ALUMNO

MEDINA SANCHEZ, YOSUA A.

DOCENTE

CAROLINA CUCHO

ASIGNATURA

BIOQUIMICA SEMINARIO

TEMA

BIOMOLCULAS

AO

SEGUNDO AO

LA MOLINA PERU
2015

1. A que se denomina estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una

protena y que tipos de enlaces muestran estas estructuras?
La conformacin nativa de una protena se define como la estructura tridimensional que es
biolgicamente activa. Se mantiene sobre la base de los enlaces covalentes y no covalentes.
a) Estructura Primaria
Est definida por la secuencia de aminocidos unidos por los enlaces peptdicos. Su
carcter de doble enlace fija una estructura rgida, incapaz de girar sobre su eje, y el
movimiento se transmite a los enlaces del carbono alfa. Esto mantiene una estructura
coplanar (en un mismo plano).
b) Estructura Secundaria

Las rotaciones permitidas en el esqueleto del polipptido generan una estructura repetitiva
denominada secundaria, la cual puede ser: alfa helicoidal, estructura beta u hoja plegada.
Esta estructura es mantenida por los puentes de hidrgeno de la protena. En el alfa hlix
los puentes son intracatenarios y en la estructura beta, intercaternarios.
Adems cabe resaltar que la hlice alfa es la posicin ms estable para los aminocidos, ya
que debido a los puentes de hidrgeno son ms estables. En cambio la hoja plegada se
presenta solo en algunas porciones de algunas protenas; puede ser paralela o antiparalela.
c) Estructura Terciaria
La estructura se refiere a la disposicin tridimensional de la cadena polipeptdica de una
protena, permitiendo la disposicin globular o fibrosa de la misma. La mantienen los
enlaces no covalentes y aun el enlace disulfuro.
d) Estructura Cuaternaria
Compuesto por el nmero y tipos de unidades polipeptdica de protenas oligomricas y su
disposicin espacial. Adems son estabilizadas por enlaces no covalentes.
2. Cul es la caracterstica estructural de la hemoglobina de un adulto?
La hemoglobina es una estructura tetramerica de los eritrocitos, en ella encontraremos que hay
una variedad de cadenas de Hemoglobina, de las cuales tenemos: alfa, beta y gamma. Esto
servir para que se formen los tres tipos de Hb que son de gran importancia: HbA (95,5%), HbF
(2.5%), HbA2 (2.0%). De lo cual cabe resaltar que la hemoglobina predominante en el adulto
es la HbA.
En el Adulto la HbA est conformada por 4 globinas (2 cadena alfa y 2 cadena beta), de los
cuales estas globinas son importantes porque cada una presenta un grupo HEM en su interior.
Adems el HEM es una estructura cuya molcula principal es el in metlico (Fe+2), cuya
funcin principal es la captacin de oxgeno.

3. Cul es la estructura NO proteica de la hemoglobina?

La hemoglobina es una estructura en la cual est conformado por una estructura proteica y no
proteica. En relacin a la estructura no proteica, esta presenta el Grupo HEM. Esta estructura
es comn en la mioglobina y hemoglobina.
El Grupo Hem (Hemo) es un tetrapirrol cclico que consta de cuatro molculas de pirrol que
se encuentran enlazados por puentes de metileno. Esto es una red planar que por la presencia
de dobles enlaces permite que pueda absorber la luz visible, y este a su vez le permite
presentar una tonalidad de color rojo oscuro. En el centro de este tetrapirrol planar ubicamos al
Hierro.

4. Cules son las funciones de la hemoglobina?

Transporte de oxigeno desde los pulmones hacia los tejidos de todo el cuerpo; y el
transporte de dixido de carbono de los tejidos perifricos hasta los pulmones para ser
excretados.
Enlaza al dixido de carbono en los tejidos despus de liberar oxgeno, y transporta el 15%
del total del dixido de carbono transportado en la sangre.
Tiene una funcin como Buffer, ya que se enlaza a dos protones por cada cuatro molculas
de oxigeno liberadas, por lo tanto contribuye al mantenimiento de un pH constante en la
sangre.
Cuando se encuentra con el oxgeno se denomina OXIHEMOGLOBINA que lleva al oxigeno
hasta los tejidos, de ah vuelca a la sangre con el dixido de carbono en la cual se combina
con la Hb denominndose CARBOHEMOGLOBINA.

5. Cules son los factores ms importantes que afectan a la curva de disociacin de la

hemoglobina?

Presin parcial de anhdrido carbnico en sangre (pCO 2), el aumento de la

concentracin del dixido de carbono provoca la disminucin de la afinidad de la Hb por el
oxgeno, lo que causa un desplazamiento hacia la derecha.
pH, produce un desplazamiento hacia la derecha, adems est ligado con el incremento
de pCO2 por accin de la anhidrasa carbnica, esto produce u aumento del H+ y hace que
la Hb disminuya su afinidad, a este efecto se le denomina efecto de Bohr.
Temperatura corporal, provoca un desplazamiento hacia la derecha.
2-3 DPG, favorece a la liberacin de oxgeno a los tejidos, adems es un metabolito
intermediario de la gluclisis anaerobia del eritrocito.
El monxido de carbono (CO) forma un compuesto al unirse con la Hb denominado
carboxihemoglobina, y su cantidad formada depende de la presin parcial de monxido de
carbono.

6. Por qu se produce la enfermedad de las clulas falciformes?

Las enfermedad de las clulas falciformes se relacin mucho con las hemoglobinopatas, ya
que esto es una mutacin lo que causa la perdida de la estructura. Para detallar esto es
importante mencionar de donde se origina y como se produce. Todo comienza en el material
gentico que se encuentra en los cidos nucleicos, ya que este material gentico vendra a ser

los genes, estos genes codifican protenas que en un momento determinado pueda presentar
patologas debido a la variacin de la secuencia de los aminocidos. La variacin sucede en
el cambio del cido glutmico por la valina en posicin 6. Por ende esta mutacin que
proviene desde los aminocidos causara que se formar una clula falciforme, entonces un tipo
de Hb mutada que se forma vendra a ser la HbS (Hemoglobina falciforme).
Las personas que tienen enfermedad de clulas falciformes heredan dos genes
anormales de hemoglobina, uno del padre y otro de la madre. En todas las formas de
enfermedad de clulas falciformes, al menos uno de los genes anormales hace que el cuerpo
de una persona produzca hemoglobina S. Cuando una persona tiene 2 genes de hemoglobina
S, hemoglobina SS, la enfermedad se llama anemia de clulas falciformes. Este es el tipo
ms comn y por lo general ms grave de enfermedad de clulas falciformes.
Entonces lo que causa esta formacin de las clulas falciformes es que bloquean la circulacin
de un vaso sanguneo. Entonces esta obstruccin causa que se produzca una trombosis y esto
causa el dolor que lo manifiesta el paciente.

REFERENCIAS
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from:
spanish/health-topics/temas/sca [Accessed
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BIBLIOGRFICAS
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3. Robert k murray. Harper, Bioqumica Ilustrada. (28 ed.). Mexico: K Murray; 2010.
4. Alvarado-ortiz c, Alvarado-ortiz m. Repasando Bioquimica y Nutricon. (E g 1ra ed.). E g Lima: E g Alvarado-Ortiz
Carlos; 2001.