Propiedades Generales de La Proteína

PRACTICA N 2:
PROPIEDADES GENERALES
DE LA PROTEINA
E.A.P. INGENIERIA AGROINDUSTRIAL
PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA
UNIVERSIDAD NACIONAL DEL

SANTA
FAAD DE INGENIERA
E. A. P.
: INGENIERA AGROINDUSTRIAL
PROPIEDADES
GENERALES DE
LA PROTEINA
ASIGNATURA
: Composicin y Bioqumica de
Productos Agroindustriales
DOCENTE
: Jhonathan Moreno
INTEGRANTES
Alza Paredes Antonella

Aurora Vigo Yuliana
Chia Concepcion Carol
Diaz Paucar Blanca
Espinoza Ramos Iris
CICLO
:V
GRUPO
: A
Nuevo Chimbote 2015

INDICE
I. INTRODUCCIN.4
II. OBJETIVOS..5
III. FUNDAMENTO TERICO.5
III.1.
III.2.
III.3.
III.4.
PROTENAS.....5
CASENA...6
GLUTEN11
ESPUMA DE HUEVO.14
IV. MATERIALES Y MTODOS.18

IV.1.
MATERIALES..18
IV.2.
PROCEDIMIENTO.....20
IV.2.1. AISLAMIENTO DE LA CASENA...20

IV.2.2. PREPARACIN DE LA CASENA.....21
IV.2.3. pH DE LA CASENA..22
IV.2.4. OBTENCIN DEL GLUTEN POR LAVADO.23
IV.2.4.1.
IV.2.4.2.
IV.2.4.3.
IV.2.4.4.
PROCEDIMIENTO.23
PRUEBA DE ELASTICIDAD....25
PRUEBA DE DILATACIN AL HORNO....25
EVALUACIN DE LA MALLA OBTENIDA EN EL
GLUTEN HORNEADO..25
IV.2.5. FORMACIN DE ESPUMA CON CLARA DE HUEVO...26
V. RESULTADOS.27
V.1.
AISLAMIENTO DE LA CASENA.....27
V.2.
PREPARACIN DE LA CASENA...28
V.3.
pH DE LA CASENA...28
V.4.
OBTENCIN DEL GLUTEN POR LAVADO..30
V.4.1. OBTENCIN DE GLUTEN.30
V.4.2. PRUEBA DE ELASTICIDAD......30

V.4.3. PRUEBA DE DILATACIN AL HORNO......31
V.4.4. EVALUACIN DE LA MALLA OBTENIDA EN EL
GLUTEN HORNEADO.32
V.5.
FORMACIN DE ESPUMA CON CLARA DE HUEVO.......33
VI. DISCUSIONES.....35
VII. CONCLUSIONES.39
VIII. CUESTIONARIOS...40
VIII.1. CUESTIONARIO 1 .......40
VIII.2. CUESTIONARIO 2 43
IX. BIBLIOGRAFA...44
PROPIED
ADES
GENERA
LES DE
LA
PROTEIN
A:
I.
INTRODUCCION:
Las protenas son macromolculas cuyos pesos

moleculares varan entre miles y millones, y
constituyen la maquinaria de la vida; cientos de
protenas han sido identificadas como enzimas,
otras
se
han
clasificado
como
protenas
estructurales, muchas ms realizan funciones

diversas, tales como las protenas contrctiles, las
protenas de almacenamiento, las protenas de transporte, etc.. Hay dos tipos

principales de protena: las simples que estn constituidas nicamente por
aminocidos, y las conjugadas, que son las que tienen en su composicin otras
molculas diferentes adems de los aminocidos. Las protenas son
importantes debido a que sus propiedades funcionales son aplicadas en la
agroindustria, para brindar modificaciones principalmenteestructurales a los
productos procesados. Comprender las estructuras y funciones de las
protenas ayuda a mejorar la calidad y diversificacin del producto. Las
interacciones protena-agua son lasresponsables de las propiedades de
viscosidad, solubilidad, retencin de agua, dando consistencia deseada.
La solubilidad de una protena est influenciada por los siguientes factores: (a)
su composicin en aminocidos (una protena rica en aminocidos polares es
en general ms soluble que una rica en aminocidos hidrofbicos); (b) su
estructura tridimensional (las protenas fibrosas son en general menos solubles
que las globulares); (c) el entorno de la propia protena. En este ltimo sentido,
podemos decir que los principales factores ambientales que influyen en la
solubilidad de una protena son los siguientes: (1) la temperatura; (2) la
constante dielctrica del medio; (3) el pH del mismo; y (4) la fuerza inica. Esta
prctica se basesencialmente en este ltimo criterio, para ello se trabaj con
harina de trigo y leche, en esta ltima se aisl la casena presente para
posteriormente determinar su punto isoelctrico, en base a su valor de pH; en
el caso del trigo, se obtuvo el gluten por lavado, luego se realiz la prueba de la
elasticidad y la de dilatacin al horno. Se trabaj tambin con la clara de huevo
a partir de la prueba de goteo a las muestras obtenidas por batido. A partir de
ello se pudo describir y demostrar cualitativamente las propiedades generales
de la protena, tal como se presenta en el siguiente informe.
II.
OBJETIVOS:
Ser capaces de describir y demostrar de manera cualitativa las
propiedades generales de las protenas en base a aspectos de:
Determinar el punto isoelctrico de la casena.
Aislar protenas a partir de la leche.
Obtener gluten por lavado de harina de trigo.
Formacin de espuma con la clara de huevo.
III.
FUNDAMENTO TEORICO:
1. PROTENAS:
Las protenas son las macromolculas ms verstiles de las clulas.
Cumplen funciones estructurales, de catalizadores (enzimas), de
transporte, de regulacin, de proteccin y de almacenamiento. Una de
las funciones ms importantes I de las protenas es la de participar
como catalizadores biolgicos de reacciones qumicas importantes, es
decir, compuestos que incrementan la velocidad d ela reaccin qumica
sin alterarla. El material en el cual el catalizador reacciona se llama
sustrato, y es modificado durante la reaccin para formar un nuevo
producto. El sitio activo de una enzima puede unirse con el sustrato,
formando el complejo enzima-sustrato. Es aqu donde ocurre la catlisis.
Cuando esta se completa, el complejo se disocia en enzimas y
productos.
Figura N 01: Funciones de las protenas.
2.
CASEINA:
La casena es una fosfoprotena (un tipo de heteroprotena) presente en

la leche y en algunos de sus derivados (productos fermentados como el
yogur o el queso). En la leche, se encuentra en la fase soluble asociada

al
calcio
(fosfato
de
calcio)
en
un
complejo
que
se
ha
denominado caseingeno. La tabla 1 recoge el contenido de esta

protena en la leche de distintas especies de mamferos.
COMPONENTE
ESPECIE
HUMANA
BOVINA
OVINA
CAPRINA
protenas (% del total lcteo)
1,3-1,5
3,2-3,5
5,4-6,0
3,1-4,0
casenas (% del total

proteico)
44,9
82,5
84,8
81,3
Tabla N 1. Contenido proteico y casenico de la leche de

algunas especies animales 1 ,2 ,3 ,4 ,5.
Las casenas son las principales protenas de la leche. Se sintetizan
exclusivamente en la glndula mamaria, y en la leche se encuentran en
su mayor parte formando agregados multimoleculares conocidos como
micelas de casena. En la leche de vaca, las casenas representan
alrededor del 80% del total de protenas, es decir, de 25 a 28 gramos por
litro de leche.
2.1. Casena en la leche:

La leche contiene vitaminas (principalmente tiamina, riboflavina,
cido pantotico y vitaminas A, D y K), minerales (calcio, potasio,
sodio, fsforo y metales en pequeas cantidades), protenas
(incluyendo todos los aminocidos esenciales), carbohidratos
(lactosa) y lpidos. Los nicos elementos importantes de los que
carece la leche son el hierro y la vitamina C.
Las protenas se
pueden clasificar de manera general en protenas globulares y

fibrosas. Las protenas globulares son aquellas que tienden a
agregarse en formas esferoidales y no establecen interacciones
intermoleculares como son los puentes de hidrgeno (caractersticos
de las protenas fibrosas) siendo
solubilizadas en suspensiones
coloidales.
En la leche hay tres clases de protenas: casena, lacto albminas y
lacto globulinas (todas globulares).
La casena es una protena conjugada de la leche del tipo

fosfoprotena que se separa de la leche por acidificacin y forma una
masa blanca. Las fosfoproteinas son un grupo de protenas que
estn qumicamente unidas a una sustancia que contiene cido
fosfrico. En la casena la mayora de los grupos fosfato estn
unidos por los grupos hidroxilo de los aminocidos serina y treonina.
La casena en la leche se encuentra en forma de sal clcica
(caseinato clcico). La casena representa cerca del 77% al 82% de
las protenas presentes en la leche y el 2,7% en composicin de la
leche lquida.
La casena est formada por alpha(s1), alpha(s2)-casena, casena, y kappa-casena formando una micela o unidad soluble. Ni
la alfa ni la beta casena son solubles en la leche, solas o
combinadas. Si se aade la kappa casena a las dos anteriores o a
cada una de ellas por separado se forma un complejo de casena
que es solubilizado en forma de micela. Esta micela est
estabilizada por la kappa casena mientras que la alfa y beta son
fosfoprotenas que precipitan en presencia de iones calcio.
La kappa casena, sin embargo, tiene pocos grupos fosfato y un alto

contenido de carbohidratos unidos a ella. Tambin tiene todos sus
residuos de serina y treonina con sus correspondientes grupos
hidroxilo, as como los carbohidratos dispuestos en una sola cara de
su superficie por lo que esta parte exterior es fcilmente soluble en

agua gracias a los grupos polares que posee. La otra parte de su
superficie se une fcilmente al alfa y la beta casena insoluble, lo que
da lugar a la formacin de la micela.
La propiedad caracterstica de la casena es su baja solubilidad a pH

4,6. El pH de la leche es 6,6 aproximadamente, estando a ese pH la
casena cargada negativamente y solubilizada como sal clcica. Si
se aade cido a la leche, la carga negativa de la superficie de la
micela se neutraliza (los grupos fosfato se protonan) y la protena
neutra precipita
La conformacin de la casena es similar a las protenas

desnaturalizadas globulares. El alto nmero de residuos de prolina
en la casena causa un especial plegamiento en la cadena de
protena e inhibe la formacin de una fuerte y ordenada estructura
secundaria. La casena no contiene puentes di sulfuro. De igual
manera la falta de estructura secundaria es importante para la
estabilidad de la casena frente a la desnaturalizacin por calor. La
carencia de estructura terciaria facilita la situacin al exterior de los
residuos hidrofbicos lo que facilita la unin entre unidades proteicas
y la convierte en prcticamente insoluble en agua. En cambio es
fcilmente dispersable en lcalis diluidas y en soluciones salinas
tales como oxalato sdico y acetato sdico. La funcin biolgica de
las micelas de casena es transportar grandes cantidades de Ca y P
altamente insoluble en forma lquida a los lactantes y formar un
coagulo en el estmago para favorecer una nutricin eficiente.
Adems de casena, Ca y P la micela formada tambin contiene
citrato, iones, lipasa, enzimas plasmticos y suero. Estas micelas

ocupan del 6-12% del volumen total de la leche.
2.2. Punto isoelctrico de la casena:

Todas las macromolculas de la naturaleza adquieren una carga
cuando se dispersan en agua. Una caracterstica de las protenas y
otros biopolmeros es que la carga total que adquieren depende del
pH del medio.
As, todas las protenas tienen una carga neta dependiendo del pH
del medio en el que se encuentren y de los aminocidos que la
componen, as como de las cargas de cualquier ligando que se
encuentre unido a la protena de forma covalente (irreversible).
Debido a la composicin en aminocidos de la protena, los radicales
libres pueden existir en tres formas dependiendo del pH del medio:
catinicos, neutros y aninicos.
Cualquier protena tendra una carga neta positiva si se encuentra en
un medio lo suficientemente cido debido a que los grupos COOH
de los aminocidos asprtico y glutmico estaran en su forma
neutra pero los grupos amino de Arginina y lysina estaran
protonados (-NH3+).
De igual forma si la protena se encuentra en un medio con un pH
muy alto estara cargado negativamente ya que en este caso los
grupos carboxilo estaran desprotonados
(COO-) y los grupos amino estaran en su forma neutra (NH2).
De lo anterior se deduce que las protenas tienen un pH
caracterstico al cual su carga neta es cero. A este pH se le
denomina punto isoelctrico (pI).
En el punto isoelctrico (pI), se encuentran en el equilibrio las cargas
positivas y negativas por lo que la protena presenta su mxima
posibilidad para ser precipitada al disminuir su solubilidad y facilitar
su agregacin.
En la realidad las protenas estn formadas por multitud de
aminocidos unidos mediante enlaces peptdicos y la carga va a
depender de los grupos ionizables que poseen los aminocidos que
la componen (anexo I) y del pH del medio.
2.3. Importancia industrial de la casena:
10
La casena tiene una gran importancia industrial, pues se
utiliza:
Elaboracin de productos alimentarios: derivados lcteos
(forma la cuajada que se emplea para fabricar queso),
crnicos, panes y productos de repostera, etc.

