UNIVERSIDAD CATLICA DE SANTA MARA

FACULTAD DE CIENCIAS E INGENIERAS

BIOLGICAS Y QUMICAS
PROGRAMA PROFESIONAL DE INGENIERA DE
INDUSTRIA ALIMENTARIA

ASIGNATURA:
BIOQUIMICA DE LOS ALIMENTOS I
TEMA:
HIDROLISIS DE PROTEINAS
DOCENTE:
ING. DANISSA PAREDES MUOZ
ESTUDIANTE:
JOSHELYN STEFANI APAZA QUISPE
MARDELY CLAVIJO CHAVEZ
ANDREA GOMEZ PALOMINO
SEMESTRE:
III
AREQUIPA-2015

INTRODUCCION
En los hidrolizados de protena se potencian diversas caractersticas
funcionales, tales como viscosidad baja,mayor capacidad de
agitacin, dispersin y alta solubilidad, que les conceden ventajas
para el uso en muchos productos alimenticios, respecto a las
protenas originales.
Una de las aplicaciones ms importantes de los hidrolizados de
protenas es su utilizacin como fuente de nitrgeno en la formulacin
de dietas enterales con destino a la alimentacin infantil y/o de
adultos enfermos.
Estas dietas entricas se disean para ser absorbidas en el intestino
sin una digestin previa en el estmago y son esenciales en el
tratamiento de pacientes con desrdenes estomacales o problemas
de la mucosa intestinal, as como en lactantes con sndromes de
malabsorcin-malnutricin, con cuadros alergnicos en la mayora de
los casos.
Las caractersticas que deben cumplir estos hidrolizados de protenas
para formar parte de una dieta enteral son: no producir desequilibrios
osmticos ni alergias, presentar un alto valor nutritivo, no muy
inferior al de la protena de partida y tener un sabor aceptable.
El grado de hidrlisis es la propiedad fundamental de un hidrolizado y
va a determinar en gran medida las restantes caractersticas del
mismo y por tanto su posible uso. Se define como el porcentaje de
enlaces peptdicos rotos en relacin a la protena original. El grado de
hidrlisis final est determinado por las condiciones utilizadas, siendo
stas, la concentracin de sustrato, la relacin enzima/sustrato, el
tiempo de incubacin y las condiciones fisicoqumicas tales como el
pH y la temperatura. Otro factor que tambin va a determinar el
grado de hidrlisis es la naturaleza de la enzima, caracterizada por su
actividad especfica y tipo de actividad. As, la naturaleza de la
enzima usada no slo va a influir en el grado de hidrlisis, sino
tambin en el tipo de pptidos producidos.
Los hidrolizados que se producen para su uso en alimentacin se
pueden agrupar en: hidrolizados con bajo grado de hidrlisis, entre el
1% y el 10%, para la mejora de las propiedades funcionales;
hidrolizados con grados de hidrlisis variable para su uso como
saborizantes y por ltimo, hidrolizados extensivos, con grado de
hidrlisis superior al 10%, para su uso en alimentacin especializada.

MARCO TEORICO
La hidrolisis de las protenas termina por fragmentarlas en a
-aminocidos. Existen 3 tipos de hidrolisis :
Hidrolisis cida : Se basa en la ebullicin prolongada de la protena
con soluciones cida fuertes (HCl y H 2 SO 4). Este mtodo destruye
completamente el triptfano y parte de la serina y la treonina.
Hidrolisis bsica : Respeta los aminocidos que se destruyen por la
hidrolisis anterior, pero con gran facilidad, forma racematos.
Normalmente se utiliza (NaOH e BaOH).
Hidrolisis enzimtica : Se utilizan enzimas proteolticas cuya
actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce
racemizacin y no se destruyen los aminocidos; por lo tanto es muy
especfica.
DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD:
Protenas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas
moleculares alargadas, con un nmero variado de cadenas
polipeptdicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de
elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como protenas
estructurales o de soporte. Las ms comunes son: Elastina, Colgeno,
Queratina, Fibrina, etc.
Protenas Globulares: Tienden a ser ms solubles en agua, debido
a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor
solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, cidos o bases
diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi
esfricas. La mayora de las protenas conocidas son globulares,
dentro de las que se consideran todas las enzimas, las protenas del
plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las
protenas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su
solubilidad:
Albminas: Protenas fcilmente solubles en agua, que coagulan con
el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo
la Lactoalbmina, albmina del suero, la ovoalbmina (presente en la
clara del huevo).

Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en

soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se
encuentran
las
seroglobulinas
(sangre),
ovoglobulina,
inmunoglobulinas, etc.
Glutelinas: Solubles en cidos y bases diluidos, insolubles en
solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.
Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua,
alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zena del maz y
la Gliadina del trigo.
DE ACUERDO CON SU FUNCIN BIOLGICA:
Protenas estructurales: Forman parte de clulas y tejidos a los
que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el
colgeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los
vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uas y la espectirna
presente en la membrana de los eritrocitos.
Protenas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan
sustancias como el oxgeno en el caso de la hemoglobina y la
mioglobina, cidos grasos en el caso de la albmina de la sangre, o
las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.
Protenas de defensa: Protegen al organismo contra posibles
ataques de agentes extraos, entre las que se consideran los
anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fraccin gamma globulnica de
la sangre, las protenas denominadas interferones cuya funcin es
inhibir la proliferacin de virus en clulas infectadas e inducir
resistencia a la infeccin viral en otras clulas, el fibringeno de la
sangre importante en el proceso de coagulacin.
Protenas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de clulas
pero su accin la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina.
Protenas como factores de crecimiento: Su funcin consiste en
estimular la velocidad de crecimiento y la divisin celular. Como
ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el factor de
crecimiento derivado de plaquetas.
Protenas catalticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad
de las reacciones metablicas. Dentro de las clulas son variadas y se
encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente
sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolticas
cuya funcin es la degradacin de otras protenas, lipasas, amilasas,
fosfatasas, etc.
Protenas contrctiles: Son protenas capaces de modificar su
forma, dando la posibilidad a las clulas o tejidos que estn

constituyendo de desplazarse, contraerse, relajerse razn por la cual

se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad.
Las protenas ms conocidas de este grupo son la actina y la miosina.
Protenas receptoras: Protenas encargadas de combinarse con una
sustancia especfica. Si se encuentran en la membrana plasmtica,
son las encargadas de captar las seales externas o simplemente de
inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los
organelos, permiten su interaccin. Sin embargo, no son protenas
exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el
citoplasma. El ejemplo ms tpico de stas son los receptores de las
hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayora de
las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la
presencia de estas protenas.
Protenas de transferencia de electrones: Son protenas
integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos
cuya funcin se basa en el transporte de electrones desde un donador
inicial hasta un aceptor final con liberacin y aprovechamiento de
energa. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de
la cadena respiratoria.
CLASIFICACION

DE

LAS

PROTEINAS

SEGUN

ORIGEN

ESTRUCTURA
La clasificacion de las proteinas puede hacerse teniendo
en

cuenta

criterios

diferentes:

Por

su

Origen,

por

ejemplo, protenas de origen animal:

Escleroprotenas o protenas fibrosas: Como la elastina
del msculo y el colgeno del tejido conjuntivo. Estas
protenas se caracterizan por su cualidad de insolubles
gracias a su estructura molecular, y se encargan de
cumplir funciones de proteccin y soporte de la mayor
parte de los tejidos. Si bien no son digeribles, debemos
decir que se aprovecha un producto derivado, el cual
conocemos como la gelatina.
Esferoproteinas

protenas

globulares:

son

constituyentes de lquido orgnico, como la casena de la

leche, la albmina de la clara de huevo y las globulinas del

plasma sanguneo. Este tipo de protenas, en general,

solubles en agua, se digieren fcilmente y contienen una
buena proporcin de aminocidos esenciales. Ejemplos: la
Hemoglobina, las enzimas, etc.
Portaminas e histaminas: son polipptidos de peso
moleculares no muy elevados. Se encuentran presente en
los huevos del pescado.
2)- Protenas de Origen Vegetal: *Gluteinas y Prolaminas: las
contienen los vegetales, por ejemplo: gluteina en el trigo,
hordeina en la cebada, orizenina en el arroz, gliadina en el trigo
y centeno, zeina en el maiz, etc

PARTE EXPERIMENTAL
Se emplearan las pruebas cualitativas de Nihindrina y Biuret.
-

REACCION DE NIHINDRINA
o Tomar 2 cc de la muestras a analizar en un tubo de
ensayo
o Agregar 5 gotas de solucion de Nihindrina
o Calentar en bao maria de agua hirviente durante 2 minutos

REACCION DE BIURET
o Tomar 2 cc de la muestra a analizar en un tubo de ensayo
o Agregar 2 cc del reactive de Biuret

DESNATURALIZACION PROTEICA POR EFECTO DEL PH

o Tomar 2 cc de albumina del huevo en un tubo de ensayo

o Preparar la siguiente bacteria experimental

TUBO DE ENSAYO

OBSERVACION

REACCION DE
BIURET

Albumina + 10 gotas de agua

destilada
Albumina + 5 gotas de HCl
Albumina + 10 gotas de HCl
Albumina + 5 gotas de CH3COOH
Albumina + 10 gotas de CH3COOH

- DESNATURALIZACION PROTEICA POR EFECTO DE METALES

PESADOS
o Tomar 2 cc de albumina de huevo en un tubo de ensayo
o Preparar la siguiente vateria experimental
TUBO DE ENSAYO

OBSERVACION

REACCION DE
BIURET

Albumina + 10 gotas de agua

destilada
Albumina + 5 gotas de nitrato de
plata
Albumina + 10 gotas de nitrato de
plata
Albumina + 5 gotas de nitrato de
potasio
Albumina + 10 gotas de nitrato de
potasio

- DESNATURALIZACION PROTEICA POR EFECTO DE LA

TEMPERATURA
o Tomar 2 cc de albumina de huevo en un tubo de ensayo
o Preparar la siguient bacteria experimental

TUBO DE ENSAYO

OBSERVACION

REACCION DE
BIURET

Albumina Calentada a 20 C
Albumina Calentada a 40 C
Albumina Calentada a 60 C
Albumina Calentada a 80 C
Albumina Calentada a 92 C
-

EFECTO DE HIDROLISIS ENZIMATICA DE UN ALIMENTO

PROTEICO (METODO DE BIURET)
o PREPARACION DE LA MUESTRA
Tomar gr de la muestra problema en un Erlenmeyer
Diluirlo con 90 cc de agua destilada, buffer acetate
Tomar 10 cc de la muestra diluida en un tubo de
ensayo
Adicionar en el restante de la muestra 0.1 gr de
papaina
Mantenerla la muestra con la enzima en constant
agitacion durante 20 minutos a temperature
ambiente.
Proceder a desarrollar la prueba de reaccion de
biuret y evaluarla medita la curva patron

o PREPARACION DE CURVA PATRON DE BIURET

Preparar una bateria de tubos de ensayo con la
solucion estandar de albumina, con cantidades
entre 0 y 1 cc
Completar el volumen de la solucion estandar hasta
1 cc con agua destilada
Adicionar 4 cc de biuret
Mezclar cuidadosamente y dejar reposando 30
minutos
Construir la curva patron

