Naturaleza Qumica de los Aminocidos

Todos los pptidos y polipptidos son polmeros de -aminocidos.

Hay 20 -amino cidos que son relevantes para hacer protenas en los
mamferos (vase abajo). Varios otros aminocidos se encuentran en el
cuerpo libres o combinados (es decir no asociados a pptidos o a
protenas). Estos aminocidos que no estn asociados a las protenas
tienen funciones especializadas. Varios de los aminocidos que estn
en las protenas tambin tienen funciones distintas a las de formacin
de pptidos y las protenas, e.g., tirosina en la formacin de hormonas
tiroideas o glutamato que actuaba como neurotransmisor.

Los -aminocidos de los pptidos y protenas (excepto la prolina)

consisten en un cido carboxlico (COOH) y un grupo funcional amino
(NH2) unido al mismo tomo de carbn tetradrico. Este carbn es el
carbn-. Los grupos-R que distinguen un aminocido de otro, tambin
se unen al carbn- (excepto en el caso de la glicina en donde el
grupos-R es el hidrgeno). La cuarta substitucin en el carbn-
tetradrico de los aminocidos es el hidrgeno.

Tabla de -Aminocidos que se Encuentran en las

Protenas
Aminoc Smbo
ido
lo

Estructura*

pK
pK1(CO pK2(N
Grup
OH)
H2)
o-R

Aminocidos con grupos Alifticos

Glicina

Gly - G

2.4

9.8

Alanina

Ala - A

2.4

9.9

Valina

Val - V

2.2

9.7

Leucina

Leu - L

2.3

9.7

Isoleucina

Ile - I

2.3

9.8

Aminocidos no aromticos con Grupos-R hidroxilo

Serina

Ser - S

2.2

9.2

13

Treonina

Thr - T

2.1

9.1

13

Aminocidos con Grupos-R que contienen azufre

Cisteina

Cys - C

1.9

10.8

Metionina Met - M

2.1

9.3

Aminocidos cidos y sus amidas

8.3

cido
Asp - D
Asprtico

2.0

9.9

Asparagina Asn - N

2.1

8.8

cido
Glu - E
Glutmico

2.1

9.5

Glutamina Gln - Q

2.2

9.1

3.9

4.1

Aminocidos bsicos
Arginina

Arg - R

1.8

9.0

12.5

Lisina

Lys - K

2.2

9.2

10.8

Histidina

His - H

1.8

9.2

6.0

2.2

9.2

2.2

9.1

Aminocidos aromticos
Fenilalanin
Phe - F
a

Tirosina

Tyr - Y

10.1

Triptofano Trp - W

2.4

9.4

2.0

10.6

Iminocidos

Prolina

Pro - P

El esqueleto de los aminocidos es rojo y los grupos-R negros

Regreso al inicio

Clasificaciones de los Aminocidos

Cada uno de los 20 -aminocidos encontrados en las protenas se
puede distinguir por la substitucin de los grupos-R en el tomo del
carbono-. Existen dos clases amplias de aminocidos de acuerdo a si
el grupo-R, hidrofbicos o hidroflicos.
Los aminocidos hidrofbicos tienden a rechazar el ambiente
acuoso y, por lo tanto, residen predominante dentro de las protenas.
Esta clase de aminocidos no se ionizan ni participan en la formacin
de enlaces de H. Los aminocidos hidroflicos tienden a interactuar con
el ambiente acuoso, estn implicados a menudo en la formacin de
enlaces de H y se encuentran predominantemente en las superficies
externas de las protenas o en los sitios reactivos de las enzimas.
Regreso al inicio

Caractersticas cido-Base de los Aminocidos

Los grupos -COOH y -NH2 de los aminocidos son capaces de
ionizarse (al igual que los grupos-R cidos y bsicos de los
aminocidos). Como resultado de su capacidad de iotizacin las
siguientes reacciones de equilibrio inico pueden ser escritas:

R-COOH <> R-COO + H+

R-NH3+ <> R-NH2 + H+

Las reacciones de equilibrio, segn lo escrito arriba, demuestran
que los aminocidos contienen por lo menos dos grupos cidos
dbiles. Sin embargo, el grupo carboxilo es un cido ms fuerte que el
grupo amino. A pH fisiolgico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo no
estar protonado y el grupo amino protonado. Un aminocido con un
grupo-R no ionizable sera elctricamente neutro a este pH. Esta
especie se llama un zwitterion.
Como los cidos orgnicos tpicos, la fuerza cida de los grupos
carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminocidos se pueden
definir por la constante de disociacin, Ka o ms comnmente el
logaritmo negativo de Ka, la pKa. La carga neta (la suma algebraica de
todos los grupos con carga presentes) de cualquier aminocido,
pptido o protena, depender del pH del ambiente acuoso circundante.
Cuando el pH de una solucin de aminocido o protenas cambia la
carga neta de los aminocidos tambin cambiar. Este fenmeno se
puede observar durante la titulacin de cualquier aminocido o
protena. Cuando la carga neta de un aminocido o de una protena es
cero el pH ser equivalente al punto isoelctrico:pi.

