TEMA 4.

PROTENAS
1. Caractersticas generales de las protenas.
2. Aminocidos.
2.1 Propiedades de los aminocidos.
2.2 Clasificacin de los aminocidos.
3. El enlace peptdico.
4. Estructura de las protenas.
4.1 Estructura primaria.
4.2 Estructura secundaria.
4.3 Estructura terciaria.
4.4 Estructura cuaternaria.
5. Propiedades de las protenas.
5.1 Solubilidad.
5.2 Desnaturalizacin.
5.3 Especificidad.
6. Funciones de las protenas.
7. Clasificacin de las protenas.
7.1 Holoprotenas.
7.2 Heteroprotenas.

1. CARACTERSTICAS GENERALES DE LAS PROTENAS

Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas, constituyendo el
50% de su peso seco. Su importancia, sin embargo, no radica exclusivamente en su abundancia,
sino tambin en la variedad de funciones que desempean.
Las protenas son macromolculas de enorme tamao, por tanto de elevado peso molecular.
Se pueden definir como polmeros formados por la unin de aminocidos (existen 20 aminocidos
distintos en las protenas). Si se unen dos aminocidos, se obtiene un dipptido, si son tres, un
tripptido, etc. Si el nmero de aminocidos es inferior a 10 se habla de oligopptido, y si es superior
a 10 se denomina polipptido. Slo cuando un polipptido est formado por ms de 50 aminocidos
o su peso molecular es mayor de 5.000, se habla de protena.

2. AMINOCIDOS
Los aminocidos son compuestos orgnicos que poseen un grupo amino (-NH 2) y un grupo
cido carboxlico (-COOH) unidos a un tomo de carbono central, llamado carbono alfa, al cual
tambin se unen un tomo de H y una cadena lateral R.
Las diferencias entre los 20 aminocidos
proteicos se deben a que cada uno presenta
una cadena lateral (R) distinta. Ejemplos:

H 2N - C- COOH

. glicocola: R= -H
. alanina: R= -CH3
. cisteina: R= -CH2 -SH

2.1 PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS .

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- Todos los aminocidos, excepto uno, presentan un carbono asimtrico (C ) y por lo tanto
tienen actividad ptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolucin de aminocidos.
Si un aminocido desva el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrgiro
(+) y si lo hace hacia la izquierda, levgiro (-).
Independientemente de esta
capacidad ptica, cada aminocido
presenta
dos
configuraciones
espaciales
denominadas
estereoismeros D y L, segn el grupo
amino se halle situado a la derecha o a
la izquierda, respectiva-mente (siempre
que el grupo carboxilo quede arriba).
Todos los aminocidos proteicos son de
la serie L.
- Los aminocidos presentan
carcter anftero, es decir, cuando
estn en disolucin se pueden ionizar,
actuando como cidos o como bases,
segn el pH del medio en el que se
encuentran.
Cuando los aminocidos se encuentran en disolucin acuosa (pH neutro) forman iones
dobles:

NH3+

H-C-R

COO-

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- Algunos aminocidos se pueden sintetizar a partir de otras molculas, sin embargo otros
deben ser ingeridos en la dieta. Estos ltimos se denominan aminocidos esenciales, que en el
caso de la especie humana son ocho: fenilalanina, treonina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
triptfano y valina.

2.2 CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS.

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3. EL ENLACE PEPTIDICO
Tema 4. Protenas

Los aminocidos se unen entre s formando cadenas que reciben el nombre de pptidos.
Esta unin denominada enlace peptdico, es un enlace covalente que se establece entre el grupo
carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente, perdindose una molcula de agua.

Este enlace puede ser hidrolizado separndose los dos aminocidos.

El enlace peptdico tiene un comportamiento similar al de un doble enlace, es decir, presenta
una cierta rigidez que inmoviliza en el mismo plano a los tomos que lo forman.
El dipptido puede unirse a otro aminocido, liberndose otra molcula de agua y
formndose un tripptido, as sucesivamente hasta llegar al polipptido.

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

La actividad biolgica de una protena depende en gran medida de la disposicin espacial de
su cadena polipeptdica. Efectivamente, la cadena polipeptdica a medida que se va sintetizando
sufre una serie de plegamientos hasta adquirir una estructura tridimensional determinada, que puede
tener hasta cuatro niveles, de complejidad creciente, cada uno de los cuales se construye a partir del
nivel anterior; son las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
4.1 ESTRUCTURA PRIMARIA.
Es la secuencia lineal de aminocidos que forman la protena. Por lo tanto, nos indica qu
aminocidos componen la cadena polipeptdica y en el orden en que se encuentran unidos.
Siempre existe un extremo con un aminocido cuyo grupo amino est libre y otro extremo
con un aminocido con su grupo carboxilo libre. Por convenio, los aminocidos de la cadena se
numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre.