Tubo de

ensayo
Albumina
estandar
Agua
destilada
Reactive de
biuret
ABSORVANCIA

0.0

0.2

0.4

0.6

0.8

1.0

1.0

0.8

0.6

0.4

0.2

0.0

4.0

4.0

4.0

4.0

4.0

4.0

- DETERMINACION DE LA HIDROLISIS PROTEICA DE LAS

MUESTRAS POR BIURET
o Colocar cc de la muestra problema en el tubo de ensayo
o Adicionar 4 cc del reactive de Biuret
o Mezclar cuidadosamente y dejar reposando por 30
minutos
o Posteriormente leer la absorbancia en el
espectofotometro a 540 nm
o Con la ayuda de la curva patron estime la cantidad de
proteina expresada en % de albumina prpesente en la
muestra

- PREPARACION DE CURVA PATRON DE NIHINDRINA

o Preparar una bateria de tubos de ensayo con la solucion
estandar de albumina, con cantidades ente 0 y 0.5 cc

o Completar el volume de la solucion estandar hasta 10 cc

con agua destilada

o Adicionar 0.5 cc del reactive de Nihindrina

o Colocar los tubos de ensayo en bao maria a ebulliccion
durante 10 minutos

o Enfrar los tubos en bao de agua y mantener en reposo

10 minutos

o Posteriormente leer la absorbancia en el

espectofotometro a 540 nm

o Construir la curva patron

Tubo de
ensayo
Albumina
estandar
Agua
destilada
Reactive de

0.0

0.1

0.2

0.3

0.4

0.5

10.

9.9

9.8

9.7

9.6

9.5

0.5

0.5

0.5

0.5

0.5

0.5

biuret
ABSORVANCIA

- DETERMINACION DE LA HIDROLISIS PROTEICA DE LAS

MUESTRAS POR EL METODO DE NIHINDRINA
o Colocar 2 cc de la muestra problema en el tubo de ensayo
o Agregar 8 cc de agua destilada
o Adicionar 0.5 cc del reactive de Nihindrina y mezclar
cuidadodsamente
o Colocar los tubos de ensayo en bao maria 10 minutos
o Enfriar los tubos de ensayo y mantener en reposo durante
10 minutos
o Posteriormente leer la absorbancia con espectofotometro
o Con la ayuda del patron estime la cantidad de proteina
expresada en % de albumina presente en la muestra

DISCUSION Y CONCLUSIONES

Durante el experimento en el que utilizamos el reactivo de

Nihidrina, pudimos observar que todos los contenidos de los
tubos
de
ensayo
cambiaban su color a uno violeta debido a que stos son aminocidos.
Algunos cidos grasos poliinsaturados (linoleico, linolnico yara
quidnico) no pueden ser sintetizados por los animales
superiores(incluido el hombre), y como su funcin biolgica es
fundamental,deben ser suministrados en la dieta.
Las protenas, debido al gran tamao de sus molculas, forman
con el agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden
precipitar con formacin de cogulos al ser calentadas a
temperaturas superiores a los 700C o al ser tratadas con
soluciones salinas, cidos, alcohol, etc. La coagulacin de las
protenas es un proceso irreversible y se debe a su
desnaturalizacin por los agentes indicados, que al actuar sobre
la protena la desordenan por la destruccin de su estructura
terciaria y cuaternaria.

- La obtencin de un hidrolizado de protena con una composicin

final que permita una amplia aplicacin y usos con base en sus
propiedades funcionales, depender entre otros factores de la
fuente de protena, la enzima proteoltica utilizada, las
condiciones de reaccin y del grado de hidrlisis alcanzado.

La hidrlisis enzimtica se llevo a cabo en un bao

termostatado para asegurar la temperatura de reaccin, el pH
fue ajustado al sustrato de protena antes de agregar la solucin
de enzima, el tiempo de reaccin se control con cronometro y
pasado el tiempo se llevo a cabo la inactivacin de la enzima
segn las indicaciones de la ficha tcnica para cada enzima, ya
fuera por temperatura o cambio en el pH.

Efectuamos la hidrlisis total de la glicerina en sus diferentes

aminocidos formados.