Regreso al inicio

Significado Funcional de los Grupos-R de los

Aminocidos
En solucin es la naturaleza de los grupos-R de los aminocido los
que dictan relaciones de estructura-funcin de pptidos y protenas.
Los aminocidos hidrofbicos sern encontrados generalmente en el
interior de las protenas protegidos del contacto directo con el agua.
Inversamente,
los
aminocidos
hidroflicos
se
encuentran
generalmente en el exterior de protenas as como tambin en los
centros activos de las protenas enzimticamente activas. De hecho, es
la misma naturaleza de ciertos grupos-R de los aminocidos que
permiten que las reacciones enzimticas puedan ocurrir.
El anillo imidazlico de la histidina permite que este acte como un
donante o aceptador de protones a pH fisiolgico. Por lo tanto, se lo

encuentra con frecuencia en el centro activo de las enzimas.

Igualmente importante es la capacidad de las histidinas en la
hemoglobina de proteger los iones de H+ de la ionizacin del cido
carbnico en los glbulos rojos. Es esta propiedad de la hemoglobina
que le permite intercambiar el O2 y el CO2en los tejidos o los pulmones,
respectivamente.
El alcohol primario de la serina y de la treonina as como el tiol (
SH) de la cistena permite que estos aminocidos acten como
nucleofilos durante la catlisis enzimtica. Adems, el tiol de la cistena
puede formar un enlace de disulfuro con otras cistenas:

Cistena-SH + HS-Cistena <> Cistena-S-S-Cistena

Este disulfuro simple se identifica como cistina. La formacin de
enlaces de disulfuro entre cistenas presentes en las protenas es
importante para la formacin de dominios estructurales activos en una
gran cantidad de protenas. Las uniones disulfuro entre cistenas de
diferentes cadenas de polipptido de protenas oligomricas
desempean un papel crucial en el ordenamiento estructural de
protenas complejas, e.g. el receptor de la insulina.
Regreso al inicio

Caractersticas pticas de los Aminocidos

Un tomo de carbn tetradrico con 4 componentes distintos se
dice que es un carbono quiral. El nico aminocido que no exhibe
quiralidad es la glicina ya que su "grupo-R" es un tomo de hidrgeno.
La quiralidad describe la direccionalidad de una molcula que se
observa por su capacidad de girar el plano de luz polarizada a la
derecha (dextrgira) o a la izquierda (levgira). Todos los aminocidos
en las protenas exhiben la misma configuracin estrica absoluta
como el L-gliceraldehdo. Por lo tanto, son todos L--aminocidos.
Los D-amino cidos nunca se encuentran en protenas, aunque existan
en la naturaleza. Los D-aminocidos se encuentran a menudo en
polipptidos que son antibiticos.
Los grupos-R aromticos en los aminocidos absorben la luz
ultravioleta con una absorbancia mxima en la gama de 280nm. La
capacidad de las protenas de absorber la luz ultravioleta es

predominante debido a la presencia del triptfano que absorbe

fuertemente la luz ultravioleta.
Regreso al inicio

El Enlace de Peptdico
La formacin del enlace de peptdico es una reaccin de
condensacin que lleva a la polimerizacin de aminocidos en los
pptidos y las protenas. Los pptidos son pequeos y tienen pocos
aminocidos. Muchas hormonas y neurotransmisores son pptidos.
Adems, varios antibiticos y agentes antitumorales son pptidos. Las
protenas son polipptidos de gran longitud que varan mucho. El
pptido ms simple, un dipptido, contiene un solo enlace peptdico
formado por la condensacin del grupo carboxilo de un aminocido con
el grupo amino del segundo aminocido con la eliminacin
concomitante del agua. La presencia del grupo de carbonilo en un
enlace de pptido permite que la estabilizacin de la resonancia de los
electrones ocurra de tal forma que el enlace peptdico exhibe rigidez a
diferencia del tpico doble enlace C=C. Se dice por tanto que el
enlace peptdico tiene un carcter de doble-enlace.

Formas de resonancia de estabilizacin de la unin peptidica

1.

Introduccin

2.

Aminocidos

3.

Pptidos

4.

Protenas

5.

