LE PROTEINE

Una proteina un polimero naturale non ramificato i cui monomeri sono gli amminoacidi.
Le proteine sono le biomolecole pi versatili e svolgono una quantit incredibile di funzioni. Si ritiene che il nostro organismo possa
sintetizzare circa 100.000 tipi diversi di proteine. Nelle nostre cellule le proteine catalizzano le reazioni e regolano il metabolismo, ci
proteggono dalle malattie, trasportano i nutrienti attraverso il nostro corpo, muovono i muscoli e danno forma e struttura agli organi e ai
tessuti.
In ogni attivit che si svolge nelle cellule di un organismo sono coinvolte le proteine.
Gli amminoacidi
Le proteine sono macromolecole complesse formate da piccoli composti chiamati amminoacidi.
Gli amminoacidi sono molecole contenenti un gruppo carbossilico acido(-COO-) E UNO AMMINICO BASICO(-NH+3).
Ogni amminoacido si differenzia dagli altri per un diverso gruppo R, o gruppo radicale, che costituisce la sua catena laterale e gli
attribuisce caratteristiche particolari. Il carbonio chirale, detto anche centro chirale, un atomo di carbonio legato a 4 atomi e separa il
gruppo carbossilico da uno amminico basico.
Quando un composto contiene un gruppo amminico e uno carbossilico, lacido neutralizza lammina, che ha un comportamento
basico.Uno ione di idrogeno si sposta dallacido al gruppo amminico e si forma uno zwitterione.
Anche se negli organismi sono stati trovato pi di 700 amminoacidi, in realt le proteine sono formate dalla combinazione di soli 20
amminoacidi, definiti amminoacidi standard.
Ogni amminoacido insostituibile per quanto riguarda la funzionalit delle molecole in cui presente. Gli amminoacidi che il nostro
organismo non in grado di sintetizzare sono detti amminoacidi essenziali e devono essere introdotti con gli alimenti.
Gli amminoacidi e la catena laterale
11 amminoacidi sono definiti polari o idrofili, in quanto nella catena laterale sono presenti gruppi funzionali che attraggono molecole
dacqua, gli altri 9 hanno catene laterali che non attraggono molecole dacqua , per cui sono classificati come non polari o idrofobici.
Gli amminoacidi polari sono classificati in base alle loro propriet acido-base. 5 di essi contengono gruppi R che a pH 7 non si ionizzano,
per cui sono detti amminoacidi neutri, cio non carichi. 2 amminoacidi idrofili contengono un gruppo carbossilico nella catena laterale e
sono amminoacidi acidi, carichi negativamente a pH 6/7. 3 amminoacidi idrofili sono basici, carichi positivamente a pH 6/7.
Gli amminoacidi non polari possono avere nella catena laterale un idrocarburo alifatico (6 amminoacidi) oppure uno aromatico (3
amminoacidi); infine la prolina pu essere definito un imminoacido, perch la catena laterale forma un anello legandosi al gruppo
amminico.
Due amminoacidi la cisteina e la metionina si caratterizzano per la presenza di un atomo di zolfo nella molecola. In opportune condizioni il
gruppo polare-SH della cisteina pu ossidarsi e formare il cosiddetto ponte disolfuro con un gruppo SH di una molecola adiacente, si
forma cos la cistina che un nuovo amminoacido.
Il legame peptidico
Due amminoacidi si possono unire attraverso un legame covalente e formare un legame ammidico attraverso una reazione di
condensazione. Riferito alle proteine questo legame prende il nome di legame peptidico e la molecola che si forma la dipeptide. Il
legame si forma per eliminazione di una molecola dacqua tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e quello amminico di un altro
amminoacido. La sequenza di atomi CO- NH- un gruppo peptidico. Questo ha la caratteristica di un parziale doppio legame con una
struttura rigidamente planare, con unisometria trans tra il gruppo amminico e quello carbonilico. Il numero di amminoacidi che si possono
legare in successione teoricamente illimitato. Quando il numero di amminoacidi legati fra loro 2,3,4,ecc si parla di dipeptidi, tripeptidi,
tetrapeptidi ecc. In generale la catena polipeptidica costituisce oligopeptidi se il numero inferiore a 10 unit. Se superiore a 10 si parla
di polipeptidi.
La struttura primaria delle proteine(lineare)
Le proteine sono polipeptidi naturali che contengono in genere da 100 a 500 amminoacidi.
Ogni proteina una sequenza di amminoacidi legati secondo un preciso ordine.
La sequenza lineare con cui gli amminoacidi sono legati in una proteina rappresenta la struttura primaria , che il livello pi semplice
dellorganizzazione delle molecole proteiche.
Nella sequenza degli amminoacidi di una proteina, i chimici pongono a sinistra lamminoacido con il gruppo amminico NH+3 libero che
lestremit N-terminale e a destra lamminoacido con il gruppo carbossilico COO- libero, che lestremit C-terminale . Le proteine
sono molecole asimmetriche e hanno una direzionalit strutturale che le rende portatrici di informazioni biologiche. In ogni polipeptide si
pu individuare uno scheletro formato dai gruppi peptidici e dai carboni alfa. Le catene laterali(-R) si proiettano al di fuori dello scheletro.
La struttura secondaria delle proteine(avvolgimento)
La struttura secondaria delle proteine si pu presentare come unalfa elica dove lo scheletro forma una curva a raggio costante (corda
attorno ad un cilindro per intendersi), oppure come un beta foglietto, dove le sezioni dello scheletro si sovrappongono una allaltra su
linee parallele.
La struttura secondaria un livello di organizzazione delle proteine che deriva dallinstaurarsi di legami idrogeno(ruolo preminente).
Questi legami si stabiliscono tra un gruppo carbonilico(-CO-) di un amminoacido e il gruppo amminico(-NH2) di un altro amminoacido
della stessa catena o di una vicina. Nel primo caso si formano strutture ad alfa-elica, nel secondo a beta-foglietto.
Le proteine sono molecole chirali perch sono costituiti da amminoacidi che contengono centri chirali (esclusa la glicina). Il residuo
dellamminoacido prolina svolge un ruolo importante nel determinare il tipo di arrangiamento della struttura secondaria ed lunico che no
presenta atomi di idrogeno legati allazoto. Nella struttura a beta-foglietto per es. la presenza di prolina crea il beta-ripiegamento. Inoltre ha
un ruolo fondamentale nel collagene presente nei tessuti come legamenti, tendini, cartilagine, ossa e pelle . La sua struttura detta a tripla
elica.
La struttura terziaria delle proteine(superavvolgimento)
Le proteine possono esssere suddivise in tre grandi classi: fibrose, globulari e di membrana.
La loro struttura tridimensionale dipende dalle interazioni che si instaurano tra i gruppi R degli amminoacidi e con lambiente circostante e
rappresenta la struttura terziaria della proteina.
1.
Le proteine fibrose
Sono insolubili in acqua a causa dellelevato numero di gruppi R idrofobici. Lalfa-cheratina, proteina caratteristica di capelli e pelle, ha
una struttura molto resistente e forte perch 3 catene di alfa-elica si avvolgono per formare protofibrille che si aggregano in strutture pi
complesse, le macrofibrille. La struttura terziaria delle proteine fibrose ben semplificata dalla tela del ragno o dai fili di seta. La
prevalenza di struttura a beta-foglietto non consente lallungamento ma conferisce elasticit e resistenza.
2.
le proteine globulari
Le caratteristiche comuni a tutte queste molecole sono:

