La Traduction

Cest le mcanisme par lequel le flux dinformation va passer de la forme acide

nuclique (alphabet 4 lettres) la forme protine (alphabet 20 lettres) selon un code
universel ou presque.
Remarque : peu de temps aprs avoir russi dchiffrer le code gntique (cest dire aprs
avoir attribu une signification chaque triplet de bases) et montr que le mme code est
utilis par les virus, les Procaryotes et les Eucaryotes, il devint clair que certains organites
des cellules eucaryotiques (mitochondries et chloroplastes) possdent leur propre information
gntique. Le flux dinformation dans ces organites reste tout fait classique mais le transfert
mitochondrial dacide nuclique protines utilise un code lgererement diffrent du code
universel. La faon dont ont volu les codes gntiques mitochondriaux (ils diffrent en effet
selon les espces) reste une nigme.
Une cellule gade toujours dans son cytoplasme 20 type aa. Lactivation de ces aa est
ncessaire la traduction (Td). Ces aa se lient une enzyme laminoacyl ARNt synthtase.
Les aminoacyl-ARNt synthtases sont capables de catalyser la charge des ARN de transfert,
cest dire de relier le bon acide amin lARNt porteur du bon anticodon. Il en existe autant
que dacides amins et chacune est capable de reconnatre les diffrents ARNt synonymes. Il
faut souligner limportance des structures tertiaires dans la spcificit de la charge des ARNt.
La traduction consiste faire correspondre la squence nuclotidique de l'ARNm
la squence d'acides amins de la protine. La question qui s'impose est :
comment peut-on faire correspondre les quatre nuclotides de l'information gntique aux
vingt acides amins des protines?
I - Le code gntique:
La rponse cette question a permis de dfinir le code gntique. Ce code a t mis en
place la suite d'un raisonnement mathmatique qui a t confirm par l'exprimentation. En
effet, si on fait correspondre un nuclotide un acide amin (41=4) on n'obtient pas un
arrangement satisfaisant puisqu'une protine ne renfermera au maximum que quatre acides
amins diffrents! Ce qui n'est pas le cas dans la nature. De mme, un arrangement qui fait

correspondre deux nuclotides un acide amin n'est galement pas satisfaisant (42=16). Seul,
l'arrangement qui fait correspondre trois nuclotides un acide amin rpond la question
puisqu'il donne soixante quatre combinaisons possibles ce qui couvre largement les vingt
acides amins naturels. Le triplet qui dfinit un acide amin est appel un codon d'o le code
gntique est form de soixante quatre codons. Ce code possde quatre proprits:
Le code gntique est dgnr: c'est--dire que la plupart des acides amins sont dfinis
par plus d'un seul codon.
Le code gntique n'est pas chevauchant: c'est dire qu'un nuclotide n'appartient qu'
un seul codon et la lecture se fait codon par codon.
Le code gntique est quelques exceptions prs universel.
Trois codons ne dfinissent aucun acide amin et sont ainsi appels codons stop ou
codons non sens. Il s'agit des codons UAA, UAG et UGA.

La machine de synthse est forme d'acides amins, de l'ARNm, de ribosomes et de

l'ARNt.

II - LA TRADUCTION CHEZ LES EUCARYOTES

Comme pour la rplication, la transcription, la transcription inverse et la rplication de
l'ARN, la lecture de la matrice (ici l'ARNm) se fait de 3'->5' et l'ensemble se passe en 3 tapes
: initiation, longation, terminaison. Ces 3 tapes sont catalyses par des facteurs.
Les sous-units du ribosome (40S et 60S) s'assemblent au niveau du codon initiateur
(5'AUG3'), c'est l'initiation. Le tRNAimet se fixe au niveau du site P (Peptidyl) du ribosome
(80S).
Ensuite vient l'longation, le ribosome se dplace vers l'extrmit 3' de l'ARNm, les
aatRNA se logent dans le site A (Aminoacyl) du ribosome en respectant videmment la
squence de l'ARNm (code gntique). Le peptide fix sur le tRNA (site P) se dtache et se
fixe sur l'acide amin qui est li au tRNA (site A), c'est l'longation. Le ribosome se dplace