Bibliografa

Introduccin
Las plantas ejercen gran influencia en todos los procesos que transcurren en nuestro planeta. Al realizar
la nutricin auttrofa, bajo la accin de la energa solar, transforman el dixido de carbono (CO2(g)), aguas y
sales minerales en complejos compuestos orgnicos.
Todo el ciclo complejo de la sntesis de compuestos orgnicos nitrogenados en las plantas comienza con el
amoniaco (NH3) y su degradacin termina tambin con la formacin de amoniaco.
La sntesis de aminocidos y protenas en las plantas se realiza a cuenta del nitrgeno que se absorbe
del ambiente exterior.
La absorcin ms intensa de las plantas y su utilizacin para la produccin de aminocidos y protenas tiene
lugar en el perodo de mximo crecimiento y formacin de los rganos vegetativos como tallos y hojas. En los
rganos crecientes ms jvenes predominan los procesos de sntesis de protenas, y en los ms viejos los
procesos de degradacin.

Aminocidos
Los aminocidos pueden existir libres en el tejido vegetal y animal o formando parte de los pptidos y las
protenas. Tienen diversas funciones biolgicas, forman parte de importantes compuestos biolgicos
como vitaminas, hormonas y algunos son intermediarios de ciclos metablicos.
Independientemente de las importantes funciones que tiene los aminocidos la fundamental es ser las
unidades estructurales que conforman los pptidos y las protenas.
Se considera que los aminocidos son los productos iniciales de la asimilacin del nitrgeno.
Experimentalmente se ha demostrado que siguiendo la asimilacin de nutrientes inorgnicos que contienen
N15 se ha puesto de manifiesto que en la mayora de los compuestos receptores iniciales del nitrgeno son
los ( cetocidos libres del citoplasma.
1.1 Estructura.
Los aminocidos constituyen una importante clase de compuestos orgnicos que contienen al menos
un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte de estos compuestos son los constituyentes de
las protenas y se los conoce como ?aminocidos (a-aminocidos). Todos ellos responden a la siguiente
frmula general:

Como muestra dicha frmula, los grupos amino y carboxilo se encuentran unidos al mismo tomo de
carbono, llamado tomo de carbono alfa. Ligado a l se encuentra un grupo variable (R). Es en dichos grupos
R donde las molculas de los veinte ?aminocidos se diferencian unas de otras. En la glicina, el ms simple
de los aminocidos, el grupo R se compone de un nico tomo de hidrgeno. En otros aminocidos el grupo
R es ms complejo, conteniendo carbono e hidrgeno, as como oxgeno, nitrgeno y azufre.

Numerosas investigaciones que se han realizado han demostrado que los aminocidos que se encuentran en
las protenas vegetales son los siguientes.
Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Serina, Treonina, Fenilalanina, Tirosina, Triptfano, Cistina,
Cistena, Metionina, Prolina, Hidroxiprolina, cido Asprtico, cido Glutmico, Histidina, Arginina y Lisina.
Tabla No.1 Estructura de los aminocidos.

Nombre

Estructura

Abreviatura

Glicina

Gli

Alanina

Ala

Valina

Val

Leucina

Leu

Isoleucina

Ile

Serina

Ser

Treonina

Tre

Fenilalanina

Phe

Tirosina

Triptfano

Cistena

Tir

Trp

Cis-Cis

Metionina

Met

Prolina

Pro

Hidrxiprolina

Hip

cido Asprtico

Asp

cido Glutmico

Glu

Histidina

His

Arginina

Arg

Lisina

Lis

Cistena Cis

Los ( cetocidos son parecidos a los aminocidos, diferencindose por tener un oxgeno unido al carbono alfa
((), en lugar de tener un grupo amino (NH2). Se puede decir tambin que los aminocidos
son cidos aminados ya que tienen el grupo carboxlico (-COOH) y el grupo amino (- NH2).
1.3 Clasificacin de los Aminocidos.
Existen diversas formas de clasificar los aminocidos:

Atendiendo a su composicin qumica se clasifican en neutros, cidos y bsicos.

Los aminocidos neutros son los que tienen un grupo carboxlico (- COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los aminocidos cidos son los que presentan dos o mas grupos carboxlico (- COOH) y un grupo
amino (-NH2).

Los aminocidos bsicos son los que tienen un grupo carboxlico (- COOH) y dos o mas grupos
aminos (-NH2).

Atendiendo a la polaridad de la molcula se clasifican en aminocidos polares y no polares.