La casena se utiliza en la elaboracin de productos no
alimentarios: pegamentos y pinturas, cubiertas protectoras,
plsticos.
En la alimentacin especial, la casena sirve para la
elaboracin de preparados mdicos y concentrados proteicos
destinados a la alimentacin de los deportistas, especialmente
despus de su entrenamiento. As, se ha observado que la
digestin de las casenas es ms lenta que la de las
lactoprotenas solubles (tambin denominadas seroprotenas)
y, por ello, ms apropiada para reparar el anabolismo de los
aminocidos durante el perodo que sigue a una comida.
IMPORTANCIA INDUSTRIAL DE LA CASEINA
Producto
Propiedad
Envoltura
Adhesivo
Aplicacin
Pintura
Tinta
Papel
Embalaje
Acabado del cuero
Envoltura textil
Cola con base acuosa
Capacidad de formar pelculas

Adherencia
Manejabilidad
Fuerza de adhesin
Resistencia al agua
11
Plstico
3.
Buen procesado
Resistencia mecnica
Resistencia al agua
Plstico rgido
Plstico desechable
Fibra
Pelcula/ lmina de
envoltura en embalajes
GLUTEN:
Se conoce como gluten una sustancia pegajosa que permite unir una cosa con
otra. Tambin se trata de una glucoprotena que se encuentra, junto al almidn,
en las semillas de diversos cereales.
Gluten es una glucoprotena engstica amorfa que se encuentra en la semilla
de muchos cereales combinada con almidn. Representa un 80% de las
protenas del trigo y est compuesta de gliadina y glutenina. El gluten es
responsable de la elasticidad de la masa de harina, lo que permite que junto
con la fermentacin el pan obtenga volumen, as como la consistencia elstica
y esponjosa de los panes y masas horneadas.
Esta protena est compuesta de glutenina y gliadina,
representando el 80% de las protenas del trigo. Puede
obtenerse a partir de la harina de trigo, avena, cebada y
centeno, mediante un proceso de lavado del almidn. Se
crea una masa con harina y agua y se lava con abundante agua. Cuando no se
utilizar con fines alimenticios, puede realizarse el proceso mediante
soluciones salinas.
3.1. Gluten en la harina de trigo:

Desde el punto de vista de la funcionalidad de las protenas, se pueden
distinguir dos grupos de protenas de trigo. Protenas pertenecientes al
gluten con un desempeo muy importante en la elaboracin del pan y
protenas no pertenecientes al gluten, con un desempeo secundario en la
elaboracin del pan.
Las protenas no pertenecientes al gluten representan entre un 1520 %
del total de las protena del trigo, principalmente se encuentran en las
12
capas externas del grano de trigo y en bajas concentraciones en el

endospermo.
Las protenas del gluten representan entre un
8085 % del total de las protenas del trigo, representan la mayor parte de
las protenas de almacenamiento.
Pertenecen a la clase de prolaminas. (Shewry y Halford, 2002; Shewry,
Napier, y Tatham,
1995). Las protenas del gluten se encuentran en el endospermo del grano
de trigo maduro donde forman una matriz continua alrededor de los
grnulos de almidn. Las protenas de gluten son en gran parte insolubles
en agua o en soluciones de sales diluidas. Pueden distinguirse dos grupos
funcionalmente distintos de protenas de gluten: gliadinas que son
monomricas y gluteninas que son polim-ricas y estas ltimas se
subclasifican en extrables y no extrables.
Las gliadinas y gluteninas se encuentran normalmente en una relacin
50/50 en el trigo.
13

3.2. Gluten por lavado de harina de trigo:
El gluten puede ser extrado de la harina por lavado suave de una masa
(harina + agua), con un exceso de agua o una solucin salina. La mayor
parte del almidn y mucha otra materia soluble es removida por este
lavado, hasta que el gluten es obtenido como una goma conteniendo cerca
del 80% del total de la protena de la harina. El gluten puede ser fcilmente
pesado y su elasticidad anotada por estiramiento. La diferencia entre el
peso del gluten hmedo y gluten seco, es una medida de la capacidad de
enlazar agua, lo cual es tambin reconocida como un factor de calidad
importante en el trigo.
Es decir que, el gluten puede ser obtenido a partir de la harina de trigo,
centeno, avena y cebada, lavando el almidn. Para ello se forma una masa
de harina y agua, que luego se lava con agua hasta que el agua sale
limpia. Para usos qumicos (no alimentarios) es preferible usar una solucin
salina. El producto resultante tendr una textura pegajosa y fibrosa,
parecida a la del chicle.
3.3. Uso del gluten:

Una vez cocido, el gluten adquiere una consistencia firme y toma un poco
del sabor del caldo en que se cocina. Esta propiedad hace que sea
apreciado como sustituto de la carne en recetas vegetarianas. El gluten es
muy apreciado por los adventistas del sptimo dia y los budistas, quienes
suelen abstenerse de consumir carne por sus creencias religiosas.
En el horneado, el gluten es el responsable de que los gases de la
fermentacin se queden retenidos en el interior de la masa, haciendo que
esta suba. Despus de la coccin, la coagulacin del gluten es responsable
de que el bollo no se desinfle una vez cocido. En la cocina, se utiliza para
darle consistencia a los alimentos.
4. ESPUMA DE CLARA DE HUEVO:

En el mundo de las espumas alimentarias, la ms extendida es, sin duda, la
espuma de clara de huevo o clara montada a punto de nieve. Merengues,
bizcochos, tartas, mousses o souffles son algunos de los platos que basan su
peculiar textura y su ligereza en la asombrosa capacidad espumante de las
claras de huevo.
14

4.1. Protenas de la clara:
En principio todas las protenas constituyentes de la clara de huevo se
encuentran en disolucin coloidal en la matriz acuosa gracias a su
estructura globular. Aunque son largas cadenas de aminocidos con
elevado peso molecular (macromolculas) y muchos de los aminocidos
que las constituyen son apolares e hidrfobos, su peculiar conformacin
en ovillo hace que los tramos no hidrosolubles de la molcula queden
hacia su interior, presentndose hacia la parte externa una superficie
completamente compatible con la disolucin acuosa.
4.2. Mecanismo de la formacin de la espuma:

La formacin de la espuma es un proceso termodinmicamente adverso
que requiere aporte energtico en forma de energa mecnica
suministrada por el batido.
El batido de la clara no solamente introduce aire en ella, sino que
adems produce un flujo en su matriz acuosa que arrastra a las
macromolculas protenicas. Si este flujo es suficientemente fuerte,
puede desenvolver algunos de los ovillos menos estables, obligndolos
a perder su estructura original y a presentar al exterior las zonas
hidrfobas.
Dada la cercana de las burbujas de aire, las protenas as
desnaturalizadas se adsorben sobre la interfaz agua-aire orientando sus
zonas apolares hacia el interior de la burbuja y sus zonas polares hacia
la matriz acuosa; esto reduce drsticamente la tensin superficial de la
burbuja actuando como un eficaz surfactante.
4.3. Fases de la formacin de la espuma:

En los primeros momentos del batido se forma una espuma basta, de
grandes burbujas y poco estable, surfactada principalmente por las
ovomucinas, que son las protenas de la clara que ms fcilmente
pierden su estructura globular.
Si el batido prosigue se incorporan a la capa surfactante ovoglobulinas y
ovotransferrinas. Aunque las burbujas se hacen cada vez menores y
lgicamente aumenta la extensin total de interfaz, el contenido de la
clara en ovoglobulinas y ovotransferrinas es suficiente como para que la
15
concentracin de surfactantes alcance valores elevados en todo el

volumen de espuma, permitiendo que espume de manera muy estable
toda la clara (recurdese que en otros alimentos, solamente una parte
del lquido original queda espumado); de hecho, es posible aadir algo
de agua a la clara y an se conserva concentracin protenica suficiente
como para montarla a punto de nieve.
Adems, al perder las protenas su estructura original en ovillo, muchos
de los enlaces dbiles que la mantenan han quedado libres y tienden a
rehacerse; al encontrarse una multitud de molculas protenicas
entremezcladas en la capa surfactante, muchos de estos enlaces se
rehacen como intermoleculares, asociando las diversas molculas en
una red protenica continua que estabiliza an ms la espuma. En este
punto del proceso se hace importante el papel de la conalbmina, que
no interviene como surfactante, pero al oxidarse con el oxgeno que se
difunde desde las burbujas se asocia con las protenas surfactantes
conectando burbujas vecinas y fortaleciendo la red. Si a la aparicin de
esta estructura de conexin se une la elevada viscosidad que conserva
la matriz retardando el drenaje, se puede entender la capacidad de la
clara de huevo de formar, an en crudo, una espuma tan abundante y
persistente.
Esta viscosidad
se
debe
al
elevado
porcentaje
de
protenas
(principalmente ovoalbminas) que, por ser ms estables, an

conservan su estructura soluble.
Sin embargo, el proceso de formacin de enlaces entre molculas
protenicas vecinas puede ir demasiado lejos: si se contina el batido
durante demasiado tiempo o con una potencia excesiva, la apertura de
enlaces prosigue; las protenas vecinas comienzan a asociarse tan
estrechamente que expulsan el agua que embebe la red y la espuma
queda seca y poco flexible, haciendo muy difcil su mezcla con otros
componentes de la receta que se pretenda preparar. Ms an, si se
prosigue el batido, aparecen grnulos protenicos rgidos que supuran
lquido y la graciosa uniformidad de una clara bien montada se pierde. A
mano es prcticamente imposible llegar a este estado de sobrebatido,
pero levantando la espuma con batidora es relativamente fcil
alcanzarlo. Como se ver ms adelante, hay estrategias que permiten
16

bloquear
la
excesiva
formacin
de
enlaces
intermoleculares,
especialmente los puentes disulfuro, que son los ms fuertes.
4.4. Factores que afectan a la espumabilidad y a

la persistencia:
Temperatura:
La temperatura tiene una doble influencia. Por un lado, la
clara a temperatura ambiente espuma mucho mejor que la
recin sacada del frigorfico ya que la baja temperatura
dificulta la desnaturalizacin de las protenas que deben
actuar como surfactantes.
Ph:
El pH original de la clara de huevo es ligeramente alcalino.
Esta circunstancia facilita la formacin de enlaces disulfuro
por unin de grupos sulfuro de diferentes molculas
protenicas, reforzando la red. Como los puentes disulfuro son
los ms estables de los enlaces que mantienen la estructura
globular, el efecto no es acusado en las primeras etapas de la
formacin de la espuma, pero en caso de sobrebatido, este
tipo de enlaces son los principales responsables de la
excesiva rigidez de la espuma y de la aparicin de grumos.
Sal Comn (cloruro sdico):

Los iones formados por la disociacin de la sal al disolverse
en la matriz acuosa bloquean de un modo muy eficaz la
formacin de enlaces intermoleculares, incluso con baja
concentracin, e impiden as la consolidacin de la red
protenica
con
espumabilidad
consecuencias
negativas
para
la
la
Por
razn
se
persistencia.
esta
recomienda aadir la sal sobre otros ingredientes del plato y

no sobre las claras a punto de nieve.
17
IV.
MATERIALES:
MUESTRAS ALIMENTICIAS.
250 ml de leche.
6 huevos.
Harina de trigo.
MATERIALES.
Balanza analtica.
Termmetro y Papel filtro y

vaso precipitado. embudo.
18

MATERIALES.
Cocina elctrica.
Agua destilada.
Probetas.
Gradilla y 9 tubos de
ensayo de 10x15 mm
REACTIVOS.
Pera de goma y
pipetas.
19

Etanol.
V.
cido actico 1N, acetato de sodio

0.1 N, ter etlico.
PROCEDIMIENTO:
CON LA LECHE:
AISLAMIENTO DE LA CASEINA.
Aadimos 50 ml de
ntamos en un vaso precipitado
Con 150
un termmetro
ml de agua medimos
destilada.la temperatura hasta 38leche.
C.
Gota a gota adicionamos cido actico

Hasta 2observar
M. precipitado
la formacin de
Dejamos
un precipitado.
que se sedimente y luego filtramos.
Colocamos el
precipitado en un vaso
pequeo.
Lavamos el precipitadoSecamos
con 20 mlelde
precipitado
etanol. con toallas de papel absorbente.
20
samos 0.2504 g de casena.

Colocamos la casena pesada en un matraz de Erlenmeyer de 150 ml.
Adicionamos 5 ml/g
de ter nuevamente
etlico.
Filtramos
y desechamos
el sobrenadante.
Obtenemos
un precipitado blanco de fcil manipulaci
Agitamos,
Adicionamos
hasta lograr
5 ml
una
desoluci
cid
Pesamos el precipitado,
obteniendo un peso =
0.2504 g.
21
ubo 1 obtenemos 5 ml, y lo agregamos al tubo 2, completamos con 5 ml de agua destilada. Continuamos con
agua destilada
Obtenemos
hasta 50 una
ml, mezclamos
solucin no bien.
tan clara ni limpia, debido a ello es necesario volver a filtrar.
s 9 tubos 1 ml de la solucin de casena.

