lo tanto una clula que ha alcanzado su equilibrio est muerta.
Este desequilibrio metablico es una de las caractersticas que define a la vida y esto se mantiene
gracias a que en las vas metablicas los productos no se acumulan , siendo sutratos de otras reacciones y
por lo tanto no alcanzndose nunca el equilibrio. Por ejemplo, durante la respiracin celular, la glucosa y
otros combustibles energticos son degradados y el dioxido de carbono es eliminado al medio interno y
luego expelido al exterior con lo cual la clula no alcanza nunca su equilibrio y continua trabajando. Este
simple ejemplo nos sirve para comprender la importancia que reviste para los organismos vivos ser
sistemas abiertos.
LA MOLCULA DE ATP ES RESPONSABLE DE LA MAYORA DE LOS PROCESOS DE ACOPLAMIENTO
ENERGTICO EN LAS CLULAS
Como se recordar, una estrategia clave de la bioenergtica es el acoplamiento energtico, es decir el
uso de un proceso exergnico para llevar a cabo uno endergnico.
El adenosn trifosfato (ATP),la moneda de la clula, transfiere la energa liberada por la ruptura de las
uniones qumicas en los procesos exergnicos hacia las reacciones endergnicas, es decir las reacciones
que consumen energa.
La clula puede realizar tres clases principales de trabajo donde se requiere energa:
Trabajo Mecnico: como el batido de cilias y flagelos, la contraccin de las clulas musculares, el
fluir del citoplasma dentro de la clula o el movimiento de los cromosomas durante la divisin celular.
Trabajo de Transporte: el bombeo de sustancias e iones a travs de la membrana en contra de la
direccin del movimiento espontneo.
Trabajo Qumico: El impulso de reacciones endergnicos, que no ocurriran espontneamente, como la
sntesis de los polmeros a partir de sus monmeros.

Fig. 3.2 - Tipos de trabajo celular que utilizan ATP

En la mayora de los casos, la fuente inmediata de energa que potencia el trabajo celular es el ATP.
Esta molcula es tambin conocida como un transportador o intermediario energtico.

Fig. 3.3 - Molcula de ATP. (a) Estructura del ATP. (b) Hidrlisis de la molcula de ATP
El enlace entre el segundo y el tercer fosfato es un enlace rico en energa. Para establecerlo se necesit
de un gran aporte energtico, esto es, de la energa libre obtenida del entorno por la clula.
Por otro lado, su ruptura resulta en la liberacin de esta energa, la que puede ser empleada para los
distintos tipos de trabajos celulares.

Fig. 3.4 - El ciclo del ATP. La energa liberada en las reacciones catablicas se usan para fosforilar ADP,
generando ATP. La energa almacenada en el ATP se utiliza en la mayora de los trabajos celulares. Por lo
tanto, el ATP acopla los procesos productores de energa de la clula a los consumidores de energa.
Muchos de las reacciones del metabolismos son reacciones de oxido-reduccin
Los electrones poseen distintas cantidades de energa potencial segn su distancia respecto del ncleo
del tomo y la atraccin del ncleo por los electrones. Al aportar energa, el electrn pasa a un nivel
energtico ms alto, pero sin la energa adicional, el electrn permanece en el nivel energtico ms bajo
disponible para l.
Las reacciones qumicas son transformaciones energticas en las cuales la energa almacenada en los
enlaces qumicos se transfiere a otros enlaces qumicos recin formados. En estas transformaciones los
electrones pasan de un nivel energtico a otro. En muchas reacciones los electrones se transfieren de un
tomo o molcula a otro. Estas reacciones muy importantes en los sistemas vivientes, se conocen como
reacciones de oxidacin-reduccin (REDOX). La prdida de un electrn se conoce como oxidacin y el
tomo o molcula que pierde el electrn se ha oxidado. La perdida de electrones se llama oxidacin
porque el oxgeno que atrae con fuerza a los electrones, es la mayora de las veces el receptor de los
mismos.
Reduccin, por el contrario, es la ganancia de electrones. La oxidacin y la reduccin siempre ocurren
simultneamente, porque el electrn que pierde un tomo es aceptado por otro, que se ha reducido en el
proceso.
En los sistemas vivientes muchas veces los electrones son transferidos con un protn, es decir, es un
tomo de hidrgeno. En tal caso la oxidacin implica una perdida de tomos de hidrgeno y la reduccin la
ganancia de estos.
LA ENERGA DE LAS MOLCULAS ES LIBERADA EN EL TRANSCURSO DE LAS REACCIONES DE
OXIDACIN
Durante el transcurso de sucesivas y graduales reacciones de oxidacin, la mayor parte de la energa
qumica contenida en los alimentos es liberada de manera secuencial. De esta manera, se logra la eficaz
captacin de la energa liberada en enlaces de alta energa como los del ATP.
Como se ha dicho, toda oxidacin de un tomo o de una molcula est asociada a la reduccin de otro
tomo u otra molcula. Durante las reacciones de oxidacin pueden perderse hidrgenos (H). Estos se
pueden disociar en un protn (H+) y en un electrn (e-). En un sentido general, toda remocin de e- de
cualquier tomo o molcula constituye una reaccin de oxidacin. Este e- pudo haber sido removido de un
H. Luego el H+ puede permanecer en la molcula a la que conformaba o puede pasar al medio.
Por otro lado, la reduccin de un tomo o molcula puede implicar la ganancia de hidrgeno o e-.