1.4 Nomenclatura.
Si se tiene en cuenta el sistema oficial de nomenclatura (UIQPA) los aminocidos son considerados como un
cido orgnico con un hidrgeno de la cadena carbonada sustituido por un grupo amino (-NH2) y al
nombrarlos se considera el nmero del tomo de carbono donde se encuentra unido el grupo amino en la
cadena principal del cido, por ejemplo:

No obstante lo sealado anteriormente se debe considerar que para estos compuestos se utiliza
generalmente la nomenclatura comn.
1.5 Propiedades Fsicas.
Se ha demostrado experimentalmente que los aminocidos son sustancias cristalinas. Por lo general solubles
en agua y en soluciones acdicas o bsicas diludas.
Son insolubles o muy poco solubles en alcohol, son insolubles en ter, aunque algunos tienen
un comportamiento contrario. Por ejemplo: La cistena es poco soluble en agua, la prolina es soluble en ter y
alcohol.
Los aminocidos tienen un punto de fusin alto que sobrepasa los 2000 C y algunos los 3000 C. Aunque a
temperaturas por encima se descomponen, siendo muy difcil separarlos por destilacin fraccionada.

Propiedades pticas de los aminocidos.

Todos los aminocidos presentan actividad ptica. Esto se debe a que estos compuestos tienen
la propiedad de desviar el plano de vibracin de la luz polarizada a favor o en contra de las manecillas del
reloj es decir a la derecha o a la izquierda, ello se determina experimentalmente en un polarmetro.
La actividad ptica de los aminocidos se debe a que el carbono alfa de los mismos constituye un centro
estereognico, con la excepcin de la glicina.
Cuando se determina experimentalmente que un aminocido es dextrgiro, ello quiere decir que desva el
plano de vibracin de la luz polarizada hacia la derecha y se representa por el signo ms (+). Si la desviacin
se produce hacia la izquierda se denomina levgiro y se representa por el signo menos (-), conceptos
estudiados en el Captulo No I.
Se puede afirmar que los aminocidos que pertenecen a la serie L son aquellos que el grupo alfa amino (NH2) est orientado hacia el mismo lado que el OH del L Gliceraldehdo, es decir hacia la izquierda y los que
pertenecen a la serie D tienen la configuracin similar al D Gliceraldehdo, hacia la derecha.
Se debe tener presente que el poder rotatorio del aminocido dextrgiro (+) o levgiro (-) que se determina en
el polarmetro no tiene que coincidir con la serie D o L a la que pertenezca el aminocido.
Por ejemplo el a.a. L (+) cido Glutmico, es dextrgiro con un poder rotatorio especfico de 12,00 y pertenece
a la serie L, sin embargo la L (-) Leucina pertenece a la serie L y tiene un poder rotatorio especfico de 11,0O
es decir es levgiro.

Punto Isoelctrico de un Aminocido.

Se puede plantear que el punto isoelctrico es un valor del pH en el cual el aminocido presenta carga neta
cero y en un campo elctrico no migra ni hacia el nodo ni hacia el ctodo.
El punto isoelctrico es una caracterstica particular de cada aminocido. Por ejemplo para la glicina es de
6,0, para la fenilalanina 5,5, para el cido glutmico 3,2 etc.
En este punto isoelctrico el aminocido se encuentra fundamentalmente es su forma de in dipolar o
Zwitterin.

De acuerdo a la relacin entre los valores de pH del medio y del P.I. de los aminocidos, predominar una u
otra forma de sus posibles especies inicas. Y por tanto, la carga neta variar tambin en funcin de esta
relacin.
La misma puede considerarse para fines prcticos como se seala a continuacin.
S El amino cido. presenta
pH ( PI Carga neta positiva
pH = PI Carga neta cero
pH ( PI Carga neta negativa

Para los aminocidos neutros el P.I. ( 6

Para los aminocidos cidos el P.I. ( 6

Para los aminocidos bsicos P.I. ( 6

1.6 Propiedades qumicas de los aminocidos.
Los aminocidos manifiestan muchas de las reacciones caractersticas de los cidos carboxlicos y de las
aminas alifticas, tambin se ha demostrado que el grupo amino participa en diversas reacciones importantes
en la determinacin cualitativa y cuantitativa de los aminocidos.

Reacciones por los grupos carboxilo.

El grupo carboxilo de los aminocidos experimenta reacciones de descarboxilacin, formacin de sales,
formacin de aminas por descarboxilacin.

Descarboxilacin.
En los aminocidos al reaccionar con el hidrxido de Bario Ba(OH)2 en presencia de calor, se produce la
descarboxilacin y se forman las aminas bigenas, sustancias de gran importancia biolgica. En el organismo
esta reaccin ocurre por la accin cataltica de la enzima descarboxilasa.