sono per lo pi solubili in acqua

la maggior parte degli amminoacidi idrofobici si aggrega allinterno della proteina

la maggior parte degli amminoacidi idrofili si trova sulla superficie esterna della proteina e a
pH 7 alcuni sono ionizzati

quelli ionizzati spesso si trovano in coppia, con la catena laterale acida vicino ad una basica

molte catene delle cisteine sono legati in coppia e formano ponti disolfuri.
2.
Le proteine di membrana
Non sono a contatto con lacqua ma si trovano inglobate nelle membrane, strati flessibili esterni di cellule e organuli. Un
esempio rappresentato dalla GLICOFORINA, presente nella membrana dei globuli rossi, ha una struttura ad alfa-elica, in cui
17 su19 amminoacidi sono non polari(apolari)
LA STRUTTURA QUATERNARIA DELLE PROTEINE
Quando una subunit proteica con struttura terziaria si aggrega ad altre subunit si forma una struttura quaternaria. Le
interazioni non covalenti che si instaurano tra le molecole modificano tutti i legami preesistenti. Esempi di questo tipo di
struttura sono gli enzimi. Anche lemoglobina una molecola a struttura quaternaria, costituita da due catene alfa e due beta e
svolge la funzione di trasporto dellossigeno nel sangue . Il numero di subunit che possono unirsi nella struttura quaternaria
vario e pu andare da un minimo di 2 (dimero) fino ad alcune decine.
Le proteine coniugate
Le proteine coniugate sono formate da catene polipeptidiche legate a un gruppo prostetico, che un componente non formato da
amminoacidi che associato con legami forti a catene polipeptidiche.
Lemoglobina un esempio di proteina coniugata. La sua molecola formata da 4 catene polipeptidiche, ciascuna legata ad un gruppo
prostetico. Il gruppo prostetico dellemoglobina lEME che contiene ferro utile a legarelossigeno allemoglobina . Sono proteine
coniugate anche le lipoproteine, le glicoproteine e le ribonucleoproteine.
La denaturazione delle proteine
Una proteina denaturata una proteina che non pi in grado di svolgere le sue caratteristiche funzioni in quanto la sua conformazione
risulta diversa dalla sua forma originaria.
I fattori che possono concorrere alla denaturazione di una proteina sono numerosi:
1.
aggiunta di un solvente meno polare dellacqua
2.
il cambiamento del pH (lasciare il latte allaria permette ad alcuni batteri di abbassare il pH, le proteine si
denaturano, diventano insolubili e cos inizia il processo di produzione del formaggio)
3.
laumento della temperatura(cottura delluovo)
4.
lagitazione violenta (montare gli albumi o la panna)
5.
laggiunta di sostanze ioniche (immersione di una proteina nella salamoia- anche i saponi sono agenti denaturanti
delle proteine presenti nelle pareti cellulari dei batteri)
6.
laggiunta di ioni di metalli pesanti (questi metalli in forma ionica possono rompere i ponti disolfuri)