Existen molculas intermediarias en las reacciones de oxido-reduccin: la nicotinamida adenina

dinucletido (NAD+), la nicotinamida adenina dinucletido fosfato(NADP+) y la flavina adenina
dinucletido (FAD).
Las siglas de las coenzimas anteriormente expuestas representan las molculas oxidadas. Las formas
reducidas se representan: NADH + H+ ; NADPH + H+ ; FADH2 , respectivamente.
Por ejemplo, el compuesto XH2 es oxidado, NAD+ es reducido:
XH2 + NAD+ +

X+ + NADH + H+

Fig. 3.5 - Oxido-reduccin de la coenzima NAD+

ENZIMAS
INTRODUCCIN
Todas las reacciones que se efectan en los seres vivos son catalizadas por enzimas. Estas hacen posible
que las reacciones metablicas se desarrollen a un ritmo razonable, compatible con la vida.
El trmino catalizador se emplea para referirse a cualquier sustancia que acelera el transcurso de una
reaccin qumica, sin intervenir en ella ni como reactivo ni como producto. El catalizador no provoca la
reaccin solo afecta la velocidad con que ocurre la misma. Esto es posible por que los catalizadores
disminuyen la energa de activacin como lo indica el siguiente grfico.

Fig. 3.6 - Perfil de energa de una reaccin exergnica. La curva punteada indica el curso de la reaccin
sin enzima. La curva continua el curso de la reaccin en presencia de la enzima
Segn su naturaleza los catalizadores pueden ser qumicos o biolgicos (Tabla 3.1)
Tabla 3.1 - Diferencias entre catalizadores biolgicos y qumicos
BIOLGICOS

QUMICOS

Son especficos para una determinada reaccin

qumica o para un grupo de reacciones qumicas a
para un sustrato o grupo de sustratos.

Aceleran cualquier reaccin inespecficamente.

Son protenas mayoritariamente ( hay ARN

(Ribozimas) con funcin enzimtica).

Son sustancias simples finamente divididas.

Son saturables

No son saturables.

Son altamente eficaces (son eficaces en bajas

concentraciones).

Son medianamente eficaces.

Puede ser regulada su actividad cataltica.

No pueden ser regulados.

Son termolbiles y su actividad puede variar

tambin de acuerdo al pH del medio.

No son termolbiles ni se alteran con cambios de

pH.

Una enzima puede estar formada por una sola cadena de polipptido, consistir en subunidades mltiples o
requerir de componentes no proteicos. En general las reacciones catalizadas por enzimas se llevan a cabo
a presin, temperatura y pH moderado.
CLASIFICACIN
Desde el punto de vista estructural podemos clasificar a las enzimas en simples y conjugadas (de la
misma forma que hemos clasificado a las protenas).

