Contração Muscular- Viviane Nouailhetas 3/18/09 2:19 PM

75% de presença

O exercício modula a expressão de vários genes (aumentar, expressar, diminuir).

Estrutura do músculo estriado:

O músculo é formado de várias fibras muscular.

Músculo  Fibras  Miofibrilas  Filamentos de Actina e Miosina

Miosina tem diâmetro maior do que o filamento da actina.

O processo de contração é desgastante para célula. Por isso o tecido conjuntivo
ajuda a segurar a estrutura.
• Epimísio= tecido conjuntivo que circunda uma fibra
o Perimísio= tecido conjuntivo que circunda várias miofibrilas
 Endomísio= tecido conjuntivo que circunda cada miofibrila

Sarcômero: unidade estrutural da fibra muscular

• De linha Z à linha Z
• Banda I= banda clara (alva actinina)
• Banda A= banda escura (sobreposição de filamentos)
• Linha M= divide a zona careca (proteína M, segura filamento um perto do
outro)
• Zona careca= parte mais clara no meio da banda A

Retículo endoplasmático: tem tb um papel de suporte, sustentação.

Para saber: cortes transversais e longitudinais dos sarcômeros.

Estrutura do Filamento Grosso:

Agregação de moléculas de miosina.
Cada “cabeça” pertence à uma molécula de miosina. Cada molécula de miosina tem
duas cabeças que são formadas por cadeias leves. O pescoço é formado de cadeias
pesadas e a cauda é formada de cadeias leves.
 esquema da molécula de miosina
Constituída por seis cadeias
• Duas pesadas
• 4 cadeias leves
Dois pontos de flexibilidade: entre a cauda e pescoço e entre a cabeça e o pesoço.
As moléculas sempre se alinham cada com cauda. A flexibilidade é muito
importante para a contração.

A cabeça da miosina é que tem um sítio de alta afinidade para ATP. O sítio se fecha
quanto o ATP aparece. Isso faz com que a cabeça entre em uma orientação de 90
graus em relação ao corpo da molécula. Quando não há ATP, a molécula de miosina
continua conectada à molécula de actina. A estrutura da cabeça da miosina é muito
complexa com partes em hélice.

As moléculas se arrumam para que as cabeças se organizem em tripletes que têm

120 graus de diferença entre cada cabeça. É uma orientação muito precisa e
específica para que o sistema funcione.

Características Bioquímicas e Contráteis:

Capacidade oxidativa= maior número de mitocôndrias, capilares e mioglobina em
seu interior conferem maior capacidade oxidativa, ou seja, mais ATP produzido por
método aeróbico.  Fibras lentas/isoforma 1

Fibras rápidas/isoforma 2= metabolismo glicolítico, menor número de

mitocôndrias. Uso de respiração anaeróbica (com ácido lático como um dos
produtos)

Estrutura de Filamento Fino:

Formada de uma única cadeia polipeptídica. Apenas forma terciária.
Monômero de actina G
Filamento de actina F que no espaço já assumem um formato helicoidal.
Dupla hélice de actina F (dois filamentos de actina F)
Proteínas regulatórias: complexo troponina, filamento de tropomiosina.

Os monômeros são polarizados elétricamente.

Cada “gomo” é formado por sete monômeros de actina G. Cada gomo é seguido
pela tropomiosina que é um filamento que segue a hélice, fechando os sítios ativos
da molécula. O complexo de troponina é conectado à tropomiosina. Quando cálcio
conecta com a troponina, ele acaba deslocando a tropomiosina descobrindo o sítio
de interação de alta afinidade de ATP na actina. A actina e a miosina então
interagem causando a contração.
O “liga-desliga” ocorre, portanto, no filamento fino.

A miosina pura é uma ATPase mas precisa da actina para acelerar a hidrólise to
ATP. Então é necessário uma interação estreita e forte entra essas duas moléculas.

Filamento de Titina: elemento elástico do sarcômero; coloca em contato a linha M

e o filamento grosso com a linha Z. Ex: movimento de alongamento passivo
extende o filamento de titina.

Tipos de concentração:
• Contração concêntrica: em direção ao centro, contração e diminuição
do sarcômero. Ex: levantar um peso com o biceps
• Contração isométrica: músculo contrai mais não diminui (sem
movimento- empurrar parede)
• Contração excêntrica: sarcômero se alonga, movimento oposto ao
natural, causa lesão e portanto hipertrofia. Ex: abaixar lentamente um
peso com o biceps

O tamanho da banda A é constante durante a contração. O tamanho dos filamentos

também não muda!

 Ciclização das pontes cruzadas

Na presença de ATP na miosina, a ligação entre a miosina e a actina é fraca.
Na ausência de ATP na miosina, a ligação é forte  ex: rigor mortis: no morto não
existe mais ATP pra relaxar o músculo, mantendo o corpo do morto completamente
contraído.

O ATP é uma constante homeostática.

Acoplamanto Excitação/Contração:
Tríade e retículo sarcoplasmático longitudinal.
Cada miofibrila está envolvida pelo retículo sarcoplasmático longitudinal.
A tríade forma um túbulo T (traz o meio extracelular para o interior da fibra
muscular sincronizando a contração).

Todas as miofibrilas tem que receber cálcio ao mesmo tempo!

O cálcio é concentrado perto da tríade que mandará-lo para o meio da célula. O
canal (DHP) que deixa entrar Cálcio tem um sistema para dectar voltagem.

Canal de rianodina (RyR1)- controla a saída de cálcio do retículo sarcoplasmático.

Um verdadeiro chuveiro de cálcio que cai no meio intracelular. No repouso, o canal
está bloqueado. Só é aberto quando um sinal forte o suficiente passa pelo sensor
de voltagem na membrana plasmática.

Relaxamento muscular:
Voltar as fibras para o local original.
Re-estabelecer o gradiente de cálcio.

Bomba de cálcio ou Ca2+-ATP-ase