Formacin de Amidas.
Los aminocidos forman amidas al reaccionar sus steres con el amonio o con aminas.

En el segundo caso se formar una amida. Este es el tipo de enlace que une a los aminocidos entre s para
formar los pptidos y protenas.

Formacin de Sales.
Los aminocidos forman sales debido a las reacciones tanto del grupo carboxilo como del grupo amino,
cuando se les adicionan bases o cidos respectivamente.

a) Reacciones por grupo amino.

b) Reaccin con el cido nitroso.

El cido nitroso reacciona con el grupo amino de los a.a. formando los cidos hidroxilados correspondientes,
liberando nitrgeno gaseoso.

Esta es la reaccin que se utiliza para determinar el nitrgeno del grupo amino, se conoce
como procedimiento de Von Slyke y sirve para estimar los grupos aminos libres de los pptidos y las protenas
midiendo la cantidad de nitrgeno liberado.

c) Reaccin con el 1- Flor-2,4 dinitrobenceno (FDNB).

Los grupos aminos de los a.a. reaccionan con el FDNB (reactivo de Sanger) en solucin bsica y se forman
dinitrobenceno aminocidos de color amarillo brillante. Esta reaccin se emplea para la determinacin de los
aminocidos N-terminales de pptidos y protenas.

Esta reaccin se conoce como mtodo de Sanger por haber sido descubierta por Frederick Sanger (19451950) trabajo que lo hizo acreedor del premio Nobel y que culmin en la determinacin de la estructura
completa de la Insulina.

d) Desaminacin Oxidativa.
El grupo amino puede ser liberado de los aminocidos por oxidacin.
Los sistemas enzimticos de algunos tejidos catalizan la desaminacin oxidativa de los aminocidos,
convirtindolos en sus ceto-cidos correspondientes con eliminacin del amoniaco. Esta reaccin ocurre en
dos etapas.

e) Reaccin con la ninhidrina.

La reaccin de la ninhidrina es una de las reacciones ms utilizadas para la identificacin de los aminocidos.
En esta reaccin que transcurre a altas temperaturas, intervienen dos molculas de ninhidrina por cada
molcula de aminocido, se produce la liberacin de CO2 (g), NH3 y se forma un complejo de color violeta
conocido como Prpura de Ruhemann.

Cuando la ninhidrina reacciona con el aminocido este se oxida a aldehdo y la ninhidrina se reduce a
hidridantina. Esta ltima reacciona con otra molcula de ninhidrina y con el amoniaco producido en la primera
reaccin, formndose un producto coloreado azul.
Esta reaccin es muy importante ya que es la base de un mtodo colorimtrico de valoracin de aminocidos.
1.7 Importancia.
Los ?-aminocidos son la base estructural de las protenas y sirven de materia prima en la obtencin de otros
productos celulares, como hormonas y pigmentos. Adems, varios de estos aminocidos son intermediarios
fundamentales en el metabolismo celular.
La mayora de las plantas y microorganismos son capaces de utilizar compuestos inorgnicos para obtener
todos los aminocidos necesarios en su crecimiento, pero los animales necesitan conseguir algunos de los ?aminocidos a travs de su dieta. A estos aminocidos se les llama esenciales, y en el ser humano son: lisina,
triptfano, valina, histidina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treotina, metionina y arginina. Todos ellos se
encuentran en cantidades adecuadas en los alimentos de origen animal ricos en protenas, y en ciertas
combinaciones de protenas de plantas.
Aparte de los aminocidos de las protenas, se han encontrado en la naturaleza ms de 150 tipos diferentes
de aminocidos, incluidos algunos que contienen los grupos amino y carboxilo ligados a tomos de carbono
separados. Estos aminocidos de estructura poco usual se encuentran sobre todo en hongos y plantas
superiores.

Pptidos
Los pptidos son polmeros de aminocidos de menor masa que las protenas. Cuando contienen menos de
diez aminocidos se denominan oligopptidos, y los que tienen ms de diez, polipptidos.
Los pptidos se pueden definir a como aquellos compuestos que se forman por la unin de dos o ms
aminocidos mediante enlaces peptdicos liberando una o ms molculas de agua.
2.1 Estructura.
En los pptidos los aminocidos se hallan unidos por los llamados enlaces peptdicos entre sus grupos
carboxilo (COOH) y amino (NH2)
Experimentalmente se han demostrado las caractersticas de este enlace como se puede observar en la
siguiente figura.