Cuadro 3.1 - Clasificacin de las enzimas segn su estructura

Enzimas simples: son aquellas que constan solo de una estructura proteica. Pueden estar formadas
por una o varias cadenas polipeptdicas.

Enzimas conjugadas: tambin llamadas holoenzimas poseen en su estructura una parte no proteica
denominada cofactor y una parte proteica que se denomina apoenzima. Para que estas enzimas acten
como catalizadores es necesario que la apoenzima se una al cofactor. El trmino cofactor puede aplicarse
tanto a un In como a una molcula orgnica de naturaleza variable (grupo prosttico y coenzimas). Las
coenzimas funcionan como portadores de grupos qumicos pequeos como ser acetilo, metilo o bien
protones y electrones. Las coenzimas se unen no covalentemente a la apoenzima permitiendo que la
holoenzima as formada lleve a cabo reacciones que la apoenzima sola no puede efectuar. Por ejemplo,
ninguna de las cadenas laterales de los aminocidos es capaz de transportar electrones pero cuando se
agrega por ejemplo la coenzima FAD+, la protena adquiere esta funcin. Las molculas orgnicas que
estn fuertemente unidas a la apoenzima se denominan grupos prostticos. Muchas coenzimas derivan de
vitaminas solubles en agua como ser las del grupo B (Tabla 3.2).
Tabla 3.2 - Vitaminas hidrosolubles , sus coenzimas derivadas y sus funciones
Vitamina
Tiamina (B1)
Riboflavina (B2)

cido Nicotnico

Coenzima derivada

Abreviatura

Pirofosfato de tiamina

TPP

Flavina mononucletido

FMN

Flavina y adenina
dinucletido

FAD

Nicotinamida y adenina
dinucletido

NAD+

Nicotinamida y adenina
dinucletido fosfato

Descarboxilacin y transferencia
de grupos acilo.
Portadores de hidrgeno y
electrones en oxido-reducciones

NADP

Piridoxina, piridoxal y
piridoxamina (B6)

Portadores de hidrgeno y
electrones en oxido-reducciones
Transaminacin y decarboxilacin

cido Pantotnico

Coenzima A

Biotina

Enlazada covalentemente
a carboxilasas

cido Flico

Tetrahidrofolato

Cobalamina (B12)

Funcin

Coenzima de cobamida

CoASH

Transferencia de acilos
Carboxilacin

TH4

Transferencia de un carbono
Reordenamientos, transferencia de
metilos

Otra forma de clasificarlas es de acuerdo con las reacciones que catalizan, como se indica en la Tabla

3.3, a continuacin.
Tabla 3.3 - Clasificacin de las Enzimas (segn International Union of Biochemestry)
CLASE

TIPO DE REACCIN CATALIZADA

Sntesis de componentes a trves de la ruptura oxidativa o reductora de un
enlace de alta energa.

1 - Oxidorreductasas

p. ej. alcohol deshidrogenasa

alcohol + NAD+ colina + glutamato
Transferencia de un grupo funcional de una molcula a otra.

2 - Transferasas

p. ej. aspartato aminotransferasa

L-aspartato + 2-oxoglutarato 2- oxalacetato + 1-L-glutamato

3 - Hidrolasas

Ruptura de enlaces por hidrlisis

p. ej. Acetilcolina + H2O 2 oxalacetato + L- glutamato
Ruptura de enlaces por eliminacin

4 - Liasas

p. ej. Piruvato descarboxilasa

2 oxocido aldehdo + CO2
Modificacin de la forma o del ordenamiento espacial de las molculas .

5 - Isomerasas

p. ej. Fosfoglicerato mutasa

2-fosfoglicerato 3- fosfoglicerato
Unin de molculas usando la energa que se deriva de la hidrlisis de los enlaces
de alta energa