vers le 3' de l'ARNm. Le tRNA du site P est libr, celui qui tait dans le site A vient dans le
site P. Le site A est alors libre et peut accueillir le prochain aatRNA.
Arriv au codon terminateur (soit UAA, UAG ou UGA) comme il n'existe pas de
tRNA correspondant, le ribosome se disloque, c'est la terminaison. Mais elle se passe grce
des facteurs de terminaison RF (Release Factor) qui imitent la structure 3D d'un tRNA (on
parle de mimtisme structural) permettant ainsi le dcrochage du peptide li au tRNA (site P)
donnant ainsi la protine.
INITIATION.
Le methionine-tRNAi ne reconnat que AUG initiateur. En fait le ribosome ne se fixe
pas directement sur AUG mais avant et il " scanne " l'ARNm. Dans certains cas, il ne s'arrte
pas au premier AUG mais au deuxime ou encore aprs.
Ncessiter de facteurs dinitiation eIF (2 6), de GTP et dATP.
1 Interaction du ARNti-met avec la petite sous unit du ribosome et de eIF2, 3 et 4 au
niveau de la coiffe de lARNm.
2 Le complexe ARNt-ribosome- eIF2, 3 et 4 se place au niveau du codon initiateur lAUG.
3 Recrutement de la grande sous unit du ribosome, libration des trois eIF. Formation du
complexe dinitiation : ARNti-met, ribosome 80s et ARNm.
ELONGATION
1 - "Activation "de l'aa tRNAaa avec du GTP et 2 facteurs d'longation eEF1 (eucaryote
Elongation Factor) .
2 - Liaison de l' aa tRNAaa dans le site A
3 - Transfert du peptide : spontan
4 - Translocation grce un facteur eEF2, consommation d'un GTP par translocation d'un
codon
5 - Libration du tRNA (site P).

TERMINAISON
La terminaison se fait grce un facteur RF qui a une structure tridimensionnelle trs proche
de celle d'un tRNA. Le RF ne se fixe que lorsque le codon est un codon stop (UAA, UAG ou
UGA).

III - LA TRADUCTION CHEZ LES PROCARYOTES

La traduction chez les procaryotes est trs proche de celle des eucaryotes.
INITIATION.
L'ARNm, libre dans le cytoplasme, sera fix par une petite sous-unit du ribosome tel
qu'un codon initiateur (toujours le mme) AUG sera expos en premier plan ce qui va faire
appel une grande sous-unit du ribosome qui couvre l'ensemble. Cette sous-unit est forme
de deux sites: site A et site P. Le site P se trouve dj en face du codon initiateur ce qui fait
appel un ARNt initiateur puisqu'il porte l'anti-codon UAC et un acide amin initiateur: la
mthionine. La fixation de cet ensemble dans le site P dclenche la synthse protique.
Les ARNm procaryotes sont polycistronique, ie quun ARNm code pour plusieurs protines.
La squence Shine-Dalgarno, squence consensus: 5' AGGAGG 3', est ncessaire
linitiation. Elle est situe dix nuclotides en amont de lAUG.L'extrmit 3' du ribosome 16 S
(partie de 30 S) interagit avec cette squence Shine-Dalgarno, est permet ainsi le recrutement
de la petite sous unit du ribosome.
On a 3 facteurs d'initiation :
- IF1
- IF2 (+GTP) responsable de la fixation de l' ARNt sur le 30S
- IF3 aide fixer l'ARN sur le 30S et tant que l'ARNt n'est pas fix, il empche le 50S de se
fixer au 30S.
L'hydrolyse du GTP (sur IF2) permet l'assemblage 30S et 50S qui donne 70S.

Il existe un ARNt spciale pour linitiation de la Td : le fmet tRNAfmet. Il sagit dun ARNT
mthionine coupl un aa met formyl.