La distancia entre el nitrgeno y el carbono en el enlace peptdico es de 0.132nm en vez de 0.147nm que
posee el enlace simple C-N.
Este acortamiento del enlace peptdico se debe a que el mismo posee cierto carcter de doble enlace
(aproximadamente un 5.0%). Este carcter de doble enlace determina que el mismo no puede girar libremente
lo que da lugar a dos consecuencias importantes para la estructura del pptido.

Los tomos del enlace peptdico se encuentra en el mismo plano.

Debido a la rigidez dada por este enlace, son posibles dos configuraciones (CIS Y TRANS) de las
cuales solo la TRANS se ha observado en los pptidos y protenas.
2.2 Clasificacin.
Los pptidos se clasifican de acuerdo a la cantidad de aminocidos que lo forman en:

Dipptidos, si contienen dos aminocidos.

Triptidos, si contienen tres aminocidos.

Tetrapptidos, si contienen cuatro aminocidos, etc.

2.3 Nomenclatura.
Para nombrar los pptidos se comienza por el aminocido que tenga el grupo amino libre, aadindole al
nombre del aminocido la terminacin IL, se contina nombrando de igual forma todos los aminocidos que le
siguen y el ltimo mantiene el nombre completo. Por ejemplo el pptido formado por glicina, tirosina y alanina
recibe el nombre de valilalanilglicina.

Tambin para representar la estructura de los pptidos en forma simplificada se acostumbra a utilizar las
abreviaturas de los aminocidos constituyentes unidos por un guin cuando el orden sea conocido, o por una
coma cuando solo se conozca su composicin, en el caso representado Val-Ala-Gli.
Propiedades qumicas
Hidrlisis
Se ha demostrado que el enlace peptdico es un enlace fuerte en determinadas condiciones. Pero si se aade
una molcula de agua a un dipptido, se logra la ruptura de los enlaces peptdicos y la consecuente
separacin de los aminocidos contenidos en el pptido, por ejemplo.
Hidrlisis de la alanilglicina

La hidrlisis tambin se produce adicionando cidos, bases o determinadas enzimas.

Cuando la hidrlisis es cida, se utilizan, cidos fuertes. Uno de los ms utilizados es el cido clorhdrico HCl
a C(x/zx) = 6 mol.l-1 y temperatura de 1100C que acta durante varias horas. De esta forma los pptidos se
hidrolizan completamente dando una mezcla de aminocidos.
Es bueno aclarar que en estas condiciones el triptfano se destruye totalmente y adems hay pequeas
prdidas de serina y treonina.
Para la hidrlisis bsica se emplea generalmente el hidrxido de sodio NaOH caliente, con esta hidrlisis se
destruyen la arginina, treonina, serina, cistina y cisteina y adems racemizan todos los aminocidos, por ello
su utilidad fundamental es la determinacin del Triptfano.
Cuando la hidrlisis se efectan en condiciones ms suaves, no se destruyen todos los enlaces peptdicos y
se producen las mismas parcialmente, dando lugar a la formacin de pptidos de cadenas ms pequeas.

En cuanto a la hidrlisis enzimtica se utilizan distintas enzimas proteolticas como la Tripsina, Quimotripsina,
la Pepsina, etc.
Se ha demostrado experimentalmente que estas enzimas, catalizan el rompimiento de determinados enlaces
peptdico. Por ejemplo la Tripsina rompe aquellos enlaces peptdico cuyo grupo carboxlico pertenece a la
Lisina o a la Arginina, mientras que la Quimotripsina solo ataca los enlaces cuyo grupo carboxilo pertenece al
Triptfano, la Tirosina o la Fenilalanina.
La hidrlisis enzimtica se lleva a cabo en condiciones no drsticas y a temperaturas aproximadamente de
370C para que no se destruyan los aminocidos, pero se necesita un tiempo bastante prolongado, no se
rompen todos los enlaces y las propias enzimas por ser protenas, constituyen contaminantes medios.
Este procedimiento es de gran utilidad cuando lo que se necesita es una hidrlisis parcial, contribuyendo de
esta forma a determinar la estructura de un polipptido o de una protena.
2.5 Importancia.
Los pptidos tienen gran significacin como constituyentes de las protenas, son compuestos orgnicos que
se encuentran en la mayora de los tejidos vivos, con mltiples funciones biolgicas.