6 - Ligasas

p. ej. Acetil- CoA ligasa

ATP + acetato+ CoA AMP + acetato + CoA + pirofosfato + acetil-CoA

SITIO ACTIVO
Es el sitio en el cual el o los sustratos se unen a la enzima. En general estos sitios se encuentran en el
interior de la estructura proteica, formando hendiduras o bolsas, de manera que el sustrato pueda
experimentar un mximo de interacciones con la enzima. De toda la estructura de la enzima, que en
realidad son molculas enormes, solo una parte muy pequea interacta con el sustrato en general solo
participar cinco o seis aminocidos.
La especificidad de una enzima hacia su sustrato es una de las caractersticas ms notables,
normalmente se propone el modelo de llave y cerradura para explicar la forma complementaria en que
interactan la enzima y el sustrato, sin embargo esto nos hace pensar en una estructura rgida.
Actualmente se sabe que las enzimas son molculas flexibles, por lo tanto el modelo ms correcto sera el
llamado ajuste o encaje inducido, en donde el sitio activo se modifica para hacerse complementario al
sustrato. Una manera de graficar este modelo sera la forma en que un guante se ajusta a la mano, es
decir el guante tiene una forma particular, que al momento de interactuar con la mano se modifica,

hacindose complementaria con la misma.

MECANISMO DE ACCIN
Como hemos visto las propiedades qumicas de una enzima dependen casi enteramente de las cadenas
laterales. La actividad cataltica de una enzima resulta de la unin de la molcula de sustrato al sitio
activo de la enzima por medio de interacciones generalmente dbiles. Al parecer, las ms significativas
son las interacciones puente hidrgeno. Tambin debemos recordar que esta unin es sumamente
especfica.

Fig. 3.7 - Ciclo cataltico de una enzima

Una vez que la enzima reconoce al sustrato y se ajusta a l, se forma un complejo que recibe el nombre
de complejo enzima-sustrato. La ruptura y la formacin de los enlaces se llevan a cabo por las
interacciones entre las cadenas laterales de la enzima y los enlaces dentro del sustrato. Una vez que se
han formado los productos obtenemos un complejo que recibe el nombre de complejo enzimaproducto,
finalmente los productos se separarn de la enzima recuperndose esta para reaccionar con otra
molcula de sustrato, es decir que en el transcurso de la reaccin la enzima no se modifica.
FACTORES QUE MODIFICAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES QUMICAS
Una determinada reaccin qumica ocurre solo en condiciones termodinmicas favorables, esto es cuando
la energa de los reactivos o sustratos es mayor que la energa de los productos. La velocidad con que
dicha reaccin ocurrir depende de distintos factores como ser la cantidad de reactivo o sustrato que
interviene, la temperatura, el pH, etc.
Como hemos mencionado, las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones qumicas, sin embargo no
las provocan, por lo tanto la concentracin de enzimas es otro de los factores que modifican la velocidad
de la reaccin as como tambin aquellas sustancias que pueden inhibir la accin de la enzima
(inhibidores).

1. Concentracin de sustrato
En general a medida que aumenta la cantidad de reactivos o sustratos la velocidad tambin aumenta. En
el caso de las reacciones qumicas conviene aclarar que la velocidad se mide como cantidad de producto
formado por unidad de tiempo, las unidades sern: gr/seg, moles/seg, moles/min, etc. De este modo
cuanto ms reactivo tenemos, ms producto se formar.
En el caso de las reacciones catalizadas por enzimas, el efecto de la cantidad de sustrato es el siguiente:
A medida que aumenta la cantidad de sustrato la velocidad aumenta en forma lineal (zona proporcional),
luego si bien la velocidad contina aumentando ya no lo hace en forma lineal (zona mixta) hasta que
finalmente la reaccin alcanza una velocidad mxima que es constante, se vuelve independiente de la
cantidad de sustrato (zona de saturacin). Esto ocurre debido a que los sitios activos de las enzimas se
encuentran todos interactuando con las molculas de sustrato, por lo tanto hasta que no finalice la
reaccin la enzima no puede unirse a otro sustrato.