Al tubo 1 aadimos: 3.2 ml de CH3COOH 1N + 6.8 ML de H2O destilada.
pH DE LA CASEINA.
Esperamos por 30 min., registramos la presencia o no de precipitados.
Enumeramos 9 tubos
de ensayo.
22
Tabla n2: concentraciones realizadas para el tubo 1 hasta el tubo 9.
Tubo
1
2
3
4
5
6
7
8
9
Agua destilada
6.8
5
5
5
5
5
5
5
5
[CH3COOH] 1N
0.32
0.16
0.08
0.04
0.02
0.01
0.005
0.0025
0.00125
CON LA HARINA DE TRIGO.
OBTENCION DEL GLUTEN POR LAVADO DE HARINA D
a corona
con la harina
sobre
la mesa.
de
agua destilada
en una
probeta
de 100 ml.
Fuente: Elaboracin propia, 2015.
Pesarnos aprox. 50 g
de harina de trigo,
siendo el peso =
50.0279 g.
23
n soluble,
esto seN
har
ya no notar la presencia
de un lquido
en la masa.
PRACTICA
2:hasta
PROPIEDADES
GENERALES
DEturbio
LA PROTEINA
Obtenemos una bola de masa firme.
Pesamos
la que
bolala
desuperficie
gluten, obteniendo
un peso=
14.7808 g.
eliminar tanta agua como sea posible,
hasta
de la bola este
pegajosa.
Mezclamos poco a poco.
24
Pesamos la masa firme, obteniendo un peso= 74.1358 g.
Llevamo
PRUEBA DE ELASTICIDAD
Obtenemos una
longitud de estiramiento
de 41 cm.
Estiramos la bola de gluten todo lo que se

pueda teniendo cuidado de que no se rompa.
Colocamos
PRUEBA DE DILATACION AL HORNO
DE
LA MALLA
EN
EL de
GLUTEN
Llevamos alEVALUACIN
horno la
Sacamos
del horno yOBTENIDA
Pesamos
la bola
gluten
bola de gluten a 200 C
observamos el volumen
horneado, obteniendo un
por 40 min.
obtenido.
peso= 9 g.
Cortamos dos rodajas

delgadas de gluten,
previamente horneado.
Observamos detalladamente la
forma y orientacin de las
partculas (malla) obtenida.
25

CON LA CLARA DE HUEVO.
FORMACION DE ESPUMA CON LA CLARA DE HUEVO.
Pesamos 4 muestras de clara de huevo, aproximadamente 25 g cada una.
Muestra 1= 25.07 g.
Muestra 2= 25.22 g.
Muestra 4= 25.22 g.
Muestra 3= 25.11 g.
Realizamos el batido de las 4 muestras

como indica en la siguiente tabla.
Tabla 3. Condiciones para el proceso de batido de 4 muestras de clara e huevo.
Muestras.
1
2
3
4
Procedimiento.
Batir durante 3 minutos a la mxima
velocidad, trasladar al embudo.
Fuente: Elaboracin propia, en base a informacin secundaria. 2015.
26
Anotamos el aspecto
de la espuma obtenida,
esto es: blando, rgido,
se deshace.
Realizamos la prueba
Anotamos el volumen
de goteo para cada
obtenido para cada
muestra. muestra, despus de 30
min. Reportamos en
resultados.
VI. RESULTADOS:
1. AISLAMIENTO DE LA CASENA
FIG. 2: Muestra de casena aislada de leche
2. PREPARACIN DE LA CASENA
FIG. 3: Solucin de casena preparada
27
3. pH DE LA CASENA
FIG. 4. Diluciones de casena con agua, cido y sal. Luego de 30 min de reposo.
Se hallaron los pH empleando la siguiente frmula:
pH= pKa+ log
[sal]
[cido]
Donde:
pH
: pH de la disolucin
pKa
: Perteneciente al cido actico = 4.7
[Sal] : Concentracin del CH3COONa

[cido]: Concentracin del CH3COOH
Tabla 4: Determinacin de casena en su punto isoelctrico

Tubo
[CH3COOH]
[CH3COONa]
[CH3COOH*fd]
pH
Precipita?
0.32 N
0.017 N
0.27 N
3.43
NO
0.16 N
0.017 N
0.13 N
3.73
NO
28

3
0.08 N
0.017 N
0.07 N
4.03
SI
0.04 N
0.017 N
0.03 N
4.33
SI
0.02 N
0.017 N
0.016 N
4.63
SI
0.01 N
0.017 N
0.00833 N
4.93
NO
0.005 N
0.017 N
0.00417 N
5.23
NO
0.0025 N
0.017 N
0.00208 N
5.53
NO
0.00125 N
0.017 N
0.00104 N
5.83
NO
FIG. 5: Tubos con precipitacin

1
Punto
Aunque los tubos 3, 4 y 5 precipitaron, el que se not

mayor turbidez y precipitacin fue el tubo 5, por lo
tanto su punto isoelctrico de nuestra muestra de
casena es a un pH de 4.63.
4. OBTENCIN DE GLUTEN POR LAVADO DE

HARINA DE TRIGO:
Obtencin del Gluten
29
FIG. 6:
Muestra que hay almidn presente en el gluten. Agua turbia
Peso: 14.7808 g
FIG. 7:
Pesada de la
bola
de
gluten,
una
vez eliminado
el agua lo
ms posible.
Prueba de elasticidad
Medicin de
la muestra de
gluten
estirado.
Midi: 41cm de longitud
FIG. 8:
30
Prueba de dilatacin al horno
Pes: 9 g
FIG. 10:
FIG. 9:
Pesada
de (250C)
la muestra de gluten, luego de ser horneado
Bola de Gluten luego de haberse puesto
al horno
Rendimiento de Gluten obtenido en base

seca. Diferenciacin entre el gluten
humedecido y seco.
- PESO INICIAL (HUMEDECIDO): 14.7808 g.

