Protenas

Funciones de las protenas

1.-FUNCION ENZIMTICA
Las enzimas son biocatalizadores , quienes
permiten la produccin de las reacciones
metablicas
Son especificas para cada reaccin

2.- FUNCIN HORMONAL

Las hormonas son sustancias producidas por
una clula y que una vez secretadas ejercen su
accin sobre otras clulas dotadas de un
receptor adecuado.
Slo algunas hormonas son de naturaleza
proteica, como por ejemplo :
Insulina
glucagn
hormona del crecimiento
calcitonina

3.-RECONOCIMIENTO DE SEALES QUMICAS

La superficie celular alberga un gran nmero de protenas
encargadas del reconocimiento de seales qumicas llamados
receptores los que son de muy diverso tipo .
Existen receptores , por ejemplo
Hormonales
de neurotransmisores
de anticuerpos
de virus
de bacterias

4.- FUNCIN DE TRANSPORTE

Los transportadores biolgicos son siempre
protenas. Por ejemplo:
Transportadores de membrana
Transportadores sanguneos
Transportadores intracelulares

5.- FUNCIN ESTRUCTURAL

Son aquellas que frman parte de
citoesqueleto, de matriz extracelular ,
citoplamticas , de membrana etc.

Protenas de
citoesqueleto

6.- FUNCIN DE DEFENSA

La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la
de discriminar lo propio de lo extrao.
En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan
de reconocer molculas u organismos extraos y se unen a
ellos para facilitar su destruccin por las clulas del sistema
inmunitario

7.- FUNCIN DE MOVIMIENTO

Todas las funciones de motilidad de los

seres vivos estn relacionadas con las
protenas. As, la contraccin del
msculo resulta de la interaccin entre
dos protenas, la actina y la miosina.
El movimiento de la clula mediante
cilios y flagelos est relacionado con las
protenas que forman los microtbulos.

Clasificacin de las protenas

I. Segn

presencia o no de un grupo prosttico:

Protenas simples
Solo estn formadas por protena
Protenas conjugadas
Estn formadas por protena mas un grupo no
proteico llamado grupo prosttico
III. Segn estructura global:
Protenas fibrosas y protenas globulares

Protenas conjugadas

Aminocidos

Son las unidades estructurales que constituyen las protenas.

Algunos de ellos son proteicos ( estn en las protenas) y otros son no proteicos
(no estn presentes en ellas )
A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminocidos presentes en
las protenas de los seres vivos.
Estos, como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales caractersticos: el
grupo carboxilo o grupo cido (-COOH), y el grupo amino (-NH2).
En la frmula general de la figura., R representa el resto de la molcula. R puede
ser desde un simple H , como en el aminocido glicina, a una cadena carbonada
ms o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o carboxilo y
tambin otras funciones (alcohol, tiol, etc.).
Las protenas de los seres vivos slo tienen unos 20 aminocidos diferentes, por lo
que habr nicamente 20 restos distintos (ver diagrama).

Aminocidos: estructura
Grupo amino
(protonado)

Grupo carboxilo
(disociado)

COO
+

H3N

C H
R

Cadena
Lateral
variable

Carbono a

Diversos tipos de aminocidos

Todos los aminocidos comparten el

Grupo acido
El grupo amino
El carbono alfa o central
Lo que cambia en ellos es el radical R, segn
este radical se clasifican en diversos grupos

Clasificacin de los aminocidos

No polares

polares

Aromticos

Con carga
positiva
(bsicos)

Con caga
negativa
(acidos )

Glicina

Serina

fenilalanina

lisina

Aspartato

Alanina

Treonina

Tirosina

arginina

glutamato

valina

cisteina

Triptofano

histidina

Leucina

Prolina

metionina

asparagina

isoleucina

glutamina

aminocidos esenciales

La mayora de los aminocidos pueden

sintetizarse unos a partir de otros, pero existen
otros, que no pueden ser sintetizados y deben
obtenerse en la dieta habitual. Son los llamados
aminocidos esenciales

Los aminocidos esenciales son diferentes para

cada especie, en la especie humana, por ejemplo,
los aminocidos esenciales son diez: Thr, Lys,
Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Tr

CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO

El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre un
tomo de carbono y un tomo de nitrgeno.

Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamao y

estabilidad de las molculas proteicas.
Los estudios de Rayos X de las protenas han llevado a la conclusin de
que el enlace C-N del enlace peptdico se comporta en cierto modo como
un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de l.