Protenas
El trmino protena se introdujo por Mulder (1839) como la derivacin de la palabra griega Protelos (que
significa primero).
Las protenas como los pptidos son sustancias formadas por la unin de muchos aminocidos. Son
sustancias nitrogenadas que se encuentran en el protoplasma de todas las clulas animales y vegetales. Su
composicin varia de acuerdo a su origen, aproximadamente contiene carbono de 46 a 55%; hidrgeno de 6 a
9%, oxgeno de 12 a 30%; nitrgeno de 10 a 32%; azufre de 0,2 a 0,3%
Tambin pueden tener otros elementos por ejemplo fsforo las nucleoprotenas, hierro la Hemoglobina, etc.
Las masas moleculares de las protenas son muy altas y presentan valores que median entre 1500 y 20 000
000 para las diferentes protenas.
Las protenas son de naturaleza coloidal, con puntos de fusin caractersticos, aunque algunas se han
obtenido en forma cristalina. Todas son pticamente activas (levgiros).
3.1Estructura.
Las protenas son una familia muy heterognea debido a la alta masa molecular que presentan las molculas
proteicas y estn constituidas por una cantidad determinada de diversos aminocidos.
El estudio de las estructuras de las protenas, es fundamental para poder comprender la biognesis de las
mismas, su funcin biolgica y sus relaciones con otros componentes de la clula, independientemente de
tipo de protena, con el objetivo de analizar ms detalladamente su estructura, es conveniente establecer
determinados niveles de organizacin o estructuras.
3.2 Niveles de organizacin estructural: los niveles de organizacin estructural de las protenas son
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

Estructura Primaria.
Llamada tambin nivel de organizacin primario se caracteriza por el ordenamiento en que se encuentran los
aminocidos en la cadena peptdica, organizada por la repeticin de las molculas de aminocidos.
Solo un grupo de tomos integra la cadena peptdica, por ejemplo el nitrgeno amdico, el carbono alfa y el
carbono carbonlico. El resto de las molculas de los aminocidos se proyectan hacia fuera de la cadena y
constituyen los grupos R.
Como el enlace peptdico es un enlace covalente, toda la estructura de la cadena la forma un esqueleto
covalente, lo cual explica la estabilidad y resistencia de esta estructura.

Estructura primaria de una protena

La estructura primaria de una protena es su secuencia de aminocidos, formada cuando un enlace peptdico
une el grupo carboxilo (un tomo de carbono (C), dos tomos de oxgeno (O) y un tomo de hidrgeno (H)) de
un aminocido al grupo amino (un tomo de nitrgeno (N) y dos tomos de hidrgeno (H)) de otro. As se
forma una cadena larga de varios aminocidos, desprendindose una molcula de agua en la formacin de
cada enlace peptdico.
La cantidad de diferentes aminocidos encontrados en las protenas es de 20, aunque en algunas protenas
pueden encontrarse ms de 20. Independientemente de su composicin aminoacidica, cada protena est
caracterizada por una determinada secuencia, es decir, el orden en que se encuentran situados los
aminocidos es la cadena. Esta secuencia est determinada genticamente.
Se ha determinado que la cantidad de posibles secuencias es muy grande.
Por ejemplo:
Si una cadena peptdica tiene 100 aminocidos, podr dar lugar tericamente a 20100 secuencias posibles,
valor extremadamente grande.

Si se tiene en cuenta que existen diversas protenas con ms de 100 residuos, se puede concluir la gran
cantidad de molculas proteicas posibles.
Para determinar la secuencia de los aminocidos en las protenas se utilizan mtodos qumicos y fsicos.
Entre los mtodos qumicos se incluye la determinacin del grupo aminoterminal utilizando 1- Flor 2,4
dinitro benceno (FDNB) o con el cloruro de bencilo, y la determinacin secuencial de los aminocidos a partir
del grupo amino libre, mediante el reactivo de Edman o fenil Isotiocianato.
Para el fraccionamiento parcial de las cadenas peptdicas se utilizan enzimas proteolticas como la tripsina,
pepsina y otras. Tambin se utiliza como reactivo qumico el bromuro de ciangeno.
Existen mtodos fsicos utilizados para determinar la masa molecular de las protenas como la
ultracentrifugacin analtica, la medida de la presin osmtica o la filtracin de geles.
Adems para la separacin de aminocidos y pptidos se emplean los mtodos cromatogrficos de la capa
fina, papel y columna as como la electrofloresis.
La primera secuencia completa de una protena, la hormona Insulina, fue obtenida en 1953 por Frederik
Sanger y colaboradores. A partir de ese momento se han determinado las secuencias de numerosas protenas
como la Ribonucleasa, la lisozima, la hormona ACTH etc.
Estudios realizados de las diferentes secuencias que se conocen hasta este momento han permitido llegar a
algunas conclusiones generales.

Las protenas estn constituidas por L aminocidos unidos por enlaces peptdicos. Otros enlaces
covalentes son raros.

La composicin y el orden de los aminocidos es muy variable.

Las secuencias repetidas en una protena no son comunes.

Cada protena particular tiene una secuencia nica.