- PESO FINAL (SECA): 9 g
Gluten obtenido = 14.7808 g - 9 g = 5.7808 g
31
FIG. 11:
Bola de gluten horneado
FIG. 12:
Bola de gluten horneado
Observaciones:
Tiene una malla en forma celular. Presenta orificios.
Sus partculas estn en forma circular.
No tiene orientacin definida
Segn la tabla de las caractersticas de la malla de las masas, nuestra

muestra de gluten se encuentra en una escala descriptiva de 4.
32
5. FORMACIN DE ESPUMA CON LA CLARA DE

HUEVO
Aspecto de la espuma
IG. 13: Muestra11 de espuma de clara FIG.

de huevo.
Batido2durante
3 minde clara de huevo. Batido du
14: Muestra
2 de espuma
La espuma tiene un poco ms de consistencia, sin embarg
La espuma se deshace
4
FIG. 15: Muestra33 de espuma de clara
FIG.
de16:
huevo.
Muestra
Batido
4 de
durante
espuma
9 min
de clara de huevo. Batido duran
La espuma tiene consistencia rgida

La espuma tiene consistencia blanda
33
Segn esta prctica, para obtener una espuma ms estable se necesita

de un tiempo de batido de 12 min aproximadamente
Volumen de la clara de huevo

FIG. 17: Medicin del
volumen de la clara de
Tabla 6: Volmenes de las claras de huevo segn el tiempo de batido
Muestr
a
Tiempo de batido
Volumen del
goteo
3 min
10 ml
6 min
8.5 ml
9 min
8 ml
12 min
9 ml
34

Grfica 1: Volumen vs Tiempo
Volumen VS Tiempo de Batido
12
10
8
V
6
4
2
0
2
10
12
14
VII. DISCUSIONES:
En la leche hay tres clases de protenas: casena, lacto albminas y lacto

globulinas (todas globulares). La casena es una protena conjugada de la
leche del tipo fosfoprotena que se separa de la leche por acidificacin y forma
una masa blanca. En la casena la mayora de los grupos fosfato estn unidos
por los grupos hidroxilo de los aminocidos serina y treonina. La casena en la
leche se encuentra en forma de sal clcica (caseinato clcico).
En la figura n 01 de los resultados observamos la formacin de un precipitado,
y es que se puede hacer precipitar la protena (casena) que contiene la leche,
acidificando el medio, y se puede lograr regenerarla aplicando un compuesto
lcali. En la prctica realizamos el aislamiento de la casena aadiendo el
cido actico, con lo cual se logr obtener esta protena. Segn Jean Claude
Cheftel Si se aade cido a la leche, la carga negativa de la superficie de la
micela se neutraliza (los grupos fosfato se protonan) y la protena neutra
precipita. Originando la obtencin de una masa blanca.
En la prueba de pH de la casena observamos que se tuvo como resultado un
pH isoelctrico de 4.63. Dentro de los 8 tubos trabajados se observ una mayor
precipitacin en el tubo 5. Segn Jean Claude Cheftel, en el punto isoelctrico
(pI), se encuentran en el equilibrio las cargas positivas y negativas por lo que la
protena presenta su mxima posibilidad para ser precipitada al disminuir su
35
solubilidad y facilitar su agregacin. El punto Isoelctrico (o pH isoelctrico) de

la casena es 4.6. A este pH isoelctrico, la casena se encuentra en su punto
de menos solubilidad, debido a que hay menos repulsiones intermoleculares,
por lo que precipita. El precipitado es de color blanco, tal y como se observ en
la prctica (figura n 03 tubo 5).Por lo tanto podemos aseverar la eficacia de
la prueba en la prctica ya que el pH isoelctrico experimental obtenido de la
casena concuerda con el terico ( 4.6).
La conversin de las protenas de trigo en masas es un proceso complejo en
el que participan todos los componentes de la harina y los ingredientes de la
masa. Se producen una serie de cambios fsicos y qumicos.
En la prctica obtuvimos el gluten por lavado de harina de trigo. El gluten fue
extrado de la harina por medio de un lavado suave de una masa.
La mayor parte del almidn y mucha otra materia soluble fueron removidas por
medio de este lavado.
La formacin de complejos debido a la hidratacin y a la manipulacin fsica de
la harina da lugar a la formacin del gluten. Estos complejos implican la rotura
de algunos enlaces disulfuro y la formacin de nuevos enlaces; por lo tanto,
existe algo de disgregacin y algunas interacciones proteina-proteina que al
final forman el gluten. En la masa propiamente elaborada, el gluten toma la
forma de una malla las cuales estn formadas de fibras que constituyen la
estructura de dicha masa. Durante este proceso, las protenas del gluten son
vitales para la estructura de la masa, que se forma tras la hidratacin y
manipulacin de la harina de trigo. Aunque las protenas del gluten, glutenina
y gliadina, son distintos componentes de la harina, estas protenas
interaccionan para formar el gluten durante la formacin de la masa. Ningn
componente por separado tiene la capacidad para formar una masa con
una estructura elstica y cohesin satisfactoria por lo que se requiere de la
combinacin de ellas.
El gluten fue fcilmente pesado y su elasticidad fue anotada por estiramiento.
Segn la figura n 07 el estiramiento; es decir, la elasticidad del gluten fue de
41cm. Con respecto al peso este fue de 14.7808gr. La diferencia entre el peso
36
del gluten hmedo y gluten seco, es una medida de la capacidad de enlazar

agua, lo cual es tambin reconocida como un factor de calidad importante en el
trigo. Esta diferencia en la prctica tuvo como resultado un valor de 5.7808gr
entre el peso inicial (humedecido) y final (seca). Generalmente se mide el
gluten hmedo (de 20 a 35 %) y el gluten seco (de 6 a 12 %) como valores ms
corrientes de calidad. La cantidad de gluten determina las propiedades de una
harina. Un trigo bueno debe dar un gluten correoso, de elasticidad
considerable, su color vara entre amarillo claro a amarillo oscuro.
La elasticidad y la estructura de la masa (gluten) se deben a la formacin de
una matriz de gluten y estn determinadas por la cantidad de las protenas
gliadina y glutenina que tiene la harina. Si comparamos la harina de trigo con
otras podemos mencionar, gracias a la autora Vaclavik Vickie , que la harina de
trigo tiene un mayor potencial formador de gluten que la harina de soya y esto
se debe a su composicin proteica.
Cuando la bola de gluten se hornea, el agua se convierte en vapor y sale de la
estructura. La figura 10 muestra el tamao de las bolas de gluten horneadas, lo
que indica la cantidad relativa de gluten en la harina. As mismo la forma que se
obtuvo despus del horneado fue celular producto del proceso antes
mencionado.
En la prctica realizamos la formacin de espuma con la clara de huevo. En
esta prueba sometimos a las claras de huevo (previamente antes pesadas) a
un batido por diferentes tiempos. Durante este tiempo observamos la formacin
de espuma. La clara de huevo por ser un coloide casi puro de protenas tiene la
capacidad de formar espumas estables. Adems, sta se forma porque el
batido suministra el aporte energtico en forma de energa mecnica requerida
para la formacin de la espuma.
A travs de los procedimientos mecnicos (batido) se le incorpora el aire. Este
es retenido en forma de burbuja por la protena de la clara desnaturalizada, que
ha formado una pelcula. En los primeros momentos del batido se forma una
espuma basta, de grandes burbujas y poco estable, surfactada principalmente
por las ovomucinas, que son las protenas de la clara que ms fcilmente
pierden su estructura globular.
37
En la tabla 3 podemos observar la cantidad de volumen obtenida que se

