CUI

Universidad de Ixtlahuaca
Centro universitario de Ixtlahuaca
Incorporada a la
Universidad Autnoma Del Estado De Mxico

Laboratorio de Fisicoqumica
Practica 9
Catlisis Enzimtica
Profesor:

Ingeniero Qumico: Aquileo Cruz Garca

Elaborado Por:

Abasolo Prez Xchitl Amairany

Contreras Luis Erik
Martnez ngeles Daniel Baruch
Ramrez Flores ngel Jaime
Snchez Mundo Juan Carlos
Troche Sanchez Jos Antonio
Zea Lpez Karla Emilia

3 Semestre

Grupo 302

Octubre del 2014

Objetivos

Hiptesis
Las enzimas como otros catalizadores aumentan la rapidez de una
reaccin, Catlisis enzimtica sucede en forma instantnea.
El almidn es un polisacrido y la amilasa una enzima que se encuentra en
las glndulas salivares. La amilasa romper los enlaces del almidn y dar
como resultado la amilasa, amilopectina y finalmente glucosa. En la prctica
la prueba del yodo nos permitir identificar la presencia de almidn pues la
solucin tomara un color azul adems de que identificaremos de qu forma
el catalizador acta en cada sustancia.

Fundamento Terico
Catlisis enzimtica

Las reacciones qumicas que ocurren en los sistemas vivientes son tan
variadas como complejas. La mayora de las reacciones que ocurren en los
sistemas vivos son catalizadas por protenas conocidas como enzimas.
Las enzimas reciben su nombre en funcin de su actividad especfica, as, por
ejemplo la enzima ureasa cataliza con eficiencia la hidrolisis de la urea, las
proteasas actan sobre las protenas, las amidasas sobre las amidas. Todas
las enzimas desde el punto de vista qumico son protenas, pero pueden
asociarse a sustancias no proteicas, llamadas coenzimas o grupos proteicos
que son esenciales para la accin de la enzima.
A veces las enzimas son inactivas catalticamente si no se encuentran en
presencia de ciertos iones metlicos.
En las reacciones catalizadas por enzimas las velocidades de reaccin, asi
como los mecanismos se ven afectados por cambios en la concentracin, el pH
y la temperatura.
Existen molculas biolgicas capaces de aumentar bastante la velocidad de
reacciones qumicas, son los llamados catalizadores. Estas molculas son
genricamente denominadas enzimas y son en casi su totalidad protenas. Las
enzimas no proteicas conocidas son constituidas por RNA. Las enzimas son
altamente especficas: cada enzima apenas reacciona con un conjunto muy
restringido de molculas sus sustratos. Las enzimas no alteran el equilibrio
qumico de las reacciones catalizadas, apenas disminuyen su energa de
activacin.

El mecanismo ms simple para explicar la accin enzimtica es el modelo de

Michaelis-Menten:
E +S <-> ES -> E + P
En este modelo la enzima (E) se liga al sustrato (S) para formar un complejo
enzima-sustrato (ES). Este puede separarse nuevamente en enzima y sustrato
libre o transformar el sustrato en producto (P). Como en cualquier reaccin
elemental (i.e. una reaccin que ocurre por simple colisin entre reactivos), la
velocidad de cada paso ser proporcional a la concentracin de los reactivos
de ese paso.
En cada caso, la constante de proporcionalidad ser una funcin de la energa
de activacin de ese paso.
En la mayor parte de las enzimas se verifica que el equilibrio E +S <-> ES se
alcanza muy rpidamente (en pocas decenas de milisegundos). Una vez
alcanzado el equilibrio, la concentracin de ES se mantiene constante, una vez
que siempre que un complejo ES se disocia en producto y enzima libre, esta se
liga muy rpidamente a una nueva molcula de sustrato regenerando el
complejo ES.
En estas condiciones es obvio que la velocidad de degradacin es igual a la
velocidad de su formacin o sea:
En principio, no nos es dado saber en cada momento cual ser la
concentracin de enzima que se encuentra libre o bajo la forma de complejo
enzima sustrato. Sin embargo, sabemos que la suma de las dos
concentraciones debe igualar la concentracin de enzima total (Et).
El efecto de inhibidores competitivos en la actividad enzimtica
Un inhibidor competitivo de una enzima es una molcula capaz de enlazarse a
la enzima e impedir el enlace de la misma al sustrato
Para que esto suceda es necesario que el inhibidor se enlace al lugar de la
enzima normalmente ocupado por el sustrato (este lugar se denomina centro
activo), lo que obviamente solo es posible cuando el inhibidor tiene una
estructura qumica bastante semejante a la del sustrato.
El efecto de inhibidores no competitivos en la actividad enzimtica
Un inhibidor no competitivo de una reaccin enzimtica a una sustancia que se
enlaza a la enzima en un lugar diferente del centro activo y que, ms all de
que no impide el enlace del sustrato al centro activo, impide su transformacin
en producto: la reaccin solo puede ocurrir luego que el sustrato se desenlace
de la enzima.