Fig. 3.8 - Efecto de la concentracin de sustrato sobre la cintica enzimtica

2. Concentracin de enzimas
La concentracin de enzimas es otro de los factores que modifica la velocidad, cuanto mayor cantidad de
enzima este presente, mayor ser la velocidad que se alcanzar, debido a que necesito ms cantidad de
sustrato para alcanzar la saturacin.
3. Temperatura
En general las reacciones ocurren ms rpidamente cuando se le otorga calor, ya que el aumento de la
temperatura hace que aumente la energa cintica de las molculas y de esta manera reaccionen con
facilidad.
Cuando las reacciones estn catalizadas por enzimas se produce primero un efecto complementario, es
decir, la velocidad va aumentando conforme al aumento de temperatura, sin embargo la velocidad llega a
un punto ptimo a partir del cual la velocidad comienza a decaer. No nos olvidemos que las enzimas son
protenas, por lo tanto son susceptibles a la desnaturalizacin, es decir que la velocidad decae porque las
enzimas pierden su actividad biolgica como consecuencia de la desnaturalizacin. Algunas enzimas son

termoestables, es decir su actividad biolgica permanece aun a temperaturas mayores a 90 C.

4. pH
El grfico de actividad en funcin del pH es similar al de la temperatura, es decir a pH extremos las
protenas se desnaturalizan, por lo tanto la actividad biolgica decae. Algunas enzimas no varan su
actividad con el pH sino que esta se mantiene constante en un amplio rango. Otras tendrn el pH ptimo
cido o bsico teniendo en cuenta el medio en donde actan.

Fig. 3.9 - Efecto de la temperatura (a) y el pH (b) sobre la actividad enzimtica

5. Inhibidores
Aunque hay muchos ejemplos de inhibidores, los mecanismos de inhibicin pueden ser de dos clases:
reversibles e irreversibles, tambin hay mecanismos intermedios.

Fig. 3.10 - Perfil de una reaccin en presencia de inhibidor COMPETITIVO y sin inhibidor
5.1. Inhibidores irreversibles: estos inhibidores se enlazan con fuerza a la enzima, generalmente se
unen covalentemente a algn aminocido del sitio activo. Existen algunos inhibidores que se conocen como
sustrato suicida, que se enlazan al centro activo y qumicamente se transforma en una especie reactiva

que modifica en forma irreversible al aminocido del sitio activo.

5.2. Inhibidores reversibles: este tipo de inhibidores se disocian fcilmente de las enzimas, dentro de
este grupo encontramos los inhibidores competitivos y los no competitivos.
5.2.a. Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima, y si
aumentamos la cantidad de sustrato, el efecto inhibidor se revierte alcanzndose la velocidad mxima.

Fig. 3.11 - Perfil de una reaccin en presencia de inhibidor NO COMPETITIVO y sin inhibidor
5.2.b. Los inhibidores no competitivos se enlazan a un sitio distinto del sitio activo, de manera que el
inhibidor se puede unir a la enzima libre o bien al complejo enzima sustrato, pero en ninguno de los casos
obtendremos productos. El efecto de estos inhibidores no se revierte por el agregado de mayor cantidad
de sustrato, de manera que se llega a una velocidad mxima menor que si no tuviera el inhibidor.
No es raro observar algunos inhibidores a los cuales no se les puede comprobar el mecanismo exacto de
inhibicin, siendo en algunos casos un tipo de inhibicin mixta.
REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Dentro de las clulas se llevan a cabo infinidad de procesos metablicos, todos ellos relacionados entre
s, de manera que deben estar controlados en forma precisa, para que a cada instante la clula disponga
de los metabolitos necesarios para su funcionamiento. Para lograr esta coordinacin metablica es
preciso disponer de mecanismos de control o regulacin adecuados.
Existen distinto tipos de mecanismos regulatorios de la actividad enzimtica:
1.

Inhibicin por producto final

2.

Regulacin alostrica

3.

Regulacin por modificacin covalente

4.

Regulacin gentica

1. Inhibicin por producto final: Con frecuencia las enzimas son inhibidas en forma competitiva por los
productos de las reacciones que catalizan. Esto es predecible, ya que la estructura del producto es muy
similar a la del sustrato. Esta inhibicin ocurre en las ltimas etapas de la reaccin cuando hay una gran
cantidad de producto y baja concentracin de reactivo o sustrato. En la mayora de los casos, las

reacciones metablicas no ocurren en un solo paso, sino que son varias y encadenadas formando parte de
una ruta metablica, en donde el producto de una reaccin es el sustrato de la siguiente. Generalmente
en estos casos el producto final, es decir el producto de la ltima reaccin de esa va, acta inhibiendo a
las enzimas que intervienen en los primeros pasos.