ELONGATION.
Le site A de la grande sous-unit tant libre devant le deuxime codon, ceci fait appel
un deuxime ARNt qui porte le deuxime acide amin. L'installation de cet ARNt dans le site
A stimule la formation de la liaison peptidique entre les deux acides amins et la rupture de la
liaison entre le premier ARNt et son acide amin ce qui rend le site P libre d'o le glissement
du ribosome d'un codon. Ainsi, le site A devient libre devant le troisime codon et le site P
hberge le deuxime ARNt charg des deux premiers acides amins ce qui stimule l'arrive
d'un troisime ARNt qui porte le troisime acide amin et ainsi de suite. Participation de
facteurs dlongation EF. (EF-Tu transport ARNt-aa, EF-G translocation du site A au site P)
1 - Liaison de l'aa ARNt dans le site A. La fixation hydrolyse le GTP en GDP (catalys par le
ribosome).
2 - Transfert du peptide (spontan)
3 - Translocation grce un facteur dlongation, consommation d'un GTP par translocation
d'un codon.
4 - Libration de l'ARNt (site P).
TERMINAISON
En face d'un codon non-sens, et comme il n'existe aucun ARNt capable de reconnatre
ce codon, la synthse s'arrte par la libration de la chane peptidique et le dtachement des
deux sous-units du ribosome. Si l'acide amin initiateur ne fait pas partie de la protine
synthtise, il sera galement libr.
La terminaison se fait grce 3 facteurs de terminaison : RF1, RF2 et RF3.
On a soit :
- l'assemblage RF1-RF3 dont la structure 3D est proche de celle d'un ARNt. RF1 permet de
reconnatre UAA et UAG.
- l'assemblage RF2-RF3 dont la structure 3D est proche de celle d'un tRNA. RF2 permet de
reconnatre UAA et UGA.

CONCLUSION:
Le phnomne de l'expression de l'information gntique est un phnomne rapide
puisqu'on a constat chez des bactries l'association d'acides amins pouvant atteindre 350 par
minute. Il est galement amplifi puisqu'un seul gne peut tre transcrit plusieurs fois en
mme temps pour produire plusieurs ARNm correspondants, de mme, un seul ARNm peut
tre lu par plusieurs ribosomes en mme temps pour former ce qu'on appelle un polysome
(chez l'Homme, un ARNm peut porter de 5 20 ribosomes successifs).

IV Les protines scrts, les glycoprotines

Les protines de scrtion, les glycoprotines et quelques autres sont synthtises et/ou
subissent une maturation, aux niveau du rticulum endoplasmique rugueux. Le RER
correspond un ensemble de sac qui communiquent entre eux . au niveau de la lumire du
RER les protines sont matures. Par la suite ces protines sont achemines dans lappareil de
golgi avant dtre scrtes.
La synthse des protines scrtes dbute par la Tdde ce que lon appelle le peptide
signal. Il sagit dune squence consensus permettant ladressage directe de la protine au
niveau du RE.
Au niveau du RE elles subiront si ncessaire une mise en forme (structure II et III) par
des protines chaperonnes, clivage du peptide signal (grce une peptidase membranaire),
mise en place des ponts disulfure, des N-glycosylation enzymes membranaires glycosyl
transfrase)... ; dans lappareil de golgi la maturation continue avec par exemple des Oglycosylation Les protines ne sortent pas du RE (sinon elles sont dgrades)que si elles ne
prsentent aucun dfaut de configuration ou de maturation (vrification grce aux protines
chaperonnes).
LA N-Glycosilation : elle est effectue dans la lumire de REG par une enzyme
membranaire la glycosyl-transfrase. Cette enzyme greffe sur la protine un motif
oligosaccharidique unique constitu de 14 rsidus sucrs. Ce motif est port par une molcule
lipidique le dolichol qui est ancr la bicouche lipidique du RE. La fixation de
loligosacharide lieu sur le rsidu NH2dune asparagine. Des glycosilase peuvent par la
suite modifier cet oligosacharide (en enlevant glucose et manose).

Grce des vsicules de transition les protines passe dans lappareil de golgi
ou elles sont encore matures.
O-Glycosylation : se fait au niveau de ser ou de thr, ils sont mis en place par des
glycosilase qui allonge la chaine sucre par sucre.
Par la suite les protines sont :
1 Soit elle sont scrt par exocytose.
2 Soit elles sont adresse aux lysosomes.
3 Soit elles sont insres la membrane plasmique.
4 Soit elles sont insres la membrane des lysosomes.