Identificamos algunos aminocidos presentes en un hidrolizado

de la glicerina por medio de sus propiedades fisicoqumicas.

RESUMEN
En la hidrlisis enzimtica de protenas hasta pptidos o aminocidos,
por accin de enzimas proteolticas, la composicin final y, por tanto,
el uso de los hidrolizados depender principalmente de la fuente
proteica, del tipo de proteasa usada, de las condiciones de hidrlisis y
del grado de hidrlisis alcanzado en la reaccin. Los hidrolizados se
utilizan ampliamente en la tecnologa alimentaria por sus propiedades
nutricionales o funcionales (solubilidad, poder emulsificante,
capacidad espumante). En este trabajo se muestra la tendencia
actual en las tcnicas empleadas para la obtencin de hidrolizados
mediante enzimas y los diferentes mtodos usados para el control de
estos preparados; se indican adems sus posibles aplicaciones.

WEBGRAFIA
-

https://es.scribd.com/doc/55483159/Hidrolisis-de-lasproteinas#download
http://www.scielo.org.ar/pdf/abcl/v42n2/v42n2a08.pdf

CUESTIONARIO
-

Indique que desventajas tiene el metodo de Biuret en el

analisis de alimentos
VENTAJAS
DESVENTAJAS

Explique como afecta el pH en la estructura de las

proteinas?
Hasta el momento se cree que la estructura primaria de una
protena induce a establecer las estructuras secundaria,
terciaria y cuaternaria ya que el ADN no slo determinara la
estructura primaria sino tambin los niveles superiores de
estructura. Sin embargo, la actividad biolgica de la protena
depende en gran medida de su estructura terciaria especfica
mantenida por los enlaces mencionados anteriormente, de tal
manera que cuando una protena se somete a:

calor,

determinadas sustancias qumicas,

cambios bruscos de pH, etc.

su estructura terciaria se desorganiza y las cadenas peptdicas
adquieren una conformacin al azar que induce a la prdida de
su actividad biolgica especialmente cuando acta como
enzima.
Las temperaturas elevadas, rompen muy fcilmente los puentes
dbiles de hidrgeno y las interacciones hidrofbicas a causa
del aumento en la energa cintica de las molculas. La
alteracin del pH puede cambiar el patrn de ionizacin de los
grupos carboxilo y amino en las cadenas laterales de los
aminocidos desorganizando el patrn de atracciones y
repulsiones inicas que contribuyen a la estructura terciaria
normal.

La
prdida
de
la
estructura
terciaria
se
denomina desnaturalizacin, y siempre se acompaa de la
alteracin de las funciones biolgicas normales de las protenas.
La desnaturalizacin se puede originar por calor o
concentraciones altas de sustancias polares y solventes no
polares tales como la rea que rompen los puentes de
hidrgeno que mantienen la estructura de la protena.
Generalmente
la
desnaturalizacin
es
irreversible,
particularmente
si
muchas
protenas
desnaturalizadas
interactan en eventos no especficos al azar, como se presenta
en los cuerpos de inclusin caractersticos de algunas
enfermedades neurodegenerativas. Sin embargo, en algunos
casos la desnaturalizacin es reversible, y una vez las
condiciones del ambiente vuelvan a su estado normal, la
protena puede adquirir su forma activa (ejemplo la lisosima).
En este caso se habla de renaturalizacin.
pH:Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos,
adems de afectar a la envoltura acuosa de las protenas
tambin la carga elctrica de los grupos cidos y bsicos de las
cadenas laterales de los aminocidos. Esta alteracin de la
carga superficial de las protenas elimina las interacciones
electrostticas que estabilizan la estructura terciaria y a
menudo provoca su precipitacin. La solubilidad de una protena
es mnima en su punto isoelctrico, ya que su carga neta es
cero y desaparece cualquier fuerza de repulsin electrosttica
que pudiera dificultar la formacin de agregados.
Cuando el pH es bajo, los grupos ionizables estn protonados, y
la carga de la protena es de signo positivo. Cuando el pH es
alto, los grupos ionizables estn desprotonados, y la carga es de
signo negativo. Entre ambas zonas, habr un pH en el cual la
carga neta de la protena es nula. Es el PH isoelctrico o punto
isoelctrico, y es caracterstico de cada protena
-