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4.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA.

Es la disposicin espacial
que adopta la secuencia de
aminocidos o estructura primaria. A
medida que se sintetizan las cadenas
polipeptdicas en los ribosomas, se
pliegan
hasta
adoptar
la
configuracin espacial ms estable,
la estructura secundaria.
Hay dos tipos de estructura
secundaria:
. -hlice.
La cadena polipeptdica se
enrolla en espiral sobre si
misma,
gracias
a
la
capacidad de rotacin del
carbono alfa, originando una
hlice, que se mantiene
gracias a los puentes de H
formados entre el grupo -NH
de un aminocido y el grupo
-CO del cuarto aminocido
que le sigue en la cadena
lineal.
La -hlice presenta 3,6
aminocidos por cada vuelta.
Al formarse la -hlice todos los grupos -CO quedan orientados en la misma direccin,
Tema 4. Protenas

mientras que los -NH se orientan en direccin contraria y los radicales (R) quedan dirigidos
hacia el exterior de la -hlice.
Esta estructura la presentan protenas como la -queratina del pelo y de las uas y tambin
la miosina de los msculos.
. Conformacin o lmina plegada.
En esta configuracin la cadena polipeptdica se pliega en zig-zag (actuando como punto de
plegamiento los carbonos alfa), de tal forma que diferentes tramos de la cadena quedan
enfrentados, y se unen mediante puentes de H, que en este caso, tambin se establecen
entre los grupos -NH y -CO de aminocidos antes distantes.

Los radicales de los aminocidos se disponen alternativamente por encima y por debajo de
esta estructura.
4.3 ESTRUCTURA TERCIARIA.
Es la configuracin espacial definitiva que adopta la
cadena polipeptdica. Ya que la estructura secundaria se
pliega sucesivamente, como un ovillo, hasta formar la
estructura terciaria. Esta se mantiene por los enlaces entre
las cadenas laterales (R) de los aminocidos.
Los enlaces pueden ser de 4 tipos:

Puentes disulfuro. Son enlaces covalentes, por lo

tanto fuertes, entre dos grupos -SH de dos
aminocidos cisteina.

Fuerzas electrostticas entre grupos R con carga

opuesta (-NH3+ y COO-).

Puentes de hidrgeno. Se establecen entre grupos

polares localizados en las cadenas laterales.

Fuerzas de Van der Waals y

hidrofbicas entre radicales apolares.

atracciones

En la estructura terciaria de una protena se pueden

encontrar tramos que presentan estructura secundaria (
-hlice y conformacin ) y tramos sin forma regular.
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La mioglobina del msculo y

la tripsina del estmago tienen
estructura terciaria.
En general, se puede decir
que existen dos tipos de estructuras
tridimensionales proteicas:

GLOBULARES. Poseen un
alto grado de plegamiento y
adoptan formas esfricas.
Son solubles en agua. Ej: la
mio-globina.

FIBROSAS. El plegamiento
de la cadena polipeptdica
es menor, por lo que estas
protenas presentan formas
alargadas y son insolubles
en agua. Ej: la queratina del
pelo, uas, plumas, etc.

4.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA.

En ocasiones existe otro nivel
estructural superior, la estructura cuaternaria.
Esto slo ocurre cuando la protena est
formada por varias cadenas polipeptdicas,
denominadas en este caso subunidades
proteicas o protmeros.
Los enlaces que mantienen la
estructura cuaternaria son del mismo tipo que
los que mantienen la terciaria.
La estructura cuaternaria de las
protenas (o la terciaria, en aquellas que slo
presentan esta estructura), es la responsable
de su actividad biolgica.
La
hemoglobina
y
inmunoglobulinas,
entre
otras,
estructura cuaternaria.

las
tienen

Como habrs podido observar, la estructura cuaternaria depende de la terciaria, sta de la

secundaria, que a su vez depende de la primaria.

