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Protenas: de la estructura primaria a la cuaternaria

Estructura de las Protenas|Polipptidos|Estructura primaria |Estructura


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Identificar las estructuras de las protenas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria

Esta es una molcula de hexoquinasa, una protena del metabolismo que se


encuentra en la mayora de los seres vivos. Esta compuesta por aproximadamente
6000 tomos y pesa 40 kiloDaltons, tambin tiene una molcula de glucosa pegada
que no se representa en el esquema.

Estructura de las Protenas


A primera vista podra pensarse en las protenas como polmeros lineales de aminocidos
unidos entre s por medio de enlaces peptdicos. Sin embargo, la secuencia lineal de
aminocidos puede adoptar mltiples conformaciones en el espacio.
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POLIPPTIDOS
Las uniones peptdicas se establecen entre los grupos amino y los carboxilo de otro
aminocidos, formando dipptidos--> tripptidos--> tetrapptidos--> POLIPPTIDOS. Cada
enlace forma un plano
Algunos polipptidos funcionan per se como hormonas (Insulina y glucagn -->> regulan la
glucosa en sangre) o neurotransmisores (colecistoquinina--> sensacin de hambre)
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminocidos en la cadena
proteica, es decir, el nmero de aminocidos presentes y el orden en que estn enlazados.
La conformacin espacial de una protena se analiza en trminos de estructura
secundaria y estructura terciaria. La asociacin de varias cadenas polipeptdicas origina
un nivel superior de organizacin, la llamada estructura cuaternaria.
Por ltimo, la asociacin de protenas con otros tipos de biomolculas para formar
asociaciones supramoleculares con carcter permanente da lugar a la estructura quinaria.

Estructura primaria
Las protenas tiene mltiple niveles de estructura. La bsica es la estructura primaria.
La estructura primaria de una protena es simplemente el orden de sus aminocidos. Por
convencin el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el
carboxilo final.
Para encontrar datos sobre las estructura de , por ejemplo la hexoquinasa, navegue hasta
Brookhaven Protein Data Bank 3D browser y entre hexokinase para la bsqueda, o SCOP
(Structural Classification of Proteins) y use la referencia PDB nmero 1HKG.

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Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos AA que
forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual
emergen las cadenas laterales de los aminocidos -

Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA enlazadas por puentes


disulfuro entre las cistenas

Estructura secundaria
La estructura
secundaria de una protena es la que adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras
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repetitivas encontradas en las protenas que permiten clasificarlas en dos tipos: hlice alfa y
lmina beta.
Una hlice alfa es una apretada hlice formada por una cadena polipeptdica. La cadena
polipetdica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por
fuera de la hlice. El grupo carboxlo (CO) de un aminocido n se une por puente hidrgeno
al grupo amino (NH) de otro aminocido que est tres residuos mas all ( n + 4 ). De esta
manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral o "backbone") se
encuentra unido por puente hidrgeno.
Existen tres modelos de alfa hlice. El primero muestra solo al carbono alfa de cada
aminocido. El segundo muestra todos los tomos que forman la columna vertebral del
polipptido .

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El tercero y mas completo modelo, muestra todos los puentes hidrgeno que mantienen la
alfa-hlice. Las hlices generalmente estn formadas por aminocidos hidrfobos, en razn
que son, generalmente, la mxima atraccin posible entre dichos aminocidos. Las hlices
se observan, en variada extensin, prcticamente en todas las protenas.

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B-Las lminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o
antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven as:

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Y los giros que tienen en su estructura :

donde el aminocido n se une por puente hidrgeno al aminocido (n +3) .


Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria de las
protenas. Este tipo de modelo de protena representa los segmentos de lmina-beta como
cintas en flecha (ribbons) y las alfa hlices como como cintas en espiral.
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Prin en su forma PrPsc presenta gran proporcin de lminas beta


(43% lminas beta, 30% hlices alfa).
El resto de la cadena polipeptdica se referencia como un espiral al azar ("random coil"), y se
dibuja como una fina lnea. Por favor, note que espiral al azar o "random coil" es un nombre
que lleva a confusin, dado que las protenas estn altamente organizadas, pero esta regin
no tiene una estructura secundaria con componentes difciles de categorizar.

Estructura Terciaria
La estructura
terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptdica,
la hexoquinasa que se usa como icono en esta pgina es una estructura tridimensional
completa.

A diferencia ded la estructura secundaria, la estrtuctura terciaria de la mayor parte de las


protenas es especfica de cada molcula, adems, determina su funcin.
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EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras


denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva.
Este plegamiento est facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se
establecen entre los tomos de azufre del aminocido cistena.
Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias bsicas:
protenas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colgeno y
protenas globulares, solubles en agua.

Estructura cuaternaria
Solo est presente si hay mas de una cadena polipeptdica. Con varias cadenas
polipeptdicas, la estructura cuaternaria representa su interconexin y organizacin. Esta es
la imagen de la hemoglobina, una protena con cuatro polipptidos, dos alfa-globinas y dos
beta globinas. En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la protena que
contiene hierro, y sirve para transportar oxgeno).

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Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina

Documento original del MIT, http://esg-www.mit.edu:8001/esgbio/chapters.html


Curso de Biomolculas http://www.ehu.es/biomoleculas/PROT/PROT42.htm

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en construccin
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Traduccin y diagramacin a cargo de:
Dr. Jorge S. Raisman, lito@unne.edu.ar
Dra. Ana Maria Gonzalez amgonza@unne.edu.ar

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