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protenas
Las protenas son biomleculas formadas
bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y
nitrgeno.
Conservan su actividad biolgica solamente en un
intervalo relativamente limitado de pH y de
temperatura.
Las unidades monomricas son los aminocidos y
el tipo de unin que se establece entre ellos se
conoce como enlace peptdico.
Estructura y clasificacin
de los aminocidos
Existen 20 aminocidos diferentes de que forman
parte de las protenas.
Poseen un grupo amino, un grupo carboxilo, un
hidrgeno y un grupo distintivo llamado R unidos a
un mismo carbono denominado carbono.
El carbono recibe este nombre por ser el carbono
adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el
grupo diferenciador de los distintos aminocidos (R)
se denomina cadena lateral
Estructura y clasificacin
de los aminocidos
R
O
C
HO
C
H
NH2
Aminocidos alifticos
En esta grupo se encuadran los aminocidos
cuya cadena lateral es aliftica, es decir una
cadena hidrocarbonada
Glicina,Gly,G
Alanina,Ala,A
Isoleucina,Ile,I
Valina,Val,V
Leucina,Leu,L
Aminocidos Aromticos
En esta grupo se encuadran los aminocidos
cuya cadena lateral posee un anillo aromtico.
Prolina,Pro,P
Fenilalanina,
Phe,F
Tirosina,Tyr,Y Triptfano,Trp,
W
Aminocidos
De
esos
20
22
aminocidos
existentes
algunos
pueden
ser
sintetizados en los tejidos a
partir de otro A.A. y son
llamados no esenciales .
Otros por el contrario, no
pueden ser sintetizados o
no en la calidad necesaria,
por lo que tienen que ser
absorbidos ya sintetizados y
son
denominados
aminocidos esenciales . A
continuacin se da una lista
de
los
aminocidos
esenciales y no esenciales
en cerdos y pollos.
Enlace Peptdico
Se conoce como grupo peptdico al N y C unidos por el
enlace peptdico y sus cuatro sustituyentes, el oxgeno
del carbonilo, el hidrgeno del amino y los carbonos
alfas unidos al N y C.
Unidos al esqueleto del polipptido encontramos,
hidrgenos del grupo amino, oxgenos del grupo
carbonilo e hidrgenos y las cadenas laterales de los
carbonos alfa.
Enlace peptdico
Enlace peptdico
R
O
C
R
C
H
NH2
HO
O
C
C
H
NH2
Aminoacidos
R
O
HO
O
C
C
H
NH
HO
H2O
C
H
NH2
Clasificacin de los
Enlaces Peptdico
Oligopptidos: si el n de aa es menor de 10.
Dipptidos: si el n de aa es 2.
Tripptidos: si el n de aa es 3.
Tetrapptidos: si el n de aa es 4.
Polipptidos o Cadenas Polipeptdicas: si el n de aa es
mayor de 10.
ESTRUCTURA DE LAS
PROTENAS
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
Estructura Primaria
La estructura primaria corresponde con la secuencia de
aminocidos que forman la cadena polipeptdica.
Estructura Secundaria
La estructura secundaria es disposicin espacial del
esqueleto de la cadena polipeptdica, sin incluir las
cadenas laterales de los aminocidos.
Estructura Secundaria
Hlice
La hlice se repite
exactamente cada 18 residuos
que representan cinco vueltas.
Por tanto, tiene 3.6 residuos
por vuelta. La hlice est
estabilizada por puentes de
hidrgeno entre los grupos
amino
y
carbonilo
del
esqueleto del polipptido. El
grupo carbonilo de cada
residuo forma un puente de
hidrgeno con el grupo amino
del aminocido situado cuatro
residuos ms adelante.
Estructura Secundaria
La
segunda
estructura
peridica
propuesta
por
Pauling y Corey la llamaron
conformacin beta o hebra
beta
(en
ingles
"beta
conformation"
o
"beta
strands"). En la hebra beta, la
cadena
polipeptdica
est
generalmente estirada. Todos
los residuos presentan una
rotacin de 180 respecto a los
precedentes.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria es la disposicin tridimensional
de la cadena polipeptdica completa.
Es la forma en que se manifiesta en el espacio una
protena.
Puede ser redondeada y compacta, adquiriendo un
aspecto globular.
Tambin puede ser una estructura fibrosa y alargada.
La conformacin espacial de la protena condiciona su
funcin biolgica.
Estructura Terciaria
Tipos de Estructura
Terciaria
Globular
Muchos
aa
insolubles,
la
proteina tiende a
minimizar la relacin
superficie/volumen
Desordenada
Fibrosa
Tipos de Estructura
Terciaria
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
La estructura cuaternaria aparece en la protenas
formadas por ms de una cadena polipeptdica, y
decribe cmo estn asociadas dichas cadenas para
constitutir la protena activa.
Tipos de Interacciones
FUNCIONES DE LAS
PROTENAS
Catalticas
Estructurales
Contrctiles
Dedefensanatural
Digestivas
Detransporte
Sanguneasoplasmticas
Hormonales
Respiratorias
Represoras
Delavisin
Tipos
Ejemplos
Localizacin o funcin
Enzimas
cido-grasosintetosa
Cataliza la sntesis de
cidos grasos.
Reserva
Ovoalbmina
Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina
Protectoras en
la sangre
Transporta el oxgeno
en la sangre.
Anticuerpos
Bloquean a sustancias
extraas.
Insulina
Regula el metabolismo
de la glucosa.
Estructurales
Colgeno
Tendones, cartlagos,
pelos.
Contrctiles
Miosina
Constituyente de las
fibras musculares
Hormonas
FUNCIONES DE LAS
PROTENAS
Capacesdeformarsolucionescoloidales
(EmulsionesySuspensoides)
Emulsiones:Hidrfilos(afinidadporel
disolvente)
Suspensoides:Hidrfobos(separarselas
partculasdeldisolvente)