Fig. 3. 12 - Retroalimentacin negativa (feedback negativo) en una ruta metablica. Cuando el

producto final Z se acumula, inhibe alguno de los primeros pasos de la ruta.

Fig. 3.13 - Regulacin alostrica. (a) La mayora de las enzimas alostricas se ensamblan a partir de 2 o
ms subunidades. Cada una posee un sitio activo. La enzima oscila entre dos estados: activo e inactivo.
Alejado del sitio activo esta el sitio alostrico, que acta como un receptor especfico regulando la
actividad enzimatica. (b) Se observa el efecto opuesto de un activador y un inhibidor sobre las cuatro
subunidades de la enzima. (c) Efecto de cooperacin: un sustrato unido a uno slo de los sitios activos
(encaje inducido), puede activar toda la enzima.

2. Regulacin alostrica: Este tipo de regulacin ocurre solo en las enzimas alostricas, que son enzimas
que por lo general tienen estructura cuaternaria y adems del sitio activo poseen otro capaz de
reconocer efectores, que se denomina sitio alostrico. Los efectores son sustancias que pueden modular
la actividad de las enzimas, algunos efectores aumentan la actividad enzimtica, de modo que se conocen
como efectores positivos y otros tienen efecto inhibitorio que se denominanefectores negativos.
Las enzimas alostricas presentan curvas de saturacin del sustrato distintas a lo que vimos
anteriormente, dan una curva sigmoidea en lugar de una hiprbola (Fig. 3.14).

Fig. 3.14 - Curva de saturacin de una enzima alostrica.

Como otro ejemplo de este tipo de regulacin, podemos mencionar la enzima fosfofructoquinasa que
cataliza la siguiente reaccin:

FRUCTOSA 6 FOSFATO + ATP ADP + FRUCTOSA 1,6 DI-FOSFATO

El ATP es un modulador negativo, es decir que disminuye la actividad de la enzima , mientras que el AMP
y el P son moduladores positivos
3. Regulacin por modificacin covalente: en este mecanismo algn aminocido de la enzima se une
covalentemente a algn grupo qumico y de esta forma se activa o se inactiva la enzima. El grupo que ms
frecuentemente interviene en este tipo de regulacin es el grupo fosfato (P) y los aminocidos que
normalmente intervienen son la serina y la treonina.
Algunas enzimas se activan al unirse al grupo fosfato y se inactivan si lo pierden

Enzima A (inactiva) + P

Enzima A + P (activa)

Otras se activan al perder el grupo P y se inactivan al ganarlo

Enzima B ~ P (inactiva)

Enzima B (activa) + P

El ejemplo ms caracterstico lo constituyen las enzimas que intervienen en la sntesis y degradacin de

glucgeno.

Protena quinasa ~P (inactiva)

Fosforilquinasa (inactiva)

Protena quinasa (activa) + P

Fosforilasa quinasa ~P (activa)

Fosforilasa (inactiva)

Fosforilasa ~ P (activa)
Glucgeno

Glucosa

4. Regulacin gentica: Involucra el control a nivel del ADN. El ADN es la molcula que almacena la

informacin para la sntesis de protenas de acuerdo al siguiente flujo de informacin:

Fig. 3.15 - Flujo de la informacin gentica

De manera que si podemos impedir el pasaje de ADN a ARN (transcripcin) impedimos la sntesis de la
enzima y por ende no se catalizar la reaccin en la que dicha enzima interviene.
EL ARN COMO CATALIZADOR BIOLGICO
Hasta hace poco tiempo se supona que los catalizadores biolgicos siempre eran protenas.
Recientemente se demostr que el ARN puede actuar como catalizador en el corte y empalme de
intrones (proceso que veremos en otro captulo). Adems se ha demostrado que la especie de ARN
llamado ARN L19 posee todas las propiedades caractersticas de las enzimas, tales como la saturacin,
inhibicin competitiva, especificidad de sustrato, etc., con la excepcin de que no es una protena. Estos
ARN catalticos reciben el nombre de ribozimas.
ACTIVIDADES DE AUTOEVALUACIN
1.