Resultados

TUBO 1
Se aadi

Presento 3
fases

5 ml Almidn
5 gotas de Yodo
5ml de Azcar
Vaso de PP
5 gotas de Yodo
2 ml de saliva
Gris, Azul
10 ml Agua
Se
aadi
Marino,
Azul
10 gotas de Yodo
Rey
20 gotas de
Almidn

TUBO 2
2 Alturas
cm de papa
3 cm de
Se aadi
Perxido de
hidrogeno
Total
5 cm
Tiempo
Tono
Amarillo-Caf
Tono
H1: 8cm
H2: 10 cm
Alturas
H3: 15 cm
H4: 16 cm
H5: 16.5 cm

1: 1.2 cm (inicial)
2: = 0.0 cm
3: + 0.2 cm
4: + 0.1 cm
5: + 0.1 cm
Total= 1.6 cm
2.30 min
Azul-Violeta

Cuestionario

2. Qu paso en el segundo punto? y

Cmo lo explicas?
La solucin tomo un color azul. La reaccin tomo la coloracin azul ya que el
yodo que agregamos a la los 2 ml de saliva nos permiti identificar la presencia
de almidn que posteriormente adicionamos a la solucin.
6. Mencione algunos otros procesos biolgicos de los seres vivos los que
se encuentren involucrados enzimas.
Clasificacin de las enzimas segn su actividad. El nombre de las enzimas es el
del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan la
especificidad de su funcin:

Tipo de enzimas
Hidrolasas

Isomerasas
Ligasas
o Sintasas:
Liasas

Actividad
Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las
biomolculas con molculas de agua. A este tipo pertenecen
las enzimas digestivas. Rompen varios tipos de enlaces
introduciendo radicales -H y -OH.
Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se
transforma en otro, es decir, reacciones de isomerizacin.
Catalizan la unin de molculas. Forman diversos tipos de
enlaces aprovechando la energa de la ruptura del ATP. Ej:
polimerasas
Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o

Oxidorreductasa
s

Tansferasas

eliminacin, para producir dobles enlaces.

Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan
la transferencia de electrones de una molcula a otra.
Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa
a cido glucnico.
Catalizan reacciones de xido-reduccin, las que implican la
ganancia (o reduccin) o prdida de electrones (u oxidacin).
Las ms importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas
Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a
otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo metilo de una molcula a otra.
Transfieren grupos funcionales de una molcula a otra. Ej.:
quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molcula.

Anlisis Cualitativos

Conclusiones

Referencias
Fundamentos de Fisicoqumica. Maron y Prutton. Editorial
Pginas 813-817

LIMUSA.

Barrow, G.M. (1988). Qumica Fsica. 4 Ed. Ed. Revert.

Levine, I.N. (1996). Fisicoqumica. 4 Ed. Ed. Mc Graw Hill.
Castellan, G.W (1987). Fisicoqumica. 2 Ed. Ed. Addison-Wesley.
Laidler, K.J. Physical Chemistry with Biological Applications. Ed. The
Benjamin/Cumming Publishing.