genera al cabo de 30 min. Al realizar la prueba de goteo para cada muestra
notamos una disminucin de volumen hasta la muestra 3; sin embargo se
observa un incremento para la ltima muestra. Definimos esta variacin como
un error de equipo, debido a que la batidora con la que se trabaj no se
encontraba en buen estado, dificultando un batido constante para la clara de
huevo.
De acuerdo a los resultados obtenido en la tabla de resultados de la grfica 1,
el tiempo de batido condiciona la estabilidad de batido, ya que a mayor tiempo
mayor incorporacin de aire al sistema. La ovomucina y la ovoalbmina son
las responsables del espumado en las protenas de la clara de huevo; la
ovomucina es la que da la resistencia a la espuma y la ovoalbmina es la
responsable de la cantidad de espuma formada. La clara de huevo contiene
una cantidad apreciable de agua, al batir se forman burbujas de aire rodeadas
por una fina capa de agua enlazada por puentes de hidrgeno, el batido tiene
por objeto producir la ruptura mecnica de algunos de los enlaces de las
protenas de la clara de huevo. Como mencionamos se observa una
disminucin de volumen a medida que se aumenta el tiempo de batido y es que
la estabilidad de la espuma varia con el tiempo de batido.
Segn Vaclavik Vickie en primera instancia aumentara el volumen aunque si
este se prolonga demasiado, disminuir. Si la clara de huevo o la ovoalbmina
se baten durante ms de 6-8 min, se produce una agregacin- coagulacin de
la protena en la interfase aire/agua; estas protenas insolubilizadas no se
adsorben adecuadamente en la interfase lo que hace que la viscosidad de las
laminillas liquidas resulte insuficiente para asegurar una buena estabilidad de la
espuma, generando un disminucin en su volumen. Para formar una espuma
adecuada, debe utilizarse un tiempo y una intensidad de batido que permita un
desplegamiento y una adsorcin de la protena apropiados; una agitacin
excesiva puede disminuir tanto el contenido de aire como la estabilidad de la
espuma.
En cuanto a su aspecto (Fig. 11, 12 y 13), las primeras muestras de clara de
huevo tenan una apariencia blanca y blanda y la espuma obtenida se deshace;
38
sin embargo, para la muestra 4 (Fig. 14) se observaba que la espuma se

tornaba seca, dura y opaca debido a que tuvieron un mayor tiempo de batido.
De acuerdo esto Vaclavik Vickie menciona que a medida que el aire se
incorpora a la clara de huevo, la masa se hace ms espumosa y la capa de
lquido alrededor de las burbujas se hace ms fina. El resultado es que la clara
de huevo se espesa a medida que se bate y se hace ms seca, llegando a ser
dura y formando picos firmes.
VIII. CONCLUSIONES:
La casena, al igual que otras protenas adquieren una carga total

dependiendo del pH donde se encuentren; en el caso la casena a un pH de
4,6 la precipitacin por cidos es casi completa, ya que ste es el punto
isoelctrico de la casena, es decir que en este punto el nmero de cargas
positivas, en la molcula proteica, iguala al nmero de cargas negativas.En
otras palabras, es el punto en el cual la molcula proteica es elctricamente
neutra, presentando su mxima posibilidad para ser precipitada al disminuir
su solubilidad y facilitar su agregacin.

Es posible el aislamiento de la casena de la leche, a partir de la acidificacin
con cido actico, tal como se observ en la prctica, pues esta har que la
casena se precipite formando un cogulo ms o menos denso.

La formacin de complejos debido a la hidratacin y a la manipulacin fsica
en la harina de trigo dio lugar a la formacin del gluten, que contena
gliadina, el cual es el responsable de las propiedades elsticas de la masa,
cuya capacidad de estiramiento fue de 41 cm., este es un factor importante
en la calidad de trigo, al igual que la formacin de mallas por fibras en la
masa seca de gluten que se obtuvo al colocarla al horno a 200 C.

La espuma va a variar con el tiempo de batido, en primera instancia
aumentara el volumen; aunque si este se prolonga demasiado disminuir. Si
se pasa el tiempo adecuado de batido se obtiene una espuma seca, dura y
opaca.
39
IX. CUESTIONARIO 1:
1. De qu factores depende la solubilidad de una protena en el agua.
De la cantidad de grupos polares presentes en los aminocidos que
conforman la protena. La presencia de grupos laterales de aminocidos
polares y ionizados genera una interaccin con las molculas de agua,
aumentando la solubilidad. La mayor parte de las protenas son solubles
en agua.
De la presencia y disposicin de grupos no polares en cadenas laterales
de los aminocidos que forman la protena.
De factores externos a la protena como son: el pH, la temperatura, la
presencia de sales inorgnicas, o solventes polares.
Efectos de las sales:
- A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de muchas
protenas, debido a la interaccin de los iones inorgnicos con los
-
grupos ionizados de las molculas proteicas.

Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraen
demasiadas molculas de agua, quitndole a la protena su cubierta
hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la protena

Efecto del pH:
- Cuando una protena se encuentra en un medio cuyo pH es igual a su
punto isoelctrico (la protena no presenta carga neta) su solubilidad es
mnima.
2. Explique cmo afecta un cambio en la constante dielctrica del agua a
la solubilidad de una protena.
40
Las molculas de agua, polares, entrar en interaccin con los grupos

polares de las protenas y tienden a aumentar su solubilidad, esto ocurre
con una constante dielctrica alta.
La adicin de un disolvente orgnico, como acetona o alcohol, a una
solucin de protena en agua, disminuye la constante dielctrica del
disolvente, desplaza tambin algunas molculas de agua asociada con la
protena, y reduce la concentracin del agua presente en la solucin. Estos
efectos tienden a disminuir la solubilidad de la protena, y por ello se utiliza
frecuentemente la adicin de estos disolventes para precipitar protenas de
sus soluciones.
3. Qu relacin existe entre el punto isoelctrico y la solubilidad de la