Qu es una enzima? Cul es su importancia biolgica?

2.

Qu tipos de catalizadores conoce?

3.

Qu es una ribozima?

4.

Mencione y explique brevemente los mecanismos de regulacin enzimtica.

PREGUNTAS DE OPCIN MLTIPLE

1.

La temperatura:

a.

aumenta el efecto cataltico de las enzimas siempre

b.

disminuye el efecto cataltico de las enzimas siempre

c.

aumenta el efecto hasta alcanzar un mximo a temperatura ambiente

d.

disminuye la accin cataltica a partir de los 80 C

e.

ninguna es correcta.

2.

Una enzima alostrica:

a.

se puede regular

b.

no se puede regular

c.

aumenta su efecto cataltico al unirse a un efector positivo

d.

a y c son correctas

e.

b y c son correctas

3.

Un inhibidor competitivo:

a.

siempre se une al sitio alostrico

b.

se une al sitio activo

c.

es parecido al sustrato

d.

a y c son correctas

e.

b y c son correctas.

4.

Un cofactor es:

a.

una molcula orgnica que aumenta el efecto cataltico

b.

una molcula orgnica que disminuye el efecto cataltico

c.

una molcula inorgnica que se une covalentemente a la enzima

d.

una molcula necesaria para que la apoenzima acte

e.

ninguna es correcta

5.

Las enzimas son:

a.

especficas

b.

saturables

c.

termolbiles

d.

regulables

e.

todas son correctas

6.

Un grupo prosttico:

a.

es una secuencia de aminocidos que forman parte del sitio activo.

b.

forma parte de la estructura de ciertas enzimas, pudiendo disociarse de ellas fcilmente.

c.

es un grupo qumico no protico unido covalentemente a ciertas enzimas y protenas.

d.

es la parte protica de una holoenzima.

7. La formacin del complejo enzima-sustrato:

a.

implica necesariamente la unin covalente del sustrato al sitio activo de la enzima.

b.

se lleva a cabo mediante interacciones dbiles entre el sustrato y el sitio de unin de la enzima.

c.

es un proceso irreversible, que conduce indefectiblemente a la formacin del producto.

d.

es bloqueada por los inhibidores competitivos, an frente a altas concentraciones del sustrato.

8. El FAD y el FMN son:

a.

grupos prostticos caractersticos de los citrocromos

b.

cofactores enzimticos metlicos

c.

coenzimas derivadas de la riboflavina

d.

holoenzimas

9. La hidrlisis del ATP para dar ADP + Pi es :

a.

una reaccin no espontnea

b.

una reaccin endergnica

c.

posible acoplarla a las reacciones exergnicas

d.

una reaccin exergnica

10. Cul de las siguientes afirmaciones no es cierta acerca de las conversiones energticas?
a.

Algo de energa til siempre se disipa hacia el entorno como calor.

b.

La energa total de un sistema y su entorno permanece constante.

c.

Las reacciones exergnicas se llevan a cabo espontneamente.

d. El energa potencial de un sistema siempre permanece constante despus de una conversin

energtica.
e. Las reacciones exergnicas usualmente resulta en un estado final que tiene menos energa potencial
que el estado inicial.
11. Las reacciones que requieren consumo de energa se conocen como:
a.

endergnicas

b.

exergnicas

c.

exotrmicas

d.

reductiva

e.

oxidativas

12. Todas las reacciones que ocurren espontneamente se llaman:

a.

exergnicas

b.

oxidativa

c.

exotrmica

d.

reductiva

e.

endergnica

13. La medida de azarocidad o desorden en un sistema se conoce como:

a.

calor.

b.

entropa

c.

el cambio en la energa libre.

d.

entalpa

e.

calor especfico

14. En cul situacin la entropa no se incrementara?

a.

Un cubito de hielo derritindose.

b.

Algunas plantas murindose debido a la falta de agua.

c.

Algo de sal disolvindose en agua.

d.

Agua hirviendo evaporndose.

e.

Un grupo de plantas producindo glucosa.

BIBLIOGRAFA

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