5. PROPIEDADES DE LAS PROTENAS.

Las propiedades de las protenas dependen sobre todo de la naturaleza de los radicales (R)
de los aminocidos.
5.1 SOLUBILIDAD.
Las protenas son macromolculas solubles en agua cuando tienen forma globular. Aunque
debido a su elevada masa molecular forman dispersiones coloidales.
Tema 4. Protenas

La solubilidad de estas molculas se debe a los radicales (R), que, al ionizarse, establecen
puentes de H con las molculas de agua que rodean a la protena, formando una capa de
solvatacin, que impide que se pueda unir a otras protenas, lo que provocara su precipitacin.
5.2 DESNATURALIZACIN.
Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria, conservndose solamente la primaria. La protena pasa a adoptar una conformacin
lineal, por lo que disminuye su solubilidad, llegando incluso a precipitar.
La desnaturalizacin provoca la prdida de la actividad biolgica de la protena.

La desnaturalizacin puede producirse por medios fsicos: calor excesivo, radiacin

ultravioleta; o qumicos como variaciones de pH, cambios en la concentracin salina, etc.
Si el agente desnaturalizante acta durante poco tiempo o con poca intensidad, la
desnaturalizacin es reversible, la protena adopta su configuracin original y recupera su actividad
biolgica.
Pero si los cambios ambientales son intensos y persistentes, la desnaturalizacin es
irreversible. Ejemplos de este tipo son la coagulacin de la albmina de la clara del huevo por el
calor o la desnaturalizacin de la caseina de la leche al cortarse (por cambios en el pH).
5.3 ESPECIFICIDAD.
A diferencia de los glcidos y de los lpidos, las protenas son molculas especficas, es
decir, cada especie biolgica posee Protenas distintas a las de otros organismos. Incluso protenas
que presenta la misma funcin y una estructura tridimensional semejante suelen tener una
secuencia peptdica algo diferente en distintos organismos. Este hecho posee una gran importancia,
ya que el anlisis de las semejanzas que existen entre algunas protenas de diversos seres vivos
permite establecer el parentesco evolutivo entre especies.
La especificidad proteica se da incluso en individuos de una misma especie, como se pone
de manifiesto en los procesos de rechazo de rganos en los transplantes.
Tema 4. Protenas

6. FUNCIONES DE LAS PROTENAS.

Las protenas son molculas capaces de adoptar una gran variedad de estructuras
tridimensionales, lo que les permite llevar a cabo numerosas funciones.
- Funcin estructural.
Las protenas son las sustancias con las que se construyen la mayora de las estructuras
celulares. Ejemplos: las glucoproteinas de las membranas celulares, las histonas asociadas al ADN o
las Protenas de los microtbulos del citoesqueleto.
A nivel histolgico se pueden citar las queratinas del pelo y uas, o el colgeno del tejido
conjuntivo, cartilaginoso y seo.
- Funcin de transporte.
Adems de las protenas transportadoras de las membranas celulares, que regulan el paso
de molculas, hay otras protenas extracelulares que transportan sustancias por el organismo, como
por ejemplo la hemoglobina (transporta el oxgeno en la sangre de los vertebrados), o la mioglobina
(transporta el oxgeno en el msculo estriado), o las lipoproteinas del plasma sanguneo (transportan
lpidos).
- Funcin defensiva.
Las inmunoglobulinas o anticuerpos que son capaces de defender a los organismos contra
las infecciones.
La trombina o el fibringeno, que contribuyen a la formacin del cogulo en una herida.
- Funcin hormonal.
Hay algunas hormonas de naturaleza proteica, como la insulina del pncreas, que regula el
metabolismo de la glucosa, o la hormona del crecimiento, secretada por la hipfisis.
- Funcin contrctil.
La actina y la miosina llevan a cabo la contraccin y relajacin en el msculo estriado.
- Funcin enzimtica.
Las reacciones qumicas que tienen lugar en la clula estn catalizadas por enzimas, que
aumentan la velocidad de dichas reacciones. Todas las enzimas son protenas.
- Funcin de reserva.
Algunas protenas almacenan aminocidos a la espera de que sean utilizados por la clula.
Ejemplos: la ovoalbmina de la clara del huevo, la caseina de la leche, etc.
- Funcin homeosttica.
Algunas protenas sanguneas, como la seroalbmina, regulan el pH, gracias a su capacidad
amortiguadora.
7. CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS.
Las protenas se clasifican en dos grandes grupos:
7.1 HOLOPROTENAS O PROTENAS SIMPLES.
Estn formadas nicamente por aminocidos. Segn su estructura tridimensional se
subdividen en:
Protenas fibrosas. Son insolubles en agua y desempean funciones estructurales.
Pertenecen a este grupo: la queratina, el colgeno, la actina, la miosina, la elastina, ...