protena?
La relacin que existe es que si el pH se encuentra por debajo o encima del
Punto Isoelctrico, la protena tendera a ser soluble.
El punto isoelctrico (pI) es la medida del pH, en la que la protena tiene
una carga neta total de 0, es decir, que la suma de cargas de los
aminocidos de cadenas laterales ionizables, te da cero. La relacin entre
el punto isoelctrico y la solubilidad de la protena es directa; as por
ejemplo, el punto Isoelctrico (o pH isoelctrico) de la casena es 4.6. A
este pH isoelctrico, la casena se encuentra en su punto de menos
solubilidad, debido a que hay menos repulsiones intermoleculares, por lo
que precipita.
4. Consulte la importancia industrial de la casena.
La casena suele ser utilizada como adhesivo en la elaboracin de
productos alimentarios (derivados lcteos y crnicos, panes y productos de
repostera, etc.), Los casenas encuentran su principal aplicacin en la
elaboracin de productos crnicos para consumo humano por sus
excelentes propiedades emulsionantes. En alimentacin animal, su alto
coste limita en gran medida su utilizacin. A nivel mundial existen diversos
productos o concentrados de casena. En todos los casos, el control de
calidad exige conocer el origen, el proceso de fabricacin y el tipo de
casenato obtenido. El proceso de fabricacin puede daar la calidad de la
protena y, segn el tipo de casenato y su comportamiento fsico
41
(solubilidad en agua) ser ms o menos adecuado para su empleo en

alimentacin humana.
La casena tambin suele utilizarse en la elaboracin de productos no
alimentarios: pegamentos y pinturas, cubiertas protectoras, plsticos).
Otros usos tecnolgicos son la clarificacin de vinos o como ingrediente en
preparados de biologa molecular y microbiologa (medios enriquecidos
para el cultivo microbiano). En la alimentacin especial, la casena sirve
para la elaboracin de preparados mdicos y concentrados proteicos
destinados a la alimentacin de los deportistas, especialmente despus de
su entrenamiento.
5. Cul es el punto isoelctrico de la casena?
La casena se precipita a pH 4,6, que es su punto isoelctrico (a
temperatura ambiente).Es decir que en este punto las cargas positivas y
negativas se encuentran en equilibrio por lo que la protena presenta su
mxima posibilidad para ser precipitada al disminuir su solubilidad y facilitar
su agregacin. Esto se pudo corroborar en la prctica donde la casena
tambin se precipito a un pH 4.6.
6. Averige el valor del punto isoelctrico de tres protenas de
inters.
Tenemos:
protena
pI
CISTEINA
ALBUMINA (protena del
5.07
4.9
huevo)
LISINA
METIONINA
HISTIDINA
LEUCINA
ARGININA
FENILALANINA
9.74
5.74
7.59
5.98
10.76
5.48
X.
CUESTIONARIO 2:
42
Volumen VS Tiempo de Batido

12
10
8
Volumen
10
8.5
4
2
0
2
10
12
14
T iempo de batido
Estabilidad de las espuma (V vs tiempo)
2 Efecto de la azcar en la estabilidad de la espuma.

Al agregar el azcar a las claras, se aumenta el tiempo de batido porque
interfiere en la red proteica aumentando la viscosidad global. La espuma
es ms estable y se puede esparcir sin perder la elasticidad y sin romper
las celdas de aire.
La consistencia y adherencia que brinda, permite que la espuma
mantenga la estabilidad y homogeneidad; esto siempre y cuando el
azcar se agregue cuando ya est formada la espuma. La razn es que
el azcar disuelve las protenas.
Si se agrega el azcar antes que se forme la espuma puede disminuir el
volumen, retrasa la desnaturalizacin de la albumina por eso el tiempo
de batido aumenta.
43
XI. BIBLIOGRAFIA:
Miller D.D. (2001). Qumica de Alimentos, Manual de Laboratorio.
Limusa Wiley,Mxico.
CHEFTEL, J.; CHEFTEL, H. (1976). Introduccin a la Bioqumica y
Tecnologa de los Alimentos.Acribia. Zaragoza, Espaa.

BELITZ, H.; GROSCH, W. (1985). Qumica de los Alimentos. Acribia.
Zaragoza, Espaa.
http://fqig4s1.blogspot.com/2009/12/espuma-de-clara-de-huevo.html
Cheftel, Jean Claude; Cuq, Jean Louis; Lorient, Denis.
(1989).Protenas alimentarias, Editorial Acribia S. A., Zaragoza,
Espaa.
Vaclavik, Vickie (2002). Fundamentos de ciencia de los alimentos.

Editorial Acribia S. A., Zaragoza, Espaa.

Propiedades Generales de La Proteína

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PRACTICA N 2:

E.A.P. INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL

Alza Paredes Antonella

Nuevo Chimbote 2015

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

IV. MATERIALES Y MTODOS.18

IV.2.1. AISLAMIENTO DE LA CASENA...20

IV.2.5. FORMACIN DE ESPUMA CON CLARA DE HUEVO...26

OBTENCIN DEL GLUTEN POR LAVADO..30

V.4.1. OBTENCIN DE GLUTEN.30

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

V.4.2. PRUEBA DE ELASTICIDAD......30

FORMACIN DE ESPUMA CON CLARA DE HUEVO.......33

Las protenas son macromolculas cuyos pesos

estructurales, muchas ms realizan funciones

protenas de almacenamiento, las protenas de transporte, etc.. Hay dos tipos

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

Figura N 01: Funciones de las protenas.

La casena es una fosfoprotena (un tipo de heteroprotena) presente en

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

yogur o el queso). En la leche, se encuentra en la fase soluble asociada

denominado caseingeno. La tabla 1 recoge el contenido de esta

protenas (% del total lcteo)

casenas (% del total

Tabla N 1. Contenido proteico y casenico de la leche de

2.1. Casena en la leche:

pueden clasificar de manera general en protenas globulares y

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

La casena es una protena conjugada de la leche del tipo

La kappa casena, sin embargo, tiene pocos grupos fosfato y un alto

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

su superficie por lo que esta parte exterior es fcilmente soluble en

La propiedad caracterstica de la casena es su baja solubilidad a pH

La conformacin de la casena es similar a las protenas

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

citrato, iones, lipasa, enzimas plasmticos y suero. Estas micelas

2.2. Punto isoelctrico de la casena:

2.3. Importancia industrial de la casena:

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

La casena tiene una gran importancia industrial, pues se

crnicos, panes y productos de repostera, etc.

IMPORTANCIA INDUSTRIAL DE LA CASEINA

Acabado del cuero

Cola con base acuosa

Capacidad de formar pelculas

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

3.1. Gluten en la harina de trigo:

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

capas externas del grano de trigo y en bajas concentraciones en el

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

3.3. Uso del gluten:

4. ESPUMA DE CLARA DE HUEVO:

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

4.2. Mecanismo de la formacin de la espuma:

4.3. Fases de la formacin de la espuma:

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

concentracin de surfactantes alcance valores elevados en todo el

(principalmente ovoalbminas) que, por ser ms estables, an

PRACTICA N 2: PROPIEDADES GENERALES DE LA PROTEINA

especialmente los puentes disulfuro, que son los ms fuertes.

4.4. Factores que afectan a la espumabilidad y a