INTRODUO

Do ponto de vista estrutural, as enzimas so protenas globulares

heteropolmeros, de 20 diferentes aminocidos, algumas delas possuem um
componente no--protico, conhecido como grupo prosttico. (TORRES, 2001).
Com stio ativo tridimensional formado por grupamentos de diferentes
partes, se ligando aos substratos e cofatores, para promover a quebra ou
gerao de ligaes. Sendo que, algumas enzimas requerem a participao de
molculas menores (cofatores), que so subdivididas em metais e coenzimas.
COELHO, SALGADO; RIBEIRO, (2008)
De modo geral podemos considerar que as enzimas so protenas que
funcionam na acelerao qumica de sistemas biolgicos. Em sntese, Arajo
(2006) aponta alguns fatores que condicionam sua ao so: estabilidade da
protena grupos ionizveis e a funo do stio ativo, faixa de (pH) especfico e
temperatura

ou seja, quanto maior a temperatura, maior a velocidade da

reao, no entanto, se ultrapassar o valor da temperatura tima , ela torna-se

inativa.
Nascimento (2005) chama a nossa ateno ao da extensa explorao
no setor de biotecnologia. Atualmente so usadas comercialmente na indstria
de detergentes, de alimentos, farmacutica, de diagnsticos e muitas outras
indstrias qumicas.
Nesse sentido, as enzimas apresentam caractersticas notveis, em
relao aos catalisadores qumicos, devido sua especificidade tanto por dado
substrato, quanto na promoo de apenas uma reao bioqumica, permitindo
a sntese de um produto especfico, sem a concomitante formao de coprodutos. Dentre as vantagens existentes na utilizao de enzimas, destacamse a sua alta especificidade, as condies suaves de reao e a reduo de
problemas ambientais e toxicolgicos (COELHO; SALGADO; RIBEIRO, 2008).
De fato, as caractersticas vantajosas quando utilizadas como agentes
biolgicos em processos tecnolgicos geram grande impacto econmico.
Conforme Malovich (2011) existem 25.000 enzimas na natureza, e at o
momento s foram classificadas umas 2.800, e comercializadas 400. No
mercado se distribui entre: proteases (59%), carboidrases (28%), lpases (3%),
e os 10% do mercado correspondem s enzimas analticas e farmacuticas.

Com uma pequena divergncia numrica, segundo Ng & Kenealy,

1986; Kalisz, 1988; Rao et al., 1998 apud Nascimento, (2005) aponta que as
proteases constituem um dos mais importantes grupos de enzimas industriais e
so responsveis por aproximadamente 60% do mercado total mundial de
enzimas.
Para Nascimento (2005), as principais atividades proteolticas das
plantas so a papana, as queratinase, fiscina e a bromelina. Esta ultima, um
conjunto de isoenzimas proteolticas com a propriedade de facilitar a digesto
de protenas, (Borracini, 2006, apud Ablio et al 2009). A enzima atua sobre as
protenas, desdobrando- as em compostos mais simples, como polipetideos de
menor peso molecular ou em ultima instncia em aminocidos mais simples.
(OLIVEIRA, 2001)
A bromelina extrada do talo, polpa, casa ou do suco de abacaxi. A
literatura descreve diversas tcnicas de extrao da bromelina. Encontra - se o
mtodo de Greenberg & Winnick, com a precipitao da bromelina do suco de
abacaxi filtrado, pela adio de cloreto de sdio sulfato de amnia, acetona e
lcool. Porm demais agentes precipitantes foram experimentados, e
associados. Rojanh & Giral, por exemplo: associaram o sulfato de amnia e
acetona adicionado, na mistura, o cianeto de sdio. Makey, por prensagem do
talo, centrifugou o liquido turvo, tratou em banho de gelo e sal, sendo parte do
liquido transformada cristais de gelo se precipitou. (OLIVEIRA, 2001)
De regra, as publicaes descrevem que a bromelina pode ser obtida
das diversas partes do abacaxizeiro. Nesse aspecto, o processo envolve a
desintegrao das partes da planta e filtrao, obtendo-se o extrato bruto e, a
seguir, precipitao com lcool etlico e centrifugao. Sendo que a cintica da
hidrlise de protenas catalisada pela bromelina segue o mecanismo de
Michaelis-Menten. ELIAS, (2010)

COELHO, M. A. Z; SALGADO, A. M. e RIBEIRO, B. D. Tecnologia

Enzimtica. Rio de Janeiro: Epub, 2008. 288 p.
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