Protenas globulares. Son solubles en agua y realizan funciones dinmicas. Pertenecen a

este grupo: las albminas (ovo, lacto y seroalbmina), las globulinas, etc.

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7.2 HETEROPROTENAS O PROTENAS COMPLEJAS.

Estn formados por una parte proteica (grupo proteico) y otra no proteica denominada
grupo prosttico.
Segn la naturaleza del grupo prosttico, a su vez, se clasifican en:

Glucoprotenas.

Su grupo prosttico es un glcido unido covalentemente a la cadena polipeptdica. Se

encuentran en las membranas celulares, donde desempean una funcin antignica.
Las inmunoglobulinas son tambin glucoprotenas.
Tambin se incluyen en este grupo el mucus protector de los aparatos respiratorio y
digestivo. As como algunas hormonas.

Fosfoprotenas.

Su grupo prosttico es el cido fosfrico. La caseina de la leche y la vitelina de la yema del

huevo
pertenecen a este grupo.

Lipoprotenas.
Tienen un lpido como grupo prosttico. Muchas lipoproteinas forman parte de la membrana
plasmtica; sin embargo existe un grupo especial de lipoproteinas presentes en el plasma
sanguneo, que se encargan de transportar lpidos (colesterol, triglicridos, ...) por el torrente
circulatorio desde su lugar de absorcin, el intestino, hasta los tejidos adiposos.

Cromoprotenas.

Tienen como grupo prosttico una

sustancia coloreada (pigmento). Este
grupo prosttico puede contener la
porfirina, como sucede en la
hemoglobina (contiene Fe2+ que le
da color rojo),
mioglobina
y
citocromos. Por el contrario, en otros
pigmentos no figura la porfirina,
como en
la
hemocianina
(desempea
una
funcin
semejante a la
hemoglobina
en
algunos invertebrados y contiene Cu 2+
que le da color azul).

Nucleoprotenas.
Su grupo prosttico es un cido
nucleico. Se consideran ncleoprotenas la
asociacin entre el
ADN y las histonas
para formar la
cromatina.

ACTIVIDADES
1.- Hay un aminocido para el que no existen estereoismeros. Cul es? Por qu? Escribe su frmula.
Tema 4. Protenas

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2.- Utilizando la frmula del aminocido alanina, indica:

a) Cuntos carbonos asimtricos tiene?
b) Qu propiedades poseen las molculas que tienen carbonos asimtricos?
3.- El pH en el cual el aminocido forma un in hbrido neutro (con tantas cargas positivas como negativas),
se denomina punto isoelctrico.
Si el punto isoelctrico de la alanina es 6:
a) Indica la carga y estructura qumica de este aminocido a pH 6.
b) Indica la carga y "
" que presentar la alanina a pH de valores 2 y 9.
c) Explica en qu pH de los indicados anteriormente el aminocido se desplazar hacia el ctodo,
cuando lo har hacia el nodo y cuando permanecer inmvil.
4.- Cules son los componentes de una cadena polipeptdica y qu enlaces los unen?
5.- Formula el tripptido Lys-Glu-Met, en el que el grupo amino libre pertenezca a la lisina.
6.- La tripsina es una enzima que hidroliza los enlaces peptdicos en los que el grupo carboxilo lo aporta una
lisina o una arginina. Cul ser el resultado de la hidrlisis por medio de la tripsina sobre estos pptidos?
a) H2N-Lys-Met-Ala-Arg-Met-Val-COOH
b) HOOC-Lys-Arg-Met-Cys-LYs-Phe-NH2
7.- Qu enlaces mantienen la estructura secundaria de una protena?
8.- Qu tipos de enlaces mantienen la estructura terciaria de una protena?
9.- Todas las protenas alcanzan la estructura cuaternaria? Explica tu respuesta.
10.- Qu conformacin espacial es idnea para las protenas estructurales? Y para las protenas
dinmicas?
11.- Se rompen los enlaces peptdicos cuando se desnaturaliza una protena?
12.- La hemoglobina humana se diferencia de la del cerdo en 17 aminocidos, de la del gorila en 1 y de la del
caballo en 26. Qu puedes deducir de estos datos?
13.- El olor caracterstico del pelo quemado es debido a la formacin de SO 2. Cmo crees que se produce?
14.- Qu es un grupo prosttico? Enumera los que conozcas.
15.- Por qu es necesario ingerir protenas en la dieta?

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