Los estudios realizados en cuanto a que las protenas particulares presentan una secuencia nica,
demuestran el hecho de que esta secuencia se establece genticamente, es decir, que son los genes los que
portan la informacin de la misma y la trasmiten de una generacin a otra.
Si se produce una diferencia en este mecanismo, que determine cambios en la secuencia de aminocidos y
de variantes anormales en la protena, se producirn anormalidades y enfermedades en los organismos vivos.

Estructura secundaria.
Se conoce tambin por nivel de organizacin secundaria y est dado por nivel de ordenamiento que presenta
la cadena peptdica a lo largo del eje, producido por la interaccin de grupos carbonilo y amdico por
interacciones por puentes de hidrgeno.
Se ha determinado que las interacciones por puentes de hidrgeno que se establecen cuando este elemento
se encuentra entre dos elementos ligeros y ms electronegativos. Se consideran enlaces relativamente
dbiles, aproximadamente de 9,3 a 19 kJ/mole. Gran nmero de estas interacciones pueden integrarse a
expensas de los grupos amdicos y cabonlios posibilitando la formacin de estructuras con gran estabilidad.

Las estructuras que se pueden formar se reducen a unos pocos tipos, ya que existen diversos factores que
condicionan o limitan las posibilidades existentes.
El conocimiento de esto se inici debido a los trabajos de Linus Pauling y Robert Corey al utilizar la tcnica de
difraccin de rayos x con amidas sustituidas y pequeos pptidos. Estos logran medir las distancias y ngulo
del enlace peptdico.
Los siguientes requisitos, postulados inicialmente por Pauling y Corey han sido demostrados
experimentalmente.

Todos los aminocidos pertenecen a la serie L.

Todos los tomos anexos al enlace peptdico estn en el mismo plano y en la configuracin "TRANS"

Estos planos solo pueden girar en cierta medida unos con relacin a otros en sus puntos de unin
constituidos por los carbonos alfa (()
Los residuos de los aminocidos no contribuyen a la estructura.
La formacin de los puentes de hidrgeno, solo se verificar cuando la distancia entre el hidrgeno y
el oxgeno no sea mayor de 0,28 nm y los tomos del enlace formen aproximadamente una lnea recta.

Tipos de estructuras secundarias.

Las interacciones por puentes de hidrgeno pueden lograrse entre varias cadenas peptdicas que corran
paralelas unas con otras.
Estas cadenas pueden correr en el mismo sentido o en sentidos opuestos dando lugar a ordenamientos
paralelos o antiparalelos. En esta estructura las cadenas peptdicas adoptan una forma plegada donde los
sucesivos planos que contienen las cadenas peptdicas formarn ngulos entre s al nivel del carbono alfa
(??, que adopta una estructura en Zig Zag que Pauling nombr hoja plegada o conformacin beta (().

En esta conformacin los grupos R se proyectan por encima y por debajo de la hoja y son paralelos entre s,
lo cual favorece la estabilidad de la estructura.
La hoja plegada se presenta en algunas protenas fibrosas como la fibrona de la seda y las ( -queratinas
presentes en escamas, picos y garras de aves y reptiles.
La estructura en hoja plegada de las protenas, presenta una estructura en zig zag, los puentes de
hidrgeno se establecen entre el C = 0 y el N- H de cadenas vecinas, los radicales R se proyectan por
encima y por debajo de la hoja, las cadenas corren en sentido opuesto.
Otra conformacin de la cadena favorecida energticamente es aquella donde los puentes de hidrgeno se
producen dentro de la misma cadena peptdica.
Esta estructura fue denominada por Linus Pauling, Helice ( y se caracteriza porque la cadena peptdica se
dobla formando un arrollamiento helicoidal donde los puentes de hidrgeno se forman entre una esfera y la
siguiente y son paralelas al eje de la hlice.
Entre las caractersticas de la hlice alfa est la de poseer 3,6 aminocidos por vuelta, la que de encontrarse
el arrollamiento hacia la derecha y la de existir una distancia entre esferas (perodo de identidad aminocidos
se proyectan hacia fuera de la hlice.
Estructura terciaria.
La estructura terciaria de una protena es su forma tridimensional producida por los dobleces de sus cadenas
de polipptidos. Estos dobleces no se presentan al azar, bajo las condiciones ambientales adecuadas slo se
producen en una forma especfica, caracterstica de una protena en particular y que a menudo es sumamente
importante para su funcionamiento.

Leer ms: http://www.monografias.com/trabajos96/aminoacidos-y-proteinas/aminoacidos-yproteinas.shtml#ixzz3aX4VXFT4