Indique por que los metals pesados afectan en las

estructuras de las proteinas?
Por que si tienes una Protena Desnaturalizada, no creo que la
puedas Renaturalizar con metales pesados. Ms bien es el
efecto contrario. Cuando una Protena tiene su estructura
"Normal" u Original, se le llama Nativa. Todos sus enlaces
Intermoleculares, estn intactos ( Puentes de Hidrgeno,
Puentes disulfuro, etc). Cuando algn factor, rompe estos
enlaces, y la Protena pierde su estructura Cuaternaria. Y a eso
se llama Desnaturalizacin. Esto puede lograrse por cambios
en el pH, Metales Pesado, se rompen los puentes que te
mencion, (Se Desnaturaliza)

Metales pesados: los iones de algunos metales pesados, tales

como el plomo (Pb ) y el mercurio ( Hg ), precipitan a las
protenas y, por lo tanto inactivan las enzimas. Normalmente,
las enzimas estn en suspensin dentro del citoplasma o unidas
a una biomembrana. Si los iones de un metal pesado se
combinan con una enzima en suspensin, la molcula proteica
precipita, perdiendo su eficacia como enzima.
-

Explique por que la temperature afecta a la estabilidad

de las proteinas?
Temperatura:
destruye las interacciones dbiles y desorganiza la estructura
de la protena, de forma que el interior hidrofbico interacciona
con el medio acuoso y se produce la agregacin y precipitacin
de la protena desnaturalizada.

Indique que cambios ocurren en las proteinas cuando

se varia el pH y la temperatura?

Cuando la protena no ha sufrido ningn cambio en su

interaccin con el disolvente, se dice que presenta
una estructura nativa (Figura inferior). Se
llama desnaturalizacin de las protenas a laprdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptdica reducida a un
polmero estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija.
Estado
nativo

Estado
desnaturaliza
do

Cualquier factor que modifique la interaccin de la protena con

el disolvente disminuir su estabilidad en disolucin y
provocar la precipitacin. As, la desaparicin total o parcial de
la envoltura acuosa, la neutralizacin de las cargas elctricas

de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrgeno

facilitar la agregacin intermolecular y provocar la
precipitacin. La precipitacin suele ser consecuencia del
fenmeno llamado desnaturalizacin y se dice entonces que
la protena se encuentradesnaturalizada (Figura superior).

En una protena cualquiera, la estructura nativa y la

desnaturalizada tan slo tienen en comn la
estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la
componen. Los dems niveles de organizacin estructural
desaparecen en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la
protena:
1. cambios en las propiedades hidrodinmicas de
la protena: aumenta la viscosidad y disminuye el
coeficiente de difusin
2. una drstica disminucin de su solubilidad, ya
que los residuos hidrofbicos del interior aparecen en
la superficie
3. prdida de las propiedades biolgicas

Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su

estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la
desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura
primaria la que contiene la informacin necesaria y
suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin.
El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada
recupera su estructura nativa se llamarenaturalizacin.
Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos
deaislamiento y purificacin de protenas, ya que no
todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio
en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos,
la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la
solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de
agregados fuertemente hidrofbicos impide su
renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalizacin de una

protena se llaman agentes desnaturalizantes. Se
distinguen agentes fsicos (calor) y qumicos (detergentes,
disolventes orgnicos, pH, fuerza inica). Como en algunos
casos el fenmeno de la desnaturalizacin es reversible, es

posible precipitar protenas de manera selectiva mediante

cambios en:

la polaridad del disolvente

la fuerza inica

el pH

la temperatura

ANEXOS