ENLACE PEPTIDICO

PEPTIDOS, POLIPPTIDOS y PROTENAS

Cuando se unen dos aminocidos mediante un enlace peptdico se forma
un dipptido. A cada uno de los aminocidos que forman el dipptido les
queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo.
A uno de estos grupos se le podr unir otro aminocido formndose un
tripptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formar un
polipptido. Cuando el nmero de aminocidos unidos es muy grande,
aproximadamente a partir de 100, tendremos una protena.

2 aa
3 aa
de 4 a 10 aa
de 10 a 100 aa
ms de 100 aa

Dipptido
Tripptido
Oligopptido
Polipptido
Protena

 Toda cadena polipeptdica tendr en uno de sus extremos un

aminocido con el grupo amino libre. Este ser el aminocido
amino terminal (H-). En el otro extremo quedar libre el grupo
carboxilo del ltimo aminocido, aminocido carboxilo
terminal (-OH). Toda cadena proteica tendr por lo tanto una
polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo:

H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.

PEPTIDOS

Muchas sustancias naturales de gran importancia son pptidos; por

ejemplo:
ciertas hormonas, como la insulina, producida por clulas del pncreas,
regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que est formada por
dos cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por puentes disulfuro
la encefalina (5 aminocidos) que se produce en las neuronas cerebrales y
elimina la sensacin de dolor
las hormonas del lbulo posterior de la hipfisis: vasopresina y oxitocina
(9 aa) que producen las contracciones del tero durante el parto
tambin son pptidos algunos antibiticos como la gramicidina.

Niveles estructurales en las protenas

Estructura primaria: Secuencia de aminocidos
Estructura secundaria: Plegamiento bsico de la cadena
debido a enlaces de hidrgeno entre grupos -CO- y -NHde la unin peptdica: hlices, lminas y giros
Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la protena
Estructura cuaternaria: Asociacin de distintas subunidades,
siendo cada una un polipptido.

Estructura primaria
5-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3
3-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5

DNA

5-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3

RNA

Lys.Gly.Ser.Gln.His.Leu.Val C

Protena

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Mioglobina

Protena globular
con
alto contenido en
a-hlice

Fibringeno

Protena
fibrosa
con alto
contenido
en a-hlice

Protena fibrosa con

estructura b: Fibrona

Estructura
terciaria

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria:

- Efecto hidrofbico
- Enlaces de hidrgeno
- Interacciones inicas o salinas
- Enlace disulfuro

Estructura cuaternaria

Hemoglobina

Glucgeno fosforilasa
(homotetrmero)

Desnaturalizacin de las protenas

Consiste en la prdida de todas las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria)
quedando la protena reducida a un polmero afuncional.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminucin drstica de la solubilidad de la
protena, acompaada frecuentemente de
precipitacin
- Prdida de todas sus funciones biolgicas
- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas

Estado nativo

Estado desnaturalizado

Agentes desnaturalizantes
I. Fsicos
1. Calor
2. Radiaciones

II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH

renaturalizacin

Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por

este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible.
El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura
nativa se llama renaturalizacin.
La estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de estructuracin.
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y
purificacin de protenas, ya que no todas la protenas reaccionan de igual forma
ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta.
En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad,
con lo que la protena precipita.
La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y
hacen que el proceso sea irreversible.

Plegamiento o ensamblamiento de
protenas
Una protena recin sintetizada posee solamente
su estructura primaria. Para que sea plenamente
funcional ha de plegarse correctamente en una
forma tridimensional nica.
1. Autoensamblamiento

La protena se pliega sin ninguna otra ayuda

2. Ensamblamiento dirigido
La protena se pliega gracias a la accin de
otras protenas

PROTENAS

ESTRUCTURA
20
(segn R)

FUNCIONES

CLASIFICACIN
Colgeno

se distinguen

Aminocidos

Contrctil

Estructural

Fibrosas

Ej

Actina/Miosina

unidos por

Enlace
peptdico

Enzimtica

Receptores

Albminas
Globulares

formando

Pptidos o
protenas

Defensa

Transporte

Globulinas

Hormonal

tienen

es la

Ej.

Nucloprotenas

Organizacin
estructural
Secuencia de
aminocidos

Ej.

Ej.

Fosfoprotenas

E. primaria

Cromoprotenas

Ej.

Proteinas
conjugadas
E. secundaria

Conformacin b

Plegamiento
espacial

E. terciaria

Protenas slo en
E.
oligomricas

cuaternaria

definida por

a hlice

Cromatina
Casena
Hemoglobina
Proteoglucanos

Glucoprotenas

Ej.

FSH, TSH...
Lipoprotenas

Ej.

HDL, LDL